ENZIM

FIKRIN NABILA MELANIA

NAHDIYAH NUR FEBRIANI
TAGHSYA ANTIBATUL ROCHMAN
 Latar belakang
Tata nama enzim Kekhasan enzim
• Biasanya enzim mempunyai • Suatu enzim bekerja secara
akhiran –ase khas terhadap suatu substrat
tertentu. Kekhasan inilah ciri
• Di depan –ase digunakan
suatu enzim.
nama substrat di mana
• kekhasan reaksi bukan
enzim itu bekerja
disebabkan oleh koenzim
• Substrat adalah senyawa tetapi oleh apoenzim.
yang bereaksi dengan • Satu enzim biasanya
bantuan enzim mengkatalisis satu jenis reaksi
kimia saja, atau seperangkat
reaksi yang sejenis.
 Pengertian Enzim
Enzim atau fermen
• senyawa organik yang
tersusun atas protein,
dihasilkan oleh sel, dan
berperan sebagai
biokatalisator dalam reaksi
kimia.
• Hampir semua enzim
merupakan protein.
Enzim mempunyai gugus bukan
protein (kofaktor)
• termasuk golongan protein
majemuk
• Enzim semacam ini (holoenzim)
terdiri atas protein (apoenzim)
dan suatu gugus bukan
protein (kofaktor)
• Apoenzim adalah bagian enzim
yang tersusun atas protein, dan
merupakan bagian yang paling
utama dari enzim.
• Kofaktor ada yang terikat kuat
pada protein (protestik), ada pula
yang tidak begitu kuat
ikatannya (koenzim).

Fungsi enzim
• Fungsi suatu enzim ialah
sebagai katalis untuk suatu
proses biokimia yang terjadi
dalam sel maupun di luar
sel.
Peranan enzim dalam reaksi
metabolisme adalah sebagai berikut:
• Biokatalisator yaitu
meningkatkan kecepatan
reaksi kimia dengan
menurunkan energi
aktivasinya tetapi tidak ikut
bereaksi.
• Modulator yaitu mengatur
reaksi yang bersifat acak
menjadi berpola.
 Cara kerja enzim
Kompleks enzim substrat
• Lock and Key (gembok
dan kunci)
 terjadinya reaksi antara
substrat dengan enzim
karena adanya kesesuaian
bentuk ruang
 Substrat berperan sebagai
kunci masuk ke dalam situs
aktif, yang berperan sebagai
gembok
• Teori Kecocokan
Induksi (Daniel Koshland)
 substrat berlangsung karena
adanya induksi substrat
terhadap situs aktif enzim
sedemikian rupa sehingga
keduanya merupakan
struktur yang komplemen
atau saling melengkapi
Persamaaan Michaelis – Menten
• dalam reaksi enzim
terjadi dahulu kompleks
enzim-substrat yang
kemudian menghasilkan
hasil reaksi dan enzim
kembali.
• Michaelis dan Menten
berkesimpulan bahwa
kecepatan reaksi
tergantung pada
konsentrasi kompleks
enzim-substrat
 Penggolongan Enzim
Oksidoreduktase Transferase
• Enzim yang melaksanakan • Enzim melaksanakan katalis
reaksi yang mengalihkan suatu
katalis dengan melibatkan gugus yang mengandung C, P,
reaksi oksidasi suatu N, S suatu senyawa ke
senyawa ataupun reduksi senyawa lain.
dengan senyawa lain. • Contoh: allanine
aminotransferase mampu
• Contohnya: enzim mengubah asam amino alanin
dehidrogenase, menjadi aspartate.
• Enzim yang tergolong dalam
peroksidase, oksigenase, kelompok transferase ialah
hidroksilase. esterase, peptidase,
glikosidase, dan lainnya.
Hidrolase Liase
• Enzim yang melaksanakan • Enzim yang melaksanakan
katalis pemecah hidrolik katalis pemusatan ikatan C-
atau sebaliknya. C, C-O, C-N dsb, tanpa
melibatkan hidrolisis atau
oksidasi reduksi.
• Contohnya: dekarboksilase,
aldolase, dan dehidratase.
Isomerase
• Enzim yang melaksanakan
katalis reaksi isomerisasi yang
merupakan penataan kembali
atom yang membentuk suatu
molekul.
