Anda di halaman 1dari 77

ASAM AMNO, PEPTIDA dan

PROTEIN
MATERI PENGAJARAN
• Struktur asam amino
• Ikatan peptida
• Polipeptida/Protein
• Pengelompokan protein
• Fungsi protein
• Contoh-contoh protein
MATERI PENGAJARAN
• Struktur primer protein
• Struktur sekunder protein
• Struktur tersier protein
• Struktur kuarterner protein
• Protein folding
• Prediksi struktur sekunder protein
• Kurva Titrasi asam amino
ASAM AMINO
• Ada 20 asam amino
penyusun protein.
• Semua asam amino
adalah asam a-amino,
kecuali proline.
• a-karbon berikatan
dengan amina primer,
gugus karboksilat dan
gugus rantai samping
C-KIRAL ASAM AMINO
Kecuali pada asam amino glicine, a-karbon
mengikat 4 gugus yang berbeda.
KLASIFIKASI ASAM AMINO
Asam amino dikelompokkan berdasarkan sifat
gugus rantai samping.

Kelompok I. Rantai samping non-polar


Kelompok II. Rantai samping polar
Kelompok III. Rantai samping bersifat asam
Kelompok IV. Rantai samping bersifat basa
Rantai samping non-polar (1)
Rantai samping non-polar (2)
Rantai samping polar (1)
Rantai samping polar (2)
Rantai samping bersifat asam (pada pH
7)
Rantai samping bersifat basa (pada pH
7)
STEREOKIMIA ASAM AMINO
PEPTIDA
• Protein merupakan polimer yang memiliki
asam amino sebagai monomernya.
• Ikatan Peptida: Ikatan kovalen yang
menghubungkan asam-asam amino untuk
membentuk protein.
PEPTIDA
PEPTIDA
Istilah-istilah
Residu – istilah yang digunakan untuk menyebutkan asam amino
yang berada dalam protein.
Polipeptida – memiliki 10-100 residu.
Protein – mengandung >100 residu.

 Peptida dan protein yang diisolasi dari sel memiliki ukuran 2-1000
residu.
 Massa protein biasanya dinyatakan dalam dalton.
1 dalton = 1 atomic mass unit.
 Asam amino memiliki berat rata-rata 110, jadi berat molekul protein
berkisar antara 220 – 220000 (sebagian protein memiliki berat
molekul yang lebih besar lagi).
KELOMPOK PROTEIN BERDASARKAN STRUKTUR

• Fibrous Proteins– Protein yang memiliki


bentuk memanjang seperti filamen, yang
berperan dalam pembentukan struktur sel
atau jaringan

• Globular Protein - Proteins yang memiliki


rantai polipeptida yang berlipat membentuk
struktur yang pejal
KELARUTAN PROTEIN

Ditentukan oleh tipe rantai samping asam amino.

Water soluble
 Globular protein

Water insoluble
 Fibrous protein
KOMPOSISI PROTEIN

Protein dapat diklasifikasikan berdasarkan jumlah rantai


polipeptida.
Monomeric – protein yang terdiri dari hanya 1 rantai
polipeptida
Oligomeric – protein yang terdiri dari lebih dari 1
rantai polipeptida
KOMPOSISI PROTEIN

Protein dapat juga diklasifikasikan berdasarkan


komposisinya.
Protein sederhana – hanya mengandung residu-
residu asam amino.
Protein konjugat – mengandung biomolekul lain
– prosthetic groups.
Prosthetic groups akan memberikan sifat-sifat
tambahan terhadap protein.
FUNGSI PROTEIN

Struktural Pelindung dan pendukung – kulit,


tendon, rambut, tulang, kuku.
Gerak Pengatur gerak tubuh. Contoh: actin
& myosin
Transport Memindahkan molekul di dalam
tubuh – Hemoglobin memindahkan
O2.
Regulator Mengontrol metabolisme – hormon.
Enzim Katalis biologi – amilase.
Pertahanan Antibodi – Immunoglobulins
Protein gerak: Actin
Protein Struktural: Keratin
Penyusun rambut dan kuku
Protein Struktural: Kolagen
• Merupakan protein utama di jaringan ikat.
• Merupakan protein yang paling banyak
ditemui di mamalia (~40% dari total protein).
• Protein ini merupakan penyusun utama
cartilage, ligament, tulang, gigi dan kulit.
• Membentuk triple helix - tropocollagen
Protein Struktural: Kolagen

Contoh: Tropocollagen
Protein gerak: Myosin
Protein gerak: Myosin
Protein transport: Hemoglobin dan Myoglobin

 Hemoglobin
Protein transport oksigen
di sel darah merah.
 Myoglobin.
Protein penyimpan
oksigen dari jaringan otot.

