ENZIM

Istilah-istilah
Katalisator: zat yang dapat mempercepat reaksi kimia,
tetapi tidak mengalami perubahan oleh
reaksi itu sendiri
Enzim : katalisator, berupa zat organik (protein)
untuk reaksi kimia dalam sistem biologik
- sebagian besar dihasilkan oleh sel hidup,
dapat diekstraksi dari sel, tanpa
kehilangan aktivitas biologiknya
- dapat bekerja di dalam dan di luar sel
- enzim-enzim tertentu aktivitasnya perlu
koenzim
Koenzim = Kosubstrat = substrat kedua
* senyawa organik non protein, diperlukan
untuk kerjanya enzim tertentu
* biasanya berupa vitamin B kompleks
yang telah mengalami perubahan
struktur
* berat molekul rendah
* stabil terhadap pemanasan
* terikat enzim secara non kovalen
*Apoenzim : bagian protein holoenzim
*Holoenzim: gabungan koenzim dan
apoenzim
*Ribozim : RNA spesifik = enzim yang
bukan protein, mengkatalisis
perubahan pre mRNA
menjadi mRNA masak
• Isozim : enzim-enzim dengan fenotif
berbeda tetaoi mempunyai
aktivitas katalitik yang sama
• Koenzim suhu (Q10): harga yang
menunjukkan kelipatan kecepatan
reaksi untuk setiap kenaikan suhu
10oC kecepatan reaksi menjadi 2
kali lipat
• Konstante Michaelis = Km: kadar substrat
yang mengakibatkan kecepatan reaksi
menjadi setengah kecepatan maksimum
 Enzim
• Kekhususan enzim
- satu macam enzim hanya mengatalisis satu
macam reaksi
• Pembagian enzim
I. Kekhususan optis
Contoh: maltase hanya mengatalisis hidrolisis
alfa-glukosidase, bukan beta-glukosidase
II. Kekhususan gugus
Contoh: - pepsin, tripsin berpengaruh hanya pada
ikatan peptida saja
- alkohol dehidrogenase berpengaruh pada
alkohol saja
 Klasifikasi dan tata nama enzim
• Dahulu: tidak tepat, tidak informatif: pepsin, tripsin
• Periode berikutnya: dengan menambah ase pada
substrat yang dipengaruhi: protease, lipase,
amilase
Sekarang: menurut aturan pada IUB (International
Union of Biochemistry): berdasarkan tipe
reaksi dan mekanisme reaksi
 Keterangan sistem IUB
A. Reaksi dan enzimnya dibagi menjadi 6 kelas
- masing-masing dengan 8 – 14 sub kelas
- nama dalam kurung [ ] merupakan nama trivial
B. Nama enzim ada 2 bagian
- pertama: nama substrat
- kedua: berakhiran ase, yang menunjukkan tipe
reaksi yang dikatalisis
C. Keterangan tambahan
- dimasukkan dalam kurung dan ini memberi
penjelasan tentang enzim tersebut
• Lanjutan

D. Masing-masing enzim mempunyai nomor

kode sistimatik
• Angka pertama: kelas
• kedua : sub kelas
• ketiga : sub-sub kelas
• keempat: nama enzim
Contoh: Enzim: 2.7,1,1
2: kelas: transferase
7: sub kelas: transferase fosfat
1: sub-sub kelas: fungsi alkohol sebagai
penerima fosfat
1: angka terakhir: menunjukkan nama
enzim: Heksokinase
5. Isomerase: mengkatalisis interkonversi
isomer-isomer optik, geometrik dan posisi:
L-alanin D-alanin
6. Ligase: mengkatalisis gabungan 2 senyawa
yang dirangkaikan dengan pemecahan
ikatan pirofosfat dari ATP atau senyawa
sebangsanya, sehingga terbentuk ikatan-
ikatan: C – C; C – S; C – N; C – O
Catatan: Hidrolase dan Liase untuk bekerjanya
(aktivitasnya) tidak membutuhkan koenzim
 Kelas-kelas enzim
1. Oksido-reduktase: mengkatalisis oksidasi antara 2 substrat :
S tereduksi + S’ teroksidasi S teroksidasi + S’ tereduksi
2. Transferase: mengkatalisis pemindahan gugus selain H
S-G + S’ S’- G + S
3. Hidrolase: mengkatalisis hidrolisis ester, eter, peptida,
gliserol, asam anhidrat, C – C, C – halida
Contoh: asetil kolin kolin + asam asetat
4. Liase: mengkatalisis pemindahan suatu gugus dari
substrat dengan mekanisme selain hidrolisa dan
mengakibatkan terbentuknya ikatan rangkap
 Pengukuran kuantitatif enzim
Aktivitas katalitik: digunakan alat yang sensitif dan
spesifik
Jumlah enzim: dapat diukur dengan mengukur kece-patan
reaksinya apabila ke dalam suatu bahan yang
mengandung enzim tersebut diberi substrat yang cocok.
Untuk pembanding digunakan enzim standard. Ukuran :
Unit
Unit enzim: jumlah mikromol substrat yang bereaksi atau
produk yang dihasilkan setiap unit atau jam di bawah
kondisi percobaan tertentu
Contoh: untuk enzim fosfatase dikenal adanya Unit
Bodansky
 Isolasi enzim

