Anda di halaman 1dari 79

PROTEIN

Kelompok 6
1. Nabilla Khanza Azzahra (17307141065)
2. Ririn Kurniawati (1730714
3. Misbah Rijal Ulhaq (1730714
4. Naufal Ariq Santoso (1730714
5. Salsabila Shafa (17307144032)
Asam Amino
Louis Nicolas Vauquelin

Apaka 1806
Asparagus

h ini?

Pierre Jean Robiquet


Apa itu Asam
Amino?

Asam amino merupakan senyawa organik yang


mengandung gugus fungsional amina (-NH2) dan
karboksil (-COOH), bersama dengan rantai samping
(kelompok R) yang spesifik untuk setiap asam amino.
Struktur
Asam Am
ino
Secara umum, strukturnya yaitu 1 atom C -> mengikat
empat gugus:
a) gugus amina (-NH2)
b) gugus karboksil (-COOH)
c) atom hidrogen (-H)
d) dan satu gugus sisa (-R, dari residue) atau disebut
juga gugus atau rantai samping
Asam amino standar/baku/dasar
Apa itu Merupakan asam amino dasar yang membentuk protein. Asam-
asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode

Asam Amin genetik.

Dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:

o Standar? a. Asam amino alifatik sederhana


1. Glisina (Gly, G)
e. Asam amino basa
1. Lisina (Lys, K)
(Common Amino Acids) 2. Alanina (Ala, A) 2. Arginina (Arg, R)
3. Valina (Val, V) 3. Histidina (His, H) (memiliki
4. Leusina (Leu, L) gugus siklik)
5. Isoleusina (Ile, I) f. Asam amino dengan sulfur
b. Asam amino hidroksi-alifatik 1. Sisteina (Cys, C)
1. Serina (Ser, S) 2. Metionina (Met, M)
2. Treonina (Thr, T) g. Prolin
c. Asam amino dikarboksilat (asam) 1. Prolina (Pro, P) (memiliki
1. Serina (Ser, S) gugus siklik)
2. Treonina (Thr, T) h. Asam amino aromatik
d. Amida 1. Prolina (Pro, P) (memiliki
1. Asparagina (Asn, N) gugus siklik)
2. Glutamina (Gln, Q)
Asam Am
ino Tak St
andar
(Uncommon Amino Acids)
Asam Asam amino yang dibutuhkan oleh makhluk hidup dikatakan

Amino essensial apabila asam amino tersebut dibutuhkan tetapi tidak bisa
diproduksi sendiri. Istilah ini hanya berlaku bagi organisme heterotrof.

Essensial Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam
amino esensial, yaitu :
1. Isoleusina
2. Leusina
3. Lisina
4. Metionina
5. Fenilalanina
6. Treonina
7. Triptofan
8. Valina
Histidina dan arginina disebut sebagai "setengah esensial"
karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi
kebutuhannya.
Klasifikasi
Asam Amin Pembagian asam amino didasarkan pada gugus R
yang diikatnya:
o 1. Nonpolar, Aliphatic R Groups (hidrofobik)
2. Polar, Uncharged R Groups (hidrofilik)
3. Positively Charged (Basic) R Groups
4. Negatively Charged (Acidic) R Groups
5. Aromatic R Groups
Klasifikasi
Asam Amin
o Berdasark
an Gugus R
Karakteristik a. Isomerisme pada asam amino

Asam Amino
Asam amino memiliki isomer optik, hal
ini dikarenakan atom C pada asam amino
mengikat 4 gugus yang berbeda (C kiral).

