enzim adalah protein

yang mengkatalisis
reaksi-reaksi biokimia.
enzim biasanya
terdapat dalam sel
dengan konsentrasi
yang sangat rendah,
dimana mereka dapat
meningkatkan laju
reaksi tanpa IKUT
BEREAKSI
Kita mengenal istilah:
Holoenzim
Apoenzim/ apoprotein
Gugus prostetik
Koenzim
Kofaktor
 Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BM
antara 12,000 – 1 juta
 Beberapa enzim tidak membutuhkan
molekul kimiawi lain untuk aktifitasnya,
beberapa membutuhkan
 Kofaktor  ion-ion inorganik yg dibutuhkan
enzim untuk melakukan fungsinya
 Koenzim  molekul organik (komplek) yang
dibutuhkan enzim untuk melakukan fungsinya
 Koenzim atau kofaktor yang terikat
sangat kuat bahkan terikat dengan
ikatan kovalen dengan enzim  gugus
prostetik
 Enzim aktif lengkap dengan semua
komponennya  holoenzim
 Bagian yang terdiri dari protein saja
pada suatu enzim  Apoenzim /
apoprotein
 BIOKATALISATOR
memperCEPAT REAKSI hingga
100000000000 KALI

Cara kerja : meNURUNkan

energi aktivasi (Ea))
±3000 ENZIM didalam
tubuh

berUKURan lebih besar

daripada substrat
 Enzim tidak ikut bereaksi
biokatalisator
Struktur enzim tidak
berubah, baik sebelum
dan sesudah reaksi

Ea = jumlah minimum
Menurunkan energi yang diperlukan
untuk mengawali reaksi
energi kimia

aktivasi (Ea) Jika Emolekul < Ea, maka

molekul tetap utuh
Ea semakin TINGGI reaksi
semakin SUKAR
MENURUNKAN ENERGI
AKTIVASI
 Enzim penting untuk menurunkan energi aktivasi untuk
memulai suatu reaksi
 Enzim  mengikat substrat  menciptakan jalan reaksi
yg berbeda yg mempunyai fase transisi lebih rendah
dbanding reaksi tanpa enzim
 Inti dr reaksi katalisis  ikatan yg spesifik pd fase
transisi
berUKURan lebih besar
daripada substrat
 sisi aktif merupakan suatu cekukan yang
bersifat 3 dimensi.  memberikan
lingkungan mikro yg sesuai utk terjadinya
suatu reaksi kimia
 substrat terikat pada sisi aktif dengan
interaksi / ikatan yang lemah.
 Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam
amino yg menyusun sisi aktif suatu enzim
Sisi aktif enzim (active site) adalah
bagian dari molekul enzim tempat
berikatannya substrat, untuk membentuk
kompleks enzim substrat, dan selanjutnya
membentuk produk akhir. Sisi aktif suatu
enzim berbentuk tiga dimensi, sering
berupa lekukan pada permukaan
protein enzim.
Gambar sisi aktif ensim dan asam amino yang
terlibat
 Penggolongan enzim

 Berdasarkan reaksi yang diikutinya enzim

digolongkan menjadi enam:
 1, oksidoreduktase
 2, transferase
 3, hidrolase
 4, liase
 5, isomerase
 6, ligase
 Yaitu enzim yang memindahkan hidrogen
dari satu molekul ke molekul lainnya

 Cth : reaksi pembentukan aldehida dari

alkohol oleh enzim alkohol dehidrogenase
 Enzim yang memindahkan suatu gugus
dari suatu senyawa kepada senyawa
lain
 Cth : reaksi pembentukan kreatin dari
asam guanidino asetat oleh enzim
metiltransferase
 Enzim yang memutuskan ikatan molekul
dengan bantuan air
 Cth : reaksi pemecahan ikatan ester
pada lemak oleh enzim lipase
lipase
 Enzim yang memutuskan ikatan molekul tanpa
bantuan air/ pemisahan atau penggabungan
suatu gugus terhadap suatu substrat
 Cth: piruvat dekarboksilase adalah enzim yang
bekerja pada reaksi dekarboksilasi asam
piruvat dan menghasilkan aldehida
 Reaksi yang bekerja pada reaksi
perubahan intramolekular
 Cth: enzim epimerase yang merubah
glukosa-6-fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat
 Enzim yang menggabungkan dua
molekul, oleh karena itu disebut juga
sintetase
 Cth: enzim glutamin sintetase yang
menggabungkan glutamat dan NH4
sehingga terbentuk glutamin
 Konsentrasi
enzim

