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REVISÃO – BIOQUÍMICA DE

BIOMOLÉCULAS
AMINOÁCIDOS
PROTEINAS
ENZIMAS
LIPIDIOS E MEMBRANAS
CARBOIDRATOS
NUCLEOTÍDEOS E ÁCIDOS NUCLÉICOS
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

• AMINOÁCIDOS - Unidades fundamentais das proteínas.

• 20 aa síntese proteínas

2,4 x 1018 moléculas

Variação em estrutura, tamanho e carga


elétrica - determinam diferentes
características e a identidade do aa
Classificação dos Aminoácidos

De acordo com as propriedades da cadeia


lateral (grupo R):
COO-
H N- C - H
POLARIDADE 3
R

Apolares • Polares não carregados


Polares • Carregados negativamente
• Carregados positivamente
AA com Grupos R apolares
AA com Grupos R neutros e polares

Grupos funcionais
capazes de formar pontes
de H com a água (maior
solubilidade)
AA com Grupos R carregados Grupos R carregados
positivamente (básicos) negativamente (ácidos)

aa tem grupo R com carga negativa


em pH 7.
aa tem grupo R com carga
Originam os aa asparagina e
positiva em pH 7
glutamina.
Ionização dos Aminoácidos e
Propriedades Ácido-básicas
Comportamento em meio aquoso e
propriedades ácido-básicas dos aminoácidos

Agem como ácidos


Meio aquoso Ionizados ou bases

Caráter anfótero
(anfólitos)

A carga elétrica dos aa varia


dependendo do pH do meio.
Ácido Neutro Alcalino
pH =1,0 pH= 7,0 pH = 13,0

2 grupos ionizáveis:
- COOH; - NH3+ (protonada) - soluções muito ácidas
-COO-; - NH2 (desprotonada) - soluções muito básicas
Próximo da neutralidade – íon dipolar
PEPTÍDEOS

Formados pela união de aminoácidos:

LIGAÇÃO
PEPTÍDICA

Reação de
condensação
Peptídeos

Extremidade Extremidade
aminoterminal carboxiterminal
(N-terminal) (C-terminal)

Comportamento ácido-básico pode ser predito a partir dos grupos amino e


carboxila terminais e da natureza e n° das cadeias laterais dos aa no
peptídeo.
Síntese de proteínas
ocorre a partir das
informações contidas
no código genético
(DNA).
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Cada proteína apresenta uma
A estrutura de uma proteína é organizada a partir
estrutura espacial definida e
de níveis estruturais de complexidade crescente:
característica – conformação.

Estrutura Estrutura Estrutura Estrutura


primária secundária terciária quaternária

Resíduos de -hélice Cadeia Subunidades


aminoácidos polipeptídica montadas
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

ORGANIZAÇÃO TRIDIMENSIONAL

A sequência de aminoácidos determina a


estrutura espacial da proteína
Estrutura Primária
• É a seqüência de aminoácidos existentes na molécula
de uma proteína.
• É o nível de estrutura mais simples a partir do qual
todos os outros derivam.
Estrutura Secundária
• É o arranjo espacial do esqueleto de carbonos de
aminoácidos próximos na cadeia polipeptídica.

α-hélice Enrolamento da cadeia ao


redor de um eixo.

α-hélice

Folha β pregueada

Interação lateral de
segmentos de uma
cadeia ou de cadeias
diferentes.
Estrutura Secundária
• A -hélice é mantida pelas pontes de H que se formam
no interior do esqueleto de uma única cadeia
peptídica.

Pontes de H – paralelas ao eixo


da hélice.
Estrutura Secundária
A folha  pregueada é mantida por pontes de H
que são perpendiculares ao eixo das cadeias.

As pontes de H ocorrem entre


cadeias polipeptídicas
diferentes ou entre segmentos
de uma mesma cadeia
(próximos ou distantes).
Exemplos de proteínas contendo diferentes
proporções e arranjos de elementos
estruturais secundários

Hemoglobina Triose Fosfato


Isomerase
Estrutura Terciária
• Representa a estrutura tridimensional da proteína como um
todo – arranjo tridimensional de todos os átomos da
molécula.

