ASAM AMINO, PEPTIDA

dan
PROTEIN

By: Helmi, MSc Dra

FK UNTAR
2014
DEFINISI
PROTEIN  PROTEIOS
Il
Pertama

POLIAMIDA

Asam-asam amino = 20 macam

 Protein
 Molekul yg sangat vital u/ organisme
 terdapt di semua sel
 Makromolekul yang paling berlimpah
di dalam sel hidup dan merupakan
50% berat kering sel.
 Polimer  disusun oleh 20 mcm asam
amino standar
 Rantai asam amino dihubungkan dg
iktn kovalen yg spesifik
 Sifat fisik dan kimiawi  dipengaruhi
oleh asam amino penyusunnya
 Protein

 Protein sangat bervariasi mempunyai

berbagai peranan biologis.
 Struktur & fungsi ditentukan oleh
kombinasi, jumlah dan urutan asam amino
 Kunci struktur ribuan protein yang
berbeda-beda  gugus pada molekul unit
pembangun protein yang relatif sederhana
 20 asam amino yang berikatan kovalen
dalam urutan yang khas.
 Unitdasar penyusun struktur protein itu
adalah asam amino (asam-asam amino yang
saling berkaitan)
KONFIGURASI
CONTOH ASAM AMINO

- -
COO COO

+
H3N C H H C NH3+

CH2OH CH2OH

L-serine D-serine
Alanin

Arginin
Nama-nama Asam Amino

Nama Rantai Samping (R)

Fenilalanin Aromatik non-polar Phe F
Isoleusin Rantai bercabang Ile I
Leusin Rantai bercabang Leu L
Lisin Positif basa Lys K
Metionin Polar tak bermuatan Met M
Treonin Polar tak bermuatan Thr T
Triptofan Aromatik polar Trp W
Valin Rantai bercabang Val V
Arginin (separuh ess.) Positif basa Arg R
Histidin (separuh ess.) Positif basa His H
Nama-nama Asam Amino

Nama Rantai Samping (R)

Alanin Non-polar alifatik Ala A
Asparagin Polar tak bermuatan Asn N
Aspartat Negatif asam Asp D
Glisin Non-polar alifatik Gly G
Glutamat Negatif asam Glu E
Glutamin Polar tak bermuatan Gln Q
Prolin Non-polar siklik Pro P
Serin Polar tak bermuatan Ser S
Sistein Polar tak bermuatan Cys C
Tirosin Aromatik polar Tyr Y
Klasifikasi, berdasarkan
1. gugus -R nya: AROMATIK

NON
POLAR Asam POLAR
amino

BASIC (+) ACIDIC (-)

2. cara sintesis
 asam amino esensial
 asam amino non esensial

3. Sifat dan tugas

 serat
 globular
 Klasifikasi Asam amino
 Diklasifikasikanberdsr gugus R (rantai samping)
 Biasanya bersifat: hidrofobik/hidrofilik,
polar/non polar, ada/tidaknya gugus terionisasi

AROMATIK

NON
POLAR POLAR
Asam amino

BASIC (+) ACIDIC (-)

 Asam amino non polar
Memiliki gugus R alifatik
Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin
dan prolin
Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik
suatu asam amino seperti Isoleusin 
biasa terdapat di bagian dlm protein.
Umum terdapat pada protein yang
berinteraksi dengan lipid
Asam amino polar
Asam amino polar
 Gugus R yang bermuatan
 Bersifat hidrofilik  mudah larut dalam air
 Cenderung terdapat di bagian luar protein
 Gugus R yang tidak bermuatan, sep: serin ,
threonin, sistein, metionin, asparagin,
glutamin
 Sistein berbeda dgn yg lain, karena gugus R
terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga
dapat mengalami oksidasi dengan sistein
membentuk ikatan disulfide
 (-S-S-)  sistin (tdk tmsk dlm asam amino
standar karena selalu terjadi dari 2 buah
molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA)
Asam amino dg gugus R aromatik
Asam amino dg gugus R aromatik

