PROTEINAS (aa-péptidos)

Lic. Ma. Renee Pradel C.

FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS

grupo
grupo a-amino carboxilo

Ca

Son a-amino ácidos

NO POLARES ALIFÁTICOS
O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH

H CH 3 CH CH 3

GLICINA ALANINA Ala VALINA

Gli CH 3 Val

O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH C OH

CH 2 CH CH 3

HN
CH CH 3 CH 2

CH 3 CH 3
LEUCINA ISOLEUCINA PROLINA
Leu Ile Pro

3
NO POLARES AROMÁTICOS

O
O
O
H2N CH C OH
H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH 2
CH 2
CH 2

HN

FENILALANINA
Phe OH
TRIPTOFANO
TIROSINA Trp
Tyr

4
 POLARES SIN CARGA
O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH

CH 2 CH OH CH 2

OH CH 3 SH
SERINA TREONINA CISTEÍNA
Ser Tre Cys
O O
O
H2N CH C OH H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH 2 CH 2
CH 2
CH 2 CH 2
C O
METIONINA ASPARRAGINA
S C O
Met NH 2 Asn
GLUTAMINA
CH 3 NH 2 Gln

5
 POLARES CON CARGA

BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)

O O
O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH

CH 2 CH 2 CH 2
CH 2 CH 2
CH 2 CH 2
N
CH 2 CH 2 C O CH 2
NH
CH 2 NH
OH C O
NH 2 C NH HISTIDINA
Hys ACIDO GLUTÁMICO
NH 2 OH
LISINA Glu
Lis ARGININA ÁCIDO ASPÁRTICO
Arg
Asp
 Requerimiento Dietario
Esenciales No esenciales
( Suministrados en la dieta ) ( Sintetizados en el orgm. )

. Arginina R Alanina A
Histidina H Aspartato D
Isoleucina I Asparagina N
Leucina L Cisteína C
Lisina K Glutamato E
Metionina M Glutamina Q
Fenilalanina F Glicina G

Treonina T Prolina P

Triptofano W Serina S

Valina V Tirosina Y
 ESTEREOISOMERIA

L-alanina D-alanina

Las proteínas están formadas por L-aminoácidos

Curvas de valoración de dos aminoácidos
Algunos derivados de los aminoácidos y aminoácidos que
no son componentes de las proteínas
ALBINISMO
FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO

enlace peptídico : enlace amida

 CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
El enlace peptídico es coplanar, porque solo permite libertad de
giro en los carbonos alfa (Para c/u de los C se definen dos
ángulos Phi y Psi ) que corresponden a la rotación de los enlace
C-N y C-C respectivamente

EXTREMO
CARBOXILO

EXTREMO
AMINO
Péptidos de Importancia Clínica
Péptido Número de aa Función principal

Aspartame 2 Edulcorante Artificial

Glutatión 3 Antioxidante

Encefalina 5 Control del dolor , induce analgesia

Occitocina 9 Estimula contracciones uterinas

Vasopresina 9 Regulación del balance hídrico

Bradicina 10 Hipotensora

Gastrina 18 Estimula la secresión del HCl

Glucagón 29 Hiperglicemiante

Adenocorticotropina 39 Estimula la corteza suprarenal

Insulina 53 Hipoglicemiante

15
PEPTIDOS DE INTERES FISIOLOGICO
INSULINA
 LAS PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

ESTRUCTURA FUNCIONES CLASIFICACIÓN DESNATURALIZACIÓN

20 se distinguen
(según R) Aminoácidos Colágeno
Contráctil Estructural
Ej
unidos por Fibrosas
Actina/Miosina
Enlace Enzimática Reserva
Holoproteínas
peptídico
Albúminas
formando Ej.
Defensa Transporte Globulares
Péptidos o Globulinas
proteínas
Hormonal
tienen Ej.
Nucleoproteínas Cromatina

