1.

BIOKIMIA & ENZIM

K NIDA 2020
 PUSTAKA
1. Campbell, Reece, Mitchel. Biologi. Edisi kedelapan jilid 1. Erlangga.
Jakarta. 2010
2. Reece, Jane B. Campbell, et.all. Biology. Tenth edition. Pearson. 2014
3. Harper. Biokimia. EGC. Ed.29. Jakarta. 2014
4. Harper’s llustrated Biochemistry. Victor W. Rodwell, et.al. 30th
ed.McGraw Hill. 2014
5. Biokimia Harper. EGC. Ed.29. Jakarta. 2014
6. Albert B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Robert K, Walter P. Molecular
Biology of The Cell. 5th ed. Garland Science. New York. 2008
7. Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, etal. Molecular Biology of The
Cell. 5th ed. ebook
8. Syarifuddin Wahid & Upik A.Miskad. Imunologi lebih mudah dipahami.
Brillian Internasional. Surabaya,2016
 DEFINISI, STRUKTUR DAN FUNGSI
• Deff
• Struktur
• fungsi
 Sel sebagai reaktor
• Sel dg ukuran yg amat kecil (10-100µ) dpt
dianggap sbg reaktor kimia yg amat rumit,
tmsk sel bakteri yg hidup dlm sel eukariot.
• Semua reaksi berjalan khas (tdk acak) & amat
terarah serta efisiensi yg amat tinggi. Selain itu
reaksinya spesifik dan seolah-olah tidak
memerlukan energi.
 Di laboratorium : Di dalam tubuh :
Reaksi kimia perlu Reaksi kimia perlu
- T - T 370 C
- P - P 1 atm
- T> - T<
(108- 1011 lebih cepat)
Mengapa demikian ?
Karena energi aktivasi yang diperlukan oleh
suatu reaksi kimia dapat diturunkan oleh enzim
sehingga reaksi dapat berjalan lebih cepat.
Energi aktivasi : energi yang diperlukan untuk
memulai suatu reaksi kimia.
 Sifat katalis enzim
• Enzim mengkatalisis reaksi dengan cara mengikat
substrat membentuk kompleks enzim-substrat yg
kemudian diubah menjadi produk. Reaksinya
adalah:
• E + S↔[ES] ↔E + P
• Enzim maupun katalis bukan enzim dpt
mempercepat reaksi shg tetapan keseimbangan
dpt tercapai , namun enzim dpt meningkatkan laju
reaksi, menurunkan suhu reaksi dan amat spesifik
Penamaan Enzim
• Dahulu => diberi nama sesuai dengan
substrat
• Misal : - amilase, substrat ; amilum.
- urease , substrat ; urea
- maltase, substrat ; maltosa
• Sekarang => sesuai dengan reaksi
kimia yang dikatalisis oleh enzim
tersebut (Penamaan menurut IUB).
 IUB membagi dalam 6 golongan besar

1. Oksidoreduktase : (dehidrogenase, oksidase,

peroksidase, reduktase, monooksigenase, dioksigenase)
2. Transferase : ( C1- transferase, glikosiltransferase,
aminotransferase, fosfotransferase)
3. Hidrolase : ( esterase, glikosidase, peptidase, amidase)
4. Liase : C-C liase, C-O liase, C-N liase, C-S liase.
5. Isomerase : ( epimerase, Cis-trans isomerase,
intramolekuler, transferase)
6. Ligase (sintetase) : C-C ligase, C-O ligase, C-N ligase, C-S
ligase.
 Reaksi Umum Enzim

• E + S↔[ES]→E + P
• Katalisis terjadi pada situs aktif ( active
site) enzim.
• 2 model yang menjelaskan situs aktif :
1. Fisher (model kaku)
2. Koshland (induced fit)
• Fisher model

• induced fit model

 Protein enzim dan kofaktor
• Enzim + Kofaktor Holoenzim
(apoenzim)

protein non protein

• Enzim sbg protein: hanya disintesis oleh dan di

dalam sel, hanya disintesis jika ada gen
• Kofaktor : bagian dari enzim yang bukan
merupakan protein penting untuk aktivitas katalitik.
 Macam-macam kofaktor
• 1. Koenzim
• Adalah : bagian dari enzim yang mudah
dilepaskan, menempel hanya pada saat
berlangsungnya katalisis.
• Fungsi : membuat enzim dapat
bekerja / membantu enzim.
• Contoh : NAD, NADP, koenzim Q atau
ubikinon
2  Gugus Prostetik
Adalah : senyawa organik dari enzim yang
sukar dilepaskan.
Fungsi : membuat enzim dapat bekerja /
membantu enzim
Contoh : hem pada peroksidase dan
katalase, FAD pada suksinat

