OLEH :

Ns. Asmaul Husna, S.Kep

 BIOKIMIA : ilmu yang berhubungan dengan
berbagai molekul di dalam sel atau
organisme hidup sekaligus dengan reaksi
kimianya.
BIOS CHEMIOS
HIDUP/HAYATI KIMIA/SENYAWA
ORGANIK
KIMIA
BIOLOGI ORGANIK

ILMU KIMIA HAYATI (BIOKIMIA)

TUJUAN :
 Menguraikan semua proses kimiawi pada sel hidup

MANFAAT :
 Kesejahteraan manusia dan pengembangan ilmu
pengetahuan
 Dapat dikatakan hampir semua ilmu kehidupan
berhubungan dengan Biokimia.
 Metabolisme adalah semua perubahan kimia dan
energi yang terjadi di dalam jasad hidup atau
karena kegiatan jasad hidup.
 Yang mengalami perubahan adalah substrat reaksi
dan energi. Perubahan dikatalisis oleh enzim.
 Fungsi metabolisme adalah mengekstrak energi
dari substrat atau sekelilingnya, menyimpannya
dalam senyawa energi tinggi untuk melaksanakan
aktivitas/fungsi kehidupan.
 Secara umum metabolisme mengandung arti
pemecahan (katabolisme) dan pembentukan
(sintesis/anabolisme).
 KATABOLISME : pemecahan enzimatik dari bahan-
bahan yang bermolekul besar (bahan makanan :
karbohidrat, lemak dan protein) menjadi senyawa
bermolekul kecil/sederhana, seperti : glukosa,
laktat, asetat, asam urat, amoniak, CO2 dan urea,
sehingga terbebaskan energi.

 ANABOLISME : sintesis enzimatik senyawa molekul

besar dari senyawa yang lebih sederhana, pada
umumnya diperlukan energi.
MAKANAN DICERNA PRODUK CERNA

DISERAP DI MUKOSA INTESTINUM METABOLISME

HASILNYA : ENERGI DAN METABOLIT

UNTUK
DIEKSKRESI
AKTIVITAS
 KARTBOHIDRAT PROTEIN LEMAK

------------------ PENCERNAAN DAN ABSORBSI -----------

MONOSAKARIDA ASAM LEMAK

ASAM AMINO DAN GLISEROL
/TERUTAMA GLUKOSA

-------------- KATABOLISME -------------

ASETIL - koA

SIKLUS ASAM 2H+

LINTASAN SITRAT
KATABOLISME
UNSUR MAKANAN CO2 ATP
 Enzim adalah biomolekul berupa protein yang
berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis
bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik
 Koenzim merupakan molekul organik yang terikat
pada bagian protein enzim tertentu, diperlukan
untuk aktifitas enzim tertentu
 Coenzimdibagi atas fungsinya untuk
mentransfer : transfer Hidrogen :
NAD+, NADP+
FMN, FAD
Lipoic acid
Coenzyme Q
 Transfer grup selain Hidrogen :
CoA.SH
Thiamin pyrophosphate
Pyridoxal phosphate
Folate coenzym
Cobamide (B12) coenzym
Lipoic Acid
 Merupakan derivat vitamin yang larut dalam air
(B kompleks) setelah dimodifikasi.
 Kompleks fungsional protein ditambah dengan
faktorpelengkap koenzim disebut ”holoenzim”
 Bagian protein yang bebas dari kofaktor disebut
”apoenzim”
 Jenis enzim yang membutuhkan ko-enzim
mencakup enzim yang mengkatalisis reaksi:
- Oksidasi reduksi
- Pemindahan gugus
- Isomerisasi
- Reaksi pembentukan ikatan kovalen
 Enzim yang strukturnya sempurna dan
aktif mengkatalisis, bersama-sama dengan
koenzim atau gugus logamnya disebut
holoenzim.
1. Merobah substrat menjadi produk

2. Tidak turut dalam reaksi, hanya

mempercepat reaksi (katalisator)

3. Mempunyai Active site (catalytic site)

4. Catalytic efficiency tinggi : 103 - 108

5. Specificity tinggi : hanya untuk 1 jenis reaksi
6. Mempunyai Cofactor (ion) /Coenzyme
(vitamin)
7. Dapat diregulasi : distimulasi atau diinhibisi.
8. Lokasi didalam sel : tertentu
 Manfaat dan Kegunaan Enzim