Organización
Ej.
estructural Fosfoproteínas Caseína

Secuencia de es la
E. primaria Ej. Hemoglobina
aminoácidos HEMOproteínas Ciitocromos
Heteroproteínas Mioglobina
a hélice
Proteoglucanos
definida por

E. secundaria Ej.
Glucoproteínas
Conformación 
FSH, TSH...
Plegamiento
espacial E. terciaria Ej.
Lipoproteínas HDL, LDL

Proteínas sólo en
oligoméricas E. cuaternaria
 ESTRUCTURA DE PROTEINAS

estructura estructura estructura estructura

primaria secundaria terciaria cuaternaria

secuencia a-hélice plegamiento ensamblaje de

de residuos tridimensional subunidades
aminoácidos
 NIVELES ESTRUCTURALES DE LA MOLÉCULA PROTEICA

PLEGAMIENTO 

ESTRUCTUR
A PRIMARIA

a-HÉLICE

ESTRUCTURA ESTRUCTURA
SECUNDARIA TERCIARIA

ESTRUCTURA
CUATERNARIA
Estructura Primaria

Cadena B

Cadena A

Estructura primaria de la
Insulina
Acido Glutámico Valina

Imagen tomada: www.google.com

 Acido Glutaminico Valina

http://dta.utalca.cl/biologia/BioROM%202005/contenido/av_biomo/FigT
2/Glu.GIF
La Anemia falciforme es una enfermedad hereditaria de los glóbulos rojos. Las
personas con anemia falciforme tienen hemoglobina anormal.

http://images.google.co.ve/images?hl=es&source=hp&q=anemia%20falc
iforme&rlz=1R2ACAW_enVE366&um=1&ie=UTF-8&sa=N&tab=wi
ESTRUCTURA SECUNDARIA: a-hélice

3,6 aminoácidos / vuelta

LA PRESENCIA DE PROLINA INTERRUMPE
LA a-HELICE

Su Ca no puede rotar
libremente
Lamina plegada beta
PLEGAMIENTO β PARALELO PLEGAMIENTO ANTIPARALELO

Vista
super
ior

Vista
lateral
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es el plegado de segmentos de
polipeptidos cortos (3-30 residuos)
Hoja plegada β
Se refiere al plegamiento de la cadena
polipeptidica debido a la formación de
puentes de hidrogeno entre los atomos de
los aa
Describe la conformación del esqueleto
peptídico
Tipos de Estructuras Secundarias

Hélice α
ESTRUCTURA TERCIARIA (PIRUVATO CINASA)
PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO
HIDROGENO HIDROFOBICA

PUENTE DISULFURO

INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
ESTRUCTURA TERCIARIA
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

Es asociacion de cadenas
polipeptídicas o
SUBUNIDADES
cada una de ella con su
estructura terciaria.

Se mantiene por enlaces

entre los
radicales de cadenas
diferentes.
Son los mismos enlaces
que mantienen la
estructura terciaria, pero
PROTEINA MULTIMERICA HEMOGLOBINA
 Desnaturalización de las Proteínas

 Pérdida de actividad Biológica( proteína nativa ) –

no se altera la estructura primaria se altera la
estructura 2º ,3º 4.º
 Alteración de la Solubilidad de la Proteína

temp. Provoca ruptura de interacciones debiles

PH altera la carga de grupos R ionizables
Urea
UV
SDS (Dodecilsulfato de Na)
Concentración de las sales
 Pueden ser reversibles o irreversibles , total o parcial
33
 puentes disulfuro
(se retiran los
agentes
desnaturantes)

DESNATURALIZACION

PLEGAMIENTO

cisteínas
PROTEINAS DE PLEGADO
CHAPERONES
CHAPERONINAS
DISULFURO ISOMERASA
PROLINA CIS –TRANS ISOMERASA
MUCHAS GRACIAS ……………

Fuente: www.rsc.org/publishing/journals/nature