Anda di halaman 1dari 88

Selamat

Datang di
Mata Kuliah
PROTEIN
KONSEP DASAR
Kata protein berasal dari kata Yunani, protos
yang berarti “yang paling utama”.
Protein adalah makromolekul yang berlimpah
di dalam sel hidup dan merupakan 50% berat
kering sel.
Kunci struktur ribuan protein yang berbeda-
beda adalah gugus pada molekul unit
pembangun protein yang relatif sederhana
yakni 20 asam amino yang berikatan kovalen
dalam urutan yang khas.
KONSEP DASAR
Molekul protein mengandung karbon,
hidrogen,oksigen,dan nitrogen. Beberapa
mengandung besi, mangan, tembaga, dan
iodin.
Jika protein dalam air dididihkan dalam
suasana asam atau basa encer atau
menggunakan katalis enzim tertentu dalam
pencernaan, maka molekul-molekul protein
dihidrolisis menjadi asam-asam amino. Jadi,
protein merupakan polimer dari asam amino.
JENIS PROTEIN
 Kolagen, protein yang diperlukan untuk
membentuk kulit, tulang dan ikatan tisu.
 Antibodi, protein sistem pertahanan yang
melindungi badan dari serangan penyakit.
 Dismutase superoxide, protein pembersih darah.
 Ovulbumin, protein simpanan pemelihara badan.
 Hemoglobin, protein untuk membawa oksigen
 Toksin, protein racun untuk membunuh kuman.
 Insulin, protein yang mengawal glukosa darah.
 Tripsin, protein yang membantu pencernaan
makanan.
SUMBER PROTEIN
Protein lengkap yang mengandung semua
jenis asam amino esensial, ditemukan
dalam daging, ikan, unggas, keju, telur,
susu, produk sejenis Quark, tumbuhan
berbiji, suku polong-polongan, dan
kentang.
Protein tidak lengkap ditemukan dalam
sayuran, padi-padian, dan polong-
polongan.
KUALITAS PROTEIN
Kemampuan protein untuk menyediakan
nitrogen dan asam amino bagi
pertumbuhan, pertahanan dan memperbaiki
jaringan tubuh.
Digestibilitas protein (kemampuan protein
untuk tercerna dengan baik).
Kelengkapan komposisi asam amino.
ASAM AMINO
Asam amino adalah senyawa
penyusun protein dengan molekul
yang mengandung gugus fungsi amino (-
NH2) dan karboksil (-COOH).
Pada umumnya gugus amino terikat
pada posisi  dari gugus karboksil.
Dari hasil hidrolisis protein dapat
diperoleh 20 jenis asam amino. Selain itu,
terdapat ratusan jenis asam amino hasil
sintesis.
ASAM AMINO
 Jika gugus amino terikat pada atom C pertama
setelah gugus karboksil, maka disebut asam alfa
(α) amino.
 Jika terikat pada atom C kedua, maka disebut
asam beta (β) amino.
 Jika terikat pada atom C ketiga, maka disebut
asam gamma (γ ) amino.
 Asam amino yang ada di alam hanyalah alfa
amino.
 Kedua puluh jenis asam amino hasil hidrolisis
protein dibedakan atas perbedaan gugus alkil (R-).
IKATAN PEPTIDA
Ikatan yang menghubungkan 2 asam amino
melalui gugus karboksil dari satu asam amino
dengan gugus amino dari asam amino yang lain.
Berdasarkan konvensi ikatan peptida ditulis
dengan asam amino yg mempunyai NH3+ bebas
(sebelah kiri) dan as. Amino dg gugus COO-
bebas (sebelah kanan).
Molekul yang mengandung 2 asam amino dg 1
ikatan peptida disebut dipeptida
Molekul mengandung 3 asam amino disebut
tripeptida. Ada tetrapeptida, pentapeptida, dst.
IKATAN SULFIDA
Di samping ikatan peptida, ikatan kovalen lain
diantara as. Amino dlm peptida dan protein
adalah ikatan disulfida.
Ikatan disulfida adalah ikatan tunggal -S–S-.
Ikatan disulfida menghubungkan 2 unit
sisteina.
Senyawa peptida alam yang mengandung
ikatan disulfida : Oksitosin, vasopresin.
Oksitosin: hormon yang mengatur kontraksi
uterus dan laktasi berfungsi untuk merangsang
kelahiran bayi.
AMINO
Molekul asam amino mengandung gugus
amina (-NH2) dan gugus karboksil
(-COOH) sehingga dalam larutan air, asam
amino dapat bersifat asam dan dapat
bersifat basa.
Sifat asam amino ini disebut sifat amfoter.
