ENZIM

 Suatu protein yang bersifat katalis / mampu mengaktifkan senyawa lain

secara spesifik
 Katalisator protein untuk proses kimia di dalam dan di luar sel
Katalisator : mempercepat reaksi kimia, ikut dalam reaksi → mengalami
perubahan fisik selama reaksi tetapi kembali ke keadaan semula bila reaksi
telah selesai.
 E+S ES E+P
E = Enzim
S = Substrat
P = Produk
SIFAT-SIFAT UMUM ENZIM
1. Enzim dapat mempercepat reaksi 108 -
1011 x
- Menurunkan energi aktifasi suatu reaksi
 Sifat katalis Enzim.
E+S
E+S ES
E+P
E+S ES E+P
Keseimbangan Reaksi
K1 = [ES]
[E][S]

K2 = [E][P]
[ES]
K = K1xK2
= [ES] . [E][P] = [P]
[E][S] [ES] [S]

Enzim tidak mengubah tetapan

keseimbangan suatu reaksi. Yang dilakukan
enzim mempercepat suatu reaksi
( mempercepat tercapainya tetapan
keseimbangan tersebut )
2. Enzim bekerja secara spesifik terhadap
substrat tertentu terdapat banyak jenis
enzim

- Hubungan antara S dengan E pada bagian

tertentu pada E aktif site
- Komplek ES bersifat sementara dan akan
terurai lagi bila reaksi yang diinginkan telah
terjadi.
 Spesifikasi Enzim terhadap substrat bermacam-macam
ditujukan pada berbagai sifat kimia substrat

 Spesifisitas Stereoisomer enzim hanya bekerja pada

salah satu konfigurasi D/L
Stereoisomer adalah 3 dimensi senyawa organik dapat
berupa konfigurasi D/L

EX : Co2H Co2H

H – CH3 - OH HO – CH3 - H
Asam Laktat D Asam Laktat L

Enzim yang mengolah : Subtrat karbohidrat senyawa konfigurasi D

Subtrat asam amino senyawa konfigurasi L
 Spesifisitas Ikatan Kimia
Ikatan Kimia berbeda enzim yang
diperlukan juga berbeda
EX :
Hidrolase : Memecah ikatan kovalen dengan cara
hidrolisis ( bantuan 1 molekul air )
Peptidase : Memecah ikatan peptida
Glikase : Memecah ikatan Glikase
Esterase : Memecah ikatan Ester
3. Enzim adalah suatu Protein
- Ciri protein yang mempengaruhi sifat enzim :
 Enzim hanya disintesis di dalam sel
 Enzim disintesis jika sel mempunyai gen untuk enzim tersebut
 Struktur 3 dimensi

Hanya satu saja yang mendukung fisik biologis enzim sebagai

biokatalis

Struktur yang tepat

diperlukan : Suhu yang tepat, Derajat keasaman / pH tertentu

Bila suhu dan pH tidak sesuai

Enzim kehilangan sifat dan kemampuan alaminya

Mengalami Denaturasi
  Perbedaan antara Enzim dengan katalis bukan
enzim
Enzim Katalis bukan Enzim

Sifat kimia Protein Ion anorganik / logam

Tempat kerja Sel / lingkungan biotik Reaktor kimia
suhu Rendah/sesuai sel Tinggi
Keasaman Sekitar Netral Asam / basa
Laju reaksi Sangat tinggi Rendah – sedang

Spesifitas Sangat Spesifik Sangat kurang spesifik

Oksidase R – C– COOH + NH3

Asam Keto
R – CH - COOH Dekarboksilase R – CH2 – NH2 + CO2
Amina
NH2 Transaminase R – C – COOH +HOOC – CH2 –
CO – COOH
NH
2
 Sebagian besar enzim membutuhkan komponen
lain untuk berfungsi sebagai katalis
Komponen lain Ko faktor 3 Kelompok
1. Koenzim
2. Gugus Prostetik
3. Aktivator
Ad 1 Koenzim :
- Molekul organik kecil non protein
- tahan terhadap panas
- mudah terdisosiasi, dapat dipisahkan dari enzimnya
dengan cara dialisis
- terikat pada bagian protein Apoenzim
Apoenzim + Koenzim + S P
Holoenzim
 - Kebanyakan dari keluarga Vitamin B
EX :
CH3 – CH – COOH CH3 - C – COOH
I II

OH NAD+ NADH+H+ O
Asam Laktat Asam Piruvat
  Kelompok vitamin B dan Koenzim turunannya
Vitamin Koenzim Apoenzim Reaksi dikatalis

