Anda di halaman 1dari 21

ENZIM

Kelompok 10:
Fadel rizki
Febi junia putri
Rahmi fadilla
shelsa latifah
PENDAHULUAN

 Enzim berfungsi sebagai biokatalisator,artinya


mempercepat jalannya reaksi dengan cara
menurunkan energi aktivasi
 Energi aktivasi adalah energi yang diperlukan

untuk mengaktifkan suatu reaktan sehingga


dapat bereaksi untuk membentuk senyawa lain.
ENZIM
 Enzim merupakan senyawa organik
bermolekul besar yang berfungsi untuk
mempercepat jalannya reaksi metabolisme di
dalam tubuh tumbuhan tanpa mempengaruhi
keseimbangan reaksi
 Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim tidak
berubah baik sebelum dan sesudah reaksi tetap
 Enzim sebagai biokatalisator
 Bagian enzim yang aktif adalah sisi aktif dari
enzim
PENGGOLONGAN ENZIM

 Tempat bekerjanya
 Daya katalisnya

 Cara tebentuknya

 Substrat yang dikatalisnya


TEMPAT BEKERJANYA

 Endo enzim = intraseluler


berkerja di dalam sel
 Eksoenzim = ekstraseluler

bekerja di luar sel


CARA TERBENTUKNYA

 Enzim konstitutif
Enzim yang jumlahnya tetap dalam sel,
tidak dipengaruhi subtrat
 Enzim adapatif

Enzim yang pembentukannya dirangsang


oleh adanya substrat
SUBTRAT YANG DIKATALISNYA

 Protease
 Amilase

 Lipase

 Laktase

 Seloluse
DAYA KATALIS
a. Oksidoreduktase
Enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasi-
reduksi, yang merupakan pemindahan
elektron, hidrogen atau oksigen.
contoh, oksigenase, dehidrogenase,
b. Transferase
Enzim yang mengkatalisis pemindahan
gugusan molekul dari suatu molekul ke
molekul yang lain.
contoh, Transaminase, Transfosforilase, dan
Transasilase.
C.Hidrolase
enzim yang mengkatalisis reaksi-reaksi
hidrolisis. Contoh : karboksilesterase, kitinase,
peptidase, dll
d. Liase
enzim yang mengkatalisis pengambilan atau
penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui
proses hidrolisis
contoh : L malat hidroliase (fumarase),
dekarboksiliase (dekarboksilase
E.Ligase
enzim yang mengkatalisis reaksi
penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya
molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat
f. Isomerase
enzim yang mengkatalisis reaksi
isomerisasi
contoh :
- rasemase, merubah l-alanin d-alanin
TATA NAMA ENZIM

 Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat


dan reaksi yang dikatalisis
 Biasanya ditambah akhiran ase

 Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar


1. Oksidoreduktase(nitrat reduktase)
untuk memisahkan dan menambahkan elektron atau hidrogen

2. Transferase(Kinase)
yaitu memindahkan gugus senyawa kimia

3. Hidrolase(protease, lipase, amilase)memutuskan ikatan kimia dengan


penambahan air

4. Liase(fumarase)membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu


gugus kimia

5. Isomerase(epimerase)mengkatalisir perubahan isomer

6. Ligase/sintetase(tiokinase)menggabungkan dua molekul yang


disertai dengan hidrolisis ATP

7.Polimerase(tiokinase)menggabungkan monomer-monomer sehingga


terbentuk polimer
SIFAT ENZIM

 Enzim dibentuk dalam protoplasma sel


 Enzim beraktifitas di dalam sel tempat
sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di
tempat yang lain diluar tempat sintesisnya
(disebut eksoenzim)
 Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
1. Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil

2. Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa, kation maupun


anion

3. Enzim sangat peka terhadap faktor faktor yang mnyebabkan


denaturasi protein misalnya suhu,ph dan lainnya.

4. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya.

5. Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit


memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi

6. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap


baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung

7. Enzim bermolekul besar

8.Enzim bersifat khas/spesifik.


FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

1. Suhu (Temperatur)
Sifat Sifat Enzim seperti Enzim bersifat termolabil, artinya
aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu. Aktivitas enzim akan
terus meningkat sampai batas suhu tertentu. Batas suhu
tersebut dinamakan suhu optimum. Jika enzim berada di
bawah suhu optimum maka kerja enzim akan terhambat.
Enzim pada suhu 0oC atau di bawahnya brsifat nonaktif. Akan
tetapi pada suhu tersebut enzim tidak rusak.Kenaikan suhu
dapat meninkatkan akivitas enzim. Namun, jika suhu melebihi
batas optimum enzim dapat mengalami denaturasi atau
kerusakan. Hal ini, akan mengakibatkan enzim tidak dapat
berfungsi sebagai katalis lagi. Contoh, enzim manusia memiliki
suhu optimum 35oC – 40oC, enzim pada bakteri yang hidup di
air panas memiliki suhu optimum 70oC atau lebih.
 2. Derajat Keasaman (pH)

Karena molekul enzim pada umumnya adalah protein globular,


bentuk dan fungsinya dapat dipengaruhi oleh perubahan pH cairan di
sekitarnya. Enzim memiliki pH optimum yang dapat bersifat basa
maupun asam. Sebagian besar enzim memiliki pH optimum antara 6
– 8. Perubahan pH mengakibatkan sisi aktif enzim berubah
keefektifannya dalam membentuk kompleks enzim – substrat,
sehingga dapat menghalangi terikatnya substrat pada sisi aktif enzim.
Selain itu, perubahan pH juga mengakibatkan proses denaturasi
(kerusakan) pada enzim. Denaturasi oleh pH yang ekstrim biasanya
bersifat bolak-balik, tetapi tidak bolak-balik pada denaturasi yang
terjadi karena suhu panas. Peningkatan suhu akan meningkatkan laju
tumbukan antara enzim dan molekul substrat, sehingga akan
meningkatkan laju pembentukan kompleks enzim-substrat dan
meningkatkan keceptan reaksinya.
Hal ini bertentangan dengan peningkatan denaturasi enzim pada
suhu optimum karena reaksi itu teralampaui. Akhirnya reaksi itu
berhenti, kadang – kadang hanya pada temperatur lebih dari
100oC. Contoh enzim ptialin di mulut hanya dapat bekerja pada pH
netral, enzim pepsin di lambung bekerja pada pH asam, sedangkan
enzim tripsin di usus bekerja pada pH basa.
3. Konsentrasi enzim dan substrat
semakin besar konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan
reaksi. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus bertambah hingga
tercapai kecepatan konstan yakni jika semua substrat sudah terikat
oleh enzim. Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan
reaksi.
Bertambahnya konsentrasi substrat dalam suatu reaksi akan
meningkatkan kecepatan reaksi jika jumlah enzim dalam reaksi
tersebut tetap. Namun, ketika semua sisi aktif enzim sedang bekerja,
penambahan konsentrasi substrat tidak dapat meningkatkan
kecepatan reaksi. Keadan demikian menunjukkan bahwa kecepatan
reaksi telah mencapai titik maksimum. Peningkatan kecepatan reaksi
akan terus bertambah hingga tercapai kecepatan konstan yakni jika
semua enzim mengikat substrat.
4. ZAT – ZAT PENGGIAT (AKTIVATOR)
Aktivator merupakan zat atau molekul yang berfungsi
untuk memacu atau mempercepat reaksi enzim. Contoh dari
aktivator antara lain garam – garam dari logam alkali dalam
kondisi encer (2% – 5%), dan ion logam seperti ca, mg, ni, mn,
dan cl. Dan ini juga merupakan faktor yang mempengaruhi kerja
enzim.
5. Zat – zat Penghambat (Inhibitor)
Inhibitor merupakan sutau molekul yang dapat menghambat
aktivitas enzim. Terdapat dua macam inhibitor enzim, yaitu inhibitor
kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.
1. Kompetitif:
zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan
substrat sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi
kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk bergabung
dengan sisi aktif enzim (misal feed back effect) Inhibitor Kompetitif
Inhibitor kompetitif (inhibitor irreversible) merupakan molekul
penghambat kerja enzim yang bekerja dengan cara bersaing
dengan sisi aktif enzim. Inhibitor kompetitif (inhibitor irreversible)
berikatan secara kuat pada sisi aktif enzim. Pengikatan ini
berlangsung bolak-balik sehingga persentase penghambatan untuk
tingkat inhibitor yang tetap menjadi berkurang kalau substratnya
ditambah. Jadi, inhibitor kompetitif ini dapat dihilangkan dengan
cara menambah konsentrasi substrat.
2. Non kompetitif:
zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak
sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat
Inhibitor yang terikat pada sisi alosetrik enzim (selain sisi
aktif enzim) disebut inhibitor nonkompetitif. Inhibitor
nonkompetitif adalah molekul penghambat kerja enzim
yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi
aktif enzim, yang dapat menyebabkan sisi aktif enzim
berubah dan tidak dapat berfungsi lagi. Sehingga substrat
tidak dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. Inhibitor ini
tidak dapat dihilangkan walaupun dengan menambahkan
substrat.