ENZIM,STRUKTUR,FUNGSI

DAN KLASIFIKASI
BLOK 1.4
OLEH: DR.ETI YERIZEL,MS
BAGIAN BIOKIMIA
FK-UNAND
Pokok Bahasan
• Definisi umum
• Bagian penting dari enzim
• Klasifikasi Enzim
• Bagaimana enzim bekerja
– Hubungan enzim dng substrat
– Hubungan enzim dng inhibitor
• Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja
enzim
• Kinetika enzim
Definisi Umum

Dlm system biologi  reaksi kimia

selalu memerlukan katalis. Tanpa
katalis  sangat lama shg
diperlukan  Enzim yg berfungsi
sbg biokatalisator
protein yang berfungsi untuk
mempercepat reaksi dengan jalan
menurunkan tenaga aktivasi dan
tidak mengubah kesetimbangan
reaksi, serta bersifat sangat
spesifik.
Bagian-bagian enzim

Kita mengenal istilah:

Holoenzim
Apoenzim/ apoprotein
Gugus prostetik
Koenzim
Kofaktor
Bagian-bagian enzim (lanjutan)
• Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BM
antara 12,000 – 1 juta kd
• Beberapa enzim tidak membutuhkan molekul
kimiawi lain untuk aktifitasnya, beberapa
membutuhkan  kofaktor / koenzim
• Kofaktor  ion-ion inorganik yg dibutuhkan enzim
untuk melakukan fungsinya
• Koenzim  molekul organik (komplek) yang
dibutuhkan enziim untuk melakukan fungsinya
• Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat
kuat bahkan terikat dengan ikatan kovalen
dengan enzim  gugus prostetik
• Enzim aktif lengkap dengan semua
komponennya  holoenzim
• Bagian yang terdiri dari protein saja pada
suatu enzim  Apoenzim / apoprotein
• Fungsi koenzim adalah sebagai karier
sementara dari gugus fungsional yg
berperan dalam reaksi ensimatis tersebut.
 Tiga sifat utama enzim :
• Kemampuan katalitiknya
• Spesifisitas
• Kemampuan untuk diatur (regulasi)
• Katalis yg paling efisien
 mampu
mempercepat reaksi
1020 kali lbh cepat
• Enzim bersifat sangat Tripsin

spesifik, baik jenis reaksi

maupun substratnya ,

Trombin
• Enzim tidak ikut bereaksi dgn substrat atau
produknya

• Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan kebutuhan

organisme itu sendiri
Contoh : enzim yg mengkatalisis reaksi pertama
pada suatu siklus biosintesis biasanya di hambat
oleh produk akhirnya(feedback inhibition)

• bbrp enzim disintesis dlm btk tidak aktif. Dan akan

diaktifkan oleh kondisi dan waktu yang sesuai
(enzim allosterik) . prekursor yg tidak aktif disebut
 zymogen
Bagaimana enzim bekerja

• Reaksi tanpa enzim:

– Lambat
– Membutuhkan suhu yang tinggi
– Tekanan yang tinggi
• Reaksi enzimatis
– Enzim memberikan suatu lingkungan yg
spesifik di dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi
secara energetik dapat lebih mudah terjadi
• Perbedaan antara energi reaktan (fase awal) dgn
energi produk (fase akhir)  selisih energi bebas
standar (ΔGº)

Agar reaksi berjalan

spontan, bagaimanakah
nilai ΔGº
Enzim  mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah
keseimbangan reaksi atau ΔGº
Kesetimbangan reaksi antara Reaktan dan produk
mencerminkan perbedaan energi bebas pada fase awal
Kecepatan reaksi tergantung energi aktifasi ΔGº≠
 suatu pasokan energi dibutuhkan untuk mengawali suatu
reaksi
Energi aktifasi untuk reaksi yg dikatalis dengan ensim lebih
rendah dr reaksi tanpa ensim
Glukosa + 6 O2  6 CO2 + 6 H2O ΔGº = -2880 kJ/mol
• Substrat terikat  interaksi nonkovalen
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P

• Kekuatan enzim dlm mengkatalisis suatu reaksi 

kemampuan enzim membawa substrat bersama-sama
pd orientasi yang tepat untuk terjadinya suatu reaksi

• Substrat terikat pd  sisi aktif yi cekukan pd protein yg

berisi asam amino yg penting untuk tjdnya suatu reaksi
kimia
Karakteristik sisi aktif enzim
• merupakan bagian kecil dari enzim (Mengapa
enzim harus memiliki ukuran besar?)

• sisi aktif merupakan suatu cekukan yang bersifat

3 dimensi.  memberikan linkungan mikro yg
sesuai utk terjadinya suatu reaksi kimia

• Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam amino

yg menyusun sisi aktif suatu enzim
Gambar sisi aktif ensim dan asam amino yang
terlibat
• Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg penting:
– Bagian yang mengenal substrat dan
kemudian mengikatnya
– Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah
substrat diikat oleh enzim

• Asam amino yang membentuk kedua

bagian tersebut tidak harus berdekatan
dalam urutan secara linear, tetapi dalam
konformasi 3D mereka berdekatan
Teori untuk menjelaskan kerja
enzim:
• Lock and Key analogy
Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan
substrat.
Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak dapat
menerangkan stabilitas fase transisi ensim
• Induced Fit theory
mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga
pengikatan suatu substrat pada enzim menyebabkan sisi
aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dgn
substratnya.  dpt menerangkan fase transisi ES
komplek
 Lock and key model