 Fenilalanin, tirosin dan triptofan

 Bersifat relatif non polar  hidrofobik
 Fenilalanin bersama dgn Valin, Leusin &
Isoleusin  asam amino paling hidrofobik
 Tirosin  gugus hidroksil , triptofan  cincin
indol
 Asam amino aromatik mampu menyerap
sinar UV λ 280 nm  sering digunakan untuk
menentukan kadar protein
Aa dengan gugus R bermuatan positif
 Aa dg gugus R bermuatan positif
 Lisin,arginin, dan histidin
 Mempunyai gugus yg bersifat basa pada rantai
sampingnya
 Bersifat polar  terletak di permukaan
protein dapat mengikat air.
 Histidin mempunyai muatan mendekati netral
(pd gugus imidazol) dibanding
 lisin  gugus amino
 arginin  gugus guanidino
 Karena histidin dpt terionisasi pada pH
mendekati pH fisioligis  sering berperan dlm
reaksi enzimatis yg melibatkan pertukaran
proton
 Aa dg gugus R bermuatan negatif
 Aspartatdan glutamat
 Mempunyai gugus karboksil pada rantai
sampingnya  bermuatan (-) / acid pada pH 7
 N + -
COO
H2
L-prolin (pro)

Asam amino dengan gugus

amino sekunder, siklis
Asam Amino esensial
Asam amino diperlukan oleh makhluk
hidup penyusun protein atau sebagai
kerangka molekul-molekul penting.
esensial  bila diperlukan, tetapi tidak
mampu memproduksi sendiri atau
selalu kekurangan asam amino yang
bersangkutan. dipasok dari luar
(lewat makanan).
Istilah "asam amino esensial" berlaku
hanya bagi organisme heterotrof.
 Bagi manusia, ada delapan (ada yang
menyebut sembilan) asam amino esensial
 isoleusin, leusin, lisin, metionin,
fenilalanin, treonin, triptofan, dan
valin.
 Histidin dan arginin disebut sebagai
"setengah esensial" karena tubuh
manusia dewasa sehat mampu
memenuhi kebutuhannya.
 Asam amino karnitin juga bersifat
"setengah esensial" dan sering diberikan
untuk kepentingan pengobatan.
Asam amino non standar
 Merupakan asam amino
diluar 20 mcm as. Amino
standar
 Terjadi karena
modifikasi yang terjadi
setelah suatu asam
amino standar menjadi
protein.
modifikasi serin yang
 Kurang lebih 300 asam
mengalami fosforilasi
amino non standar oleh protein kinase
dijumpai pada sel
 Asam amino non standar
 - ALANIN  m/ Co – Enzym A
(asetilasa)
d/  as, pantotenat  vitamin
C – C – CO2-

NH3+
TAURIN  t.d/ sel, terikat pd as. Empedu
C – C – SO3- diturunkan dari sistein

NH3+ TAURO CHOLAT
 Asam amino non standar
 As. g - AMINO BUTIRAT (GABA)
C – C – C – CO2- m/ decarboksilasi A.
 GLUTAMAT
NH3+ d/ jar. Otak, ragi, bakteri

 As. g - AMINO ISO BUTIRAT  m/ hasil

H3N+ – C – C – CO2- katabolisme pirimidin d/
 otot tnt
CH3
 • modifikasi prolin  dlm
proses modifikasi
posttranslasi, oleh prokolagen
prolin hidroksilase.

• Ditemukan pada kolagen

untuk menstabilkan struktur

• Dari modifikasi Glu oleh vit

K.
• g karboksi glutamat mampu
mengikat Ca  penting utk
pengentalan darah.
• Ditemukan pd protein
protrombin
•Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein
kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya
polisakarida
•Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak
menyusun protein  merupakan senyawa antara
metabolisme (biosintesis arginin dan urea)

Asam amino non standar

 Sifat Asam amino

1. Larut dalam air dan tidak larut dalam

pelarut organik seperti eter, aseton, dan
kloroform.
 Ionisasi : apabila larut dalam air akan
membentuk ion ( + dan - )
 Denaturasi : perubahan konformasi serta
posisi protein sehingga aktivitasnya
berkurang atau kemampuannya
menunjang aktivitas organ tertentu
dalam tubuh hilang → tubuh mengalami
keracunan.
 Sifat Asam amino

 Viskositas : tahanan yang timbul adanya

gesekan antara molekul didalam zat cair yang
mengalir.
 Kristalisasi : proses yang sering dilakukan
dengan jalan penambahan garam amonium
sulfat atau NaCl pada larutan dengan
pengaturan pH pada titik isolistriknya.
 Sistim Koloid : sistem yang heterogen terdiri
atas dua fase yaitu partikel kecil yang
terdispersi dari medium atau pelarutnya
Sifat Asam amino

