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COMPONENTES:
ARTICULACIÓN 1. LIQUIDO SINOVIAL.

TEMPOROMANDIBULAR 2.
3.
SUPERFICIES ARTICULARES.
DISCO.
1- LIQUIDO SINOVIAL
• RED DE MOLECULAS DE AH EXTERNAMENTE CONCENTRADAS EN LA
CUAL ESTAN ATRAPADAS X INTERACIONES ELECTROESTATICAS (CON
EL AGUA) Ion-ion, ion-dipolo y dipolo-dipolo.
• FORMADO POR ÁCIDO HIALURONICO + PROTEINAS.
• LO PRODUCE LA MEMBRANA SINOVIAL (RECUBRE LA CARA INTERNA
DE LA CAPSULA ARTICULAR, EXEPTO LAS SUPERFICIES ARTICULARES)
• LA MEMBRANA TIENE 2 CAPAS:
• INTIMA: 2 TIPOS DE CELULAS A: PRODUCEN ÁCIDO HIALURONICO,
CELULAS B: PRODUCEN PROTEINAS.
• FUNCIÓN: Lubricar, nutrir
LAMINA SPLENDERS
CAPA QUE RECUBRE SUPERFICIES ARTICULARES.

Funciones:

1- Libre difusión de pequeñas moléculas (nutrientes, iones y agua) hacia y desde


TEJIDOS EN CONTACTO CON EL LIQUIDO SINOVIAL ,
2- barrera impenetrable que impide el escape de los proteoglucanos,

3- lubricante.
ÁCIDO HIALURONICO

COMPONENTE ORGÁNICO PRINCIPAL DEL LIQUIDO SINOVIAL DE LA ATM.

POLISACARIDO DEL TIPO GLUCOSAMINOGLUCANOS CUYA UNIDAD


REPETITIVA ES UN HETERODIMERO FORMADO POR:

Ácido glucurónico Y N-acetil-glucosamina


EL AH EXHIBE PROPIEDADES
VISCOSAS Y ELASTICAS.
• Dependen de la frecuencia de las DEFORMACIONES.
• BAJAS FRECUENCIAS de DEFORMACIÓN: FLUIDOS VISCOSOS.
• ALTAS FRECUENCIAS de DEFORMACIÓN: SOLIDOS ELÁSTICOS.
PROTEOGLUCANO: 1-Prot. unión, 2-
GAG, 3- AH
3
2

1
El colágeno
• ZONA A Y B: PREDOMINA EL COLAGENO TIPO I, ESPECIALMENTE +
ABUNDANTE EN B, SE LO ENCUENTRA EN – PROPORCION EN C Y D.
• ZONA C Y D: PREDOMINA EL COLAGENO TIPO II Y NO SE ENCUENTRA
EN A Y B.
3- DISCO ARTICULAR

GRANDES AGREGADOS (MACROMOLÉCULAS) DE


PROTEOGLUCANOS CON COLÁGENO TIPO I.

APORTAN RIGIDEZ Y RESILENCIA.


MÚSCULO
FIBRA MUSCULAR
(CELULAS)
MIOFIBRILLAS
 MIOFILAMENTOS
(ACTINA Y MIOSINA)
SARCÓMERO
SARCÓMERO: unidad funcional de
una MIOFIBRILLA (2 sarcómeros = 1
miofibrilla).
• BANDA A OSCURA: FILAMENTOS GRUESOS DE MIOSINA (RODEADO X
6 FILAMENTOS FINOS) Y FILAMENTOS FINOS DE ACTINA (RODEADO X
3 FILAMENTOS GRUESOS).
• BANDA I CLARA: FILAMENTOS FINOS DE ACTINA, NO HAY MIOSINA.
ZONA H:
• LINEAS Z: SEPARAN CADA SARCOMERO. MUSCULO RELAJADO: FILAMENTOS
GRUESOS  MIOSINA en
DISPOSICION HEXAGONAL.

MUSCULO CONTRAIDO: SE ACORTA


LA BANDA I Y LA BANDA H.

ZONA M: MIOSINA + PARAMIOSINA


Y PROTEINAS C Y M.
MIOSINA= 6 CADENAS POLIPEPTIDICAS
2 LARGAS PESADAS Y 4 LIGERAS
• 2 LARGAS DE ALTO PESO MOLECULAR : EXTREMO AMINO DOS COLAS
HELICES  ENTRELAZADAS CON CABEZA GLOBULAR
• RUPTURA DE ENLACE: FOSFODIESTER.
• 4 LIGERAS:
PARTE FIBROSA REGIÓN GLOBULAR:
HIDROLIZA LA ATP
(ATPasa) se fija a la
actina F
Cabeza
MEROMIOSINA PESADA : S1: ACTIVIDAD CATALITICA DE ATP
S2: SE UNE A LA ACTINA F.
FILAMENTOS FINOS
TROPOMIOSINA: TROPONINA: Formada
ACTINA: Formada por Molécula fibrosa con dos por 3 proteínas
PROTEINA GLOBULAR cadenas  y . Bloquea separadas, Regulan
(ACTINA G) formando un lugar donde la miosina donde esta la
FILAMENTO (ACTINA F). se une con la actina. tropomiosina.

TROPONINA C (TpC):
TROPONINA T (TpT): TROPONINA I (TpI): Fijadora de Calcio, por
Se une a la Inhibe la unión de la cada molécula de esta se
Tropomiosina. actina F-miosina. fijan 4 moléculas de ion
Calcio.
IMPORTANTE: la  actina es una molécula proteica que esta en la línea Z y se une a la actina F.
Actina G: Se polimeriza de manera no covalente para formar filamento de doble hélice llamado
Actina F: molécula insoluble. (Ninguna de las dos actinas tiene actividad catalítica.
ATP

• Nucleótido formado
por una base
NITROGENADA que es
la ACTENINA, la cual
tiene 2 SITIOS unida
por un enlace N unido
a una PENTOSA (una
RIBOSA), y esta tiene
dos OH por eso es un
ÁCIDO RIBONUCLEICO.
AMP
PROCESO: HIDROLISIS
DE LA ATP
• Lo hace SOLAMENTE la CABEZA de la
MIOSINA.
La cabeza de la miosina gira libremente en
busca de la ACTINA para llevarla al centro
del SÁRCOMERO.
• La cabeza con el eje de la ACTINA al unirse
se forma un angulo de 45 grados para
llevar a la actina hacia el centro del
SÁRCOMERO.
• Llega una molecula de ATP para liberar a
la MIOSINA de ese extremo de la ACTINA
y SE PRODUCE LA HIDROLISIS.

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