KELOMPOK 4

MAURISATINA FILLAH 1801011355

MAWADDAH ATIKAH 1801011534
PATMA WATI 1801011161
REBEKA SITUMORANG 1801011436
RAYYAN AFRADILA 1801011304
PASKA ELI SARUMAHA 1801011059
SABRINA ASRI 1801011126
SAFIRA NURDILA 1801011305
SHAFRA AYSARA 1801011277
Asam Amino
merupakan unit penyusun protein
Struktur:
satu atom C sentral yang
mengikat secara kovalent:
gugus amino,
gugus karboksil,
satu atom H dan
rantai samping (gugus R)
Contoh:
• Gugus R  rantai samping yang berbeda-beda pada setiap
jenis asam amino
• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
-. Struktur
-. Ukuran
-. Muatan elektrik
-. Sifat kelarutan di dalam air
Struktur 3D Penulisan
asam -amino
asam -amino
Asam amino dengan satu C asimetrik
dapat menghasilkan 2 senyawa enansiomer.
Alanin memiliki enansiomer L dan
D. Dua isomer optis aktif ini memiliki arah
yang berlawanan dalam memutar bidang
cahaya terpolarisasi.
Asam amino standar:
asam amino penyusun protein
dalam makhluk hidup
berbentuk L-asam - amino
jumlahnya 20 buah
Karakter 20 asam amino standar
Asam amino non polar
Memiliki gugus R alifatik
Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a spt Ile
(I)  biasa terdapat di bagian dlm protein.
Prolin berbeda dgn a.a  siklis. Tapi mempunyai byk
kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini.
Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan
lipid
Asam amino dengan gugus R
aromatik
Fenilalanin, tirosin dan triptofan
Bersifat relatif non polar  hidrofobik
Fenilalanin bersama dgn V, L & I  a.a plg hidrofobik
Tirosin  gugus hidroksil , triptofan  cincin indol
Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen  penting
untuk menentukan struktur ensim
Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280
nm  sering digunakan utk menentukan kadar protein
Asam amino polar
Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin
Bersifat hidrofilik  mudah larut dalam air
Cenderung terdapat di bagian luar protein
Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi pada
pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi
dengan sistein membentuk ikatan disulfide
(-S-S-)  sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu
tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh
DNA)
Asam amino dengan gugus R bermuatan
positif
Lisin, arginin, dan histidin
Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai sampingnya
Bersifat polar  terletak di permukaan protein dapat
mengikat air.
Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd gugus
imidazol) dibanding
 lisin  gugus amino
 arginin  gugus guanidino
Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH
fisioligis  sering berperan dlm reaksi ensimatis yg
melibatkan pertukaran proton
Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif

Aspartat dan glutamat

Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya 
bermuatan (-) / acid pada pH 7
 PDI

2 molekul sistein dapat bereaksi membentuk

ikatan/jembatan disulfida  ikatan silang
(cross link)
Asam amino merupakan molekul amfoter

• Memiliki pK1, pK2 dan pKR

• Pada pI: semua molekul berbentuk zwitter ion
• Pada pH netral atau > pI: dominan bentuk anion
• Pada pH < pI: dominan bentuk kation
Kenaikan pH
Pembentukan ikatan peptida

Gugus peptida

Ikatan peptida
 Unit asam amino dalam rantai polipeptida= residu
 Konsensus :
ujung amino = residu asam amino awal
ujung karboksil = residu asam amino akhir
Asam amino non essensial
Dibutuhkan oleh tubuh Dan tubuh dapat mensintesa
sendiri melalui reaksi biokimia yang rumit

Glisin, alanin, tirosin, prolin, hidroksiprolin, sistein, serin,

asam aspartat, asam glutamat
AA dng rantai samping alifatik

Asam Singkatan Struktur Bangun

Amino
Glisin Gly

Alanin Ala

Valin Val

Leusin Leu

Isoleusin Ileu
AA dng rantai samping gugusan hidroksil
Asam Singkatan Struktur Bangun
Amino

Serin Ser

Threoin Thr
AA dng rantai samping belerang
Asam Singkatan Struktur Bangun
Amino

Sistein Sis

Metionin Met
AA dng rantai samping karboksil
Asam Singkatan Struktur Bangun
Amino

Asam Asp
aspartat

Asparagin Asn
AA dng rantai samping karboksil
Asam Singkatan Struktur Bangun
Amino

Asam Glu
glutamat

Glutamin Gln
AA dng rantai samping radikal amino/basa
Asam Singkatan Struktur Bangun
amino
Arginin Arg

Lisin Lis

Histidin His
AA dng rantai samping lingkar aromatik
Asam Singkatan Struktur Bangun
amino
Tirosin Tir

Phenil Phe
alanin
Tryptopan Trp
Golongan Asam Imino
Asam Singkatan Struktur Bangun
Imino
Prolin Pro

Hidroksi
prolin
Asam amino non standar
Merupakan asam amino
diluar 20 mcm as. Amino
standar
Terjadi karena modifikasi
yang terjadi setelah suatu
asam amino standar menjadi
protein.
Kurang lebih 300 asam
amino non standar dijumpai modifikasi serin yang
pada sel mengalami fosforilasi
oleh protein kinase
• modifikasi prolin  dlm proses
modifikasi posttranslasi, oleh
prokolagen prolin hidroksilase.