b.Zwitter-ion
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan
karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai
sekaligus asam dan basa. . Kebanyakan asam amino
bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH
netral.Karena mempunyai muatan negatif dan positif,
asam amino dapat mengalami reaksi terhadap asam
maupun basa.
Karakteristi
k Asam
Amino
Fungsi
Asam Amin
o  Penyusun protein, termasuk enzim.
 Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam
metabolisme (terutama vitamin, hormon dan asam
nukleat).
 Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam
dalam reaksi enzimatik (kofaktor).
Tabel Singkatan dan Sifat dari Asam Amino Standar
Kelompok Gugus Kepolaran Muatan
No Asam Amino 3 Huruf 1 Huruf
R Gugus R (pH 7,4)
1 Alanine Ala A Aliphatic Nonpolar Neutral
2 Arginine Arg R Basic Basic polar Positive
3 Asparagine Asn N Amide Polar Neutral
4 Aspartic Acid Asp D Acid Acidic polar Negative
5 Cysteine Cys C Sulfur-containing Nonpolar Neutral
6 Glutamic Acid Glu E Acid Acidic polar Negative
7 Glutamine Gln Q Amide Polar Neutral
8 Glycine Gly G Aliphatic Nonpolar Neutral
positive 10%
9 Histidine His H Basic aromatic Basic polar neutral 90%
10 Isoleucine Ile I Aliphatic Nonpolar Neutral
Tabel Singkatan dan Sifat dari Asam Amino Standar
Kelompok Gugus Kepolaran Muatan
No Asam Amino 3 Huruf 1 Huruf
R Gugus R (pH 7,4)
11 Leucine Leu L Aliphatic Nonpolar Neutral
12 Lysine Lys K Basic Basic polar Positive
13 Methionine Met M Sulfur-containing Nonpolar Neutral
14 Phenylalanine Phe F Aromatic Nonpolar Neutral
15 Proline Pro P Cyclic Nonpolar Neutral
16 Serine Ser S Hydroxyl-containing Polar Neutral
17 Threonine Thr T Hydroxyl-containing Polar Neutral
18 Tryptophan Trp W Aromatic Nonpolar Neutral
19 Tyrosine Tyr Y Aromatic Polar Neutral
20 Valine Val V Aliphatic Nonpolar Neutral
PROTEIN
Apa itu
Protein?
Protein adalah senyawa organik bermassa molekul
tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer
asam amino yang saling terikat oleh ikatan peptida.
Ikatan pada Ikatan Peptida
Protein
Ikatan pada Ikatan kovalen yang terbentuk antara dua molekul
asam amino ketika gugus karboksil asam amino

Protein bereaksi dengan gugus amino dari asam amino


yang lain dengan melepaskan molekul air.
Ikatan Peptida
Ikatan pada Ikatan Peptida

Protein
Ikatan pada Ikatan hidrogen adalah gaya tarik antar-molekul yang terjadi
antara atom hidrogen yang terikat dengan atom sangat
elektronegatif (N, O, atau F) dan pasangan elektron bebas dari
Protein atom sangat elektronegatif lainnya.

Ikatan Hidrogen
Interaksi Van Der Waals adalah gaya tarik listrik
Ikatan pada yang terjadi di antara partikel-partikel yang
memiliki muatan. Interaksi ini terjadi karena

Protein adanya sifat kepolaran partikel. Semakin kecil


kepolarannya, semakin kecil pula gaya Van Der
Interaksi Van Der Waals-nya.
Waals
Ikatan pada
Protein
Ikatan Ionik
Ikatan pada
Protein
Interaksi Hidrofobik
Ikatan pada
Protein
Ikatan Kovalen
(disulfida)
Struktur Urutan asam amino

Protein
Protein Primer Protein Berikatan melalui
Primer ikatan peptida

Tidak bercabang
Struktur Satu unit asam amino dalam rantai polipeptida disebut residu

Protein Rantai polipeptida mempunyai arah sebab unit penyusun


mempunyai ujung yang berbeda, yaitu gugus amino- α dan
Protein Primer gugus karboksil- α.
Berdasarkan kesepakatan, UJUNG AMINO diletakkan pada
awal rantai polipeptida
Struktur
Protein
Protein Primer
Struktur
Kekuatan tarik
Protein menarik antar
asam amino
Protein Sekunder
Spiral
Struktur utama
Heliks
melipat
Lembaran
Struktur Bentuk heliks α oleh ikatan hidrogen antara gugus
NH dan gugus CO pada rantai utama. Semua gugus
Protein CO dan gugus NH pada rantai utama membentuk
ikatan hydrogen, dimana ikatan hydrogen adalah
Protein Sekunder tulang punggung struktur.
Struktur Corak struktur periodik yang lain yang dinamakan
lembar berlipat β (disebut β sebab merupakan