B1 Tiamin Pirofasfat Dekarboksilase R-CO-COOHS

asam Keto R-COH+CO2
B2 FAD dan FMN Dehidrofenase RH2+O2SR+H2O2
Aerob
Asam Lipoat Asam Lipoat Dehidrofenase Dekarboksilase asam Oksidatif –
Piruvat Keto
Asam KOA Transasilase Pemindahan gugus asil ( RCOO)
pantotenat
Biotin Biotin Karboksilase Pengikatan CO2 ke suatu asam
keto atau asil
Vit B6/Piridoksin Piridoksal Fosfat Transaminase Pemindahan NH2 dari Asam
Dekarboksilase Amino ke asam Keto Asam –
amino – amino + NH2
Niasin NAD Dehidrogenase Oksidase Anaerob
NADP Anaerob
 Jenis reaksi yang memerlukan partisipasi koenzim :
- Oksidoreduksi
- Reaksi pemindahan gugus dan somerisasi
 Koenzim dianggap substrat ke 2 / Ko-Substrat
Ad 2 Gugus Prostetik
 Kelompok kofaktor yang terikat kuat pada enzim dan
tidak mudah terlepas dari enzimnya.
Contoh : Flavin Adenin Dinukleosida yang terikat pada
enzim suksinat dehidrogenase.
Ad 3 Aktivator
 Ion-ion logam yang dapat terikat/mudah terlepas dari
enzim
Contoh : K + , Mn ++ , Mg ++ , CU ++ , Zn ++
 PROENZIM / ZIMOGEN
- Enzim yang dibuat dan disekresi dalam
bentuk yang belum aktif
EX :
Pepsinogen / enzim pencernaan yang
disekresikan sel epitel mukosa lambung oleh
cairan lambung (HCL) pepsinogen dihidrolisis 2
molekul protein yang lebih kecil
- Tripsinogen
- Kemotripsinogen
- Protrombin
- Plasminogen
 KLASIFIKASI DAN TATA
 Tata nama berdasarkan substrat
NANA ENZIM
 Tata nama berdasarkan jenis reaksi dan ikatan kimia substrat
 Tata nama berdasarkan IUB (International Union Of Biochemistry)
1955 IUB + IUPAC (International Union OF Pure dan Applied
Chemistry)
- Substrat
Amilum Amilase
Lemak Lipase
Protein Proteinase
- Ikatan kimia substrat
Ikatan Peptida Peptidase
Ikatan Ester Esterase
Ikatan Fosfat Fosfatase
- Jenis reaksi
Glukosa + O2 Glukonolakton + H2O2
Glukosa + NADP+ Glukonolakton + NADPH + H
Klasifikasi dan tata nama IUB
Gambaran utama sistem IUB sebagai berikut :
a. Reaksi (jenis reaksi) dibagi dalam 6 kelas
utama masing-masing kelas dengan 4-13
subkelas
b. Nama enzim mempunyai 2 bagian
I. Nama Substrat
II. Jenis reaksi - ASE
c. Keterangan tambahan, bila diperlukan untuk
menjelaskan sifat reaksi dapat berupa kata/
kalimat diberi tanda ( )
d. Masing-masing enzim mempunyai no kode
sistematik ( EC)
EX :
E.C 1.11.1.6.H2O2 : H2O2 oksidoreduktase
Digit 1= Oksidoreduktase ( Kelas)
Digit 2= Subkelas II mengunakan H2O2 sebagai donor H
Digit 3= Sub-sub kelas H2O2 sebagai penerima/akseptor H
Digit 4= Untuk nama khusus enzim tertentu katalase

E.C 2.7.1.1 ATP : D Heksosa 6 Fosfotranferase

Digit 1= Kelas 2 Tranferase
Digit 2= Subkelas 7 pemindahan fosfat
Digit 3= Sub-sub kelas 1 Alkohol berfungsi sebagai akseptor
fosfat
Digit 4= Menyatakan enzim Heksokinase / ATP : D Heksosa 6
Fosfotransferase, suatu enzim yang mengkatalis pemindahan
fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada karbon 6 glukosa.
Heksosa + ATP Heksosa 6 Fosfat + ADP
6. Kelas Utama Enzim
1. Oksidoreduktase
Mengkatalisis reaksi oksido reduksi antara S dengan
senyawa lain
S red + S’oks S oks + S’red
1. 1 enzim yang bekerja pada gugus CH – OH (donor)
2. 4 enzim yang bekerja pada gugus CH – NH2
3. 11 enzim yang bekerja pada H2O2 sebagai akseptor
elektron

2. Transferase
Mengkatalisis pemindahan suatu gugus G (lain dari
hidrogen) antara sepasang substrat S dan S’
SG + S’ S + S-’G
3. Hidrolase
Mengkatalisis reaksi hidrolisis menjadi pemutusan
ikatan kovalen dengan memecah 1 mol air dan
memasukkan fragmen air ini ke 2 radikal pecahan
substrat sehingga menjadi terbentuknya 2 senyawa
produk yang lebih kecil
A–B A – H + B – OH
HOH

