hubungan erat
reaksi kimia
ILMU BIOKIMIA MEMPELAJARI:
* SUSUNAN KIMIA
* PROSES KIMIA
ORGANISME :
- virus
- bakteri
- tumbuhan
- manusia
- hewan
• Untuk mempercepat reaksi kimia perlu kata-
lisator
• Untuk mempercepat reaksi kimia di laboratorium
dapat dengan cara :
* pemanasan ( suhu )
* menambah katalisator
• ORGANISME suhu tubuhnya relatif konstan
ENZIM (BIOKATALISATOR)
LETAK ENZIM DI DALAM SEL
LETAK ENZIM DALAM SEL
kead. transisi
G tanpa katalisator
E. level
Ea
=
Ea''
kead. awal G = Perubahan
E. bebas
kead. akhir
Perjalanan
reaksi
• KESIMPULAN :
* katalisator menurunkan energi aktivasi
* enzim menurunkan energi aktivasi lebih banyak
• Ea = ENERGI AKTIVASI :
jumlah energi yang diperlukan untuk membawa
semua molekul dalam 1 mole bahan pada suatu
suhu tertentu dari keadaan awal menuju keadaan
transisi
H, OH, P PROTEIN
Ea Ea
Bereaksi spesifik
• Menurut IUBMB :
1. Reaksi dan enzimnya dibagi dalam 6 kelas utama
Tiap kelas 4 – 13 subkelas
ATP ADP
MENURUT IUBMB, ENZIM DIBAGI DALAM
6 KELAS (GOLONGAN) UTAMA :
• 1. OKSIDOREDUKTASE
- Mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi
- Enzim-enzim proses oksidasi biologis
Laktat dehidrogenase
Piruvat + NADH + H+ Laktat + NAD+
• 2. TRANSFERASE
-Mengkatalisis transfer gugus fungsional (bukan
hidrogen) antara sepasang substrat
S-G + S’ S’-G + S
3. HIDROLASE
Mengkatalisis hidrolisis ikatan ester, eter, pepti
da, glikosil, asam anhidrida, C-C, C-Halida atau
P-N
Contoh : β-Galaktosidase atau
3.2.1.23 β-D-Galaktosida Hidrolase
β-D-Galaktosida + H2O Alkohol + D-Galaktosa
4. LIASE :
- Mengkatalisis pemutusan gugusan dari suatu
subs-
trat oleh mekanisme yg lain dr hidrolisa
- Pd golongan ini terbentuk ikatan rangkap
• Contoh :
4.2.1.2 L-Malat Hidrolase ( Fumarase )
Fumarase
HO-CH-COOH H-C-COOH + H2O
CH2 – COOH HOOC-C-H
MALAT FUMARAT
5. ISOMERASE
Mengkatalisis interkonversi dari isomer-isomer
optik, geometrik maupun posisional
Contoh : 5.2.1.3 All-Trans-retinin 11-Cis-Trans
Isomerase mengkatalisis :
All-Trans Retinin 11-Cis-retinin
6. LIGASE
Mengkatalisis penggabungan 2 senyawa yg di-
kaitkan dgn pemutusan ikatan pirofosfat pada
ATP atau senyawa sejenis
Contoh : Glutamin sintetase, mengkatalisis :
Anabolic reaction
- Lys – Ala – His – Gly – Lys – Lys – Val – Lau – Gly – Ala -
H O H H O
+H N – C – C – N – C - - - - - - – - C – N – C – C – O -
3
R1 H R2 O H R5
STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN
Yaitu : Bentuk 3 Dimensi Rantai Polipeptida
yang meliuk – liuk membentuk :
- α – Helix ( Terutama )
- β – Pleat
- Random coil
SubUnit
enzim inaktif/denaturasi
GUGUS REAKTIF PADA ENZIM
• Protein enzim mempunyai gugus reaktif
• Gugus reaktif yg berperan pada proses katalisis
terletak di daerah tempat katalisis
active site
• Gugus reaktif ini terletak pada gugus samping
rantai peptida (gugus R)
• Contoh :
Sistein mempunyai gugus reaktif -SH
Serin mempunyai gugus reaktif -OH
KOMPLEKS ENZIM - SUBSTRAT
SUBSTRAT
PRODUK
TEORI FISHER
MEKANISME KATALITIK ENZIM
TEORI KOSHLAND
KOFAKTOR
• Sejumlah enzim masih perlu senyawa lain yg bu
kan protein agar dapat melaksanakan fungsi
katalitiknya perlu kofaktor
• Enzim sederhana protein saja
Enzim yg lebih kompleks protein + kofaktor
• Kofaktor logam
senyawa organik nonprotein yang
spesifik
• Ikatan enzim + kofaktor :
ada yg kuat (kovalen)
ada yang lemah
KOENZIM
APOENZIM :
- bagian protein dari enzim
- bila sendirian tidak aktif
• Ikatan enzim + koenzim
* kuat membentuk gugus prostetik
* lemah membentuk kosubstrat
• Fungsi koenzim :
sebagai zat perantara pembawa : gugus-gugus,
atom-atom dan elektron-elektron yg dipindah-
kan dalam reaksi enzimatik
• Contoh :
1. Pembawa atom H NAD, NADP, FMN, KoQ
2. Pembawa elektron heme, NHI
3. Pembawa gugus fosfat ATP
4. Pembawa gugus aldehid TPP
VITAMIN B SEBAGAI KOENZIM
• KOENZIM VITAMIN
• 1. Kadar enzim
• 2. Kadar substrat
• 3. Aktivator
• 4. Inhibitor
• 5. pH
• 6. Suhu
Enzyme
concentration:
- active sites of an
enzyme can be
used again &
again,
- therefore only a low
concentration of
the enzyme is
needed
PENGARUH KADAR ENZIM
GAMBAR KANAN
GRAFIK HUBUNGAN V RATA-RATA PADA t0 , t1 , t2 dengan jumlah enzim
GAMBAR KIRI
KURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK YANG BERBEDA DALAM JUMLAH ENZIM
KETERANGAN :
I 1 UNIT
II 2 UNIT
III 3 UNIT
KECEPATAN AWAL BERBANDING LURUS DENGAN KADAR ENZIM
KADAR SUBSTRAT
At low substrate concentration, the active sites of
the enzyme molecules are not all used. As the
substrate concentration is increased, more and
more sites come into use and eventually all sites
are fully occupied.
- Increasing the substrate concentration cannot
increase the rate of reaction because substrate
concentration has now become a limiting factor.
PENGARUH pH
• The precise three-
dimensional
molecular shape
which is vital to the
functioning of
enzymes is partly the
result of hydrogen
bonding;
• H+ ions may break
these bonding and
change the shape of
the molecule.
PENGARUH pH