2. Amfoter Zwitter-ion

Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik,

• gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif
(terprotonasi, –NH3+),
• gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi,
–COO-).
 Zwitter-ion

 . Dalam keadaan demikian, asam amino

tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion.
 Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam
amino sebagai struktur kristal putih yang
bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya.
 Kebanyakan asam amino bebas berada
dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral
maupun pH fisiologis yang dekat netral.
Alanin

Arginin
Fungsi pH Isoelektrik (pI)
 Untuk mengkristalkan asam amino/protein 
pengendapan isoeletrik
 Dengan mengetahui titik isoelektrik dapat
meramalkan proses migrasi protein dalam
medan elektrikum  Dasar untuk pemisahan
asam amino dengan elektroforesis
Titik isoelektrik

Jadi pI = ½ ( pK kiri + pK kanan)

 ALANIN = ALA

H - pKa = 2,3
CH3 C COO
NH3
+ pKb = 9,7

H - -
OH H - OH H -
CH3 C COOH CH3 C COO + CH3 C COO
+ H
+ H +
NH3 NH3 NH2
2,3 9,7
+1 0 -1

pI = ½ ( 2,3 + 9,7) = 6
Lysin = LYS
pKa = 2,2 ; pKb= 9,0; pKR= 10,5
 Asam glutamat

- -
CO2 CH2 CH2 CH CO2 pKa = 2,2
+
NH3 pKb = 9,8

pK R = 4,3

pI asam amino
 ASAM GLUTAMAT
= GLU CO2 - CH2 CH2 CH CO2
-
pKa = 2,2
+
NH3 pKb = 9,8

pK R = 4,3
- -
- CO2 CO2
CO2H CO2
+ + CH2 NH2
CH2 NH3
+
CH2 NH3 CH2 NH3

CH2 CH2
CH2 CH2 - -
OH
- OH OH
CH2 CH2 + CH2
CH2 + H
+
H
H - -
CO2 H CO2 CO2
CO2 H
+1 0 -1 -2
 pI = ½ ( 2,2 + 4,3) = 3,25
NILAI pK ASAM AMINO

A.AMINO pK1 pK2 pK 3

(COOH) ( NH3+) (R)

GLISIN 2,34 9,6

ALANIN 2,34 9,69
LEUSIN 2,36 9,6
SERIN 2,21 9,15 13,6 (OH)
THREONIN 2,33 10,43
GLUTAMIN 2,17 9,13
ASPARTAT 2,09 9,82 3,86 (COOH)
GLUTAMAT 2,19 9,67 4,25 (COOH)
HISTIDIN 1,82 9,17 6,0 (NH+)
SISTEIN 1,71 10,78 8,33 (SH)
TIROSIN 2,2 9,11 10.07 (OH)
LISIN 2,18 8,95 10,53 (NH3+)
ARGININ 2,17 9,04 12,48 (NH +)
Fungsi biologi asam amino

Penyusun protein, termasuk enzim.

Kerangka dasar sejumlah senyawa
penting dalam metabolisme
(terutama vitamin, hormon dan asam
nukleat).
Pengikat ion logam penting yang
diperlukan dalam dalam reaksi
enzimatik (kofaktor).
Asam amino

 Penyusun protein
 Prekursor asam nukleat
 Sumber energi
 Rx warna asam amino
NAMA PEREAKSI a.a. WARNA
NIN-HIDRIN Nin-hidrin Ungu
Ruheman
NITRO Na-nitroprusid/ SISTEIN Merah
PRUSID NH4OH encer
HOPKINS- As. glioksilat/ TRIPTOFAN Ungu
COLE H2SO4
MILLON HgNO3 / HNO3 TIROSIN Merah
KSANTO HONO2 pekat Tir, trp, phe Kuning
PROTEIN (inti benzen)
SAKAGUCHI Alfa-naftol + Na- ARGININ Merah
hipoklorit
SULLIVAN Na-naftokuinon- SISTEIN Merah
1,2-sulfonat-4
 Rx warna asam amino
NAMA PEREAKSI a.a. WARNA
SULLIVAN Na-naftokuinon- SISTEIN Merah
1,2-sulfonat-4