Asam amino dapat berperan sebagai asam
(mendonorkan proton pada basa kuat) dan
dapat berperan sebagai basa (menerima
proton dari asam kuat)
ION ZWITTER
Gugus amino (-NH2) bersifat basa (dapat
mengikat proton, H+ ) dan gugus karboksil (-
COOH) bersifat asam (dapat memberi
proton, H+). Oleh karena itu, asam amino
dapat menjadi ion bermuatan ganda, yaitu
muatan positif dan negatif. Ion asam amino
yang bermuatan ganda disebut ion zwitter.

Asam amino Ion zwitter asam amino


PENGGOLONGAN PROTEIN
BERDASARKAN KEPOLARAN
Asam aminoRANTAI SAMPING
nonpolar lebih menyukai kontak
dengan rantai samping nonpolar daripada kontak
dengan air/hydrophobic. Residu asam amino ini
ditemukan pada interior protein globular. Contohnya
yaitu alanin, valin, leusin, isolusin, prolin, glisin,
metionin, phenilalanin dan triptopan.
Asam amino yang mempunyai rantai samping polar
karena berinteraksi dengan molekul air disebut
asam amino hidrophilic. Rantai samping residu
asam amino ini sering ditemukan pada permukaan
protein globular.
PENGGOLONGAN PROTEIN
BERDASARKAN KEPOLARAN
Asam aminoRANTAI SAMPING
polar dikelompokkan menjadi tiga:
1.Asam amino netral tetapi polar.
Asam amino ini mempunyai gugus R affinitas
tinggi pada air tetapi tidak ionik pada pH 7.
Contohnya serin, treonin, tirosin, sistein,
asparagin dan glutamin. Kebanyakan asam
amino ini berasosiasi dengan yang lainnya
melalui ikatan hidrogen, tetapi sistein
membentuk ikatan disulfida dengan sistein
lainnya.
PENGGOLONGAN PROTEIN
BERDASARKAN KEPOLARAN
RANTAI SAMPING
2.Asam amino bermuatan negatif.
Asam amino ini mempunyai gugus karboksil
terionisasi pada rantai sampingnya. Pada pH
7, asam amino ini bermuatan total -1.
Aspartat dan glutamat adalah dua asam
amino masuk ke dalam kategori ini. Asam
amino ini adalah asam amino bersifat asam
karena ionisasi dari asam karboksilat
melepaskan proton.
PENGGOLONGAN PROTEIN
BERDASARKAN KEPOLARAN
RANTAI SAMPING
3.Asam amino bermuatan positip.
Pada pH 7, lisin, arginin dan histidin
mempunyai muatan total negatif karena
rantai sampingnya mengandung gugus
positip. Asam amino ini bersifat basa karena
rantai samping dengan air mengambil proton
dan melepaskan anion hidroksida.
PENGGOLONGAN PROTEIN
BERDASARKAN GUGUS RANTAI
SAMPING
Tujuh asam amino mempunyai gugus R
aliphatik nonpolar.
Tiga asam amino mempunyai gugus R
aromatik.
Lima asam amino mempunyai gugus R tidak
bermuatan, polar.
Tiga asam amino mempunyai gugus R
bermuatan positip.
Dua asam amino mempunyai gugus R
bermuatan negatif
PENGGOLONGAN PROTEIN
BERDASARKAN FUNGSI BIOLOGIS
 Enzim
Enzim mengkatalisis hampir semua reaksi yang
terjadi di dalam mahluk hidup. Reaksi akan
berlangsung lama atau membutuhkan suhu yang
tinggi tanpa enzim.
Contoh : amilase, tripsin, dan lipase
 Protein Hormon
Seperti enzim, hormon juga termasuk protein
yang aktif.
Contoh : insulin, adrenokortikotrop.
PENGGOLONGAN PROTEIN
BERDASARKAN FUNGSI BIOLOGIS
Protein Pertahanan
Protein pertahanan termasuk antibodi
(immunoglobulin) yang merupakan molekul
protein yang mempunyai spesifik tinggi.
Protein ini dihasilkan oleh sel khusus dari
sistem imun dan berperan merespon antigen
asing. Antigen asing ini termasuk bakteri dan
virus yang menginfeksi tubuh.
Contoh: dalam imunoglobin, fibrinogen, dan
trombin.
PENGGOLONGAN PROTEIN
BERDASARKAN FUNGSI BIOLOGIS
Protein Transport
Protein transport membawa material dari satu
tempat ke tempat lainnya di dalam tubuh.
Protein transport transfferin membawa besi
dari liver ke sumsum tulang dimana besi
digunakan untuk mensintesa gugus heme untuk
hemoglobin. Hemoglobin merupakan protein
yang berikatan dan pembawa O2 dan CO2 di
dalam sel darah merah, sedangkan myoglobin
merupakan protein penyimpan oksigen.