A estrutura tridimensional é
determinada pela sequência
de aminoácidos pois as
interações entre as cadeias
laterais direcionam o
dobramento do polipeptídio
para formar uma estrutura
compacta
Estrutura Terciária
• Segmentos distantes da estrutura primária podem aproximar-
se e interagir através de ligações não-covalentes entre os
grupos R dos aminoácidos.
• A estrutura terciária (dobramentos e enovelamento) das
proteínas é mantida através do grande número de interações
não-covalentes:

• Interações eletrostáticas
• Interações hidrofóbicas
• Pontes de hidrogênio
• Forças de Van der Waals
• Lig. covalentes (pontes dissulfeto)
ENOVELAMENTO DE PROTEÍNAS
A conformação espacial de uma proteína
está relacionada com sua função:
O dobramento de uma proteína busca sempre a conformação de
menor energia e adaptação ao meio fisiológico onde ela vai exercer
sua função biológica.

Ex: no meio aquoso o dobramento é feito de tal maneira que esconde os


grupamentos apolares e expõe os grupos polares ao meio aquoso.
Estrutura Quaternária
• Duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) interagem
para formar um proteína oligomérica.
• Cada uma das cadeias apresenta os três níveis estruturais
citados.
• É mantida principalmente por pontes de hidrogênio e por
interações hidrofóbicas.

Proteína dimérica
Estrutura Quaternária
• Resultado dessas interações não covalentes:
Mudanças sutis em uma parte da molécula (provocadas pela interação
com ligantes/moduladores) podem resultar em mudanças drásticas nas
propriedades de um sítio/subunidade distante na mesma molécula de
proteína.

PROTEÍNAS
ALOSTÉRICAS
Classificação das Proteínas
1) ARRANJO ESTRUTURAL
globulares
fibrosas

2) SOLUBILIDADE
solúveis
integrais de membrana

3) PRODUTO DE HIDRÓLISE
simples
conjugadas

4) MODIFICAÇÕES PÓS-TRADUCIONAIS
lipoproteínas - glicoproteínas - fosfoproteínas
ENZIMAS
Proteínas especializadas Catalisadores biológicos – aumentam a velocidade das
reações reduzindo a energia de ativação.

FUNÇÕES GERAIS

 Aceleram as reações – catalisadores biológicos


 Grande eficiência catalítica
 Não são consumidos na reação - reutilizadas
 Atuam em pequenas concentrações (em soluções aquosas e em
pH e temperaturas fisiológicas)
 Não alteram o equilíbrio das reações
 Alto grau de especificidade por seus substratos
 Podem ter sua atividade regulada
ENZIMAS
Holoenzima

Proteína Cofator

Apoenzima ou
apoproteína Moléculas não-protéicas orgânicas
ou inorgânicas que condicionam a
Se covalente – atividade das enzimas.
GRUPO
• Orgânicos
PROSTÉTICO
Coenzimas-Vitaminas
e/ou derivados
• Inorgânicos
Íons metálicos
ENZIMAS
Energia de ativação – Quantidade de energia,
diferença entre os orientação correta dos átomos,
níveis de energia do rearranjo de ligações
estado basal e do
estado de transição

menor Ea
Rota alternativa
velocidade maior

A velocidade da reação reflete a energia de ativação: quanto maior


for a energia de ativação menor será a velocidade da reação.
MECANISMOS DA REAÇÃO ENZIMÁTICA

Componentes da reação enzimática


ENZIMA
SUBSTRATO
COMPLEXO ENZIMA – SUBSTRATO
PRODUTOS

E + S ES P+E
•Centro catalítico - Responsável pela
especificidade da enzima.

SÍTIO ATIVO •Região da molécula enzimática que


participa da reação com o substrato

•Pode possuir componentes não protéicos


• cofatores
Ligação da Enzima ao Substrato

Especificidade das reações


(interações específicas entre substrato e cadeias laterais dos
aminoácidos do sítio ativo)

2 modelos propostos:

• Chave-Fechadura 
• Encaixe Induzido 
Modelo Chave-Fechadura

Proposto por Emil Fischer (1894): considera que a enzima possui


sítio ativo complementar ao substrato.
(Importância histórica)
Modelo do Encaixe Induzido
Proposto por Koshland (1958): enzima sofre mudanças de
conformação para o encaixe com o substrato. O formato do sítio
ativo torna-se complementar ao do substrato, uma vez que ele
está ligado.
CINÉTICA ENZIMÁTICA

FATORES QUE ALTERAM A ATIVIDADE DE UMA ENZIMA

pH
Temperatura
Concentração da enzima
Concentração do substrato
Efeito do pH
O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no
estado de ionização dos componentes do sistema à
medida que o pH varia.

Enzimas  grupos ionizáveis, existem em ≠ estados de


ionização
[H+] – estado de ionização correto
para que a reação aconteça.

pH ótimo pH
Efeito da temperatura
 temperatura dois efeitos ocorrem:
– A taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações
químicas;
– A estabilidade da proteína decresce devido a desnaturação térmica.