• Penting untuk mempelajari sifat enzim secara in

vitro
contoh: untuk mempelajari kinetika, sisi aktif,
struktur dan mekanisme aksi
membutuhkan enzim dengan kemurnian tinggi
• Sangat kompleks karena campur dengan
senyawa lain, baik makro maupun mikromol
harus dipisahkan dahulu
 Cara pemisahan
1. Penambahan senyawa mirip substrat
Enzim yang terdapat dalam keadaan tercampur dengan
senyawa lain ditambah senyawa mirip substrat
terbentuk kompleks analog substrat-enzim
elanjutnya enzim dipisahkan dari analog substrat
2. Presipitasi: dengan larutan garam, pemanasan,
perubahan pH, denaturasi, sentrifugasi bertingkat
3, Pemisahan: dengan filtrasi gel, elektroforesis,
kromatografi
 Distribusi intraseluler dari enzim
Struktur intraseluler tertentu: merupakan tempat
aktivitas biokimiawi tertentu dari sel
• Pada organisme multiselluler berbagai jaringan tertentu
mempunyai fungsi khusus
• Semua sel mempunyai membran sel, inti dan sitoplasma
sangat diperlukan untuk melakukan fungsi
biokimiawi dan fisiologis sel tersebut
• Membran sel: mempunyai fungsi tertentu sering
dihubungkan fungsi spesifik jaringan –jaringan,
mempertahankan permebialitas selektif,
mempertahankan lingkungan kimiawi yang
diperlukan sel supaya tetap berfungsi
- untuk transport yang diatur hormon tertentu
atau untuk transport solvent bermolekul kecil
difusi transport aktif/pasif
Mitokondria

• Merupakan pabrik ATP

• Terdapat 2 membran
- membran yang dalam membentuk lipatan yang
menonjol, membentuk krista, masuk ke dalam
matriks
- terdiri dari lipid dan protein
- terdiri dari rantai respirasi fosforilasi oksidatif
• Matriks dan bagian dalam mitokondria terdapat enzim-
enzim untuk reaksi siklus asam sitrat
• Lisosoma: Mengandung enzim-enzim pencernaan yang
menghidrolisis lemak, protein, asam nukleat dll., yang
selanjutnya dapat dimetabolisis dalam mitokondria
• Retikulum endoplasmik: Merupakan saluran dan
melanjutkan ke membran luar, tempat menempel
ribosoma untuk sintesis protein
• Aparatus golgi: Struktur pengantar retikulum
endoplasmik
• Nukleolus: di dalam inti mengandung RNA
• Nukleus: banyak mengandung DNA
• Sentrosoma: hanya tampak saat sel akan membelah(ikut
serta dalam proses mitosis)
Faktor-faktor yang mempengaruhi kecepatan
enzim
1. Benturan (Teori kinetik)
2. Kerja enzim
3. Pengaruh reaktan
Teori kinetik
Untuk dapat bereaksi, molekul-molekul harus
• Bertabrakan
• Mempunyai tenaga cukup untuk mengatasi tenaga
penghalang
 T T T

A A A
O O O
= jumlah molekul = energi kenitik
T = tenaga penghalang
A = tak satupun molekul memp. tenaga
B = sebagian tenaga kinetik yang cukup
C = seluruh mengatasi T untuk reaksi
Kerja enzim

Tenaga total yang terlepas (ΔG)