Protein struktur kedua yang mereka temukan sedangkan


heliks α sebagai struktur pertama). Rantai polipeptida
lembar berlipat β disebut untai β, berbentuk lurus
Protein Sekunder terentang tidak
bergelung tegang seperti heliks α.
Struktur Protein
Tersier
Gabungan dari protein
primer dan sekunder
Protein
Protein Tersier
Struktur
Protein
Protein Tersier
Struktur kuarterner menggambarkan struktur primer,
Struktur struktur sekunder, dan struktur tersier yang terlibat
dengan beberapa polipeptida dalam membentuk suatu
Protein protein. Umumnya, ketiga struktur itu terlibat dalam
satu polipeptida.
Protein Kuartener
Asam
Struktur
Klasifikasi
Protein
Protein
Protein
umumnya

Klasifikasi Protein
Merupakan
Mempunyai

Protein
Fungsi Biologis
Klasifikasi Serat / Fibrous Globular
(Skleroprotein) (Sferoprotein)
Protein
Berbentuk serabut, tidak
Berbentuk bola, banyak
Struktur Susunan Molekul larut dalam pelarut-pelarut
encer, baik larutan garam, terdapat pada bahan
asam, basa, ataupun pangan seperti susu,
alkohol. Berat molekulnya telur, dan daging.
yang besar belum dapat
ditentukan dengan pasti dan
sukar dimurnikan.
Protein Serabut / fiber (skleroprotein)
Klasifikasi Berbentuk serabut, tidak larut dalam pelarut-pelarut
encer,baik larutan garam, asam, basa, ataupun alkohol.

Protein Berat molekulnya yang besar belum dapat ditentukan


dengan
pasti dan sukar dimurnikan.
Struktur Susunan Molekul Contohnya kolagen, keratin, elastin,
Protein Globular (Sferoprotein)
Berbentuk bola, banyak terdapat pada bahan pangan seperti
susu, telur, dan daging.
Contohnya albumin, globulin, histon, glutelin dan protamin.

Protein Konjugasi
Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-
bahan non-asam amino.
Contohnya nukleoprotein, lipoprotein, glikoprotein dan
Kromoprotein.
Klasifikasi
Protein
Struktur Susunan Molekul
Klasifikasi Protein yang

Protein
Asam Amino Penyusun
Klasifikasi Hewani

Protein
Sumber
• Senyawa makromolekul dengan berat molekul yang
Sifat besar.
• Protein tidak berwarna dan hambar.
Protein •

homogen dan kristal.
Protein bervariasi dalam bentuk(kristaloid
Sifat Fisika sederhana sampai struktur fibrilar panjang.)
• Protein terbagi menjadi 2 pola: protein Globular
berbentuk bulat (tumbuhan) dan protein Fibrilar
berbentuk benang (hewan)
• Protein menunjukkan efek Tyndall.
• Semua protein menunjukkan bidang cahaya
terpolarisasi ke kiri, yaitu laevorotatory.
Sifat Sangat reaktif

Protein
Sukar larut dalam air

Dapat mengalami koagulasi oleh pemanasan


Sifat Kimiawi dan penambahan asam atau basa

Bersifat amfoter

Dapat mengalami kerusakan (terdenaturasi)


akibat pemanasan

Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung


pada jumlah dan jenis asam aminonya.
Fungsi Sebagai enzim

Protein Pencoklatan non enzimatis


Sifat Fungsional Pembentukan gel

Pembentukan buih

Pembentukan emulsi

Pembentukan adonan
Fungsi Sebagai Enzim

• Enzim bekerja pada komponen tertentu


Protein yang spesifik (disebut substrat).
Sifat Fungsional • Aturan penamaan enzim:
- akhiran –ase : menunjukkan enzim
- awalan : menunjukkan substrat atau tipe
reaksi (hidrolitik, aksidatif)
Contoh: - lipase: enzim yang bekerja pada
lipid / lemak - amilase: enzim yang
bekerja pada pati - polifenol oksidase:
enzim yang mengkatalisis oksidasi
komponen polifenol
Fungsi Pencoklatan Non-Enzimatis

Berperan pada reaksi Maillard


Protein Reaksi maillard adalah reaksi kimia antara asam amino
dengan gula preduksi yang menyebabkan makanan
Sifat Fungsional berubah menjadi coklat dan berbau khas. Reaksi ini
dinamakan sesuai dengan kimiawan prancis Louis
Camile Mailard yang pertama kali mendeskripsikan
pada tahun 1912.

