INMUNOGLOBULINAS

Inmunoglobulinas
 Glucoproteínas especializadas llamadas
inmunoglobulinas (Ig) producidas por las células
plasmaticas y que tienen la característica de reaccionar
especificamente con el antígeno.

 Son tetrapeptidos

 Dos regiones funcionales diferentes: una variable y otra

constante

 Representan entre un 10 y un 20% de las proteínas

totales del plasma
 Cada molécula de
inmunoglobulina consta de
4 cadenas de polipéptidos :
 2 cadenas ligeras.
 2 cadenas pesadas.
 Una cadena glucidica.
 La unión entre cadenas se
produce fundamentalmente
a través de puentes
disulfuro .
 Región en bisagra –
Región en donde las
cadenas pesadas se
mantienen juntas.
 Tipos de inmunoglobulinas
 La inmunoelectroforesis ha permitido hasta el
momento identificar 5 tipos de
inmunoglobulinas .
 En el ano 1964 se reunio en Praga un comité
que designo las inmunoglobulinas con la letra
Ig seguida de una letra especifica para cada
clase .
 Existen 5 tipos :
 IgG,IgA,IgM,IgD,IgE.
Opsonización
 DIAGRAMA ESQUEMÁTICO DE LA
ESTRUCTURA DE LAS INMUNOGLOBULINAS
 Cuatro cadenas
 2 pesadas
 2ligeras
Estructuras básicas de
INMUNOGLOBULINAS
 CLASES DE
INMUNOGLOBULINAS
 La IgG pasa del torrente circulatorio a los
tejidos

 La IgM no sale del torrente circulatorio

 La IgA es abundante en las

secreciones:saliva, lagrimas, moco
traqueobronquial, líquidos
intestinales,etc
ESTRUCTURA GENERAL DE LAS
INMUNOGLOBULINAS
 Por la electroforesis las proteínas se separan en
varias bandas

 Los anticuerpos se colocan en las bandas de

menor movilidad electroforéticas, las gammas y
las betas

 Todas se basan en la unión de 2 cadenas

pesadas con 440 aminoácidos cada una, unidas
a 2 cadenas livianas de 220 aminoácidos
 ESTRUCTURA DE UNA MOLÉCULA
DE INMUNOGLOBULINA
 Las cadenas pesadas y ligeras o livianas tienen varios
segmentos de 110 residuos aminoácidos – DOMINIOS.

 Dentro de cada dominio un enlace de disulfuro forma un

asa de 60 aminoácidos.

 Las cadenas ligeras contienen un dominio variable (VL)

y uno constante (CL).

 Las cadenas pesadas tienen un dominio variable (VH) y

tres o cuatro constantes (CH1, CH2, CH3 y CH4).
 ESTRUCTURA DE UNA MOLÉCULA
DE INMUNOGLOBULINA

 Los dominios VL y VH contienen aminoácidos

que varían en secuencia y forma el sitio de
unión con el antígeno.(CDR).

 Región en bisagra – Región en donde las

cadenas pesadas se mantienen juntas.

 Las cadenas pesada M y E tienen un dominio

adicional que remplaza la región en bisagra.
REGIONES HIPERVARIABLES (CDR)
 Ambas cadenas presentan
una parte constante y una
variable .
 La parte variable es la que
se une al antigeno de una
manera especifica.
 De la parte ctc va a
depender la localizacion
del Ac (Saliva,Placenta)
 Los Ac se unen por partes
variables a los
microorganismos .
Estructura básica de las inmunoglobulinas
 La estructura de la molécula de
Ig:
 En linea negra las cadenas
pesadas con sus asas o
dominios formados por los
puentes S S.
 En gris las cadenas livianas. En
el extremo Fab las regiones
hipervariables o CDRs. A la
izquierda un corte transversal en
el cual se observa el Ag en
contacto con los segmentos
CDRs. A la derecha una imagen
tridimencional.
LA INMUNOGLOBULINA M
LA INMUNOGLOBULINA A
 IgG
 Constituye cerca del 70% del total de
inmunoglobulinas .
 Atraviesa la placenta por lo que es esencial en la
defensa contra infecciones en las primeras
semanas de vida .
 Es la Ig mas importante en la rpta inmune
secundaria y de ella existen 4 subtipos
denominados :
 IgG1,IgG2.IgG3.IgG4.
 IgG
 Las IgG poseen elevada afinidad de unión al antígeno.

 Son las mayoritarias durante la respuesta secundaria.

 Principales responsables de neutralizar toxinas bacterianas

(de hecho, son las únicas que funcionan como antitoxinas).

 Las IgG1 e IgG3 funcionan muy bien como opsoninas

 La IgG3 > IgG1 > IgG2 activan el complemento por la ruta

clásica
 En humanos la IgG1, IgG3 e IgG4 cruzan fácilmente la
placenta.
 IgM anadir imagen
 Macroglobulina
 Representa alrededor del 7%de las Ig
 Esta compuesta por 5 subunidades que
contienen 10 cadenas pesadas y 10 cadenas
ligeras .
 Los Anticuerpos IgM son los primeros que
aparecen en el desarrollo humano.
 LA INMUNOGLOBULINA A

 Constituye cerca del 21% de las Ig.

 Esta presente en el suero.
 Existe una forma de IgA que se llama secretora
con propiedades antibacterianas y antivirales
que predomina en la mayor parte de las
secreciones corporales (Saliva,lagrimas
,calostro,secreciones intestinales ,respiratorias)

 Está presente en la leche materna

Las secreciones donde aparece la IgA
secretoria (sIgA) son:

 saliva
 lágrimas
 fluido nasal
 tracto bronquial
 tracto genitourinario
 tracto digestivo
 leche materna y calostro
 IgD

 Compone cerca del 0.2% de las Ig.

 Vida media muy corta en el plasma .
 Funciona casi exclusivamente como una
inmunoglobulina unida a las membranas y
muy poca es secretada en el plasma .
 INMUNOGLOBULINA E

 Representa menos de 1% de las Ig

 Vida media 2-3 Días
 Median las reacciones de
hipersensibilidad
 Se une con receptores de superficie de
los mastocitos con desgranulacion de
estos y liberacion de aminas vasoactivas
.
 Sus niveles aumentan en infecciones
por parasitos (Helmintos )
 Cadenas ligeras

 Hay 2 tipos de cadenas ligeras en los seres

humanos .
 K(Kappa) y Lambda
 Ambas pueden estar presente en todas las
clases de inmunoglobulinas .
 Pero una molecula de Ig intacta estara
compuesta por un solo tipo de cadena ligera es
decir de 2 cadenas Kappa o de 2 cadenas
Lambda ,pero no de una Kappa y una lambda.
 HAY 2 TIPOS DE CADENAS
LIGERAS
Cadenas kappa y lambda

 Contienen segmentos génicos V, J y C

 Existen C. Lambda C. Kappa

31 V 40 V
4 J 5 J
7 C 1 C
 GENES DE CADENAS PESADAS

Cadenas Mi, gamma, alfa, epsilon y delta

 Contienen segmentos génicos V, D, J y C

 Contienen 51 V
27 D
6 J
5 C
 USOS CLÍNICOS
 REACTIVOS DIAGÓSTICOS – detectan embarazo,
concentración de fármacos, pruebas de
histocompatibilidad

 Identificar antígenos tumorales, metástasis de

cáncer

 Acs monoclonales que funcionan como

inmunotoxinas uniéndose a células tumorales

 Tratamiento de linfoma no Hodgkin de Cel B y

leucemias
Que la comida sea tu
alimento y el alimento tu
medicina.

Hipócrates
Sabio Griego