PAULY Na-hipoklorit, TIROSIN Merah

As.Sulfanilat yang HISTIDIN
didiazokan d. basa

EHRLICH p-dime-amino- TRIPTOFAN Biru

benzaldehid/ HCl
12N

FOLIN- As. fosfomolibdo- TIROSIN Merah

CASCALTEU tungstat
 Tugas 1
1. Jabarkan asam amino berdasarkan:
a. Gugus fungsi
b. Sifat esensian dan non esensial
c. Kepolaran
berikut dengan sumbernya

2. Tentukan pI asam amino berikut:

- CYSTEIN = cys dengan
pKa = 1.7 ; pKb = 10.8 ; pKR = 8.3

- METIONIN = met dengan

pKa = 2.3 ; pKb = 9.2
PEPTIDA
Ikatan Peptida
Ikatan yang menghubungkan 2 aa melalui
gugus karboksil dari satu asam amino
dengan gugus amino dari asam amino yang
lain. O O
-
+H3N CH2 C O + +H3N CH C
O
CH3
glysin alanin O
O
H
+H3N C C N C C O- + H2O
H2
CH3 C-terminal
N-terminal ikatan peptida
gly - ala
(glysinalanin)
Pembentukan ikatan
 Ikatan Peptida

Berdasarkan konvensi ikatan peptida :

 aa dg mempunyai NH3+ bebas (seb. kiri)
 aa dg gugus COO- bebas (sebelah kanan)
Molekul yang mengandung 2 aa dg 1
ikatan peptida disebut dipeptida
3 asam amino  tripeptida.
Ada tetrapeptida, pentapeptida, dst.
 TATA NAMA

 INA  IL
 Dari ujung kiri  kanan, atau ujung C  ujung C

Glutation = γ - glutamil – sisteil – glisin

Glu - cys - gly
Ikatan aa d/ peptida dan protein
Ikatan peptida
Ikatan kovalen
Ikatan disulfida
 Ikatan disulfida adalah ikatan tunggal -
S–S-.
 Ikatan disulfida menghubungkan 2 unit
sisteina.
Senyawa peptida alam yang
mengandung ikatan disulfida :
Oksitosin, vasopresin.
Oksitosin: hormon yang mengatur
kontraksi uterus dan laktasi
untuk merangsang kelahiran bayi
PENENTUAN STRUKTUR
PEPTIDA

JENISDAN BANYAK ASAM AMINO

 (AMINO ACID ANALYZER).
URUTAN ASAM AMINO
☺ANALISIS RESIDU UJUNG N 
1. PEREAKSI SANGER  2,4-
DINITROFLUOROBENZEN (DNP) FLUORO
BEREAKSI DENGAN GUGUS NH2 PADA RANTAI
 2. PEREAKSI EDMAN  FENIL ISOTIOSIANAT
PENANDAAN DAN PEMBEBASAN AA
UJUNG N  HETEROSIKLIK
FENILTIOHIDANTOIN + A A BERIKUT

☺ PEMUTUS POLIPEPTIDA SPESIFIK

 ENZIM PROTEOLITIK
 ENZIM PROTEOLITIK
No. PEREAKSI SISI PEMUTUS

1. KIMOTRIPSIN Phe, Tyr, Trp

2. PEPSIN Tyr, Phe, Trp
3. TERMOLISIN Ile, Leu, Val
4. TRIPSIN Lys, Arg
5. SIANOGEN BROMIDA (CNBr) Met
6. KARBOKSI PEPTIDASE ASAM AMINO
UJUNG C
PROTEIN
PROTEIN  POLIAMIDA  PEPTIDA
PROTEIN  POLIAMIDA  PEPTIDA
> 100 a.a. < 100 a.a.
H2O

a. a.a.  Prot. Sederhana

a.a. + bukan a.a.  Prot. Majemuk

hem, k.h., l, as. nukleat

 SIFAT-SIFAT PROTEIN
1. LARUT  DENATURASI
 BER (-) KELARUTAN
 HILANGNYA KEAKTIFAN 
ENZIM, HORMON
 # DIHABLURKAN KEMBALI

PERUB. STR.
 PEMECAHAN IKATAN
 KOAGULASI  DENATURASI PERMANEN
SIFAT-SIFAT PROTEIN
2. KOLOID HIDROFIL
( -NH2, -COOH, -OH )