• Reaksi ini dapat ditemui pada
reaksi glikolilis yaitu reaksi
isomer (pengubahan bentuk)
dihidroksi aseton fosfat diubah
menjadi gliseraldehid 3-fosfat
oleh enzim triosefosfat
isomerase.
Ligase
• Enzim yang melaksanakan
katalis reaksi-reaksi
pembentukan ikatan antara
dua moekul substrat yang
terkait dengan pemusatan
ikatan pirofosfat dalam ATP
atau senyawa energi tinggi
lainnya.
• Contohnya : enzim ligase yang
akan menggabungkan rantai
DNA yang rusak (putus) dalam
upaya perbaikan
 Faktor – Faktor yang Mempengaruhi
Enzim
Konsentrasi enzim
• pada suatu konsentrasi
substrat tertentu, kecepatan
reaksi bertambah dengan
bertambahnya konsentrasi
enzim.
Konsentrasi substrat
• konsentrasi kompleks enzim
substrat makin besar dan hal ini
menyebabkan makin besarnya
kecepatan reaksi.
• Pada suatu batas konsentrasi
substrat tertentu, semua bagian
aktif telah dipenuhi oleh substrat
atau telah jenuh dengan substrat.
Dalam keadaan ini, bertambah
besarnya konsentrasi substrat
tidak menyebabkan bertambah
besarnya kosentrasi kompleks
substrat, sehingga jumlah hasil
reaksinya pun tidak bertambah
besar.
Suhu
• pada suhu rendah reaksi
kimia berlangsung lambat,
• pada suhu yang lebih tinggi
reaksi berlangsung lebih
cepat
pH
• perubahan pH lingkungan
akan berpengaruh terhadap
efektifitas bagian aktif
enzim dalam membentuk
kompleks enzim substrat.
• diperlukan suatu pH
optimum yang dapat
menyebabkan kecepatan
reaksi enzim yang paling
tinggi.
Produk/hasil reaksi Zat penggiat (aktivator)
• dapat menghambat enzim • misalnya logam alkali, logam
alkali tanah, Mn, Mg, dan
Cl.
Zat penghambat (inhibitor)
• yaitu molekul atau ion yang
dapat menghambat reaksi
pembentukan kompleks
enzim-substrat.
• Hambatan yang dilakukan
oleh inhibitor dapat berupa
hambatan tidak revesibel
atau hambatan revesibel
• Hambatan Revesibel dapat
berupa hambatan bersaing
atau hambatan tidak bersaing.
 Hambatan bersaing
disebabkan karena ada
molekul mirip dengan substrat
 Hambatan tidak bersaing
tidak di pengaruhi oleh
besarnya konsentrasi substrat
dan inhibitor yang
melakukannya
 Hambatan Alosterik
• Hambatan tidak reversibel • Hambatan yang terjadi pada
dapat terjadi karena inhibitor enzim alosterik dinamakan
bereaksi tidak reversibel hambatan alosterik,
dengan bagian tertentu pada sedangkan inhibitor yang
enzim, sehingga menghambat dinamakan
mengakibatkan berubahnya inhibitor alosterik.
bentuk enzim.
Reaksi ini berlangsung tidak
reversibel sehingga
menghasilkan produk reaksi
dengan sempurna.
Inhibitor/penghambat
kompetitif
• produk (sebagai zat
inhibitor) berkompetisi
dengan substrat untuk
berikatan dengan sisi aktif
enzim.
• Dapat diatasi dengan
menambahkan konsentrasi
substrat.
Inhibitor/penghambat alosterik
(non-kompetitif)
• produk (sebagai zat
inhibitor) berikatan pada
bagian enzim selain sisi aktif
enzim yang disebut sisi
alosterik dan menyebabkan
sisi aktif berubah sehingga
substrat tidak dapat
berikatan dengan enzim.
 Struktur enzim
Struktur Primer
• Susunan linier asam amino
dalam protein merupakan
struktur primer.
• Susunan tersebut
merupakan suatu rangkaian
unik dari asam amino yang
menentukan sifat dasar dari
berbagai protein dan secara
umum menentukan bentuk
struktur sekunder dan
tersier.
Struktur Sekunder
• Kekuatan menarik di antara
asam amino dalam rangkaian
protein menyebabkan struktur
utama membelit, melingkar,
dan melipat diri sendiri.
• Bentuk-bentuk yang dihasilkan
dapat spriral, heliks, dan
lembaran.