Tenaga penghalang

Tenaga total yang terlepas

Tenaga total yang terlepas

Pengaruh reaktan
Bila kadar reaktan tinggi
• Jumlah molekul mempunyai tenaga cukup untuk
bereaksi
• Frekuensi benturan tinggi
A + B AB
Bila A = 2 X v=2X
B= 2X v=2X
A dan B masing-masing 2 X v=4X
 k1
mA + nB AmBn
k-1
v1 = k1 [A]m [B]n
v-1 = k-1[Am Bn]
k1 [A]m [B]n = k-1[Am Bn]
k1 [Am Bn]
= = Keq
k-1 [A]m [B]n
• Rasio k1 dan k-1 dinamakan konstante keseimbangan = Keq
• Jika Keq = 1 maka reaksi seimbang ( )
• Keq > 1 maka reaksi spontan ( )
• Keq < 1 maka reaksi kebalikan ( )
Faktor-faktor yang mempengaruhi reaksi enzimatis
1. Kadar enzim 5. Oksidasi
2. Kadar substrat 6. Radiasi
3. Suhu 7. Koenzim
1. pH 8. Inhibitor
1. Kadar substrat (S)
V C
B ½V
v2 A
½V
v1 S1 S2 S3
 * Bila S dinaikkan kadarnya, maka v juga akan naik
sampai mencapai V berarti kanaikan v
sesuai debgan kenaikan kadar substrat sampai E
dijenuhi oleh substrat
* Konstante Michaelis – Menten
V (S)
v =
Km + (S)
I. Bila (S) <<<<<<< Km (misal di A)
V (S) V
v = bila = k , maka v = k (S)
Km + (S) Km
II. Bila (S) = Km (titik B)
V (S) V (S)
v = = = ½V
(S) + (S) 2 (S)

III. Bila (S) >>>>>>> Km (titik C)

V (S) V (S)
v = = = V v = kecepatan
Km + (S) (S) maksimum = V
* Bagaimana bila persamaan Michaelis –Menten
dibalik?
1 Km + (S)
=
v V (S)

1 Km 1 (S)
= X +
v V (S) V(S)

1 Km 1 1 persamaan garis
= X +
v V (S) V y = ax + b
1
v Bila S >>>>>>>> Km
maka:
1 1
=
v V
Km
V

1
1 Vmax 1
Km S
2. Kadar Enzim (E)

E
* Kecepatan awal reaksi (v) berbanding lurs dengan
kadar enzim
E + S ES E + P
E + S E + P
v1 = k1 (E)(S) k1 dan k-1 : konstante
v-1 = k-1 (E)(P) kecepatan reaksi

k1 (E)(P) (P)
Keq = = = kadar enzim tidak
k-1 (E)(S) (S) mempengaruhi Keq
3. Kadar koenzim
E + Ko-E E-Ko-E
Karena enzim tertentu hanya dapat bekerja kakau
ada Ko-E maka pengaruh kadar Ko-E thd
V sama dengan kadar Enzim terhadap V

4. Suhu
Bila T V
Bila T naik 10oC kecepatan reaksi 2 X lipat
Bila T turun 10oC kecepatan turun ½ X lipat
Aktivitas
enzim

0oC 37oC t
Suhu optimal = suhu dimana reaksi berjalan dengan
cepat. Bila suhu > suhu optimal reaksi
menurun karena enzim mengalami denaturasi
Q10 = Koefisien suhu = rasio perubahan kecepatan
apabila suhu naik 10oC
5. Oksidasi (Dehidrogenasi)
1. Hilangnya aktivitas katalitik
2. Perubahan konformasi
6. Radiasi
Enzim teroksidasi peroksida
7. pH
1. pH rendah atau tinggi Enzim mengalami
denaturasi aktivitas enzim menurun
2. pH rendah atau tinggi merubah muatan
enzim/substrat reaksi terganggu
3. Perubahan pH yang tinggi perubahan
konformasi enzim menjadi tak aktif
Contoh : E- + SH+ ESH
pH rendah: E- + H+ EH
pH tinggi : SH+ S + H+

100% SH+

pH rendah pH tinggi
pH maksimum
8. Inhibitor (penghambatan) aktivitas enzim
I. Penghambatan
a. kompetitif
reversibel
b. non kompetitif (tak bersaing)
irreversibel
II. Penghambatan
a. pada sisi aktif/asisi katalitik/ sisi substrat
b. pada sisi lain /sisi alosterik
I. Penghambatan kompetitif
* Inhibitor (I) merupakan senyawa yang analog
dengan substrat
* Struktur I sama dengan substrat (S)
* I mengikat E pada tempat pengikatan S
Contoh:
H -2H
H-C-COO H-C-C-OOH
HOOC-C-H suksinat HOOC-C-H
H Dehidrogenase (DH)
Asam suksinat Asam fumarat
OH
O=C asam malonat sbg Inhibitor kompetitif
H-C-COOH suksinat DH
II. A. Hambatan non kompetitif reversibel (hambatan
alosterik)
* Inhibitor terikat pada E di tempat sisi alosterik
bukan tempat S terikat E)
* Inhibitor menurunkan harga V, dapat diperbaiki
apabila jumlah S >>>> I, maka reaksi jalan terus
+I EI
E EIS E + P
+ S ES