PENGGOLONGAN PROTEIN
BERDASARKAN FUNGSI BIOLOGIS
Protein Pengatur
Protein pengatur mengontrol banyak aspek
dari fungsi sel termasuk metabolisme dan
reproduksi. Suhu tubuh, pH darah, kadar
glukosa darah harus diatur dengan hati-hati.
Banyak hormon yang mengatur fungsi tubuh
seperti insulin, glucagon adalah protein.
Contoh: protein dalam hormon.
PENGGOLONGAN PROTEIN
BERDASARKAN FUNGSI BIOLOGIS
Protein Struktur
Protein struktur menyediakan penyanggah
untuk memberikan kekuatan struktur
biologis dan menyediakan penutup luar.
Rambut dan kuku kita adalah sebagian besar
tersusun dari protein keratin. Protein lainnya
menyediakan kekuatan mekanik untuk
tulang kita, urat (tendon), dan kulit.
PENGGOLONGAN PROTEIN
BERDASARKAN FUNGSI BIOLOGIS
Protein Pergerakan
Protein pergerakan berfungsi untuk semua
bentuk pergerakan. Protein ini yang berfungsi
untuk memberikan kemampuan suatu sel dan
organisme untuk bergerak atau mengubah
bentuk. Otot jantung berkontraksi dan
berekspansi melalui interaksi dari protein actin
dan myosin. Sperma dapat berenang karena
mempunyai flagela yang panjang yang terbuat
dari protein.
PENGGOLONGAN PROTEIN
BERDASARKAN FUNGSI BIOLOGIS
Nutrient Protein
Protein nutrien menyediakan asam amino
untuk embrio dan janin. Beberapa protein
berfungsi sebagai poros atau saluran pada
membran yang memungkinkan lewatnya
molekul bermuatan dan kecil.
Contoh: protein susu, telur, biji-bijian, beras,
dan gandum.
PENGGOLONGAN PROTEIN
BERDASARKAN FUNGSI BIOLOGIS
Protein pada permukaan sel dapat bertindak
sebagai reseptor untuk berbagai macam ligan
dan sebagai modifier interaksi sel dengan
sel.
Protein cadangan disimpan untuk berbagai
proses metabolisme dalam tubuh. Sebagai
contoh, misalnya: ovalbumin, merupakan
protein yangterdapat dalam putih telur;
kasein, merupakan protein dalam biji jagung.
PENGGOLONGAN PROTEIN
BERDASARKAN FUNGSI BIOLOGIS
Protein Bersifat Racun
Beberapa protein yang bersifat racun
terhadap hewan kelas tinggi yaitu misalnya
racun dari Clostridium botulimum,
menyebabkan keracunan bahan makanan;
racun ular, suatu protein enzim yang dapat
menyebabkan terhidrolisisnya fosfogliserida
yang terdapat dalam membrane sel; risin,
protein racun dari beras.
PROTEIN
4.Berdasarkan Komposisi Kimia :
Protein Sederhana :
Protein yang tersusun atas satu asam
amino saja.
Contoh : valin, glisin, alanin, dll.
Protein Terkonjugasi :
Protein yang tersusun atas sejumlah asam
amino dan yang bukan asam amino.
Contoh : hemoprotein, glikoprotein,
metal protein, lipoprotein, fosfoprotein.
PROTEIN
5. Berdasarkan Bentuk :
 Protein Serat : Protein yang berbentuk serat
panjang yang tidak larut dalam air, terdapat
dalam rambut, kulit, dan jaringan pengikat.
 Protein bujur telur : Protein yang berbentuk bujur
telur atau bulat lonjong yang larut dalam air,
bersifat dinamis, dan mudah berdifusi. Terdapat
dalam enzim, albumin, dan globulin.
 Kolagen : Protein pokok dari jaringan pengikat
dari tulang, gigi, dan tendon.
 Keratin : Protein pokok dari kulit, kuku, sayap,
dan rambut.
ASAM AMINO ESENSIAL DAN NON ESENSIAL
Asam esensial: asam amino yang tidak dapat
disintesis dalam tubuh.
Asam nonesensial: asam amino yang dapat
disintesis dalam tubuh.
Asam Amino Kode Asam Amino Nonesensial Kode
Esensial
Valin Val Glisin Gl
Leusin Leu Alanin Ala
Isoleusin Ile Serin Ser
Treonin Thr Asam glutamat Glu
Lisin Lys Glutamin Gln
Metionin Met Tirosin Tyr
Fenilalanin Phe Sistein Cys
Triptofan Trp Prolin Pro
Histidin His Aspargin Asn
UMUM
Untuk membangun sel jaringan tubuh bayi
yang lahir dengan berat badan 3 kg.
Untuk mengganti sel tubuh yang rusak.
Untuk membuat air susu, enzim dan hormon
air susu yang diberikan ibu kepada bayinya
dibuat dari makanan ibu itu sendiri.