• Contohnya: bentuk α-heliks
pada wol, bentuk lipatan-
lipatan (wiru) pada molekul-
molekul sutra, serta bentuk
heliks pada kolagen
Gambar struktur primer dan
sekunder Struktur Tersier
• Kebanyakan protein
mempunyai beberapa macam
struktur sekunder yang
berbeda. Jika digabungkan,
secara keseluruhan
membentuk struktur tersier
protein.
• Bagian bentuk-bentuk
sekunder ini dihubungkan
dengan ikatan hidrogen, ikatan
garam, interaksi hidrofobik,
dan ikatan disulfida.
Gambar struktur tersier

Koenzim
• Yaitu kofaktor berupa molekul
organik kecil yang mentranspor
gugus kimia atau elektron dari
satu enzim ke enzim lainnya.
• Contoh koenzim mencakup
NADH, NADPH, dan adenosine
trifpsfat.
• Oleh karena koenzim secara
kimiawi berubah oleh aksi enzim,
adalah dapat dikatakan koenzim
merupakan substrat yang khusus,
ataupun substrat sekunder.
Hubungan antara vitamin
dengan koenzim
• Niasin, merupakan nama
vitamin yang berupa molekul
nikotinamida atau asam
nikotinat
• Molekul riboflavin atau
vitamin B2 terdiri atas D ribitol
yang terikat pada cincin
issoaloksazon yang
tersubstitusi.
• Asam lipoat adalah suatu
vitamin yang juga merupakan
faktor pertumbuhan dan
terdapat dalam hati.
• Biotin adalah vitamin yang
terdapat dalam hati dan
berikatan dengan suatu protein.
Biotin berfungsi sebagai koenzim
dalam reaksi karboksilasi.
• Tiamin atau vitamin B1 umumnya
terdapat dalam keadaan bebas
dalam beras atau gandum.
• Vitamin B6 terdiri dari tiga
senyawa yaitu piridoksal,
piridoksin dan piridoksamin.
• Asam folat dan derivatnya
terdapat banyak dalam alam.
Koenzim yang berasal dari
vitamin ini ialah asam
tetrahidrofosfat (FH4).
• Vitamin B12 Fungsi vitamin
B12 adalah bekerja pada
beberapa reaksi anatara lain
reaksi pemecahan ikatan C-C,
ikatan C-O, dan ikatan C-N dengan
enzim mutase dan dehidrase.
• Asam pantotenat terdapat dalam
alam sebagai komponen dalam
molekul koenzim A. Vitamin ini
diperlukan oleh tubuh sebagai
faktor pertumbuhan.
 Sifat – Sifat Enzim
Protein Katalis
• Sifat protein sama dengan • Adalah katalis yang dapat
enzim, tetapi sifat enzim merubah laju reaksi tanpa
tidak berlaku bagi protein. ikut bereaksi yang dapat
• Secara tidak langsung meningkat pada kondisi
jumlah protein yang ada yang biasa, misalnya dari
didalam sel adalah enzim. tenakan, suhu dan pH.
Aktif Spesifik
• Enzim dapat mengaktifkan • Enzim sangat spesifik, baik
terhadap terhadap jenis reaksi
molekul yang awalnya yang dikatalisisnya maupun
hanya berupa substrat yang terhadap substrat atau reaktan
yang diolahnya.
dapat menaikan energi • Satu enzim biasanya
kinetiknya. mengkatalisis satu jenis reaksi
kimia saja, atau seperangkat
reaksi yang sejenis.
• Dalam reaksi enzimatik sangat
jarang terjadi reaksi sampingan
yang menyebabkan terbentuknya
hasil sampingan yang tak
berguna.
 Isolasi Enzim
Ekstraksi Filtrasi
• Metode ekstraksi enzim • Dasar pemisahan adalah
ditentukan oleh jenis ukuran partikel.
sumbernya • Efisiensinya dibatasi oleh:
• Dalam ekstraksi enzim dari  Bentuk partikel
tanaman digunakan bufer  Kemampuan partikel
untuk mempertahankan menahan tekanan
harga pH.
 Kekentalan fasa cair
Sentrifugasi
• Metode sentrifugasi
merupakan cara pemisahan
enzim dari partikel-partikel
lain yang tidak dikehendaki
• Dasar pemisahan secara
sentrifuge yaitu:
 Perbedaan antara fasa cair dan
padat
 Ukuran partikel,
 Berat jenis partikel,
 Berat jenis bahan cair/larutan,
Jari-jari sentrifus.