4. Liase
Mengkatalisis reaksi yang mengeluarkan suatu gugus
dari substrat dengan cara bukan hidrolisis dan
meninggalkan ikatan rangkap pada produk
A B

C C C=C+A-B
5. Isomerase
Mengkatalisis reaksi pembentukan isomer
baik, isomer optik, geometri ataupun
isomer posisi

6. Ligase / Sentetase
Mengkatalisis penggabungan 2 senyawa
dengan mengikatkan suatu gugus ke
substrat
S+A SA
Faktor yang mempengaruhi kerja enzim

Hubungan laju reaksi dengan konsentrasi enzim

Laju reaksi

berbanding lurus

Enzim

makin besar konsentrasi enzim makin cepat laju reaksi

 Hubungan konsentrasi substrat dengan laju
reaksi

½V

km [S]

Pers. Michaelis – Menten

V[S]
V=
km+[S]
Bila V = ½ V maks km = [S]
km = konsentrasi substrat yang
menyebabkan laju reaksi (V) = ½ V

Pada [S] yang sangat rendah kecepatan

reaksi berbanding lurus dengan [S]
Pada [S] penambahan [S] tidak
menyebabkan kenaikan laju reaksi
( kejenuhan enzim untuk substrat )
Hubungan suhu pada reaksi enzimatik / laju reaksi
Laju reaksi

suhu optimum tO
Suhu << reaksi kimia lambat
Suhu reaksi kimia cepat
Enzim suatu protein Suhu
Proses Denaturasi bagian aktif enzim terganggu
kecepatan reaksi tergantung pada suhu optimum
suhu yang paling tepat bagi suatu reaksi yang
menggunakan enzim tertentu
Tiap enzim suhu optimum tertentu
Hubungan aktifitas enzim dengan pH
Protein pada umumnya merupakan struktur ion enzim tergantung pada
pH lingkungannya
Enzim pH rendah/pH tinggi proses denaturasi
Laju reaksi

pH

pH optimum
Sukrase : pH Optimum 6,2
Amilase : pH Optimum 5,6 – 7,2
Lipase : pH Optimum 7
Pepsin : pH Optimum 1,5 – 2,5
Tripsin : pH Optimum 8 - 11
PENGHAMBAT AKTIFITAS ENZIM
- Molekul / ion yang dapat menghambat reaksi disebut
inhibitor
E+S E+P
- Reaksi yang menggunakan enzim sebagai katalis
hambatan tejadi pada penggabungan substrat pada
bagian aktif enzim.
Bersaing / kompetitif

- Hambatan Reversibel Nirsaing / non kompetitif

Irreversibel Proses destruksi /
modifikasi pada satu /
lebih gugus fungsi yang
terdapat pada molekul
enzim
PENGHAMBAT KOMPETITIF
- Hambatan terjadi pada tempat untuk mengikat
substrat / active site / catalytic site
- Struktur kimia inhibitor ( I ) analog / sangat mirip
dengan substrat ( S )
- dapat bergabung secara bolak-balik ( revessible )
dengan enzim EI E+I
- ( I ) & ( S ) bersaing untuk tempat pengikatan yang
sama pada permukaan enzim
E+S ES E+P
E+I EI E+P
- Inhibitor bersaing komplek ES
kecepatan reaksi
- Pengaruh inhibitor dapat dihilangkan
dengan cara:
- Menambah substrat dalam konsentrasi
besar peluang terbentuknya komplek
ES makin besar
- Kecepatan reaksi maksimum dapat
tercapai.
Contoh hambatan kompetitif
 Analog asam folat Metotreksat / asam 4 amino N10 metil
folat menghambat kerja enzim dihidro folat reduktase
( Mereduksi dihidrofolat tetrahidrofolat )
sintesis DNA akan terhenti
digunakan untuk menahan pertumbuhan sel kanker
 Penisilin mempunyai cincin β laktam
cincin β laktam inhibitor kompetitif terhadap enzim D.
alanil alanin transpeptidase ( memindahan dipeptida D.
alanil alanin ke peptidoglikan yang menjadi dinding sel
kuman Gram positif ) dinding sel tidak terbentuk
kuman †
Kuman yang resisten mempunyai enzim β laktamase yang
dapat memecah cincin β laktam.
penisilin + asam clavulamat claneksi

menghambat β laktamase untuk memecah penisilin

Diabetes Melitus adalah penyakit gangguan metabolisme
karbohidrat sehingga glukosa darah meningkat
Terapi : Glukosa darah diturunkan dengan :
- kegiatan jasmani
- membatasi karbohidrat yang disantap
- obat-obatan

