KIMIA BAHAN

ALAM
(KOMPONEN
PROTEIN)

TRIFORSA FENI SIRIK

1801060018
 ASAM AMINO
A. Asam Amino adalah senyawa organik yang memiliki gugus

fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya –NH2). Dalam

biokimia seringkali pengertiaannya dipersempit, yaitu keduanya

terikat dengan satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C alfa).

Gugus karboksil memberikan sifat asam sedangkan gugus amiina

memberikan sifat basa.

Asama mino memiliki salah satu fungsi yang sangat penting dalam

organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

 ASAM AMINO
 Dalam bentuk larutan asam amino bersifat amfoterik, yaitu
cenderung menjadi basa pada larutan asam dan memnjadi basa
pada larutan asam. Perilaku ini dapat terjadi karena asam
amino mampu menjadi zwitter-ion.
 Sebuah asam amino terdiri dari gugus amino (-NH2), sebuah
gugus karboksil (-CO2H), sebuah atom hidrogen (-H) dan
gugus R yang merupakan rantai samping asam amino, yang
terikat secara kovalen pada sebuah atom C pusat yang dikenal
sebagai karbon alfa (karbon a).
 ASAM AMINO
Skema bentuk umum asam amino

Rantai samping

Karbon alfa
 ASAM AMINO
 Jumlah asam amino yang terdapat secara alami ada
sebanyak 20. Kedua puluh asam amino tersebut
mempunyai bentuk molekul seperti gambar pada
slide sebelumnya. Perbedaan struktur asam amino
ditentukan oleh gugus rantai sampingnya (-R).
 20 asam amino alami dibagi menjadi 7 golongan
berdasarkan struktur rantai sampingnya, yaitu
sebagai berikut :
 7 GOLONGAN ASAM AMINO
BERDASARKAN STRUKTUR RANTAI
SAMPING

1. Rantai Samping Alifatik : golongan ini terdiri dari

asam amino yang memiliki rantai samping hidrokarbon.
Glisin merupakan asam amino yang paling sederhana
karena tidak memiliki rantai samping alfatik, melainkan
hanya sebuah atom hidrogen. Gugus R lainnya adalah
metil pada alanin, isopropil pada valin, isobutil pada
lusin, dan sec-butil pada isoleusin. Leusin dan isoleusin
mempunyai rumus molekul yang sama dan keduanya
adalah isomer struktur.
 7 GOLONGAN ASAM AMINO
BERDASARKAN STRUKTUR RANTAI
SAMPING

Prolin adalah satu-satunya asam amino yang gugus amino alfanya

termasuk dalam bentuk cincin. Gugus amino pada prolin adalah
amina sekunder.
 7 GOLONGAN ASAM AMINO
BERDASARKAN STRUKTUR RANTAI
SAMPING

2. Rantai Samping Hidrosiklik : asam amino yang termasuk

dalam golongan ini adalah serin dan treonin. Keduanya
mempunyai rantai samping alifatik yang mempunyai fungsi
hidroksi.
 7 GOLONGAN ASAM AMINO
BERDASARKAN STRUKTUR RANTAI
SAMPING

3. Rantai Samping Aromatik : terdapat 3 asam amino

yang mempunyai cincin aromatik pada rantai
sampingnya. Fenilalanin ialah asam amino yang salah
satu hidrogen metil dari alaninnya diganti dengan
gugus fenil. Pada tirosin, cincin fenil dari
fenilalaninnya tersubstitusi dengan gugus hidroksil
yang bersifat fenol dalam kedudukan para. Sistem
cinicn aromatik pada triptofan diturunkan dari indil.
 7 GOLONGAN ASAM AMINO
BERDASARKAN STRUKTUR RANTAI
SAMPING

Rumus bangun asam amino rantai samping aromatik

 7 GOLONGAN ASAM AMINO
BERDASARKAN STRUKTUR RANTAI
SAMPING

4. Rantai Samping Asam : asam aspartat dan

glutamat mempunyai rantai samping yang
berakhir dengan asam karboksilat. Pada pH
sedikit di atas tujuh, gugus asam karboksilat
akan mengion. Oleh karena alasan ini maka asam
aspartat dan asam glutamat sering disebut
sebagai ion karboksilat, yaitu aspartat dan
glutamat.
 7 GOLONGAN ASAM AMINO
BERDASRKAN STRUKTUR RANTAI
SAMPING

Rumus molekul asam amino rantai samping asam

 7 GOLONGAN ASAM AMINO
BERDASRKAN STRUKTUR RANTAI
SAMPING

5. Rantai Samping Amida : asparagin dan glutamin masing-

masing adalah amida dari aspartat dan glutamat. Rantai
sampingnya bermuatan netral pada Ph 7.
 7 GOLONGAN ASAM AMINO
BERDASRKAN STRUKTUR RANTAI
SAMPING
6. Rantai Samping Basa : dalam golongan ini dijumpai tiga
asam amino yang mengandung nitrogen yang bersifat basa
lemah. Nitrogen dari lisin dan arginin adalah basa yang cukup
kuat sehingga dapat mengambil proton dari air pada pH netral.
Oleh karena itu, pada pH 7 rantai samping arginin dan lisin
bermuatan positif. Nitrogen pada rantai samping histidin sifat
basanya lebih lemah dibandingkan pada lisin dan arginin.
Dalam larutan dengan pH hanya setengah dari molekul
histidin memiliki rantai samping yang bermuatan positif.
 7 GOLONGAN ASAM AMINO
BERDASRKAN STRUKTUR RANTAI
SAMPING