3. Aktivator
Adalah : bagian dari enzim yang
merupakan ion logam.
Fungsi : mengaktifkan enzim
Contoh : Mn, Mg, Cu, Zn, K
Koenzim dan Vitamin

• Tiamin / B1 : TPP
• Riboflavin / B2 : FMN
dan FAD
• Folat : THF
• Nikotinat/
Nikotinamid : NAD dan
NADP
• Pantotenat : Ko A
Koenzim dan Vitamin

• Piridoksin/B6:
Piridoksal Phosphat
• Kobalamin :
5’deoksikobalamin
• Asam askorbat /
vit.C : askorbat
• Biotin : biotin
 Mekanisme kerja enzim
• Menurunkan energi aktivasi
• Meningkatkan laju reaksi
• Membawa substrat ke bentuk peralihan yg
tidak stabil
 Spesifisitas enzim
1. Spesifisitas stereoisomer:
- Enzim yg mengolah substrat KH hanya
mengenali, mengikat & mengubah KH
konfigurasi D.
- Enzim pengolah AA & protein hanya bekerja
untuk AA konfigurasi L
- Enzim pengolah lemak dpt mengenali
bentuk isomer sis & trans
2. Spesifisitas ikatan kimia
- Utk ik.kim berbeda diperlukan enz yg beda.
Misalnya enzim hidrolase yg memecah ikatan kovalen
dg bantuan 1 mollk.air yg dipecah & dimasukkan ke dlm
seny. Baru yg terbentuk.
- Enzim pemecah ik.kov yg tidak memerlkan molk. Lain
tidak tmsk enz. Hidrolase, miss:
a. Pemecah ik.peptida (peptidase) yg bekerja thd
protein miss. Polimerase
b. Pemecah ik.glikosida yg bekerja thd KH
(glikosidase)miss. amilase
c. Pemecah ik.ester (esterase) miss. Ach esterase
3. Spesifisitas gugus
Enzim hanya bekerja terhadap gugus tertentu
miss.
a. Tripsin, hanya memecah protein (ik.peptida) yg
dibentuk oleh residu AA basa spt arginin & lisin
b. trombin, hanya memecah protein dg AA argini
di kiri ik.peptida & lisin di kanannya.
c. kimotripsin pd AA aromatik (fen, tir, trp)
d. heksokinase, memindahkan & mengikat gugus
fosfat dr molk.ATP ke suatu aldoheksosa
 Tingkat spesifisitas enzim
• Rendah, memecah ik.kov, miss. Enz.2
pencernaan, fosfatase, esterase.
Fosfatase & esterase biasanya digunakan
sebagai penanda karena menghasilkan
kromogen (seny.berwarna) yg dpt dilacak.
• Tinggi, hanya mengolah satu substrat,
mis.enz.2 metabolisme antara pada jalur
glikolisis. Tiap tahap akan menghasilkan
seny.antara (metabolit) tertentu
Faktor-faktor yang mempengaruhi kecepatan
reaksi enzim
1. Temperatur
2. pH
3. Konsentrasi enzim
4. Konsentrasi substrat
5. Inhibitor

Bagaimana grafik masing-masing faktor terhadap

kecepatan reaksi enzim dan apa artinya
 Jenis Inhibitor / Penghambat

1. Inhibitor Reversibel:
a. Bersaing (kompetitif)
b. Tidak bersaing : b. 1. nonkompetitif
b. 2. unkompetitif

2. Inhibitor Tidak Reversibel / Irreversibel.

a. Hambatan kompetitif/
bersaing disebabkan
karena ada molekul
yang mirip substrat
Bila konsentrasi
substrat diperbesar,
produk masih dapat
terbentuk (reversibel).
b. Non Kompetitif :
Inhibitor menempel
pada molekul enzim.
c. Un-kompetitif :
Inhibitor menempel
pada kompleks ES
KONSTANTA MICHAELIS – MENTEN (KM)
• Adalah : besarnya konsentrasi substrat yang
menghasilkan kecepatan reaksi ½
maksimal.
Manfaat mengetahui KM