Acarbosa dihasilkan actinomyestes bertindak sebagai

inhibitor kompetitif bagi enzim yang memecah ikatan
glikosida ⍺ seperti amilase ⍺
Acarbosa menghambat 3 enzim : amilase
maltase
isomaltase
Sukrosa oleh acarbosa dihambat hidrolisisnya secara
kompetitif melalui penghambatan enzim sukrase
Hambatan Non Kompetitif Reversibel
- Tidak tejadi persaingan antara [S] dan [ I ]
- Struktur [ I ] sedikit / tidak mirip dengan [S]
- Berikatan dengan enzim pada tempat yang berlainan

Reaksi E+P diperlambat tapi tidak terhenti

 EDTA ( Etilen Diamida Tetra Asetat ) dapat
mengikat ion-ion bervalensi 2, misal Mg++
menghambat enzim yangmenggunakan ion
tersebut sebagai aktivatornya
 Reaksi glikolisis dihambat oleh hasil akhir glikolisis
- Piruvat / As. Laktat menghambat Heksokinase &
fosfofruktase
Hambatan / inhibitor yang Irreversibel
- Irreversibel berubahnya bentuk enzim
mengurangi aktivitas enzim tersebut
Contoh : molekul iodoase-tamida bereaksi
dengan gugus – SH enzim tertentu
enzim – SH + I CH2 – C – NH2 → Enzim S –
CH2 – C – NH2 + HI
Reaksi ini irreversibel produk reaksi tidak
terbentuk
 Diisopropil fosfofluoridat + asetilkolin
esterase ester diisopropil fosfat (stabil)
 Enzim asetilkolin esterase tidak dapat
berfungsi menganggu kerja
penghantaran impul saraf kelumpuhan
otot otot pernafasan †
Peran Fisiologis Penghambatan Enzim
Enzim di dalam sel dihambat dengan
berbagai cara berhubungan dengan
fisiologi
Penghambatan suksinat dehidrogenase oleh
malonat, oksalat & asam oksaloasetat yang
merupakan metabolit daur asam sitrat dari
Krebs sendiri pengaturan laju
metabolisme dari suatu jalur oleh metabolit
jalur itu sendiri.
Penghambatan bersifat kompetitif jumlah
yang banyak yang menang.
penghambatan berlangsung sementara
bila substat dari enzim yang dihambat
makin banyak melebihi kompetitornya
reaksi enzimatik akan berjalan lagi.
Melalui mekanisme kompetitif terjadi
pengaturan seperti tombol yang
membuka & menutup arus ( ON/OFF )
Daur as. Sitrat dari krebs akan berhenti /
berjalan sesuai keperluan
 Persaingan 2,3 BPG dengan 1,3 BPG dalam glikolisis sel
darah merah.
Sel darah merah mempunyai jalur glikolisis menghasilkan
senyawa antara 2,3 bisfosfo gliserat ( 2,3,BPG ) & 1,3
BPG
Metabolit 2,3 BPG dihasilkan melalui suatu daur kecil ( ciri
khas glikolisis sel darah merah ) merupakan inhibitor
kompetitif terhadap enzim biosfogliserat mutase / kinase
O
II
C – OPO3 H2 CO2
I I
HCOH + ADP HCOH + ATP
I I
CH2OPO3 H2 CH2 O PO3 H2
As. 1,3 difosfogliserat As 3 fosfogliserat
- Pengaturan secara kompetitif berguna untuk mengatur laju
sintesis 2,3 BPG sendiri (penting untuk pelepasan O2 dari Hb)
- Pengaturan sintesis ATP dalam glikolisis dapat dikendalikan
Penghambatan non kompetitif juga sangat
berperan dalam pengaturan laju
metabolisme.
Penghambatan non kompetitif tidak
mengganggu interaksi substat dengan
enzim situs katalitik tetap dapat tercapai
laju reaksi enzimatik berkurang.
Jadi pada penghambatan non kompetitif
reaksi tidak terhenti hanya melambat
Penghambatan kompetitif reaksi enzimatik
terhenti untuk beberapa waktu
Pengaturan non kompetitif ditemukan dalam
jalur metabolisme yang sangat penting & tidak
boleh berhenti
- Glikolisis penting untuk memasok energi
dalam keadaan aerob / anaerob tidak boleh
berhenti sedetik pun tapi boleh melambat
Daur as. Sitrat dari krebs hanya berjalan dalam
keadaan cukup O2 energi yang dihasilkan
sangat besar, sel tidak setiap saat membutuhkan
pengaturannya secara on/off