Berjalan secara cepat pada suhu 140 -165 C


Your Picture Here
Fungsi Pembentukan Gel

Gel adalah sistem terlarut yang tidak mengalir,


Protein berada pada fase intermediate antara padat dan
Sifat Fungsional cair.
Fungsi Pembentukan Gel

a. Sifat molekuler
Protein - Gel keruh : banyak mengandung residu asam amino non polar sehingga
akan menyebabkan terbentuknya agregasi hidrofobik pada saat
denaturasi.
Sifat Fungsional • - Gel jernih: sedikit mengandung residu asam amino non polar sehingga
akan membentuk kompleks terlarut pada denaturasi.
b. Kondisi larutan
• - Gel keruh :
• kecepatan agregasi dan pembentukan jaringan lebih tinggi daripada
kecepatan denaturasi
• terbentuk jaringan gel selama pemanasan
- Gel jernih:
• kecepatan penggabungan kompleks terlarut lebih kecil daripada
kecepatan denaturasi
• terbentuk gel setelah proses pendinginan
Fungsi Pembentukan Buih

• Buih merupakan sistem dua fase yang terdiri


Protein dari fase kontinyu berupa cairan (protein)
dan fase terdispersi berupa udara.
Sifat Fungsional • Disebabkan bersifat amfifilik (mempunyai
gugus hidrofilik dan hidrofobik).
• Contoh: whipped topping, whipped cream,
meringues, es krim, marshmallow, souffles,
bread dough, cake butter, dan mousses.
Fungsi Pembentukan
Buih

Protein
Sifat Fungsional
Fungsi Pembentukan Emulsi

• Emulsi adalah dispersi suatu cairan dalam


Protein cairan lain. Ada dua tipe emulsi:
• a. O/W (oil in water)
Sifat Fungsional Merupakan emulsi yang paling umum.
Contohnya pada susu dan produk susu, saus,
dressing dan sup.
• b. W/O (water in oil) tidak cocok pakai protein
karena protein tidak larut dalam minyak
Contohnya pada mentega dan margarin.
Fungsi Pembentukan Emulsi

Protein
Fungsi Pembuatan Adonan

Ex: Protein gandum


Protein a. Fraksi terlarut (sekitar 20%)
Fraksi ini tidak berperan pada pembentukan
adonan. Contohnya albumin, globulin,
glikoprotein.
b. Fraksi tidak terlarut (gluten)
Fraksi ini berperan pada pembentukan adonan.
Ada dua macam fraksi tidak terlarut:
- Gliadin: membuat viscous (kental)
- Glutenin: membuat elastis
• Contoh: roti dan bakery.
Fungsi Protein •Fungsi struktural (protein membran sel, protein sito
Bagi Mahluk skeleton, protein jaringan ikat),
•Fungsi enzimatik (enzim adalah protein),
Hidup •Fungsi penyimpanan energi (protein dapat terdegra
dasi menjadi asetil-CoA dan siklus Krebs),
•Fungsi regulasi osmotik (albumin),
•Fungsi transportasi (saluran membran, pigmen per
napasan),
•Fungsi perlindungan kekebalan tubuh (antibodi),
•Fungsi gerakan (protein kontraktil),
•Fungsi integrasi endokrin (hormon) dan
•Fungsi informatif (reseptor membran, signal intrasel
uler).
Uji
Uji Xantoprotein