Membuat protein darah, untuk
mempertahankan tekanan osmose darah.
Sebagai pemberi kalori.
Sebagai sumber energi.
UMUM
Untuk menjaga keseimbangan asam basa
dari cairan tubuh.
Untuk pertumbuhan dan pemeliharaan.
Untuk pembentukan ikatan-ikatan esensial
tubuh.
Untuk mengatur keseimbangan air dalam
tubuh.
Untuk memelihara netralitas tubuh.
Untuk pembentukan antibodi.
Untuk mengangkat zat-zat gizi.
PROTEIN
 Struktur protein merupakan struktur
biomolekuler dari suatu molekul protein.
 Struktur protein bervariasi dalam hal ukuran,
dari puluhan hingga ribuan residu.
 Protein diklasifikasikanberdasarkan ukuran
fisik sebagai nanopartikel (1-100 nm).
 Protein dapat mengalami perubahan struktural
reversibel dalam menjalankan fungsi
biologisnya.
 Struktur alternatif protein yang sama disebut
sebagai konformasi.
PROTEIN
STRUKTUR ASAM AMINO
Asam amino merupakan unit dasar struktur
protein. Suatu asam amino-α terdiri dari gugus
amino, gugus karboksil, atom H dan gugus R
tertentu yang semuanya terikat pada atom karbon
α. Atom karbon ini disebut α karena bersebelahan
dengan gugus karboksil (asam). Gugus R
menyatakan rantai samping.
STRUKTUR ASAM AMINO
Larutan asam amino pada pH netral merupakan ion
dipolar (zwitterion), bukan molekul tak terionisasi.
Dalam bentuk dipolar, gugus amino berada dalam
bentuk proton (NH3+) dan gugus karboksil dalam
bentuk terdisosiasi (NH3-). Status ionisasi suatu
asam amino bervariasi tergantung pada pH.
STRUKTUR PROTEIN
Pada arsitektur protein dilakukan pembagian
dalam empat tingkatan struktur :
 Struktur primer adalah urutan asam amino.
 Struktur sekunder berhubungan dengan
pengaturan kedudukan ruang residu asam amino
yang berdekatan dalam urutan linier. Pengaturan
sterik ini memberi struktur periodik.
 Struktur tersier menggambarkan pengaturan
ruang residu asam amino yang berjauhan dalam
urutan linier dan pola ikatan-ikatan sulfida.
 Struktur kuarterner dan struktur supersekunder.
STRUKTUR PROTEIN
PROTEIN
 Struktur primer protein adalah urutan residu asam
amino yang dihasilkan dari pembentukan ikatan
peptida antara residu asam amino di dalam rantai
yang merupakan ikatan kovalen.
 Setiap protein mempunyai struktur primer yang
dibedakan oleh jumlah, urutan dan macam residu
asam amino yang terletak sepanjang rantai protein.
 Struktur primer menggambarkan sekuens linier
dari residu asam amino pada protein.
 Struktur primer suatu protein akan menentukan
bentuk aktifnya secara biologi.
PROTEIN
 Urutan dari asam amino ditulis pada satu garis.
 Struktur primer merupakan langkah pertama untuk
menentukan struktur tiga dimensi suatu protein.
 Penulisan residu asam amino pada struktur primer
protein dapat menggunakan simbol tiga huruf asam
amino atau satu huruf.
 Penggunaan simbol satu huruf lebih praktis
dibandingkan tiga huruf apalagi untuk protein
dengan jumlah residu asam amino yang banyak.
 Kode tiga huruf asam amino sering digunakan
untuk menyatakan struktur primer suatu
oligopeptida.
PROTEIN
PROTEIN
Struktur sekunder polimer didefinisikan
sebagai konformasi lokal dari backbone
polimernya. Struktur sekunder protein
merefer ke penataan ruang dari residu asam
amino yang berdekatan di dalam segmen
suatu polipeptida.
Struktur sekunder protein terbentuk akibat
ikatan hidrogen antara hidrogen amida dan
oksigen karbonil sepanjang ikatan peptida
dari protein tersebut.
PROTEIN
Bentuk struktur sekunder protein adalah α-
helix, β-sheet, loop (ikalan) dan turn
(belokan).
Struktur α-helix dan β-sheet merupakan
struktur yang berulang pada interval yang
teratur.
Struktur α-helix seperti spiral dan hanya
melibatkan satu polipeptida, sedangkan
struktur β-sheet dapat melibatan satu atau
lebih polipeptida.
PROTEIN
Struktur α-helix merupakan struktur yang
paling umum yang berpilin ke kiri.
Struktur α-helix membuat optimal
penggunaan ikatan hidrogen. Jika struktur α-
helix mulai terbentuk dari ujung N-terminal,
maka atom O pada gugus C-O dari setiap
residu asam amino berikatan hidrogen
dengan atom H pada gugus N-H dari residu
ke-4 asam amino.
