STRUKTUR PROTEIN

DWI NOVITASARI, S.Kep ., Ns., M.Sc

Diharapkan setelah mengikuti perkuliahan ini
mahasiswa mampu menjelaskan tentang:
• Asam amino
• Fungsi asam amino
• Struktur asam amino
• Ikatan penyusun protein
• Polipeptida
• Struktur protein
• Denaturasi protein
• Asam amino merupakan unit terkecil penyusun
protein
• Terdiri dari gugus amin, gugus karboksilik, dan
gugus R
• Telah ditemukan ratusan jenis asam amino di dunia
• Hanya 20 asam amino saja yang mampu menyusun
sebuah protein
• Beberapa asam amino akan berubah setelah proses
translasi
• Asam amino dibentuk dari karbon, hydrogen dan
nitrogen
• Setiap sel tubuh mengandung beberapa protein
• Sekitar tiga bagian tubuh adalah protein
• Asam amino dikategorikan: esensial dan
nonesensial
• Asam amino dan turunannya dapat membentuk
komponen lipid contohnya:
– Serin pada phospholipid
– Glisin pada garam empedu
• Beberapa asam amino berfungsi juga sebagai
neurotransmitter, mediator kimia dalam tubuh,
juga hormone
• Asam amino penting dan kadang esensial sebagai
penyusun / komponen dalam makanan
• Asam amino yang spesifik dalam menjadi precursor
molekul metabolit lainnya seperti:
– Alanin dalam proses glukoneogenesis
• Asam amino yang spesifik dalam menjadi precursor
molekul metabolit lainnya seperti dalam proses
gluconeogenesis sebagai asam amino glukogenik:
– Hidroksiprolin, Serin , Sistein, Treonin, Glisin untuk
membentuk asam piruvat
– Triptofan dapat menjadi alanain dan selanjutnya menjadi
asam piruvat
– Tirosin menjadi fumarat
– Isoleusin , Metionin, Valin menjadi suksinil co A
– Histidin, Prolin, Glutamin, Arginin menjadi α
Ketoglutarat
• Asam amino yang spesifik dalam menjadi precursor
lain yaitu dalam proses pembentukan nukleotida
yaitu glutamin dan glutamat dalam pembentukan
purin dan pirimidin
• Dan proses asam amino nonproteinogenik dapat
berfungsi sebagai intermediate dalam sintesis
maupun pemecahan asam amino proteinogenik dan
dalam siklus urea
• Asam amino utamanya memiliki gugus α amino
• Atom Cα sebagai chiral centre, hanya glisin yang
tidak memiliki chiral karena gugus R nya adalah
hidrogen
• Sebagian kecil memiliki gugus β amino
• Terdapat dua enantiomer yaitu L asam amino dan D
asam amino
• Enantiomer memiliki property kimia yang sangat
mirip, tetapi berbeda dalam rotasi polarisasi
• L asam amino lebih banyak ditemukan
• D asam amino terdapat pada bakteri
• Proyeksi Fischer (central) digunakan untuk
menunjukkan pusat chiral biomelekul
• Biasanya gugus karbonik berada di atas, sedangkan
L asam amino menunjukkan gugus amin berada di
kiri
• Untuk D asam amino gugus amin berada di sebelah
kanan
• Gugus R berada di bagian bawah
• Asam amino esensial yaitu:
– Histidine
– Isoleucine
– Leucine
– Lysine
– Methionine
– Phenylalanine
– Tryptophane
– Threonine
– Valine
• Asam amino ornithine
– Merupakan analog dari lysine dengan rantai
samping lebih pendek.
– Berfungsi untuk mentransfer residu
karbamoil ke citruline
– Berperan dalam siklus urea
• Dopa
– Akronim dari 3,4 dihidroksilphenilalanin
– Disintesis dari hidroksilasi tyrosine
– Merupakan senyawa intermediate dalam biosintesis
catecholamines dan melanin
– Digunakan di tatanan klinik untuk mengobati Parkinson’s disease
• Beberapa subskuen asam amino mengalami
modifikasi post translasi yang bertujuan tertentu
• Group alfa amino bebas pada N terminus diblok oleh
residu acyl melalui pross asilasi
• Gugus C pada group karboksilat terminal dapat
mengalami siklasi menjadi residu pyroglutamate
• Rantai samping serine dan asparagine dapat saling
berkaitan membentuk oligosaccharide melalui proses
glukosilasi
• Residu serine dan tyrosine dapat mengalami
phosporilasi, banyak enzim yang katalisasinya
menggunakan phosporilasi pada gugus ini
• Terkadang residu aspartate dan histidine juga
mengalami phosporilasi
• Residu glutamate pada factor koagulasi mengalami
karboksilasi untuk proses pembekuan darah
• Modifikasi residu thyrosine menjadi iodine thyrisine
• Residu lysine dapat mengalami asetilasi ataupun
deasetilasi untuk mengontrol aktifitas genetic dalam
sel
• Berbagai koenzim dan kofaktor melakukan ikatan
kovalen, contoh dengan ubiquitin dalam proses
ubiqunasi untuk pemecahan protein
• Lysine dan proline pada kolagen mengalami
hidroksilasi untuk membentuk struktur yang stabil
• Residu cysteine pada membrane plasma mengalami
prenylasi untuk menandai protein tertentu dalam
membrane plasma
• Beberapa asam amino
didegradasi melalui
proses dekarboksilasi
• Reaksi ini memberikan
keuntungan terbentuknya
biogenic amine
• Beberapa biogenic amine
ini menjadi komponen
biomolekul penting dalam
tubuh
• Beberapa asam amino
didegradasi melalui
proses dekarboksilasi
• Reaksi ini memberikan
keuntungan terbentuknya
biogenic amine
• Beberapa biogenic amine
ini menjadi komponen
biomolekul penting dalam
tubuh
• Nomenklature peptide