Uji Hopkins-Cole

Uji Millon
Kualitatif Uji Natriumtropusida

Uji Biuret

Uji Reduksi Sulfur

Reaksi Sakaguchi

Uji Ninhidrin

Pengendapan dengan Logam

Pengendapan dengan Alkohol

Pengendapan dengan Ammonium Sulfat Jenuh

Denaturasi Protein
Uji Uji Xantoprotein

Kualitatif
Menguji adanya tirosin, fenilalanin dan triptofan dalam
protein

Hasil : Endapan putih, ketika dipanaskan kuning


Uji Uji Hopkins-Cole

Kualitatif Menguji adanya triptofan dalam protein

Hasil : cincin ungu di antara 2 lapisan


Uji Uji Millon

Menguji adanya tirosin dalam protein dan fenol


Kualitatif dalam asam amino

Hasil : Endapan putih, ketika dipanaskan jadi


kuning
Uji Uji Natriumtropusida

Kualitatif Menguji adanya sistein pada protein


Hasil : Larutan merah
Uji Uji Biuret

Mendeteksi adanya ikatan peptida pada protein


Kualitatif Hasil : warna violet

Reaksi antara protein dengan CuSO4 dalam


suasana basa
Uji Uji Reduksi Sulfur

Mengetahui apakah protein mengandung unsur


Kualitatif amino dengan gugus S

Hasil : endapan hitam


Uji Reaksi Sakaguchi

Kualitatif Menguji adanya arginin dalam protein


Hasil : larutan merah
Uji Uji Ninhidrin

Kualitatif Menguji adanya asam amino

Hasil : Larutan biru keunguan


Uji Pengendapan dengan Logam

Kualitatif Mengetahui apakah logam dapat mengendapkan


protein
Hasil : Endapan putih
Uji Pengendapan dengan Alkohol

Kualitatif Menguji adanya protein

Hasil : Endapan
Uji Pengendapan dengan Ammonium Sulfat
Jenuh
Kualitatif Memisahkan protein dalam campuran
Uji Denaturasi Protein

Kualitatif Menguji larutan protein yang larut


Hasil : Larutan keruh dan terjadi gumpalan
protein terdenaturasi
Uji
Penentuan Kadar Protein secara Biuret
Kuantitatif
Penentuan Kadar Protein secara Lowry

Pembuatan Kasein

Penentuan Kadar Tirosin dalam Kasein

Penentuan Jumlah Nitrogen dalam Urin


Uji Penentuan Kadar Protein secara Biuret

Kuantitatif Pengukuran serapan cahaya oleh ikatan kompleks


yang berwarna ungu. Hal ini terjadi apabila protein
bereaksi dengan tembaga dalam lingkungan alkali.
Uji Penentuan Kadar Protein secara Lowry

Kuantitatif Menentukan larutan yang mengandung 5-100 μg


protein. Warna yang timbul disebabkan oleh hasil
reaksi biuret disamping warna yang disebabkan
oleh reduksi fosfomolibdat-fosfowolframat oleh
tirosin pada protein. Metode ini lebih sensitif
dibandingkan dengan metode biuret.
Uji Pembuatan Kasein

Kuantitatif Kasein merupakan protein nutrien yang terdapat


dalam susu. Protein ini dapat mengendap jika
ditambah asam asetat glasial. Hal ini terjadi karena
kompetisi antara kasein dengan asam asetat glasial
menarik air dari lingkungan
Uji Penentuan Kadar Tirosin dalam Kasein

Kuantitatif Kasein dapat dihidrolisis menggunakan basa kuat


maupun asam kuat. Tirosin merupakan asam amino
yang ada dalam protein. Tirosin merupakan suatu
pedoman untuk menentukan kualitas protein.
Uji Penentuan Jumlah Nitrogen dalam Urin

Kuantitatif Senyawa nitrogen pada urin diuraikan dengan H2SO4


menjadi (NH4)2SO4. Reaksi akan berlangsung cepat
pada suhu tinggi. Katalis yang digunakan yaitu CuSO4.
(NH4)2SO4 yang terbentuk dipanaskan dengan NaOH
pekat sehingga terbentuk NH3. NH3 ditampung dalam
sejumlah HCl dengan normalitas tertentu (berlebih).
NH3 akan bereaksi dengan HCl dan kelebihan asam
dititrasi dengan NaOH encer yang sudah diketahui
normalitasnya.
FYI

Anda mungkin juga menyukai