PROTEIN
PROTEIN
Penataan atom pada konformasi β, rantai
polipeptida yang saling berdekatan tersebut
dinamakan β-sheet.
Bagian rantai polipeptida yang hampir
sepenuhnya teregang membentuk β-sheet
dimanakan β strand.
Panjang masing-masing residu pada β strand
sekitar 0,32 sampai 0,34 nm.
β-sheet distabilkan oleh ikatan hidrogen antara
oksigen karbonil dan hidrogen amida pada β
strand yang berdekatan.
PROTEIN
Loop dan turn menghubungkan α-helix dan
β-sheet yang memungkinkan rantai
polipeptida melipat dan menghasilkan bentuk
tiga dimensi dalam struktur nativenya.
Loop sering mengandung residu asam amino
hidrofilik dan biasanya ditemukan pada
permukaan protein
Beberapa loop terdiri dari banyak residu
asam amino dari struktur nonrepetitif.
Polimer glycine cendrung membentuk
struktur coil.
PROTEIN
Loop mengandung hanya sedikit residu asam
amino yang direfer sebagai turn jika urutan
tersebut menyebabkan perubahan mendadak
dalam arah dari sebuah rantai polipeptida.
Tipe yang paling umum dari turn ketat
dinamakan reverse turn (berputar balik).
Reverse turn dinamakan juga β-turn karena
reverse turn sering menghubungkan untai β
antiparalel yang berbeda.
PROTEIN
Struktur tersier protein berkaitan dengan
pelipatan selanjutnya dari struktur sekunder
berupa interaksi antara segment tersebut pada
rantai polipeptida.
Interaksi non kovalen antara rantai samping
residu asam amino dan ikatan kovalen
disulfida berperan menentukan struktur tersier
protein. Interaksi non kovalen termasuk ikatan
hidrogen, ikatan ionik dan gaya van der Waals.
Interaksi ini sangat dipengaruhi oleh
perubahan pH dan suhu.
PROTEIN
Teknik eksperimen yang digunakan untuk
menentukan struktur tersier adalah
kristalografi sinar-X (X-ray crystallography).
Kristal sempurna dari beberapa protein dapat
terbentuk dari protein dengan kemurnian
yang sangat tinggi. Tidak akan diperoleh
struktur protein jika protein tidak dapat
dikristalkan. Mengkristalkan protein untuk
menentukan struktur tersiernya merupakan
areal riset yang berkembang saat ini.
PROTEIN
Pada struktur tersier protein, dapat dilihat
struktur sekunder dan struktur primernya.
Jika struktur primer rusak, maka struktur
sekunder dan tersier akan rusak. Namun jika
struktur sekunder dan tersier rusak, belum
tentu merusak struktur primer.
Untuk mengerti struktur tiga dimensi protein,
perlu dianalisa pola pelipatannya. Dua istilah
penting yang menggambarkan pola struktur
rantai protein yaitu motif dan domain.
PROTEIN
STRUKTUR TERSIER PROTEIN
Motif/supersekunder adalah kombinasi dari α-
helix, β-sheet dan loop yang terdapat pada
sejumlah protein yang berbeda.
Bentuk umum struktur ini adalah helix-loop-
helix, coiled, helix bundle, βαβ unit, hairpain,
β meander, Greek key, β-sandwich.
Satu motif yang paling sederhana adalah
helix-loop-helix. Versi protein mengikat DNA
dari struktur supersekunder dinamakan motif
helix-turn-helix karena residu yang
menghubungkan bentuk helix membentuk
STRUKTUR TERSIER PROTEIN
 Motif coiled-coil terdiri dari dua amphipathic α-
helix yang berinteraksi melalui tepi hidrophobik.
Beberapa α-helix dapat berasosiasi untuk
membentuk sebuah bundelan helix. α-helix
individual mempunyai orientasi berlawanan
dimana α-helix adalah paralel pada motif ini.
 Hairpin terdiri dari dua β strand antiparalel yang
berdekatan yang dihubungkan oleh sebuah β
turn.
 Motif β sandwich dibentuk ketika β strand atau
sheet bertumpukan di atas satu sama lainnya.
STRUKTUR TERSIER PROTEIN
 Motif βαβ terdiri dari 2 β strand paralel yang
diantaranya terdapat α-helix yang dihubungkan
oleh dua loop. Helix menghubungkan ujung
terminal-C ke ujung terminal-N berikutnya dan
paralel ke dua untai.
 Motif β meander merupakan sebuah β-sheet
antiparalel yang tersusun oleh sederetan β strand
yang dihubungkan oleh loop atau turn.