Enzima 
temperatura
ótima para que
atinja sua
atividade máxima
Efeito da concentração da enzima

Mantidas fixas as condições de


- temperatura ótima
- pH ótimo
- [substrato] em excesso

A velocidade máxima da
reação é uma função da
quantidade de enzima
disponível. [E]

Efeito diretamente proporcional


Efeito da concentração do substrato

Mantidas fixas as condições de


- temperatura ótima
- pH ótimo
- [enzima] A [substrato] cai na mesma
razão em que a [produto]
aumenta em função do
tempo.

Medir V0 = velocidade inicial


da reação ([S] é considerada
constante).

[S]
Efeito da concentração do substrato
[S] pequenas  Vo linearmente.
[S] maiores  Vo por incrementos cada vez menores.
Vmax  [S]  Vo insignificantes.
Vmax é atingida  não há [E] livre no meio, só existe a forma do
complexo ES - Enzima está saturada com o S e V não  com  de [S].

Vmax

enzima saturada
(100% [ES])
Efeito da concentração do substrato

Em baixas concentrações de Em altas concentrações de


substrato a velocidade de reação é de substrato, a velocidade da reação é
primeira ordem – isto é, é de ordem zero – isto é, é constante
proporcional a concentração de e independente da concentração de
substrato substrato

[S]
http://www2.bioqmed.ufrj.br/enzi
mas/labvirtual.swf
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Atividade da enzima depende também:
poder catalítico da enzima
afinidade da enzima pelo substrato - Km

A constante de Michaelis-Menten (KM) é um parâmetro


cinético que traz informações sobre a velocidade e
afinidade que a enzima tem pelo substrato.

 Característico de cada enzima


 Reflete a afinidade da enzima pelo seu substrato
 É numericamente IGUAL a [substrato] na qual a velocidade da reação é metade da Vmáx
 Não varia com a concentração da enzima.
CARBOIDRATOS
- MONOSSACARÍDEOS (glicose = C6H12O6)

- OLIGOSSACARIDEOS – até ± 10 monossacarídeos ( ex. dissacarídeo:


CLASSIFICAÇÃO
sacarose  glicose + frutose)
DOS
CARBOIDRATOS
(tamanho da
molécula)

- POLISSACARÍDEOS (amido  n glicose)


MONOSSACARÍDEOS
Oses ou açúcares simples - unidades básicas dos carboidratos. Não
podem ser hidrosilados em formas mais simples.

N° de átomos de carbono
CLASSIFICAÇÃO
Grupo funcional – aldeído ou cetona

Número de átomos de carbono


03 carbonos – trioses
04 carbonos – tetroses
05 carbonos – pentoses
06 carbonos – hexoses DNA e RNA
07 carbonos – heptoses Mais abundantes

Fotossíntese e outras vias metabólicas


Grupo funcional

aldeído - polihidroxialdeídos
cetona - polihidroxicetonas

ALDOSE CETOSE

Sendo que os monossacarídeos mais simples


são compostos de no mínimo 3 carbonos.
REPRESENTAÇÃO ESTRUTURAL

LINEAR – PROJEÇÃO DE FISCHER

EM ANEL/CÍCLICA – PROJEÇÃO DE HAWORTH


PROJEÇÃO DE FISCHER
Estrutura linear do monossacarídeo/ perspectiva bidimensional.

Numeração da cadeia começa no C


do grupo carbonila ou na
extremidade mais próxima a ele.
PROJEÇÃO DE HAWORTH
Estrutura cíclica ou em anel do carboidrato.

• Em solução aquosa, monossacarídeos com cadeias de


cinco ou mais átomos de carbono ciclizam-se formando
anéis planares.

Representa desenhos em perspectiva como anéis de 5 ou 6


elementos.

» 5 elementos: furanose
» 6 elementos: piranose
ALDOSES

D-glicose

A ciclização acontece como resultado de interação entre carbonos distantes:


C-1 e C-5 – aldoses (hemiacetal)
CETOSES

D-frutose

A ciclização acontece como resultado de interação entre carbonos distantes:


C-2 e C-5 – cetoses (hemicetal)
OH na proj. de Fischer OH na proj. de Haworth
Se estavam para a direita para baixo do plano do anel
Se estavam para a esquerda para cima do plano do anel

Grupo terminal –CH2OH apontando para cima do plano do anel.


DISSACARÍDEOS e OLIGOSSACARÍDEOS

Formados a partir da condensação entre monossacarídeos

Ligação glicosídica -  ou β
DISSACARÍDEOS e OLIGOSSACARÍDEOS
•Oligossacarídeos são polímeros de monossacarídeos relativamente pequenos (±
2 a 10 monossac.)

