CAPITULO 4.

ENZIMAS

BIOQUIMICA I
 ENZIMAS
En todos los organismos es preciso sintetizar
macromoléculas a partir de moléculas sencillas, y
para establecer los enlaces entre éstas se necesita
energía. Esta energía se consigue rompiendo los
enlaces químicos internos de otras macromoléculas,
sustancias de reserva o alimentos. Todo ello
comporta una serie de reacciones coordinadas
cuyo conjunto se denomina metabolismo.
 ENZIMAS
Las sustancias que intervienen en estas reacciones
son, generalmente, muy estables, se requeriría una
gran cantidad de energía para que reaccionaran
entre sí, ya que, si no, la velocidad de reacción sería
nula o demasiado lenta.
 ENZIMAS
Para acelerar la reacción en un laboratorio bastaría
con aumentar la temperatura o bien con añadir un
catalizador, es decir, una sustancia que aumente la
velocidad de la reacción.
Las moléculas que desempeñan esta función son las
enzimas que quiere decir “en la levadura”.
 ENZIMAS
Proteínas globulares
capaces de catalizar
las reacciones
metabólicas.
Son solubles en agua y
se difunden bien en los
líquidos orgánicos.
Pueden actuar a nivel
intracelular o a nivel
extracelular.
 ENZIMAS
La presencia y el mantenimiento de un conjunto
completo y equilibrado de enzimas son esenciales para:
 La desintegración de nutrientes a fin de que
proporcionen energía y bloques de construcción
químicos.
 El montaje de esos bloques de construcción hacia
proteínas, DNA, membranas, células y tejidos, y la
utilización de energía para impulsar la motilidad
celular, la función neural y la contracción muscular.
 ENZIMAS
Las enzimas hacen posible la vida en la tierra.
Intervienen en muchos campos de las ciencias
biomédicas. Muchas enfermedades como los errores
congénitos del metabolismo se deben a anormalidades
en la síntesis de las enzimas.
 ENZIMAS
La capacidad para valorar la actividad de enzimas
específicas en la sangre, otros líquidos hísticos, o
extractos celulares, ayuda en el diagnóstico y el
pronóstico de enfermedad. Cuando se producen ciertos
trastornos a nivel celular ciertas enzimas se liberan al
plasma y su medición tiene gran valor diagnóstico.
 ENZIMAS
Las deficiencias de la cantidad o la actividad catalítica
de enzimas clave pueden sobrevenir por defectos
genéticos, déficit nutricionales o toxinas.

Las enzimas defectuosas pueden producirse por

mutaciones genéticas o infección por virus o bacterias
patógenos (p. ej., Vibrio cholerae).

Los científicos médicos abordan desequilibrios de la

actividad de enzimas al utilizar fármacos para inhibir
enzimas específicas, y están investigando la terapia
génica como un medio para corregir déficit de la
concentración de enzimas o la función de las mismas.
 ENZIMAS
Además de servir como los catalizadores para todos los
procesos metabólicos las enzimas desempeñan
funciones clave en otros procesos:
 Uso como catalizadores solubles o inmovilizados para
reacciones específicas en la síntesis de un fármaco o
antibiótico.
 Las proteasas y amilasas aumentan la capacidad de
los detergentes para eliminar suciedad y colorantes.
 Producción de productos alimenticios o el aumento
del valor nutriente de los mismos.
PROPIEDADES GENERALES DE LAS
ENZIMAS
 PROPIEDADES GENERALES DE LAS
ENZIMAS
Las enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los
catalizadores:
 Durante la reacción no se consumen ni se alteran de
manera permanente como consecuencia de su
participación en una reacción.
 No desplazan la constante de equilibrio para que se
obtenga más producto, sino que simplemente
favorecen que la misma cantidad de producto se
obtenga en menos tiempo.
 PROPIEDADES GENERALES DE LAS
ENZIMAS
Las enzimas que catalizan la conversión de uno o más
compuestos (sustratos) hacia uno o más compuestos
diferentes (productos) aumentan la velocidad de
reacción de un millón a un trillón de veces.
En ausencia de las enzimas las reacciones biológicas no
son perceptibles inclusive una reacción tan sencilla como
la hidratación del CO2 necesita una enzima.

CO2 + H2O H2CO3

[S] E [P]
[S]= Sustrato
[P]= Producto
E= Enzima Anhidrasa carbónica
 PROPIEDADES GENERALES DE LAS
ENZIMAS

Las enzimas, a diferencia

de los catalizadores no
biológicos, presentan una
gran especificidad, la cual
es su propiedad más
significativa.
 ESPECIFICIDAD

Para que haya especificidad,

es necesario que haya una
zona en la enzima que se va a
corresponder con una zona
del sustrato sobre la que va a
actuar que se llama centro
activo. También tiene que
ocurrir que haya dentro del
sustrato algún radical que
reconozca alguna zona de la
enzima para que al acoplarse
estas dos zonas hagan
coincidir el centro activo, se
llama centro orientador.
 ESPECIFICIDAD

Hay enzimas que tienen especificidad absoluta, es decir,

sólo reconocen a un sustrato, que es con el que trabajan;
otras pueden actuar sobre varios sustratos pero trabajan
más activamente con unos sustratos que con otros.