Kedua protein memiliki


gugus heme yang dapat
mengikat oksigen.
Hemoglobin dan Transpor Oksigen

 Oksigen di paru-paru berikatan dengan hemoglobin di


darah.

 Ketika darah mencapai sel, oksigen ditransfer ke sel.


Heme
Sickle Cell Anaemia

 Kerusakan gen yang menyebabkan mutasi


hemoglobin, akibat perbedaan satu asam amino.
 Hemoglobin masih dapat membawa oksigen tetapi sel
darah memiliki bentuk yang tidak normal.
 Kesulitan menembus saluran kapiler, menyebabkan
kerusakan organ dan menurunkan sirkulasi.
 Mempengaruhi 0,4% warga kulit hitam di Amerika.
Protein regulator: Hormon Insulin
Protein enzim: Permease

• Membantu
transport di sel
Protein Pertahanan: Immunoglobin

• Immunoglobulin FC – 262 residu


• Berbentuk ‘Y’ dan terdiri dari 4 rantai
polipeptida yang dihubungkan ikatan sulfida.
STRUKTUR PRIMER PROTEIN

Semua protein memiliki kerangka kovalen yang


sama – Struktur Primer
STRUKTUR PRIMER PROTEIN

Hanya ikatan peptida


STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN
• Struktur sekunder protein terbentuk karena adanya ikatan hidrogen antara
C=O karbonil dengan NH amida rantai polipeptida.
• Struktur sekunder protein terbagi:
– Helix (α, 310, )
– -sheet (paralel dan anti paralel)
– Bend dan Loop

N–H···O=C
a-helix
1/3 struktur sekunder protein berbentuk a-helix.
a-helix

Setiap hidrogen amida


dan oksigen karbonil
membentuk ikatan
hidrogen, kecuali pada
N1, N2, N3, C3, C2 dan
C1
a-helix

TAMPAK
SAMPING
a-helix

TAMPAK
ATAS
-pleated sheets
Terbentuk karena ikatan hidrogen antara rantai-
rantai primer polipeptida yang saling
berdekatan.
-pleated sheets

-pleated
sheets :
Parallel
Anti parallel
6-9.html
-pleated sheets
Contoh -pleated sheets: silk fibroin – protein
penyusun sutra yang tersusun sebagian besar
oleh asam amino Gly dan Ala.
STRUKTUR TERSIER PROTEIN
Interaksi antara rantai samping asam-asam amino akan membentuk
protein dengan struktur 3 dimensi yang stabil.

Struktur tersier terbentuk karena adanya ikatan-ikatan intra molekuler:


– Ikatan ionik → interaksi antara asam-asam amino yang memiliki
gugus R bermuatan + dan -.
– Ikatan hidrogen → interaksi antara gugus R asam-asam amino
polar.
– Interaksi hidrofobik → interaksi antara gugus R asam-asam
amino non polar.
– Ikatan sulfida → interaksi antara asam amino Cys.
STRUKTUR TERSIER PROTEIN
Ikatan disulfida
Oksidasi of Cys – ikatan silang
Ikatan disulfida -S-S-
20 glycine – cystein

Cross-link

20 glycine – cystein

Struktur a-helix
STRUKTUR KUARTERNER PROTEIN

Struktur kuarterner protein dapat saling berinteraksi.


melalui ikatan-ikatan intermolekuler.
 Ikatan ionik
 Ikatan hidrogen
 Interaksi hidrofobik
 Ikatan sulfida
STRUKTUR KUARTERNER PROTEIN

Contoh: 4 rantai
polipeptida
dengan 2
prosthetic group
STRUKTUR KUARTERNER PROTEIN
RINGKASAN STRUKTUR PROTEIN
Anfinsen’s Experiment
Refolding bovine pancreatic ribonuclease

• Memiliki 8 Cys (4 pasang ikatan


sulfida).
• Native RNase + urea = denaturasi.
Oksidasi akan menghasilkan 105
kemungkinan pasangan S-S. Enzim
tidak aktif!
• -Urea, +mercaptoethanol, aktifitas
enzim kembali seperti semula.