 Motif Greek Key adalah sebuah motif β-sheet
yang menghubungkan empat β strand antiparalel
dimana strand 3 dan 4 di tepi dari sheet,
sedangkan 1 dan 2 terletak di tengah dari sheet.
STRUKTUR TERSIER PROTEIN
STRUKTUR TERSIER PROTEIN
Domain didefinisikan sebagai bagian dari
rantai polipeptida yang stabil secara bebas
atau dapat mengalami pergerakan sebagai
kesatuan tunggal.
Domain merupakan unit kompak berbeda
yang terdiri dari bermacam struktur sekunder.
Pada domain terdapat pelipatan yang terpisah
secara bebas. Polipeptida dengan lebih dari
pada ratusan residu asam amino sering melipat
membentuk dua atau lebih domain dengan
fungsi yang berbeda.
STRUKTUR TERSIER PROTEIN
Domain biasanya dihubungkan oleh loop,
tetapi domain juga diikat satu sama lain
melalui interaksi yang lemah yang dibentuk
oleh rantai samping residu asam amino pada
permukaan setiap domain.
Kebanyakan protein disusun dari beberapa
domain berlainan yang kompak. Domain
mungkin terdiri dari kombinasi dari beberapa
motif. Ukuran sebuah domain bervariasi dari
sedikitnya 25 sampai 30 residu asam amino
bahkan lebih dari 300.
PROTEIN
 Rantai polipeptida pada protein yaitu subunit.
 Protein multisubunit dapat terdiri dari 2 subunit
(dimer), 3 subunit (trimer), 4 subunit (tetramer),
dan lebih dari 4 subunit.
 Protein yang terdiri dari sejumlah kecil subunit
dinamakan oligomer. Protein dengan hanya satu
subunit adalah monomer.
 Subunit pada protein multisubunit mungkin
identik atau berbeda. Subunit identik dominan
pada dimer dan tetramer. Ketika subunit
berbeda, setiap tipe subunit sering mempunyai
fungsi yang berbeda.
PROTEIN
 Struktur quartener berhubungan dengan
topologi, penataan ruang dari dua atau lebih
rantai polipeptida.
Struktur quartener merupakan penataan dan
pengorganisasian subunit-subunit protein
menjadi protein kompleks yang fungsional.
Interaksi antara subunit pada protein
multisubunit dimediasi oleh interaksi
nonkovalen seperti ikatan hidrogen, interaksi
hidrofobik, dan interaksi elektrostatik.
PROTEIN
Perubahan kecil struktur pada suatu sisi dari
suatu molekul protein multisubunit mungkin
menyebabkan perubahan drastis pada sisi
yang jauh dari protein tersebut. Sifat protein
seperti ini terjadi pada protein allosteric.
Tidak semua protein multisubunit
menunjukkan efek allosterik, tetapi
kebanyakan efek allosterik adalah penting
pada regulasi metabolik.
PROTEIN
ALAM
Tumbuhan membentuk protein dari
CO2, H2O, dan senyawa nitrogen.
Hewan yang makan tumbuhan
merubah protein nabati menjadi
protein hewani.
Komposisi rata-rata unsur kimia
yang terdapat dalam protein ialah
sebagai berikut: karbon 50%,
hidrogen 7%, oksigen 23%, nitrogen
16%, belerang 0,3%, dan fosfor
PROTEIN DALAM DARAH
Dalam darah terdapat 2 protein utama yaitu
myoglobin dan hemoglobin.
Myoglobin merupakan protein monomer
kecil yang memudahkan difusi O2 pada otot
vertebrata.
Hemoglobin adalah protein tetramer yang
lebih besar yang membawa O2 dalam darah.
Warna merah berhubungan dengan bentuk
teroksigenasi dari myoglobin dan
hemoglobin pada darah disebabkan oleh
gugus prostetik heme mengikat oksigen.
PROTEIN DALAM DARAH
METABOLISME PROTEIN
Metabolisme meliputi:
1) Jalur sintesis (anabolisme/endorgenik)
Menggabungkan molekul-molekul kecil
menjadi makromolekul yang lebih
kompleks; memerlukan energi yang disuplai
dari hidrolisis ATP.
2) Jalur degradatif (katabolisme/eksorgenik)
Memecah molekul kompleks menjadi
molekul sederhana; melepaskan energi yang
dibutuhkan untuk mensintesis ATP.
PROTEIN
 Meliputi reaksi pelepasan gugus asam
amino. Kemudian perubahan kerangka
karbon.
 Katabolisme asam amino menjadi
energi melalui siklus asam serta
siklus urea sebagai proses pengolahan
hasil sampingan pemecahan asam
amino.
 Sintesis protein dari asam-asam
amino.