L-glutámico deshidrogenasa -> Glutamato

La enzima solo puede actuar

sobre un tipo de sustrato
 ESPECIFICIDAD

La mayoría de las enzimas catalizan un mismo tipo de

reacción química (transferencia de fosfatos, oxido-
reducción, hidratación, etc.) ó un grupo de reacciones
estrechamente relacionadas con un pequeño número
de sustratos emparentados entre sí estructuralmente.

La L-aminoácido oxidasa, por ejemplo,

puede catalizar la oxidación de diferentes
aminoácidos de la serie L

Actúa sobre sustratos con estructuras

muy similares
 ESPECIFICIDAD

La especificidad puede ser:

• Óptica:

Las enzimas tienen especificidad óptica, por

lo tanto son específicas para isómeros
ópticos L o D
 ESPECIFICIDAD

De grupo: Son específicas

para ciertos grupos de
compuestos químicos
particulares como por
ejemplo:
 las glucosidasas actúan
sobre los azúcares
 la pepsina y tripsina
actúan sobre los enlaces
peptídicos de las proteínas
 las estearasas con enzimas
que actúan sobre los
enlaces éster de las
triacilglicéridos.
ENZIMAS COMPLEJOS
COFACTORES
Por ejemplo, la anhidrasa carbónica es la enzima que cataliza la
hidratación reversible del CO2 para formar bicarbonato (HCO3−).
Su sitio activo contiene un cofactor de zinc (Zn2+) que está
coordinado con tres cadenas laterales de histidina. El ion zinc
polariza una molécula de agua haciendo que un grupo OH se una
al Zn2+. El grupo OH (que actúa como nucleófilo) ataca al CO2 y lo
convierte en HCO3−.
 COENZIMAS
Las coenzimas son moléculas orgánicas que dan
versatilidad química a las enzimas porque aportan grupos
reactivos que no están presentes en las cadenas laterales
de sus aminoácidos o porque pueden actuar como
transportadoras de moléculas de sustrato.
Algunas coenzimas sólo se unen de manera transitoria a
la enzima y son esencialmente co-sustratos, mientras que
otras están unidas con firmeza por medio de enlaces
covalentes o no covalentes.
La mayoría de las coenzimas derivan de las vitaminas. Además, existen
determinadas sustancias semejantes a las vitaminas que los organismos
pueden sintetizar en cantidades suficientes para facilitar reacciones
catalizadas por enzimas.
 COENZIMAS

• Las coenzimas pueden clasificarse conforme a su

función en tres grupos:
• De transferencia de electrones
• De transferencia de grupos y
• De transferencia de alta energía.
Entre las coenzimas que participan en reacciones redox se incluyen
el dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD+), el fosfato de
dinucleótido de nicotinamida y adenina (NADP+). el dinucleótido de
flavina y adenina (FAD), el mononucleótido de flavina (FMN), la
coenzima Q (CoQ) y la tetrahidrobiopterina (BH4).
El dinucleótido de flavina y adenina (FAD), el mononucleótido de
flavina (FMN), la coenzima Q (CoQ) y la tetrahidrobiopterina (BH4).
La coenzima Q (CoQ) y la tetrahidrobiopterina (BH4).
Coenzimas como el pirofosfato de tiamina (TPP), la coenzima A
(CoASH) y el fosfato de piridoxal intervienen en la transferencia de
grupos aldehído, acilo y amino, respectivamente.
Las transferencias de un carbono en diversos estados de oxidación
entre sustratos, requieren biotina, tetrahidrofolato (TH4) o S-
adenosilmetionina (SAM).
Los nucleótidos, conocidos por su potencial de transferencia de alta
energía, funcionan como coenzimas en el sentido de que activan
intermediarios metabólicos o sirven como donadores de fosfato o
como transportadores de moléculas pequeñas, o ambas cosas. Son
ejemplos de estos últimos la UDP-glucosa, un intermediario en la
síntesis de glucógeno, y el CDP (difosfato de citidina)-etanolamina,
un intermediario en la síntesis de ciertos lípidos.
 Enfermedades
VITAMINAS FUNCIONES
carenciales
Coenzima de algunas peptidasas.
C (ácido ascórbico) Escorbuto
Interviene en la síntesis de colágeno
Coenzima de las descarboxilasas y
B1 (tiamina) de las enzima que transfieren Beriberi
grupos aldehidos
Constituyente de los coenzimas FAD
Dermatitis y lesiones en
B2 (riboflavina) (Flavin adenin dinucleotido) y FMN
las mucosas
(Flavin mono nucleotido)
Fatiga y trastornos del
B3 (acido pantoténico) Constituyente de la CoA
sueqo
Constituyente de las coenzimas
NAD (Nicotinamida adenin
B5 (niacina) Pelagra
dinucleótido) y NADP (Fosfato de
Nicotinamida adenin dinucleótido)
B6 Interviene en las reacciones de
Depresión, anemia
(piridoxina) transferencia de grupos aminos.
Coenzima en la transferencia de
B12 (cobalamina) Anemia perniciosa
grupos metilo.
Coenzima de las enzimas que
Biotina transfieren grupos carboxilo, en Fatiga, dermatitis...
metabolismo de aminoacidos.