 Molekul yg sangat vital untuk

organisme  terdapt di semua

sel
 Polimer  disusun oleh 20 mcm
asam amino standar
 Rantai asam amino dihubungkan
dg iktn kovalen yg spesifik
 Struktur & fungsi ditentukan oleh
kombinasi, jumlah dan urutan
asam amino
 Sifat fisik dan kimiawi 
dipengaruhi oleh asam amino
penyusunnya
 Protein adalah sumber asam-asam amino
yang mengandung unsur-unsur C, H, O, dan
N yang tidak dimiliki oleh lemak atau
karbohidrat.
 Sebagai zat pembangun, protein merupakan
bahan pembentuk jaringan-jaringan baru
yang selalu terjadi dalam tubuh dan
mempertahankan jaringan yang telah ada.
 Di dalam setiap sel yang hidup, protein
merupakan bagian yang sangat penting. Pada
sebagian besar jaringan tubuh, protein
merupakan komponen terbesar setelah air.
 Kekurangan protein dalam waktu lama dapat
mengganggu berbagai proses dalam tubuh
dan menurunkan daya tahan tubuh terhadap
penyakit.
 Protein dalam bahan makanan yang
dikonsumsi manusia akan diserap oleh usus
dalam bentuk asam amino
 Bila suatu protein dihidrolisis dengan asam,
alkali, atau enzim, akan dihasilkan
campuran asam-asam amino
 Sebuah asam amino terdiri dari gugus
amino, sebuah gugus hidroksil, sebuah
atom hidrogen, dan gugus R yang terikat
pada sebuah atom C.
 merupakan unit
penyusun protein
 Struktur:
satu atom C sentral
yang mengikat secara
kovalent:
◦ gugus amino,
◦ gugus karboksil,
◦ satu atom H dan
◦ rantai samping (gugus R)
• Gugus R  rantai samping yang berbeda-beda pada
setiap jenis asam amino
• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
-. Struktur
-. Ukuran
-. Muatan elektrik
-. Sifat kelarutan di dalam air
 Di dalam tubuh manusia terjadi suatu siklus
protein, artinya protein dipecah menjadi
komponen-komponen yang lebih kecil yaitu
asam amino dan atau peptida. Terjadi juga
sintesis protein baru untuk mengganti yang
lama.
 Waktu yang diperlukan untuk mengganti
separuh dari jumlah kelompok protein
tertentu dengan protein baru disebut half
time atau waktu paruh jangka hidup
protein.
 Dua asam amino berikatan melalui suatu
ikatan peptida dengan melepas sebuah
molekul air. Reaksi keseimbangan ini
cenderung untuk berjalan ke arah hidrolisis
daripada sintesis.
 Beberapa asam amino, biasanya lebih dari
100 buah, dapat mengadakan ikatan peptida
dan membentuk rantai polipeptida yang tidak
bercabang.
 Rantai utama yang menghubungkan atom-
atom C-C-C disebut rantai kerangka
molekul protein, sedangkan atom-atom di
sebelah kanan maupun kiri rantai kerangka
disebut gugus R, atau rantai samping
 Atom yang dikandung dalam gugus R serta
cara melekatnya pada rantai kerangka akan
membedakan molekul protein yang satu
dari yang lain
 Protein dapat terdiri dari satu atau lebih
polipeptida, misalnya mioglobin terdiri dari
dua polipeptida dan hemoglobin terdiri dari
empat rantai polipeptida
 Ternyata ada 24 jenis rantai cabang (R) yang
berbeda ukuran, bentuk, muatan, dan
reaktivitasnya. Rantai cabang (R) dapat
berupa atom H pada glisin, metil pada alanin,
atau berupa gugus lainnya, baik gugus
alifatik, hidroksil, maupun aromatik.
 Sampai sekarang baru dikenal 20 macam
asam amino, yang dapat digolongkan
menjadi dua kelompok yaitu asam amino
eksogen dan asam amino endogen.
 Asam amino endogen dapat dibentuk dalam
tubuh manusia, sedangkan 10 asam amino
eksogen tidak dapat dibentuk oleh tubuh
manusia, karena itu disebut asam amino
esensial, artinya harus didapatkan dari
makanan sehari-hari.
 Yang tergolong asam amino esensial adalah
lisin, leusin, isoleusin, treonin, metionin,
valin, fenilalanin, histidin, dan arginin
 Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai
samping)
 Biasanya sifat-sifat seperti:
hidrofobik/hidrofilik, polar/non polar,
ada/tidaknya gugus terionisasi
AROMATIK
NON
POLAR POLAR
Asam amino

BASIC (+) ACIDIC (-)

