UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS

(Universidad del Perú, DECANA DE AMÉRICA)

FACULTAD DE FARMACIA Y BIOQUIMICA

ESCUELA PROFESIONAL DE FARMACIA Y BIOQUIMICA
DEPARTAMENTO ACADÉMICO DE BIOQUÍMICA

“BIOQUIMICA II”

Profesor:
Dra. Amparo Zavaleta Pesantes
Integrantes:
1. CARLOS BUSTILLOS, Katherine
2. CASTILLO YACHAPA, Dennis
3. MARTINEZ VENTO, Elleen
4. MONTOYA OBREGÓN, Diego

INSULINA RECOMBINANTE
INSULINA

Un páncreas funcionando
normalmente puede
fabricar y liberar
diariamente de 40 a 50
unidades de insulina.
 ESTRUCTURA DE LA INSULINA
La insulina es una hormona de naturaleza proteica con un peso molecular
aproximado de 6000 D.

La cadena A 21aa y la cadena B30 aa. Ambas cadenas se encuentran

unidas por 2 puentes de disulfuro ubicados entre los aminoácidos A-7/ B-
7, y A-20/ B-19. Además la cadena A, tiene también un puente interno de
disulfuro entre los aminoácidos A-6/ A-11.

La insulina humana difiere de las de origen animal :

Porcina: posición B30 (Alanina por tirosina)

Estructura primaria de la insulina humana

Bovina: B30 (Alanina), A8 (Alanina) y A10 (Valina).

COMO INFLUYE EN SU ACTIVIDAD…
La insulina es sintetizada y almacenada en forma de un hexámero, mientras que su forma
activa es la de una hormona monomérica.

La conversión entre la forma hexamérica y la monomérica (Aparato de Golgi, rico en Zn2+

y Ca2+) es una de las características fundamentales de las fórmulas de inyección de la
insulina.

El hexámero es mucho más estable, por lo que sería una presentación más práctica; sin
embargo necesita un tiempo determinado para que se de la conversión.

El monómero es la forma más reactiva de la hormona porque su difusión es mucho más

rápida haciendo que no se tenga que administrar varios minutos (30-60) antes de las
comidas; le da a los diabéticos la opción de tener comidas diarias en horas más flexibles.

Ciertos preparados de insulina tienen variaciones en al menos dos aminoácidos de modo

que cuando la insulina se inyecta, ésta tenga una menor tendencia de formar agregados
hexaméricos y su acción sea rápida y su efecto breve.

La integridad de la molécula es indispensable para ejercer las acciones farmacológicas. Las cadenas A o B, separadas
luego de la destrucción enzimática de los puentes de disulfuro, carecen completamente de acciones farmacológicas. Los
aminoácidos de las posiciones B22 y B-30, son indispensables para el mantenimiento de las acciones metabólicas de la
insulina. Las acciones de crecimiento, se relacionan con los aminoácidos A-4; A- 20, A-21, B-10, B-13, y B-26.
FUNCIÓN DE INSULINA

Su principal función es la de mantener la concentración de

glucosa en sangre en un rango normal, entre 80-105 mg/dl
favoreciendo la entrada y almacenamiento de este nutriente en
músculo y tejido adiposo y en hígado.
PROBLEMA DE SALUD
INSULINA ANIMAL
Durante muchos años la insulina
que se ha empleado para el
tratamiento de la diabetes, se
extraía del páncreas de diversos
animales, principalmente del
buey (Insulina bovina), y sobre
todo del cerdo (Insulina porcina).

Se requerían páncreas de La insulina porcina es casi

100 cerdos para extraer idéntica a la insulina
insulina suficiente para el humana y posee el mismo
tratamiento de un paciente efecto sobre el azúcar en
diabético durante un año. sangre.

Porcina: posición B30 (Alanina por tirosina)

Bovina: B30 (Alanina), A8 (Alanina) y A10 (Valina).
ESTRATEGIAS DE ADN INSULINA RECOMBINANTE
RECOMBINANTE
 1° A PARTIR DE ADN
Construcción genes Los genes sintéticos
sintéticos de las de las cadenas A y
subunidades A y B B de la insulina se
mediante síntesis de insertan
oligonucleótidos separadamente en
un plásmido vector

Los plásmidos así

construidos se
incorporan en
Escherichia coli y se
expresan en
proteína hibridas
con B-galactosidasa.
 El sistema fue diseñado de modo
que estos híbridos se unan a través
de metionina, aa que no existe en
la insulina
Cuando las proteína de fusión se
tratan con bromuro de
cianógeno, se liberan ambos,
galactosidasa y cadena.

Cuando se mezclan las dos

subunidades se unen
espontáneamente formando
una molécula de insulina
activa
2°A PARTIR DE ARNM
ARNM  ADNC  ADNC DOBLE CADENA
3° POR RT-PCR
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
1. Roncancio, J. J. B., Labarca, J. C. A., & Naranjos, A. L. V. (2012). Análogos de
insulina: relevancia clínica y perspectivas futuras. Revista de la Facultad de
Medicina, 60(4), 333-341.
2. Klug, William; Cummings, Michael. Conceptos de genética. 8ª Ed. Pearson. Madrid.
2006. Pág 647 – 648.