ASAM AMINO & PROTEIN:

STRUKTUR - FUNGSI
 Biodiversitas protein
• Protein katalis: enzim.
• Protein pentransport & penyimpan O2: Hb dan Mb.
• Protein penghasil gerakan, misal protein otot bisep,
trisep dll.
• Protein untuk proteksi imun: antibodi.
• Protein pengontrol metabolisme, pertumbuhan dan
diferensiasi: hormon.
• Protein komponen membran sel: protein membran
• Protein penyanggah/penyusun kulit, pembulu darah,
tulang, gigi, dan kuku: kolagen.
• Protein penyanggah: elastin, ditemukan di jaringan
pengikat pada dinding pembulu darah aorta dekat
jantung dan ligamen
 Unit dasar struktur protein:
Asam -amino:
asam organik yang
mengandung:
• gugus amino
• gugus karboksil.
• atom hidrogen dan
• gugus R (rantai
samping) pembeda
Keempat substituen tsb terikat pada
atom karbon  (atom C yang letaknya
berdekatan dengan gugus karboksil)
Contoh:
Struktur 3D asam -amino

Penulisan asam -amino

Asam amino dengan satu C asimetrik
dapat menghasilkan 2 senyawa enansiomer.
Alanin memiliki enansiomer L dan D. Dua
isomer optis aktif ini memiliki arah yang
berlawanan dalam memutar bidang cahaya
terpolarisasi.
Asam amino standar:

• asam amino penyusun protein

dalam makhluk hidup
• berbentuk L-asam - amino
• jumlahnya 20 buah
 -C-C-C-N-C-N Amino Acid Subway Map
Aromatic

=
N+
This is NOT a metabolic pathway
Basic Arg R Trp W -C-
N
-C- -OH
-C-CONH2 -C-C-CONH2
Lys K Tyr Y
Asn N Gln Q Amide
-C-C-C-C-NH3 +
-C-

-C-C C His H Phe F Asp D Glu E Acidic

N N+
-C-COOH -C-C-COOH
Aliphatic
Central line Gly G Ala A
A Val V Ile I Leu L
-H C C C C
-CH3
-C -C-C-C -C-C-C

Ser S Cys C

Juang RH (2004) BCbasics

-C-OH -C-SH C
Circular line C C
South line HN C-COOH
-C-C 
Non-polar OH
Thr T Met M -C-C-S-C
Pro P Imino,
Polar Hydroxy Sulfur Circular
 Classification of Amino Acids by Polarity

POLAR Acidic Neutral Basic

Asp Asn Ser Arg
Tyr Cys His
Glu Gln Thr Lys
Gly
POLAR

Ala Ile
NON-

Phe Trp
Val Leu Met Pro

Polar or non-polar, it is the bases of the amino acid properties.

Juang RH (2003) Biochemistry
Protein dapat
menyerap sinar
UV pada  sekitar
280 nm
disebabkan oleh
residu Tyr dan Trp.
 PDI

2 molekul sistein dapat bereaksi membentuk

ikatan/jembatan disulfida merupakan ikatan
silang (cross link) yang menyusun struktur protein
 Asam Amino Bersifat Amfoter
• Asam amino dapat berperan sebagai
– asam (pendonor proton pada basa kuat)
– basa (aseptor proton dari asam kuat)
• Kesetimbangan 3 bentuk asam amino :

Bentuk kation, Bentuk ion zwitter, Bentuk anion,

<pI pada pI pada pH>pI

pHi (pI) adalah pH dimana asam amino berbentuk ion zwitter

 Kurva
Titrasi aa
 Kurva Titrasi Asam Amino
(protonasi atau deprotonasi secara bertahap)
• Kurva terdiri dari 2 bagian karena
ada 2 gugus berbeda dalam asam
amino ( glisin) yang mengalami
(de)protonasi. Setiap bagian mirip
dengan kurva titrasi asam
monoprotik (asam asetat)
• Pada pH sangat rendah: glisin
terprotonasi sempurna
(+H3NOCH2 OCOOH).
• Pada pH sangat tinggi: glisin
terdeprotonasi sempurna
(H2NOCH2 OCOO-).
Komposisi bentuk kation, zwitter dan anion protein
pada berbagai pH
• Muatan total asam amino dalam larutan
menentukan kelarutannya, yang merupakan
fungsi pH.
• pH dimana muatan total asam amino = 0 disebut
pH isoelektrik (pI).
• Pada pI, kelarutan asam amino <<< sehingga
mudah mengendap.
• pI asam amino dengan R tidak terionisasi berkisar
5.5 – 6.5.
• Asam amino dengan R terionisasi memiliki pI
<5,5 atau >6,5.
• Gugus R (rantai samping) bermuatan
menyebabkan asam amino berada dalam
bentuk ion pada pH di atas atau di bawah pI
nya
L - aspartat
berm uatan - 1
L - glutam at

