Anda di halaman 1dari 16

KELOMPOK 7

Elisa Putri Utami


Fenny Mutiasari
Hanifan Alhadi
Indah Yun Kusuma Wardani
Mulki Nurani
ENZIM
Merupakan senyawa protein dengan
berat molekul sekitar 10.000 sampai dengan
2.000.000 Da sebagian besar enzim dalam
molekulnya memiliki bagian-bagian yang
bukan merupakan polipeptida yang
biasanya memegang peran penting dalam
mekanisme kerja enzim.
Bagian bukan enzim disebut kofaktor,
sedangkan bagian enzim yang merupakan
rantai polipeptida disebut apoenzim.
Keseluruhan molekul enzim, yaitu
meliputi apoenzim dan kofaktor disebut
haloenzim.
Holenzim terdiri dari apoenzim +
kofaktor
Kofaktor dapat dibedakan menjadi
3 macam, yaitu :
1.Koenzim adalah senyawa-senyawa non-protein
yang dapat terdialisa, termostabil dan terikat secara
(apoenzim ).
2.Gugus prostetik secara kimiawi hampir sama
dengan koenzim, yaitu senyawa non-protein yang
dapat terdiaslisa dan termostabil, namun ikatannya
dengan apoenzim cukup kuat, sehingga biasanya
tidak bersifat reversibel. Sifat ikatannya dengan
kapoenzim inilah yang membedakan gugus prostetik
dengan koenzim
3.Aktvator ion logam
Beberapa Contoh Koenzim
Koenzim Gugus yang ditransfer
Tiamin pirofosfat Aldehid
Piridoksal fosfat Gugus amino
Koenzim B12 (5’- Atom H dan gugus alkil
deoksiadenosilkobalamin)
Biositin CO2
FADH (flavin adenin Atom hidrogen
dinukleotida)
NADH (Nikotinamida adenin Ion hidrida (H-)
dinukleotida)
Koenzim Gugus asil
Tetrahidrofolat Gugus satu karbon laininya
No Kellompok atau Sifat biokimia
kelas
1. Oksidoreduktase Mengkatalisis reaksi reduksi oksidasi terhadap
berbagai gugus
2. Transferase Mengkatalisis berbagai reaksi transfer gugus
fungsional dari molekul donor ke molekul
akseptornya.
3. Hidrolase Mengatalisis reaksi penambahan molekul air pada
suatu ikatan, yang kemudian di lanjutkan dengan
reaksi penguraian ( HIDROLISIS )

4. Liase Mengaktalisis reaksi penambahan molekul air,


amonia atau karbon dioksida pada suatu iikatan
rangkap, atau melepaskan air, amonia, atau karbon
dioksida dan membentuk ikatan rangkap..

5. Isomerase Mengkatalisis berbagai reaksi isomerisasi, antara


lain isomrisasi L menjadi D, reaksi mutasi
( perpindahan posisi suatu gugus ) dll
6. Ligase Mengkatalisis reaksi dimana 2 gugus kimia
disatukan atau diikatkan (ligasi dengan
menggunakan energi yang bersasl dari ATP)
Prinsip kerja enzim

• Enzim bekerja mengkatalisis suatu reaksi


dengan menurunkan energi aktivitas dari
reaksi tersebut. Energi aktivasi adalah
energi yang diperlukan untuk membawa
molekul substart kekeadaan dengan
struktur molekul tertentu yang dinamakan
bentuk peralihan atau bentuk transisi.
Enzim bekerja mempercepat reaksi dengan
menurunkan energi aktivasi
Faktor-faktor yang mempengaruhi
kerja enzim
1. Suhu : peningkatan suhu mnyebabkan
molekul molekul yang terlibat memiliki lebih
banyak energi kinetik . Ini menyebabkan
peluang untuk terjadinya tumbukan atau
kolisi anatar molekul menjadi semakin besar
pula.
2. Ph: setiap enzim bekerja dalam rentang Ph
tertentu yang terbatas, sebab diluar rentang
tersebut akan terjadi perubahan konformasi
enzim sehingga aktivitas katalitiknya akan
hilang .
4. Konsentrasi enzim: konsentrasi atau kualitias
enzim akan mempengaruhi kecepatan reaksi
katalitik yang dilakukannya secara umum makin
tinggi konsentrasi enzim, maka makin tinggi pula
kecepatan reaksi katalitik.
5. Inhibitor: inhibitor dapat dibedakan menjadi 2
kategori, yaitu inhibitor yang bersifat
menginaktivasi enzim secara tetap (irreveribel)
dan yang sifat penghambatannya reversible,
artinya dapat dipulihkan kembali.
 Inhibitor irreversible biasanya menyebabkan
modifikasi kovalen terhadap molekul en
sehingga enzim menjadi inaktif..
 Inhibitor reversible dapat dibagi menjadi dua
kelompok besar, yaitu inhibator kompotitif dan
non-kompetitif
Reaksi Enzimatis
• Dalam reaksi enzimatis, konsentrasi substrat dan
produk biasanya ratusan atau bahkan ribuan kali
lebih besar dibandigkan dengan konsentrasi enzim.
Akib atnya tiap molekul enzim bekerja mengkatalisis
reaksi pengubahan dari banyak molekul substart
menjadi produk.

Terjadi serangkaian reaksi yang komplek:


Enzim(E) + Substrat (s) Kompleks enzim-substrat (ES)

Enzim (E) + Hasil reaksi (P)


Persamaan Reaksi Enzimatis
Kurva Micheils-Menten
REGULASI AKTIVITAS ENZIM

Ada dua cara utama yang digunakan tubuh untuk


mengatur atau meregulasi aktivas enzim didalam tubuh
yaitu dengan mengatur konsentrasinya didalam jaringan
atau dengan mengatur aktivitas atau daya kerjanya
walaupun konsentrasinya tidak berubah.
Untuk mengatur konsntrasi enzim didalam jaringan
tubuh memiliki tiga meekanisme utama yaitu:
1.Regulasi ekspresi gen untuk mengendalikan jumlah
dan kecepatan sintesis enzim.
2.Aktivitas enzim proteolitik untuk mengendalikan jumlah
enzim yang dihancurkan atau didegradasi.
3.Modifikasi kovalen untuk mengubah enzim inaktif
(proenzim) menjadi enzim aktif.
SEKIAN DAN TERIMA KASIH

Anda mungkin juga menyukai