ENZIM

• Enzim merupakan senyawa organik

bermolekul besar yang berfungsi untuk
mempercepat jalannya reaksi
metabolisme di dalam tubuh tumbuhan
tanpa mempengaruhi keseimbangan
reaksi
• Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim
tidak berubah baik sebelum dan sesudah
reaksi tetap
• Enzim sebagai biokatalisator
• Bagian enzim yang aktif adalah sisi aktif
dari enzim
 Tata nama enzim

• Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan

reaksi yang dikatalisis
• Biasanya ditambah akhiran ase
• Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar
 Klas Tipe reaksi
Oksidoreduktase memisahkan dan menambahkan elektron atau
(nitrat reduktase) hidrogen
Transferase memindahkan gugus senyawa kimia
(Kinase)
Hidrolase memutuskan ikatan kimia dengan
(protease, lipase, penambahan air
amilase)

Liase membentuk ikatan rangkap dengan

(fumarase) melepaskan satu gugus kimia
Isomerase mengkatalisir perubahan isomer
(epimerase)
Ligase/sintetase menggabungkan dua molekul yang disertai
(tiokinase) dengan hidrolisis ATP
Polimerase menggabungkan monomer-monomer
(tiokinase) sehingga terbentuk polimer
 Susunan enzim
• Komponen utama enzim adalah protein
• Protein yang sifatnya fungsional, bukan
protein struktural
• Tidak semua protein bertindak sebagai
enzim
 Protein Enzim protein
sederhana

Enzim
Enzim
Konjugasi

Protein +
Bukan Protein

Bukan protein =
Protein = apoenzim Gugus prostetik

Organik = Anorganik = kofaktor

Koenzim
• Enzim pada umumnya ialah senyawa protein
globular yang cukup besar. Struktur enzim
disebut sebagai holoenzim yang
menggambarkan penyusun enzim itu sendiri.
Holoenzim tersusun atas apoenzim dan
cofactor. Apoenzim ialah senyawa protein
globular yang menyusun sebagian besar enzim.
Sementara kofaktor merupakan senyawa
nonprotein yang akan berikatan secara
permanen atau tidak dengan apoenzim dalam
suatu enzim tertentu. Kofaktor dapat berupa
koenzim, gugus prostetik atau ion logam
 Macam kofaktor
1. Koenzim merupakan senyawa organik
non protein yang tidak berikatan secara
permanen dengan protein penyusun
enzim. Koenzim dapat berupa vitamin,
lemak, dan lainnya yang dapat diekstrak
atau dipisahkan dengan enzim pada suatu
waktu tertentu dalam reaksi kimia.
2. Gugus prostetik merupakan senyawa
organik non protein yang berikatan
permanen (kuat) dengan apoenzim
(protein). Sehingga gugus prostetik sulit
dipisahkan dengan komponen apoenzim.
3. Ion logam adalah senyawa non organik
berupa ion – ion logam yang bermuatan
seperti magnesium (Mg2+), besi (Fe2+),
dan lainnya yang berikatan pada sisi aktif
enzim. ion logam bertindak sebagai
aktivator enzim.
 Contoh koenzim
1. NAD (koenzim 1)
2. NADP (koenzim 2)
3. FMN dan FAD
4. Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f
5. Plastoquinon, plastosianin, feredoksin
6. ATP: senyawa organik berenergi tinggi,
mengandung 3 gugus P dan adenin
ribose
 Sifat enzim
• Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
• Enzim beraktifitas di dalam sel tempat
sintesisnya (disebut endoenzim) maupun
di tempat yang lain diluar tempat
sintesisnya (disebut eksoenzim)
• Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
1. Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat
hidrofil
2. Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa,
kation maupun anion
3. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang
menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll
4. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya
5. Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah
sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah
keseimbangan reaksi
6. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim
tetap baik sebelum maupun setelah reaksi
berlangsung
7. Enzim bermolekul besar
8. Enzim bersifat khas/spesifik
• Suhu: optimum 300C, minimum 0 0C, maksimum
400C
• Logam, memacu aktifitas enzim: Mg, Mn, Co, Fe
• Logam berat, menghambat aktivitas enzim: Pb,
Cu, Zn, Cd, Ag
• pH, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi masam, amilase kondisi netral, tripsin
kondisi basa)
• Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mula-
mula memacu aktifitas enzim, tetapi kemudian
menghambat karena: penumpukan produk (feed
back effect)
• Konsentrasi enzim, peningkatan konsentrasi
enzim memacu aktifitasnya
• Air, memacu aktifitas enzim
• Vitamin, memacu aktifitas enzim
Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe:
1. Kompetitif: zat penghambat mempunyai
struktur yang mirip dengan substrat
sehingga dapat bergabung dengan sisi
aktif enzim. Terjadi kompetisi antara
substrat dengan inhibitor untuk
bergabung dengan sisi aktif enzim (misal
feed back effect)
2. Non kompetitif: zat penghambat
menyebabkan struktur enzim rusak
sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi
dengan substrat
Sistem gembok dan kunci
• Menurut teori lock and key, cara kerja
enzim mirip dengan mekanisme kerja
kunci dan gembok. Enzim diibaratkan
sebagai kunci yang memiliki sisi aktif,
sedangkan substratnya diibaratkan
sebagai gembok. Substrat memasuki sisi
aktif dari enzim seperti halnya kunci
memasuki gembok. Substrat tersebut
kemudian diubah menjadi produk tertentu.
Produk inilah yang kemudian dilepaskan
dari sisi aktif enzim untuk kemudian enzim
siap menerima substrat baru
Induksi pas
• Molekul enzim mempunyai sisi aktif
tempat menempelnya substrat sehingga
terbentuklah molekul kompleks enzim
substrat. Pengikatan substrat menginduksi
penyesuaian pada enzim sehingga
meningkatkan kecocokan antara
keduanya dan mendorong molekul
kompleks enzim-enzim substrat ada dalam
kondisi yang lebih reaktif.
• Saat substrat masuk ke dalam sisi aktif
enzim, bentuk sisi aktif akan termodifikasi
melingkupinya dan membentuk kompleks.
Saat produk sudah lepas dari kompleks,
enzim berubah menjadi tidak aktif lagi dan
menjadi bentuk yang lepas. Substrat lain
pun kemudian kembali bereaksi dengan
enzim tersebut. Begitu seterusnya.
• Spesifik: hanya cocok untuk satu macam
substrat saja atau sekelompok kecil substrat
yang susunanya hampir sama dan fungsinya
sama
E5

A E1 B E2 C E3 D

E4