3. AMFOTER

4. PROTEIN (-)  mengikat KATION

PROTEIN (+)  mengikat ANION
5.  BERDIALISIS
6. Rx. PRESIPITASI:
 As. Mineral  <<< mengendap, >>> larut
 Basa  H2O  mengendap
 Pereaksi alkaloid  mengendap. Bila pH = pI
 (trikloro asetat, as. tanat, dll)
 garam dr. logam berat, mengendap tgt. PH, suhu, e-lit
 alkohol, mengendap, >>> efektif pada pI
 pemanasan  koagulasi # larut
 suhu eff. 38 oC - 75 oC
PROTEIN
 Biopolimer yang terdiri dari banyak
satuan as. Amino yg dihubungkan oleh
ikatan peptida
 Beberapa protein merupakan komponen
utama dalam jaringan struktur (otot,
rambut, kuku, kulit)
 H R O H R O H R O H R O

N C C N C C N C C N C C
H H H H

Rantai peptida yang dihubungkan oleh ikatan amida (peptida)

Struktur Primer
 KLASIFIKASI PROTEIN
 Berdasarkan fungsi biologik
a. enzim  berfungsi sebagai biokatalisator
b. kontraktil  berperan dalam proses gerak (Miosin,
Aktin)
c. hormon  mengatur n menstimulasi metabolisme
(Insulin)
d. protein pembangun  memberi kekuatan pada
jaringan (Kolagen, Elastin, Keratin,Glikoprotein)
e. protein pengangkut  mengangkut berbagai macam
zat melalui aliran darah (Hemoglobin,
Mioglobin,Serum albumin)
f. protein pelindung (Antibodi,Fibrinogen)
g. protein cadangan (Ovalbumin, Kasein)
KLASIFIKASI PROTEIN
 Berdasarkan Komposisi
 Protein Sederhana
Contoh: albumin, Globulin, Histon

 Protein Majemuk  terkonjugasi “gugus

prostetik”
Contoh : khromoprotein, fosfoprotein,
glikoprotein, lipoprotein, nukleoprotein.
Protein Konyugasi
Nama Tersusun oleh Terdapat pada

Nukleoprotein Protein + asam nukleat Inti sel, kecambah biji-

bijian

Glikoprotein Protein + karbohidrat Musin pada kelenjar

ludah, tendomusin
pada tendon, hati

Fosfoprotein Protein + fosfat yang Kasein susu,kuning

mengandung lesitin telur

Kromoprotein/metalo Protein + pigmen / ion Hemoglobin

protein logam

Lipoprotein Protein + lemak Serum darah, kuning

telur, susu, darah,
membran sel
KLASIFIKASI PROTEIN
 Berdasarkan bentuk/susunan molekulnya
 Protein fibrous atau protein serat 
bntk memanjang seperti serabut dan
sukar larut dalam air dan dalam
berbagai larutan lainnya.
contoh:
 Kolagen yang terdapat pada tulang rawan
 Miosin pada otot yang mudah mengkerut

 Keratin pada rambut

 Fibrin yang terdapat dalam darah dalam

bentuk fibrinogen
KLASIFIKASI PROTEIN
 Berdasarkan bentuk/susunan molekulnya
 Protein globular  seperti bola dan
mudah larut dalam air dan dalam
larutan garam tertentu. Mudah
terdenaturasi sehingga menyebabkan
sifat fisik serta fungsinya berubah.
contoh:
 Albumin dan globulin plasma
 Bermacam-macam enzim

 Insulin
Struktur arsitektur
protein

 Struktur primer
 Struktur sekunder
 Struktur tersier
 Struktur kuartener
Struktur arsitektur protein
Struktur primer
 urutan aa p’bentuk rantai polipeptida 
penentu identitas protein
sifat kovalen p/ ik. peptida stabil, #
dipengaruhi oleh : pH, pelarut.
- Atom-atom C, H, N terletak pada satu bidang
datar
- R diproyeksikan pada arah tertentu pada
bidang
Gly-Pro-Thr-Gly-Thr-Gly-Glu-
Ser-Lys-Cys-Pro-Leu-Met-Val-
Lys-Val-Leu-Asp-Ala-Val-Arg-
Gly-Ser-Pro-Ala