Rumus bangun asam amino rantai samping basa

 7 GOLONGAN ASAM AMINO
BERDASRKAN STRUKTUR RANTAI
SAMPING

7. Rantai Samping Mengandung Belerang : metionin dan

sistein adalah dua asam amino biasa. Sistein sering berikatan
dengan sistein lain membentuk ikatan disulfida (-S-S-) dan
menghasilkan asam amino sistin.
SINGKATAN-SINGKATAN UNTUK ASAM
AMINO
 IKATAN PEPTIDA

 Protein merupakan polimer yang tersusun dari

asam amino sebagai monomernya. Monomer-
monomer ini tersambung dengan ikatan peptida,
yang mengikat gugus karboksil milik satu
monomer dengan amina milik monomer di
sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut
translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan
bantuan ribosom dan tRNA .
 IKATAN PEPTIDA
 Pada polimerisasi asam amino, gugus- OH yang
merupakan bagian gugus karboksil satu asam
amino dan gugus –H yang merupakan bagian gugus
amina asam amino lainnya akan akan terlepas dan
membentuk air. Oleh karena itu, rekasi termasuk
dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang
telah melepaskan molekul air dikatakan disebut
dalam bentuk residu asam amino.
 IKATAN PEPTIDA
 Dua asam amino dapat berikatan melalui suautu ikatan peptida
dengan melepaskan sebuah molekul air membentuk peptida. Reaksi
kesetimbangan ini cenderung untuk berjalan ke arah hidrolisis
daripada sintesis. Pembentuka ikatan tersebut memerlukan banyak
energi, sedangkan untuk hidrolisis cenderung tidak memiliki energi.
 Ikatan peptida (-CONH-) yang terbentuk selalu berasal dari gugus
karboksil suatu asam amino yang berikatan dengan gugus amino
dari molekul asam amino lain sehingga menghasilkan suatu peptida
dengan menjelaskan molekul air.
 IKATAN PEPTIDA

Penggabungan asam amino membentuk tetrapeptida

 IKATAN PEPTIDA
RESIDU AWALAN RESIDU AWALAN
2 -di 7 -hepta
3 -tri 8 -okta
4 -tetra 9 -nona
5 -penta 10 -deka
6 -heksa

Nama peptida diturunkan dari residu asam amino penyusunnya. Nama

selalu ditulis dari kiri ke kanan dimulai dari ujung –N, peptida yang
mengandung ujung N glisin, diikuti oleh histidin, kemudian oleh ujung
–C fenilalanin, diberi nama glisil-histidil-fenilalanin. Urutan ini sangat
penting karena molekul glisil-histidil-fenilalanil berbeda dengan
fenilaladil-histidil-glisil.
 IKATAN PEPTIDA
 Pada beberapa protein terdapat rantai cabang yang
mengadakan ikatan silang yang disebut ikatan
disulfida. Adanya ikatan disulfida diakibatkan
terjadinya oksidasi dari dua residu sistein
menghasilkan suatu senyawa baru sistin. Beberapa
ikatan yang mungkin terdapat dalam polipeptida
atau protein seperti contoh berikut :
IKATAN PEPTIDA
 IKATAN PEPTIDA
 Asam amino dapat dibagi dalam dua kelompok, yaitu asam amino

eksogen dan asam amino endogen. Asam amino endogen dapat dibentuk

dalam tubuh manusia, sedangkan asam amino eksogen tidak dapat

dibentuk oleh tubuh manusia. Oleh karena itu asam amino eksogen

disebut juga asama amino esensial, artinya harus didapatkan dari

makanan sehari-hari. Hal yang tergolong asam amino esensial adalah

lisin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, valin, fenilalanin, triptopan, dan

tiresen, sedangkan yang tergolong asam amino non esensial yaitu alanin,

arginin, asam aspartat, sistin, asam glutamat, glisis, histidin,

hidroksiprolin, prolin, dan serin.

 PENGGOLONGAN PROTEIN
Berdasarkan struktur molekulnya protein dibagi menjadi :

1. Protein Fibriler (skleroprotein) : protein yang berbentuk serat/serabut.

Protein ini tidak larut dalam pelarut encer, baik larutan garam, asam

basa, ataupun alkohol. Berat molekulnya yang besar belum dapat

ditentukan dengan pasti dan sukar dimurnikan. Susunan molekulnya

terdiri dari rantai molekul yang panjang sejajr dengan rantai utama,

tidak membentuk kristal dan apabila rantai ditarik memanjang dapat

kemabali ke bentuk semula.

 PENGGOLONGAN PROTEIN
Kegunaaan protein ini yang utama hanya untuk membentuk
struktur bahan dan jaringan. Contohnya, kolagen yang
terdapat pada tulang rawan, miosin pada otot, keratin pada
rambut dan kuku, dan fibrin pada gumpalan darah.

2. Protein Globuler (sferoprotein) : protein yang berbentuk

bola. Protein ini banyak terdapat pada bahan makanan,
seperti susu, telur, dan daging. Protein ini larut dalam
larutan garam dan asam encer, juga lebih muda berubah
dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam, pelarut asam.