 Memiliki gugus R alifatik
 Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan
prolin
 Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik
suatu a.a spt Ile (I)  biasa terdapat di
bagian dlm protein.
 Prolin berbeda dgn a.a  siklis. Tapi
mempunyai byk kesamaan sifat dgn
kelompok alifatis ini.
 Umum terdapat pada protein yang
berinteraksi dengan lipid
 Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
 Serin , threonin, sistein, metionin,
asparagin, glutamin
 Bersifat hidrofilik  mudah larut dalam air
 Cenderung terdapat di bagian luar protein
 Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R
terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3)
sehingga dapat mengalami oksidasi dengan
sistein membentuk ikatan disulfide
 (-S-S-)  sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar
karena selalu tjd dari 2 buah molekul
sistein dan tidak dikode oleh DNA)
 Fenilalanin, tirosin dan triptofan
 Bersifat relatif non polar  hidrofobik
 Fenilalanin bersama dgn V, L & I  a.a plg
hidrofobik
 Tirosin  gugus hidroksil , triptofan  cincin
indol
 Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen
 penting untuk menentukan struktur ensim
 Asam amino aromatik mampu menyerap sinar
UV λ 280 nm  sering digunakan utk
menentukan kadar protein
 Sebagai enzim
Hampir semua reaksi biologis dipercepat
atau dibantu oleh suatu senyawa
makromolekul spesifik yang disebut enzim,
dari reaksi yang sangat sederhana seperti
reaksi transportasi karbon dioksida sampai
yang sangat rumit seperti replikasi
kromosom. Protein besar peranannya
terhadap perubahan-perubahan kimia
dalam sistem biologis.
 Alat pengangkut dan penyimpan
Banyak molekul dengan MB kecil serta
beberapa ion dapat diangkut atau
dipindahkan oleh protein-protein tertentu.
Misalnya hemoglobin mengangkut oksigen
dalam eritrosit, sedangkan mioglobin
mengangkut oksigen dalam otot.
 Pengatur pergerakan
Protein merupakan komponen utama
daging, gerakan otot terjadi karena adanya
dua molekul protein yang saling
bergeseran.
 Penunjang mekanis
Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang
disebabkan adanya kolagen, suatu protein
berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk
serabut.
 Pertahanan tubuh atau imunisasi
Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi,
yaitu suatu protein khusus yang dapat mengenal
dan menempel atau mengikat benda-benda asing
yang masuk ke dalam tubuh seperti virus, bakteri,
dan sel-sel asing lain.
 Media perambatan impuls syaraf
Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya
berbentuk reseptor, misalnya rodopsin,
suatu protein yang bertindak sebagai
reseptor penerima warna atau cahaya pada
sel-sel mata.
 Pengendalian pertumbuhan
Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam
bakteri) yang dapat mempengaruhi fungsi
bagian-bagian DNA yang mengatur sifat
dan karakter bahan
 Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama,
tergantung pada jumlah dan jenis asam
aminonya.
 Berat molekul protein sangat besar
 Ada protein yang larut dalam air, ada pula
yang tidak dapat larut dalam air, tetapi semua
protein tidak larut dalam pelarut lemak.
 Bila dalam suatu larutan protein ditambahkan
garam, daya larut protein akan berkurang,
akibatnya protein akan terisah sebagai
endapan. Peristiwa pemisahan protein ini
disebut salting out.
 Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan
alkohol maka protein akan menggumpal.
 Protein dapat bereaksi dengan asam dan basa
 Kebutuhan manusia akan protein dapat
dihitung dengan mengetahui jumlah
nitrogen yang hilang. Bila seseorang
mengkonsumsi ransum tanpa protein, maka
nitrogen yang hilang tersebut pasti berasal
dari protein tubuh yang dipecah untuk
memenuhi kebutuhan metabolisme
 Kebutuhan protein untuk tubuh manusia
rata-rata sebesar 1 g protein/kg berat
badan per hari
N balance when the N intake (I) in the diet equals the N
output in the urine (U), facces (F) and by the skin (S)

I=U+F+S
 FOODS, NUTRIENS and METABOLISM
FOODS
CATABOLISM Simple
molecules
ABSORPTION
NUTRIENTS
as simple sugars
Carbohydrates
Glycerols ENERGY CO2 + H2O
Fats
Glycerides
Proteins
Fatty acids
Amino acids
Tissue and cell
ANABOLISM consituents

Storage
METABOLISME
ASAM AMINO ASAM AMINO PLASMA
DAN PROTEIN
ASAM AMINO SEL
KEGUNAAN

PROTEIN SEL SENYAWA

PROTEIN NITROGEN
PLASMA KREATIN FOSFAT
ANTI BODI (Ig) NEUROTRANSMITTE
ENZIM R

STRUKTUR SEL ASAM NUKLEAT

HORMON

KELEBIHAN ASAM
AMINO N C

UREA METAB
+ +
NH3 CO2
amino acid metabolism in tissues during the absorptive state.
Amino acid pool in the body
The urea cycle consists of five reactions that synthesize the organic compound
urea from two inorganic compounds: CO2 and NH4
+
Gluconeogenesis
biosynthesis of non-essential amino acids.
Entry points of amino acid carbon skeletons into the TCA cycle and glycolytic pathways.