• Dissacarídeos são glicosídeos compostos por dois monossacarídeos que se


combinam com a eliminação de uma molécula de água.

- Sacarose: glicose + frutose (açúcar de cana)


- Lactose: glicose + galactose (leite)
- Maltose: glicose + glicose (amido)
POLISSACARÍDEOS
• Polissacarídeos são formados por longas cadeias de unidades de monossacarídeos unidas
entre si por ligações glicosídicas.
• São classificados:
- Homopolissacarídeos: contém apenas um tipo de monossacarídeo.
- Heteropolissacarídeos: contém dois ou mais tipos de diferentes monossacarídeos

Homopolissacarídeo Heteropolissacarídeo
Linear Ramificado Dois tipos de Múltiplos
monômeros monômeros
lineares ramificados
Homopolissacarídeos

• Principais homopolissacarídeos:

- Amido
Reserva (ligações -glicosídicas)
-Glicogênio

-Celulose Estruturais (ligações -glicosídicas)


- Quitina
Heteropolissacarídeos

• Polímeros de carboidratos formados por mais de um tipo de unidades


monoméricas

• Fornecem suporte extracelular nos organismos.

Peptideoglicanos –presentes na parede cellular bacteriana

Glicosaminoglicanos – constituintes da matriz extracelular

Substâncias pécticas – presentes na lamela média das células vegetais

Hemicelulose – presentes na parede cellular vegetal


GLICOCONJUGADOS

Carboidratos ligados covalentemente à outras macromoléculas como proteínas ou lipídeos.

Funções:

Comunicação entre as células;


Sinalização de proteínas para transporte, localização celular ou degradação;
Pontos de reconhecimento e adesão celular

Proteoglicanos

Glicolipídeos

Glicoproteínas

http://www.youtube.com/watch?v=f7tAMi4zG0o
LIPÍDEOS
Classificação de ácidos graxos
 Grau de saturação da cadeia lateral:
- saturados
- insaturados monoinsaturados
poliinsaturados

Número de carbonos -cadeia curta (até 10C)


(tamanho da cadeia): -cadeia média (12-16C)
-cadeia longa (>16C)

Necessidade na dieta :- essenciais


- não essenciais Quanto maior a cadeia
do ácido graxo e mais
saturado menor é a
solubilidade em água
Desfazer os arranjos
Ácidos graxos saturados ordenados dos ácidos
- flexíveis e distentidos graxos insaturados
podendo associar-se consome menos energia
extensamente entre si do que nos ácidos
por meio de interações graxos saturados
hidrofóbicas.
Ligação dupla cis produz
uma dobra rígida na
cadeia determinando a Ponto de fusão menor
formação de agregados do que os AG saturados
menos compactos e de mesmo tamanho de
menos estáveis. cadeia.
Principais lipídeos que contém AG

Ácidos graxos livres são pouco encontrados nos organismos,


geralmente estão ligados a um álcool, que pode ser o glicerol ou a
esfingosina.
TRIACILGLICERÓIS

Constituídos por 3 moléculas de ácidos graxos esterificadas a


uma molécula de glicerol.
compostos apolares - regiões polares de seus precursores (OH
do glicerol e COOH dos ácidos graxos) desaparecem na
formação das ligações éster.
Constituem moléculas muito hidrofóbicas, que podem ser
armazenadas nas células de forma praticamente anidra.

As gorduras animais e os óleos vegetais são misturas de triacilgliceróis, que


diferem na sua composição em ácidos graxos e também no seu ponto de
fusão.
FOSFOLIPÍDEOS - GLICEROFOSFOLIPÍDEOS
São derivados do glicerol que contem fosfato na sua estrutura.

FOSFOLIPÍDEOS - ESFINGOLIPÍDEOS
Formados por uma molécula de ácido graxo, mais a esfingosina ou um de seus derivados, e
uma cabeça polar alcoólica.
FOSFOLIPÍDEOS – ESFINGOLIPÍDEOS
ESFINGOMIELINAS

POLAR
GLICOLIPÍDEOS - ESFINGOLIPÍDEOS

CEREBROSÍDEOS – a ceramida GANGLIOSÍDEOS – a ceramida liga-


liga-se a um açúcar que pode ser se a oligo e polissacarídeos mais
glicose ou galactose. complexos.
ESTERÓIDES

COLESTEROL

-Esterol mais importante dos


tecidos animais.
-Componente das membranas
biológicas – regula fluidez.