PROTEIN
Ada 2 tahap pelepasan gugus amin dari asam
amino, yaitu:
Transaminasi :
Enzim aminotransferase memindahkan amin
kepada α-ketoglutarat menghasilkan
glutamat atau kepada oksaloasetat
menghasilkan aspartat
Deaminasi oksidatif
Pelepasan amin dari glutamat menghasilkan
ion amonium
PROTEIN
Reaksi Transaminasi & Deaminasi Oksidatif
KATABOLISME PROTEIN
 Hidrolisis protein menjadi asam amino.
 Ikatan peptida yang membangun rantai
polipeptida dalam protein dapat dihidrolisis
menggunakan asam, basa atau enzim
pemecahan ikatan peptida dalam kondisi asam
atau basa kuat merupakan proses hidrolisis
kimia dan pemecahan ikatan peptida
menggunakan enzim merupakan proses
hidrolisis biokimia reaksi hidrolisis peptida akan
menghasilkan produk reaksi yang berupa satu
molekul dengan gugus karboksil dan molekul
lainnya memiliki gugus amina.
SINTESIS PROTEIN
Sintesis protein adalah proses pencetakan
protein dalam sel. Sifat enzim (protein)
sebagai pengendali dan penumbuh karakter
makhluk hidup ditentukan oleh jumlah jenis,
dan urutan asam amino yang menyusunnya.
Jenis dan urutan asam amino ditentukan oleh
ADN (Asam Dioksiribose Nukleat). Sintesis
protein meliputi dua langkah, yaitu transkripsi
dan translasi.
SINTESIS PROTEIN
1.Transkripsi :
Pembentukan kode genetik oleh DNA
Pilinan DNA membuka sebagian > salah
satu rantainya (Rantai sense) akan
membentuk rantai penggenap (ARN duta)
yang berisi kode genetik (kodon) >
setelah ARN duta terbentuk, kemudian
melepaskan diri dari DNA dan berpiln
kembali.
SINTESIS PROTEIN
2.Translasi :
Proses penerjemahan kode genetik oleh
RNA transfer. RNA duta masuk ke ribosom
dari satu ujung ke ujung yang lain. Setiap
kodon (3 basa N) masuk ribosom maka
datanglah RNA transfer membawa asam
aminosesuai kode genetiknya. Kemudian
bergeser lagi ke kodon lain dan seterusnya
sampai ke ujung yang lain. Asam amino
akan membentuk rantai polipeptida.
DENATURASI PROTEIN
Denaturasi terjadi ketika organisasi struktur
protein globular seperti α-helix, β-sheet dan
pelipatan tersier protein menjadi kacau
sempurna.
Denaturasi tidak mengubah struktur primer
protein.
Denaturasi, dan koagulasi protein dapat
terjadi karena pengaruh suhu, pH, pelarut
organik, detergen, logam berat dan tekanan
mekanik.
SUHU
Kenaikan suhu dapat menaikan kecepatan
pergerakan molekul. Jika suhu terus dinaikkan,
ikatan di dalam molekul protein mulai
bervibrasi. Ikatan hidrogen dan interaksi
hidrofobik yang memelihara struktur protein
rusak dan protein terdenaturasi. Molekul
protein yang terdenaturasi akan kehilangan
karakteristik konformasi tiga dimensinya.
Protein kehilangan fungsinya yang dapat
mengakibatkan sel atau organisme menjadi
mati.
SUHU
Koagulasi terjadi ketika molekul protein
tidak melipat dan menjadi terjerat. Pada
keadaan ini protein tidak dapat larut, protein
menggumpal dan menjadi padat.
PH
 pH dimana protein mempunyai jumlah muatan
positip dan muatan negatif sama (muatan totalnya
adalah nol) disebut titik isoelektrik.
 Saat pH larutan protein di atas titik isoelektriknya,
maka semua molekul protein akan mempunyai
muatan permukaan total negatif. Sebaliknya,
ketika pH larutan protein di bawah titik isoelektrik
protein akan mempunyai muatan total positip.
 Pada titik isoelektrik molekul protein tidak
mempunyai muatan total permukaan. Sebagai
akibatnya, protein tidak kuat menolak satu sama
lainnya dan protein paling sedikit larut.
PH
 Pengaruh pH dapat diamati pada susu yang
diletakkan di kulkas untuk waktu yang lama.
Bakteri pada susu mulai tumbuh. Bakteri
menggunakan laktosa sebagai sumber energi
dalam proses fermentasi dan menghasilkan asam
laktat. Bakteri berlanjut tumbuh dan berkembang
yang mengakibatkan konsentrasi asam laktat naik.
Kenaikan konsentrasi asam laktat mengakibatkan
protonasi dari gugus karboksilat pada permukaan
protein susu. Protein menjadi isoelektrik dan
mengalami koagulasi menjadi padat seperti
‘dadih’.
