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ENZIMAS

Profª Ana Emília


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ENZIMAS - HISTÓRICO
•John Northrop (década 30)
• Cristalizou a pepsina e a tripsina bovinas;

•Década de 50 – séc. XX
• 75 enzimas  isoladas e cristalizadas;
• Ficou evidenciado caráter proteico .

• Atualmente - Mais de 2000 enzimas são conhecidas.

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Aminoácidos:
H

R C* COOH

NH2
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ENZIMAS

• Função:

• Viabilizar a atividade das células, quebrando


moléculas ou juntando-as para formar novos
compostos.

• Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de


RNA com propriedades catalíticas, chamadas de
RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.

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ENZIMAS – ESTRUTURA

Estrutura Holoenzima
Enzimática

Proteína Cofator

Ribozimas
Apoenzima ou Pode ser:
Apoproteína • íon inorgânico
• molécula orgânica
RNA
Coenzima
Se covalente
Grupo Prostético
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ENZIMAS – COFATOR

 Algumas enzimas que contêm ou necessitam


de elementos inorgânicos como cofatores
ENZIMA COFATOR
PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3

CATALASE

CITOCROMO OXIDASE Cu+2

ÁLCOOL DESIDROGENASE Zn+2

HEXOQUINASE Mg+2

UREASE Ni+2
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ENZIMAS – COENZIMAS

 Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis


 Classificam-se em:
- transportadoras de hidrogênio
- transportadoras de grupos químicos

 Transportadoras de hidrogênio
Coenzima Abreviatura Reação Origem
catalisada
Nicotinamida adenina NAD+ Oxi-redução Niacina ou
dinucleotídio Vitamina B3
Nicotinamida adenina NADP+ Oxi-redução Niacina ou
dinucleotídio fosfato Vitamina B3
Flavina adenina FAD Oxi-redução Riboflavina ou
dinucleotídio Vitamina B2 8
ENZIMAS – COENZIMAS

 Transportadoras de grupos químicos


Coenzima Abrev. Reação catalisada Origem
Coenzima A CoA-SH Transferência de Pantotenato ou
grupo acil Vitamina B5
Biotina Transferência de Biotina ou
CO2 Vitamina H
Piridoxal fosfato PyF Transferência de Piridoxina ou
grupo amino Vitamina B6
Metilcobalamina Transferência de Cobalamina ou
unidades de carbono Vitamina B12
Tetrahidrofolato THF Transferência de Ácido fólico
unidades de carbono
Tiamina TPP Transferência de Tiamina ou
pirofosfato grupo aldeído Vitamina B1
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ENZIMAS –
CARACTERÍSTICAS GERAIS

•Apresentam alto grau de especificidade;


•São produtos naturais biológicos;
•Reações baratas e seguras;
•São altamente eficientes, acelerando a velocidade das
reações;
•São econômicas, reduzindo a energia de ativação;
•Não são tóxicas;
•Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do
solvente e força iônica.

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NOMENCLATURA

- Adição do sufixo ”ASE” ao nome do substrato:

* gorduras (lipo - grego) – LIPASE


* amido (amylon - grego) – AMILASE

- Nomes arbitrários:
* Tripsina e pepsina – proteases

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Enzimas – nomenclatura
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:

• Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem


trabalha com enzimas. Usa o sufixo "ase" para caracterizar a enzima.
Ex: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.

• Nome Sistemático: Mais complexo, dá informações precisas sobre a


função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase

• Nome Usual : Consagrado pelo uso. Ex: Tripsina, Pepsina, Ptialina.


CLASSIFICAÇÃO

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Enzimas - CLASSIFICAÇÃO

Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações


de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-
redução. Ex.: Desidrogenases e Oxidases.

• Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que


se oxide.
• Transferases : Enzimas que catalisam reações
de transferência de grupamentos funcionais
como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc.
Ex.: Quinases e Transaminases
•Hidrolases : Catalisam reações de
hidrólise de ligação covalente. Ex:
Peptidases.
•Liases: Catalisam a quebra de ligações
covalentes e a remoção de moléculas de água,
amônia e gás carbônico. Ex.: Dehidratases e
Descarboxilases.
• Isomerases: Catalisam reações de
interconversão entre isômeros ópticos ou
geométricos. Ex.: Epimerases.
•Ligases: Catalisam reações de formação e
novas moléculas a partir da ligação entre duas
já existentes, às custas de Energia(ATP).
Ex.:Sintetases.
CATALISADORES

Aceleram reações químicas


Catalase
H2O2 H2O + O2
Ex: Decomposição do H2O2

Condições da Reação Energia livre de Ativação Velocidade


KJ/mol Kcal/mol Relativa

Sem catalisador 75,2 18,0 1

Platina 48,9 11,7 2,77 x 104

Enzima Catalase 23,0 5,5 6,51 x 108

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CATALISADORES

Não são consumidos na reação

Catalase
H2O2 H2O + O2

E+S E+P

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ENZIMAS –
CATALISADORES

Não alteram o estado de equilíbrio


•Diminuem a energia de ativação;
•Keq não é afetado pela enzima.

Energia de ativação sem enzima


Energia de ativação com
Diferença entre S enzima
a energia livre P
de S e P

Caminho da Reação
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AÇÃO ENZIMÁTICA

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ENZIMAS –
COMPONENTES DA REAÇÃO

E+S ES P+E

Substrato se liga ao
SÍTIO ATIVO
da enzima
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MODELO CHAVE-
FECHADURA

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ENCAIXE INDUZIDO

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ENZIMAS –
ATIVIDADE ENZIMÁTICA

Fatores que alteram a velocidade de reações


enzimáticas:
- pH;
- temperatura;
- concentração das enzimas;
- concentração dos substratos;
- presença de inibidores.

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NIBIÇÃO ENZIMÁTICA

 Qualquer substância que reduz a velocidade de uma


reação enzimática.

INIBIDORES

REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS

COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS

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INIBIÇÃO COMPETITIVA
 Inibidor competitivo concorre com o S pelo sitio ativo da E
livre.
 I  análogo não metabolizável, derivado de um S
verdadeiro, S substituto da E ou um P da reação.
I compostos com estrutura
molecular lembra S

afinidade da enzima pelo


substrato

[substrato] necessária para


obter a mesma [ES]

Km aparente
da enzima
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INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA

 Inibidor não-competitivo se liga reversivelmente,


aleatória e independentemente em um sítio que lhe é
próprio.
I não tem semelhança
estrutural com o S

[substrato] não diminui a


inibição

Km da enzima NÃO se altera

Vmax na presença do
inibidor

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INIBIÇÃO INCOMPETITIVA
 Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em
um sítio próprio, ao complexo ES.

I não tem semelhança


estrutural com o S

I favorece a formação do ES

Km e Vmax da enzima

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INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL

 I se combina com um grupo funcional, na molécula


da E, que é essencial para sua atividade.
 Podem promover a destruição do grupo funcional
 Forma-se uma ligação COVALENTE entre o I e a E.
 Vmax   parte da E é completamente removida do
sistema e Km permanece a mesma.
K1 K2
E+S ES E+P
+
I

EI 33
ENZIMAS REGULATÓRIAS

 Enzimas alostéricas
Funcionam através da ligação não-covalente e reversível
de um metabólito regulador chamado modulador;
Moduladores podem ser inibidores ou ativadores;
São maiores e mais complexas, possuem duas ou mais
cadeias polipeptídicas.

 Enzimas reguladas pela modificação covalente


reversível
Grupos químicos são ligados covalentemente e
removidos da enzima reguladora por enzimas ≠, podem
ser: fosfato, adenosina monofosfato, grupos metil, etc.
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