• Ditemukan pada kolagen untuk

menstabilkan struktur

• Dari modifikasi Glu oleh vit K.

•  karboksi glutamat mampu
mengikat Ca  penting utk
penjendalan darah.
• Ditemukan pd protein protombin
• Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi
pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakarida
• Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak menyusun
protein  merupakan senyawa antara metabolisme (biosintesis
arginin dan urea)
ASAM AMINO & PROTEIN
Protein
 Molekul yg sangat vital untuk organisme
 terdapt di semua sel
 Polimer  disusun oleh 20 mcm asam
amino standar
 Rantai asam amino dihubungkan dg iktn
kovalen yg spesifik
 Struktur & fungsi ditentukan oleh
kombinasi, jumlah dan urutan asam
amino
 Sifat fisik dan kimiawi  dipengaruhi
oleh asam amino penyusunnya
Fungsi Protein

Reaksi kimia  enzymes

Immune system  antibodies
Mechanical structure  tendons
Generation of force  muscles
Nerve conduction  ion channels
Vision  eye lens
. . . and much more!
Ciri-ciri Protein:
 BM-nya besar, ribuan sampai jutaan sehingga merupakan
suatu makromolekul.
 Umumnya terdiri dari 20 asam amino, yang berikatan secara
kovalen satu dengan yang lain dalam variasi yang
bermacam-macam, membentuk suatu rantai polipeptida.
 Terdapatnya ikatan kimia lain
 Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH,
radiasi, temperatur, medium pelarut organik (alkohol atau
aseton) dan detergen.
 Umumnya reaktif dan sangat spesifik
Klasifikasi Protein
(Berdasarkan bentuk)
 Protein globular
Protein globular (globular protein) adalah protein yang bentuknya bulat
atau hampir bulat, karena rantai polipeptidanya melingkar.
Contoh: albumin, globulin dan berapa protein proteohormon atau
proteoenzyme.

 Protein Fibrosa
Protein fibrosa (=fibrous protein) adalah protein yang bentuknya
memanjang, karena rantai polipeptidanya memanjang.
Contoh:
Keratin: unsur-unsur bangunan rambut, wol, kuku dan bulu.
Callogen: penyusun tulang dan jaringan ikat, tulang rawan dan kulit.
Klasifikasi Protein
(Berdasarkan Fungsi Biologisnya)
 Protein enzim
 Protein kontraktil
 Protein transport
 Protein pengatur (hormon)
 Protein pertahanan/pelindung
Unit dasar struktur protein
Asam -amino:
asam organik yang
mengandung:
• gugus amino
• gugus karboksil.
• atom hidrogen dan

• gugus R (rantai
samping) pembeda
Keempat substituen tsb terikat pada atom
karbon  (atom C yang letaknya berdekatan
dengan gugus karboksil)
 Ikatan peptida berkarakter parsial ganda akibat
adanya delokalisasi elektron dari oksigen gugus
COO- ke ikatan C-N
 Gugus amidanya planar, dan berada dalam
konfigurasi Trans.
 Rotasi hanya dapat terjadi pada dua ikatan yang
dekat C di setiap residu asam amino.
Empat tingkat organisasi struktur
dalam protein
Empat tingkat organisasi dalam protein

Struktur primer: menunjukkan jumlah, jenis dan

urutan asam amino dalam protein

Struktur sekunder:
• terjadi akibat pembentukan ikatan H antara gugus
karboksil dan gugus amino pada residu asam amino
tertentu, dan pembatasan rotasi bidang peptida
di sekitar atom C
• menunjukkan pembentukan konformasi khas dalam

rantai polipeptida molekul protein, meliputi:

- heliks, -turn
-sheet, random coil
-Heliks  -Sheet
 Sheet antiparalel
 Sheet paralel
Struktur Protein
1. Struktur Primer
Struktur primer protein tidak lain adalah jumlah,
macam serta urutan asam amino yang membentuk
rantai polipeptida. Hanya ikatan polipeptida saja yang
terdapat dalam struktur ini dan tidak ada ikatan atau
kekuatan lain yang menghubungkan asam amino yang
satu dengan yang lainnya.
2. Struktur Sekunder
Struktur sekunder protein atau yang lebih dikenal dengan
struktur helix terjadi karena adanya ikatan hidrogen antara
atom oksigen dari radikal karbonil dengan atom hidrogen
dari radikal -N-H yang terdapat dalam rantai polipeptida.
3. Struktur Tertier
Struktur tertier protein terbentuk karena terjadinya
pelipatan rantai spiral atau wiru suatu rantai polipeptida
sehingga membentuk protein globuler. Kemantapan dari
struktur ini didukung oleh ikatan-ikatan elektrostatik,
ikatan hidrogen, ikatan sistin dan interaksi hidrofobik.
4. Struktur Kuaterner
Struktur kuaterner protein dibentuk oleh dua atau lebih
rantai polipeptida yang saling dihubungkan oleh ikatan
elektrostatik dan ikatan hidrogen. Protein dengan struktur
kuartener ini sering disebut oligomer dan bagian-bagian
pembentuk oligomer disebut protomer atau monomer.