1. Untuk mendapatkan produk dengan kecepatan

reaksi yang max.
2. Menentukan kadar enzim non fungsional untuk
diagnosa penyakit.
Misal : SGPT, SGOT
 REGULASI AKTIVITAS ENZIM
Fungsi : menjaga homeostatis (keseimbangan)
Bila produk >> : enzim off
produk << : enzim on
On / off – nya kerja enzim diregulasi / diatur dengan 2
mekanisme :
1. Mengubah jumlah enzim yang ada
2. Mengubah efisiensi katalitik secara intrinsik.:
a. Penghambatan umpan balik
b. enzim alosterik
c. aktivitas proteolitik
d. Modifikasi reversibel
 Enzim dan pengobatan
• Mula2 sbg pengganti pd gangg. GIT, mis pepsin,
tripsin, amilase & lipase.
• Diisolasi dari sal.cerna hewan ternak
• Bekerja di luar sel & kelainannya tidak menetap
• Sekarang sudah digunakan untuk mengatasi
kelainan yg menetap (kelainan gen) mis pd
hemofilia, enzim SOD, enzim protease (papain,
bromealin, dll)
 Enzim sel individu sebagai sasaran
• Akarbose, amilase yg bersaing dg amilum makanan
memperebutkan situs katalitik amilase pankreas sehingga
pengubahan amilum jd glukosa dihambat akibatnya
kenaikan kadar glukosa stlh makan jauh lebih lambat.
Digunakan untuk pasien DM
• Asetazolamid yg menghambat enzim Anhidrase karbonat
yg menyebabkan pertukaran ion Hidrogen dengan ion
natrium di tubulus ginjal dihambat sehingga ion natrium
yg higroskopis keluar membawa banyak air mll urin.
Digunakan pada pasien udem, hipertensi, eklamsia &
preeklamsia
• ACE inhibitor pd sistem pengandalian darah renin-
angiotensin untuk menurunkan tekanan darah
• COX I & COX II yg menghambat pembentukan
prostaglandin sebagai mediator radang dari asam
arakidonat. Digunakan terutama pada radang sendi
• Inhibitor fosfodiesterase: teofilin (bronkus),
pentoksifilin (otak), sildenafil (penis)
• Inhibitor adenilosuksinase pd biosintesis purin &
pirimidin. Digunakan pada penderita kanker, mis:
ametopterin
• MAO inhibitor sebagai antidepresan
 PENGGUNAAN ENZIM DI KLINIK

1. Alat mendiagnosa suatu penyakit atau

abnormalitas. Enzim dalam kit diagnostik
digunakan untuk menentukan kadar zat lain
dalam cairan tubuh manusia.
misal : enzim glukosa oksidase untuk
menentukan kadar glukosa darah.
2. Untuk mengetahui perjalan suatu penyakit.
Enzim berada dalam sel. Bila sel tersebut rusak /
nekrosis maka enzim keluar dan beredar dalam
darah. Bila kadar enzim tersebut tinggi dalam
darah, maka menandakan kerusakan sel
tersebut karena suatu penyakit masih ada.
Cth : enzim kreatin fosfokinase (cpk) dalam
darah. Bila kadar cpk darah tinggi berarti
penyakit kerusakanotot jantung semakin buruk.

3. Untuk mengetahui respon terhadap terapi.

bila kadar enzim nonfungsional dalam serum
kembali normal maka terapi berhasil.
 Enzim nonfungsional dalam diagnostik klinik
Enzim dalam serum Kegunaan dalam diagnostik
Aminotransferase :-AST, Infark miokardial
-ALT hepatitis virus
Amilase Pankreatitis akut
Ceruloplasmin Wilson disease
Creatin kinase Muscle disorder atau infark
miokardial
Γ glutamyl transpeptidase Liver disease
Laktat dehidrogenase Infark miokardial
Lipase Pankreatitis akut
Fosfatase asam Karsinoma metastasis dan prostat
Fasfatase alkali Bone disorder dan obstructive
liver disease
 Soal belajar
1. Jelaskan kelebihan enzim dibanding katalis kimia biasa
2. Terangkan bagaimana mekanisme katalisis enzim
3. Enzim hidrolase mengkatalisis reaksi…
4. Enzim yang menghidrolisis protein termasuk dalam kelas….
5. Reaksi fosforilasi dikatalisis oleh enzim dari kelas…
6. Jelaskan bagaimana spesifisitas enzim
7. Apa yang dimaksud dengan inhibitor reversibel, beri contoh!
8. Sebutkan & terangkan beberapa enzim dalam pengobatan
9. Jelaskan satu persatu manfaat dan mekanisme kerja enzim non fungsional
dalam tabel di atas!
10.Buatlah setiap orang, satu soal pilihan ganda dengan ketentuan:
- terdiri dari minimal 2 kalimat
- kalimat pertama pernyataan atau kasus
- Kalimat terakhir partanyaan
- ada 5 opsi pilihan ganda