Induced Fit model

 Klasifikasi enzim
• 1. Oksido reduktase Pemindahan elektron
• 2.Transferase Pemindahan ggs fungsional

• 3.Hidrolase Reaksi hidrolisis(pemindahan

• ggs fungsional ke air)
• 4. Liase Pemindahan ggs ke ikatan
• ganda
• 5. Isomerase Pemindahan ggs di dalam mo
• lekul menghasilkan isomer
• 6. Ligase Pembentukan ikatan C-C, C-S
• C-O dan C-N
Faktor-faktor yg mempengaruhi kerja
enzim
• pH  setiap enzim mempunyai pH optimum utk
bekerja.
contoh : pepsin  pH 2, amylase  pH 7.0

• Temperatur  setiap kenaikan suhu 10˚C

(sampai 40˚C), kecepatan reaksi naik 2 x lipatnya
dan reaksi terhambat dan berhenti pada 60˚C.
Mengapa?

• [S] dan atau [E]

Kinetika Reaksi Enzimatis

K1 K2

E+S ES E+P
K-1
K1 : kecepatan konstan pembentukan ES komplek
K2 : kecepatan konstan konfersi ES komplek ke P
K-1 : kecepatan konstan pemecahan ES komplek ke E
bebas

Enzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi,

steady state (keseimbangan reaksi) segera dapat tercapai
apabila : Kecepatan pembentukan ES komplek sama
dengan kecepatan pemecahannya
K-1 + K2
= Km  konstanta Michaelis
K2
Vmax [S]
V=  Persamaan Michaelis-Menten
Km + [S]
• Ketika kondisi diatur sehingga [S] = Km maka

Vmax [S]
V= dan V = Vmax / 2
• [S] + [S]
Lineweaver-Burk double reciprocal
plot

Y=mx + b
Penghambatan Reaksi Enzimatis

• Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau

irreversible
• Irreversible  pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen
dalam enzim
• Reversible  suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt
lepas kembali

Reversible inhibitor ini dpt dibagi :

– competitive
– non-competitive
– un-competitive
 penghambatan competitive

• inhibitor bersaing dgn

substrat untuk terikat pd sisi
aktif
• Biasanya inhibitor berupa
senyawa yg menyerupai
substratnya, & mengikat
enzim membentuk komplek
EI
• krn terikat scr reversible 
penghambatan nya bias,
yaitu ketika ditambah
substrat maka
penghambatan berkurang
 Penghambatan non-competitive

• inhibitor terikat pada sisi lain dari

enzim (bkn sisi aktif)
• jadi tidak memblok pembtkan
enzim-substrat komplek
• Enzim mjd tidak aktif ketika inhibitor
terikat walau enzim mengikat
substrat
• Inhibitor mengurangi konsentrasi
enzim yg aktif, sehingga
mempengaruhi Vmax –nya
 Penghambatan un-competitive

• Terikat pd sisi selain sisi

aktif enzim
• Berbeda dgn non-
competitive  inhibitor ini
hanya terikat pd ES
komplek
• Sehingga tidak terikat pd
enzim bebas
• Vmax berubah, dan Km juga
berubah
 Enzim allosterik

• Enzim allosterik mengalami perubahan konformasi  sebagai

respon terhadap pengikatan modulator efektor

• Allosterik enzim biasanya lebih komplek dari non allosterik

enzim, memiliki sub unit lebih dari satu

• Memiliki satu atau lebih sisi allosterik / regulator untuk

mengikat modulator.
• Seperti halnya substrat, setiap regulator memiliki sisi
pengikatan yang berbeda
• Untuk enzim homotropik  sisi aktif dan sisi regulator sama
Peranan Enzim
• 1. Penyelidikan reaksi-reaksi metabolik dan
pengaturannya
• 2. Sebagai katalisator dalam industri yg
mensintesis hormon/antibiotik
• 3. Membantu dlm menegakkan diagnosa
krn kadar enzim pd keadaan patologik
tertentu dpt mengalami perub yg nyata
dlm darah ataupun jaringan, penyakit genetik
(endonuklease retriksi)
*. 4. Dalam pengolahan pangan, pertanian,
peternakan dan pd akv. Sehari-hari dirumah
Pembagian Enzim berdasarkan lokasinya
• Enzim plasma fungsional:
Enzim atau proenzim tertentu terdapat sepanjang waktu dlm
sirkulasi individu normal, substrat juga terdapat dlm sirkulasi
dan melakukan fungsi fisiologis dlm darah
Contoh: Lipoprotein lipase, pseudokolinesterse, proenzim
bekuan darah dan lisis bekuan darah
umumnya disintesis dlm hati, konsentrasi dlm darah sama
atau lebih tinggi dibandingkan dlm jaringan
• Enzim plasma non fungsional:
• Tidak melakukan fungsi fisiologis dlm darah
• Substrat sering tdk ada dlm plasma
• Konsentrasi dlm darah individu normal berjutakali lebih
rendah dibanding dlm jaringan
LOKASI ENZIM

• Dalam sel hati:

Enzim-enzim glikolisis terletak dlm sitoplasma
• Enzim-enzim siklus asam sitrat terdapat dalam
mitokondria
• Dalam sel pankreas, lambung dan saliva
• Isozim : enzim yg mengkatalisa rx yg sama
• Tetapi sufat fisika dan kimia protein menunjukkan
perbedaan yg bermakna