atau

GPTGTGESKCPLMVKVLNAV
RGSPA
 Struktur arsitektur protein
 Struktur sekunder
 bersifat reguler, pola lipatan berulang dari
rangka protein. Dua pola terbanyak adalah
alpha helix dan beta sheet.
 Terbentuk karena ikatan hidrogen
- Bentuk spiral (α helix)
- Gugus karbonil dari setiap aa membentuk
ikatan hidrogen dengan gugus amino dari aa
ke tiga di sepanjang rantai polipeptida
Struktur arsitektur protein
 Struktur tersier
Struktur tersier protein adalah lipatan secara
keseluruhan dari rantai polipeptida sehingga
membentuk struktur 3 dimensi tertentu. Sebagai
contoh, struktur tersier enzim sering padat,
berbentuk globuler.
 Struktur arsitektur protein
Struktur tertier
- Dibentuk oleh interaksi antara gugus
samping (R) dari asam – asam amino.
- Hasil interaksi : pelipatan α – helix struktur
globular, gugus R yang hidrofobik
disembunyikan didalam lipatan protein
menjadi sangat larut dlm air.
- Contoh : insulin, hemoglobin dan albumin
telur
- Ditemukan : ikatan disulfida, jembatan
garam, ikatan hidrogen, atraksi hidrofobik.
 Struktur arsitektur protein
 Struktur kuartener
Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai
polipeptida. Struktur kuartener menggambarkan sub-
sub unit yang berbeda dipakai bersama membentuk
struktur protein.
Contoh : molekul hemoglobin manusia yang tersusun
atas 4 subunit
 Denaturasi Protein
Setiap perubahan terhadap struktur sekunder/
tertier protein
 Terjadi bila suatu protein 
 dipanaskan, berada dalam pH ekstrim,
 diberi bahan kimia misalnya urea.
 Denaturasi menyebabkan struktur tersier
hilang.
 Bila protein tersebut dikembalikan ke
kondisi faali, maka akan melipat kembali
secara spontan ke konformasi aslinya
(reversible), serta kembali berfungsi
(renaturasi).
Denaturasi Protein
 Faktor-faktor penyebab denaturasi protein :
- perubahan pH : penggumpalan kasein
- Panas : merusak ikatan hidrogen dan
jembatan garam
- Radiasi : sinar X dan U.V
- Pelarut organik : aseton, alkohol.
- Garam2 dr logam berat : Ag2+, Hg2+, Pb2+
Denaturasi Protein

 Pemanasan berlebihan  merusak Struktur

primer, disebut koagulasi (irreversible).
 Denaturasi belum tentu mengakibatkan
koagulasi.
 Molekul protein dapat pula mengendap 
peristiwa koagulasi
 Potein yg mengendap, tetapi dapat kembali
ke keadaan semula flokulasi
 Protein yg sdh mengalami denaturasi 
aktifitasnya hilang
ASAM
NUKLEAT
(NUCLEIC ACID)
 ASAM NUKLEAT
ASAM NUKLEAT
(DNA , RNA)
polimer

NUKLEOTIDA

BASA NITROGEN NUKLEOSIDA

1 UNIT GULA NUKLEOTIDA
1 GUGUS FOSFAT
ik. Kovalen

hetero atom pada P & P dari C 1’

pada Gula
DEFINISI
Asam nukleat  polimer nukleotida
yg berperanan dlm penyimpanan
serta pemindahan informasi genetik
(polinukleotida)
Asam nukleat  2 bentuk, yi. asam
deoksiribosa (DNA) dan asam ribosa
(RNA).
mrpk polimer linier/tidak bercabang
dan tersusun dari subunit-subunit yg
disebut nukleotida
DNA
o DEOXYRIBONUKLEIC ACID (ASAM
DEOKSIRIBONUKLEAT)
o ASAM INTI ATAU ASAM NUKLEAT
o DNA UMUMNYA TERDAPAT DI DALAM INTI SEL, DI
LUAR PADA KLOROPLAS ATAU MITOKONDRIA

DNA TDD DUA UTAS BENANG POLINUKLEOTIDA

YANG SALING BERPILIN (DOUBLE HELIX) 
WATSON & CRICK 1953
SEUTAS POLINUKLEOTIDA TERSUSUN ATAS RANGKAIAN
NUKLEOTIDA. SETIAP NUKLEOTIDA TERDIRI ATAS :