 PEMURNIAN ENZIM
Sentrifugasi Filtrasi
• Metode ini dipilih untuk • merupakan pemisahan
memisahkan larutan dari padatan dari sejumlah
molekul yang lebih besar larutan melalui sebuah
dalam skala laboratorium penyaring sehingga partikel
padat akan tertahan di
penyaring tadi
Flokulasi dan koagulasi
• Pada cairan yang sangat
encer, flokulasi terjadi
dengan penambahan suatu
reagen.
• Koagulasi merupakan
adhesi spontan antar
partikel bila muatan partikel
yang satu dapat dinetralkan
oleh muatan partikel lain.
Ultrafiltrasi dan Osmosa Balik
• Pada ultrafiltrasi, molekul-
molekul dipaksa melewati
suatu membrane dengan
ukuran pori sangat kecil
dengan menggunakan tekanan
hidraulik.
• Pada osmosa balik ukuran pori
sedemikian kecilnya sehingga
yang dapat menembus melalui
membrane hanya molekul-
molekul pelarut.
Kromatografi Kromatografi gel filtrasi
• merupakan cara pemisahan • pemisahan molekul
berdasarkan perbedaan berdasarkan perbedaan
interaksi antara komponen- ukurannya.
komponen yang akan
dipisahkan dengan fasa
diam dan fasa gerak.
Kromatografi penukar ion
• Dalam kromatografi kolom
penukar ion terdapat dua fasa,
yaitu fasa diam dan fasa gerak.
• Syarat-syarat bahan yang bisa
digunakan untuk fasa diam
adalah tidak terlarutpada fasa
gerak, stabil pada kondisi
proses yang dikehendaki dan
mampu menyerap zat-zat yang
dipisahkan.
• Sedangkan bahan yang bisa
dipakai sebagai fasa gerak
harusmempunyai sifat - sifat
tidak melarutkan fasa diam,
stabil terhadap kondisi proses
danmampu melepaskan atau
melarutkan unsur - unsur atau
ion - ion yang
terserap/terikatpada fasa
diamnya, dengan besar
kelarutan yang berbeda -
beda.
Kromatografi afinitas
• Prinsip kromatografi afinitas
adalah pengikatan spesifik li
• Pemurnian ini dilakukan
berdasarkan afinitas enzim
atau protein terhadap
biomolekul lain (ligan),
misalnya enzim terhadap
inhibitor, substrat atau
produknya, afinitas antibody
terhadap antigennya, atau
afinitas hormone terhadap
reseptornya dengan reseptor.
 Kesimpulan
• Enzim adalah biokatalisator
organik yang dihasilkan
organisme hidup di dalam
protoplasma, yang terdiri atas
protein atau suatu senyawa
yang berikatan dengan protein
• berfungsi sebagai senyawa
yang mempercepat proses
reaksi tanpa habis
bereaksi dalam suatu reaksi
kimia.
• Secara
umum enzim berfungsi sebaga
i katalis dan memiliki peranan
penting dalam reaksi
metabolisme, yaitu sebagai
biokatalisator dan modulator.
• Untuk dapat bekerja pada
suatu zat atau substrat harus
ada hubungan atau kontak
antara enzim dengan
substrat (kompleks enzim-
substrat).
 Pemurnian enzim
Cara pengendapan dalam garam organik
(salting out) atau pelarut organik
(aseton) Melalui membran ultrafiltrasi.
• Fraksinasi dengan garam • Prinsip pemisahan dengan
berdasarkan pada sifat-sifat proses ultrafiltrasi ialah
garam seperti kelarutan dan memisahkan komponen
keefektifannya dalam berdasarkan bobot molekul.
mengendapkan protein.
• Garam-garam yang sangat
efektif adalah garam-garam
yang mengandung anion
yang bermuatan banyak
seperti sulfat, fosfat dan
sitrat.
• Adapun beberapa faktor • Koenzim adalah kofaktor
yang mempengaruhi kerja berupa molekul organik
enzim, yaitu konsentrasi kecil yang mentranspor
enzim, konsentrasi gugus kimia atau elektron
substrat, suhu, pH, dari satu enzim ke enzim
produk/hasil reaksi, lainnya.
aktivator, dan inhibitor. • Penggolongan enzim berdas
arkan atas reaksi kimia
dimana enzim memegang
peranan, yaitu:
oksidoreduktase,
tranferase, hidrolase, liase,
isomerase, dan ligase.