URUTAN ASAM AMINO MENENTUKAN STRUKTUR!


PROTEIN UNFOLDING
Denaturasi – perusakan struktur protein. Protein
akan kehilangan fungsi biologisnya.

Protein akan terkoagulasi. Contoh : Telur


digoreng

Denaturasi terjadi karena:


•Suhu atau pH ekstrem.
•Penambahan denaturan.
PROTEIN UNFOLDING
Denaturasi Protein
HIDROLISIS PROTEIN

• Protein akan dipecah menjadi peptida/asam


amino.
• Jumlah protein yang terhidrolisis tergantung
dari pH, waktu dan suhu.
ZWITTERION
• Asam amino memiliki gugus asam dan basa
sekaligus, sehingga dapat bermuatan (+) atau (–).
• Bentuk ini disebut dengan dipolar atau zwitterion.
• Bentuk (+) atau (–) sangat tergantung pada pH dan
tipe asam amino

zwitterion
Asam Amino Berperan Sebagai
Asam dan Basa

• Asam amino bersifat sebagai asam ( donor


proton ) dan sebagai basa (akseptor proton )
• Senyawa yang mempunyai kedua sifat ini
disebut ampoter
Alanin asam diprotik
• Asam monoamino monokarboksilat α-amino
yang sederhana, misal alanin merupakan
asam diprotik , asam amino ini mempunyai 2
gugus yang dapat mengion menghasilkan
proton
MUATAN ASAM AMINO
• Asam amino memiliki gugus amina,
karboksilat dan rantai samping yang dapat
terprotonasi/ terdeprotonasi.
• Ini menyebabkan asam amino memiliki
muatan yang berbeda pada pH yang berbeda-
beda.
PENGARUH pH TERHADAP PROTEIN

Perubahan pH akan
mengubah muatan
protein. Perubahan
muatan akan
mempengaruhi kelarutan
dan bentuk protein.
Kurva Titrasi Glysin
KURVA TITRASI ASAM AMINO
• Kurva titrasi Glisin
• Memperlihatkan bentuk diprotik, terdapat 2
tahap
• Tiap tahap menyerupai asam monoprotik
• Pada awal titrasi Glisin bentuk yang dominan
adalah : +NH3 –CHR-COOH
• Pada titik tengah tahap pertama titrasi, gugus
COOH kehilangan proton
KURVA TITRASI ASAM AMINO
• Konsentrasi molar donor proton +NH3 – CHR-
COOH sama dengan konsentrasi molar
akseptor proton +NH3 – CHR-COO-
• Pada titik tengah titrasi pH = pK1’
• pH = 2,35 jadi pK’ gugus COOH Glisin= 2,35
• Titrasi dilanjutkan, disini terdapat titik belok,
disini telah selesai pelepasan proton pertama,
pH ini +NH3 – CHR-COO- ( merupakan ion
KURVA TITRASI ASAM AMINO
dipolar)

• Tahap kedua titrasi pelepasan proton dari NH3


dimulai pelepasan proton kedua dari +NH3
pada glisin titik tengah diperoleh konsentrasi
molar +NH3 – CHR-COO- sama dengan NH2 –
CHR-COO- yaitu pada pH = 9,78, jadi pH =
pK’2, adalah 9,78
KURVA TITRASI ASAM AMINO
• Molekul Glisin pada pH ini bersifat netral,
tidak akan mengion di dalam medan listrik
• pH yang spesifik ini disebut pH isoelektrik atau
titik isoelektrik (pHI atau pI )
• Titik isoelektrik Glisin:
pI = ½ ( pK’1 + pK’2 ) = ½ (2,35 + 9,78)
= 6,065
KURVA TITRASI ASAM AMINO
POLIPEPTIDA BERSIFAT AMPHOLYTES
• Titik isoelektrik
Asam aspartat : 2,98
Histidin : 7,56
Kurva Titrasi Asam Amino
Beberapa Hal Penting

• 1. Pengukuran kuantitatif pK’ masing-masing


gugus yang mengion, yaitu COOH dan NH3
• 2. Mempunyai 2 daerah buffer
• 3. Memperlihatkan hubungan antara total
muatan listrik dan pH larutan
Kurva Titrasi Asam Asetat
Kurva Titrasi Asam Lemah
Kurva Titrasi Glysin