DENATURASI PROTEIN AKIBAT
PELARUT ORGANIK
Pelarut organik polar seperti 2-propanol, dapat
mendenaturasi protein dengan merusak ikatan
hidrogennya. Daerah nonpolar dari pelarut
mengganggu interaksi hidrofobik di dalam
interior molekul dan mengganggu konformasi
protein. Oleh sebab itu, larutan alkohol 70%
sering digunakan sebagai antiseptik atau
disinfektan. Selain itu, ikatan hidrogen
terbentuk antara pelarut dan air.
DENATURASI PROTEIN
AKIBAT LOGAM BERAT
Logam berat membentuk ikatan dengan gugus
rantai samping bermuatan negatif dan
mengganggu jembatan garam yang terbentuk
antara gugus R residu asam amino dari rantai
protein yang mengakibatkan protein dapat
kehilangan konformasi. Logam berat juga
berikatan dengan gugus sulfuhidril dari protein
dan menyebabkan perubahan besar pada struktur
3D protein yang mengakibatkan protein dapat
kehilangan fungsinya.
DETERGEN DAN GERAKAN
MEKANIK
Detergen mempunyai daerah hidrofobik dan
polar atau daerah hidrofilik. Ketika detergen
berinterakis dengan protein, detergen
merusak interaksi hidrofobik menyebabkan
rantai protein tidak melipat.
Pengocokan, pukulan, goncangan dapat
merusak interaksi lemah yang memelihara
konformasi protein. Pengocokan putih telur
menghasilkan busa yang kaku.
RENATURASI PROTEIN
Renaturasi adalah proses pembentukan
kembali struktur untai ganda dari keadaan
terdenaturasi.
Renaturasi merupakan suatu proses yang
dapat terjadi secara in vivo maupun in vitro.
PROTEIN
 Mengganggu metabolisme protein,
memperberat kerja hati dan ginjal untuk
membuang nitrogen pada metabolisme asam
amino (deaminasi).
 Jika kadar protein terlalu tinggi, akan
menyebabkan kurang kalsium dan osteoporosis.
 Kelebihan asupan protein akan meningkatkan
kadar keasaman tubuh, khususnya keasaman
darah dan jaringan. Kondisi ini disebut asidosis
yang ditandai dengan gangguan pencernaan,
seperti kembung, sakit maag, dan sembelit.
PROTEIN
Kekurangan protein juga tidak baik bagi
tubuh, menyebabkan penyusutan jaringan
otot, edema, denyut jantung lemah, mata
cekung, daya otak lemah, dan lainnya.
Kwashiorkor : kekurangan kualitas maupun
kuantitas protein meski masukan kalori
memadai.
Marasmus: jika masukan kalori maupun
protein spesifik kurang.
IDENTIFIKASI PROTEIN
Uji Biuret :
Biuret terdiri dari campuran larutan
NaOH 0,1 M dan larutan CuSO4 1%.
Larutan digunakan untuk mengetahui
adanya ikatan peptida pasa suatu
senyawa. Jika dalam senyawa yang diuji
banyak terdapat ikatan peptida,maka
dengan uji biuret akan memberikan
warna ungu,misalnya protein. Jika
senyawa yang diuji mengandung ikatan
peptida sedikit, maka dengan uji biuret
akan memberikan warna merah muda,
IDENTIFIKASI PROTEIN
Uji Xantoproteat :
Larutan xantoproteat terdiri dari campuran
larutan HNO3 pekat atau campuran larutan
asam cuka pekat dengan asam sulfat pekat.
Uji ini digunakan untuk mengetahui adanya
inti benzena dalam molekul protein. Protein
yang mengandung inti benzena jika
dipanaskan dengan larutan HNO3 pekat akan
memberikan warna kuning atau jingga.
IDENTIFIKASI PROTEIN
 Uji Timbal Sulfida
Larutan yang digunakan pada uji timbal sulfida
terdiri dari larutan NaOH 40% dan laruan
Pb(NO3)2 atau Pb-asetat. Larutan tersebut
digunakan untuk mengetahui adanya unsur
belerang dalam suatu protein.Protein yang
mengandung belerang jika dipanaskan dengan
larutan NaOH 40% akan menghasilkan Na 2S dan
zat lain. Kemudian, ditetesi dengan Pb(NO3)2 atau
Pb-asetat yang akan memberikan warna cokelat
sampai hitam dari PbS terbentuk.
IDENTIFIKASI PROTEIN
 Uji Ninhidrin
Ninhidrin di dalam air akan terhidrasi membentuk
ninhydrin hidrat. Ninhydrin hidrat bereaksi dengan
asam amino menghasilkan anion berwarna ungu,
aldehid dan CO 2.
O
O O
OH
RCHCOO
+ N
NH3+
OH
O O 
O
anion berwarna ungu

+ RCHO+ CO2 + H2O + H+


Terima kasih
atas
perhatianny
a