Konsentrasi
inhibitor Kerja substrat
ENZIM

pH suhu
 konsentrasi
 Kecepatan reaksi bertambah dengan
bertambahnya konsentrasi enzim
 Konsentrasi substrat
 Kecepatan bertambah dengan
bertambahnya substrat sampai batas
konsentrasi tertentu akan tidak tejadi
kenaikan kecepatan reaksi walaupun
konsentrasi substrat diperbesar
 Suhu
 Kecepatan reaksi meningkat dengan
bertambahnya suhu, tetapi bila suhu
terlalu tinggi dapat menyebakan enzim
terdenaturasi
 Effect of heat on enzyme activty
If you heat the protein above its optimal temperature
bonds break
meaning the protein loses it secondary and tertiary structure
 pH
 Enzim dapat bermuatan positif, negatif
ataupun ganda (zwiter ion), dengan
demikian perubahan pH lingkungan
akan berpengaruh terhadap aktivitas
bagian aktif enzim dalam membentuk
kompleks enzim subtrat
Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau
irreversible
 Irreversible  suatu senyawa dapat terikat dan
kemudian tidak dpt lepas kembali
 Reversible  suatu senyawa dapat terikat dan
kemudian dpt lepas kembali
 nonreversible

Kerja inibitor

reversible

COMPETITIVE NONCOMPETITIVE
 inhibitor bersaing dgn
substrat untuk terikat
pd sisi aktif
 Biasanya inhibitor
berupa senyawa yg
menyerupai
substratnya, &
mengikat enzim
membentuk komplek EI
 krn terikat scr reversible
 penghambatan nya
bias, yaitu ketika
ditambah substrat
maka penghambatan
berkurang
 inhibitor terikat pada sisi lain dari
enzim (bkn sisi aktif)
 jadi tidak memblok pembtkan
enzim-substrat komplek
 Enzim mjd tidak aktif ketika
inhibitor terikat walau enzim
mengikat substrat
 Inhibitor mengurangi konsentrasi
enzim yg aktif, sehingga
mempengaruhi Vmax –nya
Inbitor reversible

Inhibitor competitive:
Asam malonat, oksalat dan oksaloasetat
mempunyai struktur yang mirip dengan asam
suksinat. (gambar ana poejadi 164)

inhibitor noncompetitive :
Contoh, inhibitor non kompetitif yang banyak
dikenal ialah ion-ion logam berat Cu2+, Hg2+,
dan Ag+ yang dapat berhubungan dengan
gugus –SH yang terdapat pada sistein dalam
enzim.
Inbitor irreversible

 Hambatan tidak reversible terjadi karena

inhibitor bereaksi tidak reversible dengan
bagian tertentu pada enzim, sehingga
mengakibatkan berubahnya bentuk
enzim.

 Enzim-SH + ICH2CONH2 enzim-s-CH2CONH + HI

 Didalam mulut, ludah yang mengandung air, lendir,
dan enzim ptialin yang mengubah amilum menjadi
karbohidrat yang lebih sederhana, yaitu maltose.
 Lambung menghasilkan suatu cairan yang
mengandung air, lendir, asam lambung (HCl), serta
enzim renin dan pepsinogen.
 Usus halus, Pencernaan makanan berakhir di ileum.
Di sini makanan yang telah dicerna akan diserap
dinding ileum. Glukosa, asam amino, mineral, dan
vitamin akan diserap melalui pembuluh darah
dinding ileum. Adapun asam lemak dan gliserol akan
diserap melalui pembuluh getah bening.
Starch

Maltose
Substrate Enzyme Product
Hydrogen Catalase Oxygen and
peroxide water
Starch Amylase Maltose
Maltose Maltase Glucose
Protein Pepsin Peptides
Peptides Protease Amino acids
Fats Lipase Fatty Acids
and Glycerol
Glucose-1-
phosphate

Starch
 Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan
kebutuhan organisme itu sendiri
Contoh : enzim yg mengkatalisis reaksi
pertama pada suatu siklus biosintesis
biasanya di hambat oleh produk
akhirnya(feedback inhibition)

 bbrp enzim disintesis dlm btk tidak aktif. Dan

akan diaktifkan oleh kondisi dan waktu yang
sesuai (enzim allosterik) . prekursor yg tidak
aktif disebut  zymogen
 Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg
penting:
› Bagian yang mengenal substrat dan
kemudian mengikatnya
› Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah
substrat diikat oleh enzim

 Asam amino yang membentuk kedua

bagian tersebut tidak harus berdekatan
dalam urutan secara linear, tetapi
dalam konformasi 3D mereka
berdekatan
Contoh:
Defesiensi vitamin C berat: enzim prolil dan lisil hidroksilase
menjadi inaktif sehingga tropokolagen tidak membentuk ikatan
silang kovalen. Secara klinis disebut Penyakit Scorbut dengan
gambaran klinik berupa perdarahan gusi, kesembuhan luka yang
jelek hingga dapat menyebabkan kematian.
Defisiensi tembaga dalam diet yang berperan pada pembentukan
enzim lisil hidroksilase. Secara klinis disebut Penyakit Menkes
dengan gambaran klinis berupa rambut keriting dan kusut (Kinky
hair), retardasi pertumbuhan.
Gangguan pada gen pengkode kolagen sehingga biosintesis kolagen
terganggu dapat menyebabkan Osteogenesis imperfekta.
Defek gen yang mengkode α-prokolagen, prokolgen N-peptidase
atau lisil hidroksilase, menyebabkan Sindroma Ehler Danlos dengan
gambaran klinis berupa sendi mobile dan abnormalitas kulit.