 Enzim bisa terdapat di intraseluler dan

ekstraselluler
 Lokasi enzim intaselluler berdasarkan fungsi
organella di intaselluler tersebut
 Enzim yang berhubungan dengan nukleus
berperan dalam pemeliharaan, pembaharuan
dan pengunaan aparatus genetik
 Enzim mitokhondria berhubungan dengan
reaksi pengumpul energi atau reaksi oksidatif
 Enzim yang berhubungan dengan ribosom
memperkembangkan biosintesis protein
 Lisosom mengandung enzim-enzim yang
mengkatalitis hidrolisis bahan-bahan yang
diperlukan sel
 Enzim sitoplasma mengkatalisis jenis
metabolisme KH(glikolisis) biosintesis asam
lemak
 Kompartmentasi enzim ini memudahkan
pengaturan proses metabolik
 Enzim dengan aktifitas katalitik yang
sama,tapi dalam bentuk fisik yang
berbeda,kompartment berbeda  Isozim
Enzim dalam plasma darah
1. Enzim fungsional
- Melakukan fungsi fisiologis dalam darah
- Terdapat dalam darah dalam konsentrasi sama
atau lebih tinggi dari dalam jaringan
C/Enzim pembekuan darahTrombin

2. Enzim non fungsional

- Tidak melakukan fungsi fisiologis dalam darah
- Kadar dalam darah sampai sejuta kali lipat lebih
rendah dari di jaringan
C/ enzim pencernaan Pepsin, tripsin, amilase
Enzim Sumber Untuk Diagnosis
Alanin Hati, otot rangka, Penyakit parenkim hati
aminotransferase jantung
Aldolase Otot rangka, jantung Penyakit otot
Amilase Kel,liur, pankreas, Penyakit pankreas
Ovarium
Aspartat Hati, otot rangka, Infrak otot jantung,
aminotransferase jantung, ginjal, sel penyakit parenkim
darah merah hati, penyakit otot
 Enzim oksidureduktase diklasifikasikan ke
dalam 4 kelompok : oksidase, dehidrogenase,
hidroperoksidase dan oksigenase
 Enzim oksidase dan dehidrogenase memiliki
berbagai peran dalam metabolisme terutama
pada pernafasan
 Enzim hidroperoksidase melindungi tubuh
terhadap kerusakan akibat radikal bebas
Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian dari
molekul enzim tempat berikatannya substrat, untuk
membentuk kompleks enzim substrat, dan
selanjutnya membentuk produk akhir.
Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi,
sering berupa lekukan pada permukaan protein
enzim, tempat substrat berikatan secara lemah..
A. Collision Theory
 Untuk bereaksi molekul-molekul harus saling
membentur
 Untuk satu benturan yang berhasil (menghasilkan
reaksi) molekul-molekul harus punya cukup
energi untuk mengatasi sawar/barrier energi
 Faktor-faktor yang meningkatkan kecepatan
reaksi harus :
- menaikkan energi kinetika pada pada molekul
yang
bereaksi
- menurunkan rintangan energi untuk menaikkan
reaksi
-meningkatkan frekwensi benturan
B. Lock and Key Theory
 Sifat enzim dalam mengkatalisis berbagai reaksi
kimia karena kemampuannya berikatan dengan
berbagai macam molekul
 Menurut Emil Fischer lewat teori ”Lock and Key”
enzim harus berikatan dengan substrat pada
tempat yang tepat sehingga menghasilkan reaksi
 Tempat pada enzim berikatan dengan
substratnya untuk melakukan proses katalitik
disebut ”Tempat Katalitik/Tempat Aktif”
 Tempat aktif berupa celah atau retakan berupa
kesatuan tiga dimensi terbentuk oleh gugus
yang berasal dari berbagai bagian urutan asam
amino
 Bagian lain dari protein pembentuk enzim diluar
tempat aktif disebut sebagai “Tempat Allosterik”
 Ciri yang kurang menguntungkan dari model
lock and key ini adalah kekakuan tempat aktif
 Model ini masih dipakai untuk memahami
tempat sifat tertentu enzim mis;pengikatan
secara berurutan dua atau lebih substrat
 Model yang lebih umum dari Daniel
Koshland:Induced Fit (kesesuaianterinduksi)
 Substrat menimbulkan/menginduksi
perubahan bentuk dalam enzim
Gambar 2. Model Induced Fit dari Koshland
Raff A, et al 2002
Kecepatan reaksi enzimatis dipengaruhi oleh
faktor:
 Keasaman atau pH
 Suhu

 Konsentrasi enzim

 Konsentrasi substrat

 Ada tidaknya senyawa inhibitor

TERIMA KASIH