L - lysin
berm uatan + 1
L - arginin
 pH Isoelektrik Asam Amino
Asam Amino Gugus R pH Isoelektrik
As. Aspartat Karboksil 2,98
As. Glutamat Karboksil 3,08
Histidin Imidazol 7,64
Sistein Tiol 5,05
Tirosin Fenol 5,63
Lisin Amino 9,47
Arginin Amino 10,76
 Modifikasi kimia beberapa residu asam amino
1. Phosphorilasi residu Ser, Thr dan Tyr pada gugus hihroksilnya,
berperan dlm pengendalian kerja enzim dan aksi hormon
2. Hidroksilasi residu Lys dan Pro, banyak ditemukan pada jaringan
konektif seperti kolagen dan elastin.
3. Glikosilasi gugus hidroksil Thr dan Ser, serta pada gugus amida Asn
untuk membentuk glikoprotein
4. Pembentukan jembatan disulfida antara residu sistein baik dalam satu
maupun antar rantai polipeptida
5. Pembentukan -karboksil pada residu asam glutamat, banyak
ditemukan pada protein yg terlibat untuk pembekuan darah.
 FUNGSI ASAM AMINO
Dlm jumlah banyak, asam amino diperoleh dari
pemecahan protein makanan.
Tidak seperti karbohidrat dan lemak, tidak ada simpanan
protein yang melimpah di dalam tubuh. Jadi penyediaan
makanan berprotein scr kontinyu sangat penting untuk
menghindari terjadinya perombakan protein jaringan.
Didalam sel, asam amino berperan sebagai:
1. Prekusor sintesis protein
2. Sumber energi dalam kondisi tertentu
3. Terlibat dlm detoksifikasi obat, zat kimia dan metabolit akhir
4. Terlibat untuk neutransmiter atau prekursornya
5. Prekursor beberapa hormon peptida dan hormon thyroid.
Asam amino esensial dan non esensial
Semua asam amino penting untuk menunjang fungsi
hidup. Kekurangan bbrp asam amino dpt mengganggu
keseimbangan proses metabolisme, bahkan dpt
menyebabkan kematian.
Kebanyakan mikroorganisme dan tanaman dpt
mensistesis ke 20 jenis asam amino dari substrat
glukosa maupun dari karbondioksida dan amonia.
Mamalia termasuk manusia kehilangan kemampuan
dlm mensintesis beberapa jenis asam amino. Jenis
asam amino ini menjadi esensial untuk disediakan
dalam makanan, sebab tidak dapat disintesis oleh sel
manusia. Asam amino esensial (PVT TIM HALL) :
H- histidine
P- phenylalanin T- thryptophan
A- arginin
V- Valine I - Isoleucine
L- Lysine
T- threonin M- Methionine
L- leucine
 LATIHAN
• Bagaimana pengaruh jenis gugus asam/basa
pada rantai samping (R) terhadap nilai pI?
• Asam amino yang dapat membentuk ikatan
disulfida adalah ......
• Apakah gugus karboksil dan amino pada
asam amino menentukan pI protein?
Bagaimana pengaruhnya jelaskan.
 Formation of Peptide Bonds by Dehydration

Amino acids are connected head to tail

NH2 1 COOH NH2 2 COOH

Carbodiimide Dehydration
-H2O

O
NH2 1 C N 2 COOH
H
Juang RH (2004) BCbasics
Pembentukan ikatan peptida:

Gugus peptida

Ikatan peptida
• Unit asam amino dalam rantai polipeptida= residu
• Konsensus :
– ujung amino = residu asam amino awal
– ujung karboksil = residu asam amino akhir
1. Ikatan peptida berkarakter parsial ganda akibat
adanya delokalisasi elektron dari oksigen gugus
COO- ke ikatan C-N
2. Gugus amidanya planar, dan berada dalam
konfigurasi Trans.
3. Rotasi hanya dapat terjadi pada dua ikatan yang
dekat C di setiap residu asam amino.
 Penggolongan Protein
 Protein Fibrous (Serat)
Protein yang terdapat pada hewan, tidak larut
dalam air.
Misal : keratin, kolagen, sutra

 Proterin Globular
Protein yang larut dalam air.
Misal : enzim, hormon, hemoglobin,
mioglobin, ovalbumin (pada putih telur)
Empat tingkat organisasi dalam protein
 Empat tingkat organisasi dalam protein
G
Struktur Struktur Struktur Struktur
Primer Sekunder Tersier Kuarterner L
O
B
U
L
A
R
Struktur Struktur F
Tersier Kuarterner
I
B
R
O
U
Tripel heliks Cross link antar tripel heliks S
 Empat tingkat organisasi dalam protein
Struktur primer: menunjukkan jumlah, jenis dan
urutan asam amino dalam protein

Struktur sekunder:
• menunjukkan pembentukan konformasi khas (-
heliks, -sheet, -turn dan random coil) dalam rantai
polipeptida molekul protein.
• terjadi akibat:
- pembentukan ikatan H antara O pada gugus
karboksil dan H pada gugus amino
- pembatasan rotasi bidang peptida di sekitar atom
C
Struktur Sekunder
-Heliks  -Sheet
 Sheet antiparalel
 Sheet paralel
Struktur tersier:
Menunjukkan pembentukan lipatan (folding
polypeptide), yang disebabkan oleh adanya interaksi
antar gugus pada R.
Jenis interaksi tersebut meliputi: ikatan H, ikatan
elektrostatik, interaksi hidrofobik antar rantai samping
non polar, interaksi dipol-dipol, dan pembentukan ikatan
disulfida (ikatan kovalen).

Struktur kuartener:
Menunjukkan penggabungan 1 rantai polipeptida /
subunit penyusun protein.
Contoh protein yang memiliki beberapa rantai
polipeptida adalah Hemoglobin.
Struktur Tersier
Protein structure example: hemoglobin
• Hb transports oxygen from the lungs to the rest of the body (i.e. muscles)
• Oxygen binding/release is controlled by conformational changes.

Hemoglobin structure
 Latihan
Tunjukkan dan jelaskan struktur primer, sekunder, tersier
dan kuarterner pada struktur protein globular berikut.

Struktur Myoglobin Struktur Hemoglobin

Struktur Lysozyme
 Latihan:
Tunjukkan struktur
sekunder alfa heliks dan
random coil pada gambar
struktur protein globular di
samping.
Tunjukkan
Latihan
dan jelaskan struktur primer, sekunder, tersier
dan kuarterner pada struktur kolagen (protein fibrous)
berikut.