- GUGUSAN GULA DEOKSIRIBOSA (GUGUS PENTOSA

YANG KEHILANGAN SATU ATOM OKSIGEN)
- GUGUSAN ASAM FOSFAT YANG TERIKAT PADA
ATOM C NOMOR 5 DARI GULA
- GUGUSAN BASA NITROGEN YANG TERIKAT PADA
ATOM C NOMOR 1 DARI GULA
Ada empat basa nitrogen dalam DNA

N N N
O
pirimida
N H3C N N
N purina H
N O
NH2 timina
NH2 O
N
N N N N
N O H2N N N
N N guaninaH
sitosina H
adenina
 DNA terikat pada posisi 1 (dari)
NH2 NH2 pirimidina dan posisi 9 (dari)
purina
N N N

N O N N
O O O
P gula P gula P gula
- - -
O O O
Hidrolisis DNA
basa
DNA
basa
gula fosfat
+ fosfat
NUKLEOTIDA gula

NUKLEOSIDA
gula + basa
 NH2
NH2
NUKLEOSIDA
N N N N
N N H2N N N
HOCH2 HOCH2
O O

A G
OH OH
deoksiadenosina deoksiguanosina
O NH2
H2N
N
N
N O
N O
T
HOCH2
S
O HOCH2
O

OH Timidina (deoksitimidina)
OH deoksisitidina
 NUKLEOTIDA
O
H2N
N

N O
HOCH2
O

O
-
O P O
OH
Misal Nukleotida pirimidin:
URIDIN TRIPOSPAT(UTP) O

NH

O- O- O N O

HO P O P O P O 5'
O
O O O-
4' H H 1'

H H
3' 2'
OH OH
 SELALU BERPASANGAN
IKATAN HIDROGEN
N
H3C O H N N

N H N N
N
O

Timina = T Adenina = A
N
O H O N

N H N N
N
O H NH

Sitosina = S Guanina = G
RNA
RIBOSE NUCLEIC ACID (ASAM RIBONUKLEAT)
RNA MERUPAKAN BENANG TUNGGAL, TERDIRI DARI GULA
RIBOSA,
FOSFAT DAN BASA
NH2
BASA RNA : PURIN (ADENIN, GUANIN)
PIRIMIDIN (SITOSIN, URASIL) N
O
N O
N N

H2N N N NH2
H O
N N
NH
N N
H NH O
3MACAM RNA :

RNA DUTA (MESSENGER RNA – mRNA) -->

BERFUNGSI MEMBAWA KODEGENETIK (KODON ; TIGA
URUTAN BASA YANG DIGUNAKAN UNTUKMEMANGGIL
ASAM AMINO TERTENTU)

RNA RIBOSOM (RIBOSOM RNA – rRNA) -

PENYUSUN RIBOSOM

RNA TRANSPORT (TRANSPORT RNA – tRNA) -

BERFUNGSI MENGIKAT/MEMBAWA ASAM AMINO
UNTUK DISINTESIS MENJADI POLIPEPTIDA
 NH2 NH2

N N N N

N N H2N N N
HOCH2 HOCH2
O
O

OH OH
OH OH
GUANOSINA
ADENOSINA

STTUKTUR RNA
NUKLEOTIDA MONOPOSPAT UTAMA

NUKLEOTIDA NAMA UNSUR NUKLEOSIDA

BASA
RIBO
NUKLEOTIDA
- AMP ADENIN ADENOSIN
- GMP GUANIN GUANOSIN
- CMP SITOSIN SITIDIN
- UMP URASIL URIDIN
DEOKSI RIBO
NUKLEOTIDA
- d AMP ADENIN deoksi ADENOSIN
- d GMP GUANIN deoksi GUANOSIN
- d CMP SITOSIN deoksi SITIDIN
- d TMP TIMIN deoksi TIMIDIN
 Tugas 1
1. Jabarkan asam amino berdasarkan:
a. Gugus fungsi
b. Gugus R
c. Kepolaran
berikut dengan sumbernya

2. Tentukan pI asam amino berikut:

- CYSTEIN = cys dengan
pKa = 1.7 ; pKb = 10.8 ; pKR = 8.3

- METIONIN = met dengan

pKa = 2.3 ; pKb = 9.2
Tugas 2
 Tulis
peptida yang lain berikut dengan
fungsinya
Tugas 3
 Jelaskanbagaimana protein terbentuk akibat
struktur protein yang ada (4)