E + P
B. Hambatan non kompetitif irreversibel (I mengikat
enzim dan mengubah struktur E)
+I
E EIS X E + P
+S
 Model-model sisi aktif/katalitik/substrat
* Sisi aktif: tempat pada E yang mengadakan reaksi
dengan S atau yang ditempat koenzim
* Model: I. Emil Fischer (dahulu)
II. Koshland
I. Model Fischer mempunyai kelemahan karena sisi
aktif bersifat kaku seperti key and lock
II. Model (Induced Fit = mendorong kecocokan)
- sisi aktif lebih fleksibel
- substrat akan menginduksi perubahan konfor-
masi enzim
Koshlan membedakan 3 residu asam amino
1. Residu kontak : residu A.A. dalam ikatan dengan
jarak 0,2 mm dari S
2. residu spesifik : residu A.A. yang ikut serta
dalam pengikatan S yang selanjutnya juga ikut
serta dalam proses katalitik
3. Residu katalitik: residu A.A. yang ikut serta
dalam perubahab ikatan kovalen selama E bekerja
 Modifiers (Modulator)
* Molekul yang dapat mengubah aktivitas E
* Di dalam tubuh secara fisiologis berguna untuk
mengatur kerja E dan metabolismenya
* Ada 2 macam modulator
1. Modulator positif: memacu aktivitas katalitik E
2. Modulator negatif: menurunkan aktivitas
katalitik E
 Fungsi logam (M) hubungannya dengan E
1. sebagai peranan struktural, katalitik
2. sebagai pengubah Keq:
logam meningkat reaksi lebih cepat
3. pengubah konformasi E inaktif menjadi aktif atau
sebaliknta

Metalo Enzim Metal activated enzim

* mengandung ion logam
fungsional
* pada pemurnian E, logam
tetap masih ada dalam
struktur E
* logam diperlukan
untuk aktivitas E
- * pada penurnia E,
logam lepas
Ada 4 kemungkinan bentuk konformasi yang terdiri dari
E, M, dan S dengan stokiometri: 1:1 : 1
1. E – S – M : komplek jembatab S
2. M – E – S : komplek jembatan E
3. E – M – S : komplek jembatan S
4. M
E : komplek jembatan siklis
S
Empat keadaan tersebut hanya mungkin pada metal
activated enzyme
Isozim
- Enzim-enzim yang secara fisik berbeda, tetapi
mengkatalisis reaksi yang sama (mempunyai
aktivitas katakitik sama)
- Terbentuk /terdapat pada E yang mempunyai
strutur kuarterner, contoh: laktat DH
- terdiri dari 4 protomer dari 2 tipe H & M
- hanya mol. tetramer yang memp. Aktivitas
katalitik , maka bila dikombinasi ada 5 bentuk
isozim
Bentuk-bentuk isozim laktat dehidrogenase
HHHH I1
HHHM I2
HHMM I3
HMMM I4
MMMM I5
Enzim hubungannya dengan proses-proses :
* diagnostik
* terapeutik
* prognostik
Prinsip dasar pengetahuan tentang enzim dalam bentuk:
- pengukuran kadar enzim dalam plasma dan
jaringan
- pengukuran substrat dalam darah

Dasar pemikiran:
Perubahan kadar enzim dalam plasma atau substratnya
merupakan refleksi adan adanya proses patologis pada
sel, jaringan atau organ
Macam enzim dalam plasma
1. Enzim plasma fungsional:
lipoprotein lipase: enzim yang diperlukan untuk
penjendalan darah, sedang yang untuk menghan-
curkan penjendalan darah: pseudokolin esterase.
Dalam keadaan normal kadarnya dalam darah >
di jaringan
2. Enzim plasma non fungsional
Amilase pankreas, lipase, alkalin fosfatase, dll.
yang dalam keadaan normal kadarnya rendah
Bagaimana cara untuk mengetahui bahwa sel, jaringan
atau organ dalam kondisi patologis?
Sangat ideal bila yang dianalisis adalah enzim-enzim yang
hanya diproduksi atau disekresi sel, jaringan atau organ
tersebut.
Contoh jantung: keratin fosfokinase, laktat
dehidrogenase
Defisiensi?
Akan terjadi penimbunan senyawa-antara tertentu
dalam darah dikeluarkan lewat urine
 Maka dengan mengukur kadar senyawa-antara tertentu
dapat ditunjukkan reaksi enzimatis mana yang
mengalami kegagalan atau yang dihambat
Enzim-enzim dalam serum yang sering digunakan untuk diagnosis
klinis
jenis enzim Untuk diagnosis
1. amino transferase
- aspartat amino transfera- - jantung infark
se = AST = SGPT
- alanin amino transferase - hepatitis
= ALT = SGPT
2. kreatinin kinase - gangguan otot
3. amilase, lipase - pankreastitis akut dll.
Pengobatan?
Diberikan senyawa yang merupakan produk
dari reaksi kimia yang dihambat
kadar senyawa-antara dalam darah / urin
akan turun

SELAMAT BELAJAR
SUKSES SELALU