Os esteróis - esteróides -Precursor dos demais esteróides:


com função alcoólica - Hormônios esteróides:
são a principal subclasse Corticosterona, cortisol,
dos esteróides aldosterona, progesterona,
andrógenos e estrógenos;
vitamina D; Ácidos biliares.
MEMBRANAS BIOLÓGICAS

FUNÇÕES

 Delimitação do volume celular (separa o conteúdo intracelular do meio extracelular ou do


lúmen da organela);

 Permeabilidade seletiva – transporte de moléculas para dentro ou fora da célula ou


organela;

 Comunicação celular (recepção e transmissão de informações);

 Reconhecimento celular;

 Flexibilidade - Permite a modificação da forma e do tamanho da célula ou organela;

 Servir como ponto de fixação de enzimas e estruturas de sustentação.


COMPOSIÇÃO QUÍMICA DAS MEMBRANAS
Grande variedade de composição:

Lipídeos Principais responsáveis pela estrutura e fluidez das


Proteínas membranas.
Carboidratos
Os principais lipídeos constituíntes das membranas
são: glicerofosfolipídeos, esfingolipídeos e
colesterol.

BICAMADA LIPÍDICA - é a estrutura lipídica básica de


todas as membranas biológicas.

As membranas lipídicas são fluidas, flexíveis e assimétricas,


sendo que o grau de fluidez da bicamada depende da
composição da membrana (natureza dos lipídeos – tamanho e
insaturações).
COMPOSIÇÃO QUÍMICA DAS MEMBRANAS
Grande variedade de composição:
As proteínas são responsáveis pelas funções
Lipídeos
específicas associadas a cada tipo de membrana
Proteínas
(ex: transporte, receptores, funções enzimáticas,
Carboidratos
reconhecimento, etc).
Tem orientação definida na membrana e
distribuição assimétrica entre as monocamadas.
Integrais/intrínsecas – imersas
na bicamada lipídica.

Periféricas/extrínsecas –
ligam-se à superfície das membranas.
COMPOSIÇÃO QUÍMICA DAS MEMBRANAS
Grande variedade de composição:

Lipídeos
São cadeias de oligossacarídeos associados a
Proteínas
proteínas e lipídeos (glicoproteínas e
Carboidratos
glicolipídeos) constituindo o glicocálix.

As cadeias são muito hidrofílicas e projetam-se


para o lado externo das membranas.

Estrutura muito variada - dezenas de resíduos de


açúcares organizados em cadeias ramificadas.

Funções de proteção química e mecânica das


superficies celulares; especificidade, reconhecimento
e adesão celular; ação como receptor.
MODELO DO MOSAICO FLUIDO
Proposto por Singer e Nicolson (1970)
Explica várias propriedades características da membrana:
Fluidez
Flexibilidade
Capacidade de se auto-selar
 Permeabilidade seletiva

Arranjo em bicamada lipídica;


Proteínas (intrínsecas) ficam mergulhadas na bicamada;
Proteínas (extrínsecas) ficam fracamente ligadas à superfície;
A bicamada lipídica é fluida e as proteínas e os lipídeos mudam de posição
continuamente, como se fossem peças de um mosaico.
Nucleotídeos e ácidos nucléicos

BASE

FOSFATO

AÇÚCAR

NUCLEOTÍDEO
3 - Estrutura dos ácidos nucléicos

Polímeros formados por monômeros de nucleotídeos

FUNÇÕES

Coordenar a síntese protéica


Manter e transmitir informação genética

ADN (DNA) (Ácido desoxirribonucléico)

ARN (RNA) (Ácido ribonucléico).


Cada monômero de ácido nucléico é um nucleotídeo formado por:

AÇÚCAR

2-desoxirribose DNA
Ribose RNA
BASES NITROGENADAS

DNA RNA
Adenina

Guanina

Citosina

Timina Uracila
3’ 5’
DNA - A dupla hélice
A estrutura do DNA foi determinada por
James Watson e Francis Crick em 1953 –
marco do surgimento da biologia
molecular moderna

Modelo tridimensional:
Duas cadeias de DNA helicoidal enroladas em
torno do mesmo eixo formando uma dupla fita 3’ 5’
As duas fitas de DNA são antiparalelas;

Pareamento de fitas complementares – associação


específica das duas cadeias da fita dupla.
RNA

Polímero de ribonucleotídeos de fita única e linear.

As moléculas de RNA são muito menores que a de


DNA.

 Carrega, interpreta e executa a informação do DNA.

 Responsável pelo controle sobre a síntese de


proteínas.
Tipos de RNA