• Amino terminus (N terminus)

• Residu 1, 2, 3, dst
• Carbonic terminus (C terminus)
• Ikatan dari dua monopeptida  dipeptide

• Ikatan dari tiga monopeptida  tripeptida

• Untaian banyak peptide  polipeptida
• Struktur protein dapat mngandung 50 hingga 2000
asam amino (monopeptida)
Contohnya
• Ikatan peptide
• Disulfide bridge
• Hydrogen bond
• Interaksi hidrofobik
• Salt bridge
• Ikatan peptida merupakan
ikatan yang terjalin
diantara dua asam amino
• Mengikat group α
carboksilik and α amino
• Dua peptide yang
dihubungkan melalui • Serine memiliki group
ikatan peptide akan ammonium bebas dan
membentuk DIPEPTIDA alanine memilik group
karbolsilat bebas 
seryl alanine
• Jembatan disulfide terdapat dalam struktur
protein tersier dan kuarterner
• Contoh protein dengan jembatan disulfide
adalah flavin dan heme
• Dibentuk dari ikatan SH (sulfur hydrogen) secara
kovalen pada residu sistein melalui proses
oksidasi.
• Ikatan hydrogen merupakan tipe special dari
ikatan nonkovalen, penting dalam biokimia
• Donor hydrogen seperti group OH, NH, SH akan
berinteraksi dengan electron bebas seperti O, N,
dan S
• Ikatan hydrogen selain terdapat di protein juga
pada air dan DNA
• Air merupakan pelarut
yang sangat baik untuk
ion dan zat yang
mengandung ikatan
polarisasi.
• Zat yang mudah tlarut
dalam air disebut polar
atau hidrofilik
• Sedangkan zat yang
tidak mudah larut dalam
air disebut nonpolar atau
hidropobik
• Interaksi antara group yang bermuatan membentuk
struktur biomolekular
• Interaksi elektrostatistik antara group dengan muatan
oposisi dalam group ataupun lain group disebut salt
bridge
• Hampir sama dengan ikatan hydrogen tetapi memiliki
jarak yang lebih luas
• Memfasilitasi pengikatan molekul yang bermuatan
• Struktur primer
• Struktur sekunder
• Struktur tersier
• Struktur kuarterner
• Merupakan struktur pertama
• Aturan yang mudah, untaian berbagai asam amino
yang diikat oleh ikatan peptide
• Ingat asam amino disingkat dalam 3 huruf
• Struktur memanjang
• Biasanya merupakan protein di awal pembentukan
• Jarang memiliki aktifitas biologis
• Membutuhkan proses lebih lanjut agar dapat berfungsi
• Diikat oleh ikatan peptida
• Modifikasi dari struktur primer akan membentuk
struktur sekunder
• Ada 2 bentuk struktur sekunder yaitu:
• Ada 2 bentuk struktur sekunder yaitu:
– Alfa heliks
– Beta sheet
• Keduanya terbentuk karena adanya ikatan hydrogen
antara hydrogen amin dari asam amino 1 dengan
oksigen karboksil dari asam amino 2.
• Membentuk lipatan tertentu atau coiled
• Bentuk terbanyak protein sekunder dalam tubuh
adalah alfa heliks
• Struktur tersier terbentuk
dari pelipatan struktur
sekunder dalam bentuk
tiga dimensi
• Beberapa protein dapat
aktif berfungsi dalam
bentuk tersier ini
• Beberapa yang lainnya
masih inaktif.
• Struktur tersier
terbentuk dari
berbagai ikatan
seperti:
– Disulfide
bridge
– Salt bridge
– Interaksi
hydrophobic
– Ikatan
hidrogen
• Bentuk paling kompleks
• Komposisi struktur kuartener dari protein terbentuk
dari berbagai polipeptida
• Membentuk protein aktif yang siap berfungsi
• Bisa ditambah komponen inorganic seperti logam,
pada hemoglobin terdapat penambahan 4 Fe
Contoh protein
hemoglobin,
memiliki 4
struktur tersier
dalam bentuk
globin, 4 Fe
dalam gugus
heme
• Denaturasi protein terjadi ketika ada kerusakan ikatan
pembentuk body protein.
• Menyebabkan struktur protein berantakan, tidak
terorganisir, random.
• Dapat terjadi karena pemanasan, pelarut organic
seperti alkohol, ditergen, keasaman yang ekstrim, juga
subtansi yang dapat menyebabkan denaturasi seperti
urea
• Bentuk protein yang terdenaturasi biasanya memadat /
koagulasi
• Protein dalam tubuh akan rusak ketika suhu inti tubuh
melebihi suhu 41 oC
• Protein dalam tubuh akan rusak ketika pH arteri
kurang dari 6,8 dan lebih dari 8,0
• Ikatan peptide dari protein diet (dalam makanan) akan
terhidrolisis selama pemanasan saat pemasakan dan
juga oleh aksi asam lambung
• Selamat belajar
• Ingat subscribe ya
• https://
poweredtemplate.com/01884/0/index.html
• REFERENSI ISI:
– Rodwell, V. W., Bender, D. A., Botham, K.
M., Kennelly, P. J., & Weil, P. A.
(2015). Harper's illustrated biochemistry.
McGraw-Hill Education.
– Koolman, J., & Röhm, K. H. (2013). Color
atlas of biochemistry. Thieme Stuttgart.
– Sherwood, L. (2015). Human physiology:
from cells to systems. Cengage learning.