BIOKIMIA KEPERAWATAN

METABOLISME ASAM AMINO

WIDYATMA ARYA SAWITRA

20180254
STIKES ST. FATIMAH MAMUJU
S1 KEPERAWATAN
2019
Overview jalur
metabolisme protein

Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si

Metabolisme Asam Amino
Protein makanan
dicerna

Asam-asam amino dalam darah

membran
sel

Asam amino protein

Senyawa mengandung N

Karbon Nitrogen

CO2 + H2O Urea

Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si

 Pencernaan dan Mobilisasi Protein dan Asam Amino

•Protein yang berasal dari makanan dicerna didalam lambung

•Enzim-enzim proteolitik akan memecah protein menjadi asam amino dan oligopeptida

• Oligopetida diserap sel usus halus, kemudian dengan bantuan enzim peptidase dipecah menjadi
asam amino, tripeptida dan dipeptida
• Selanjutnya dengan bantuan enzim peptidase tripeptida dan dipeptida dipecah menjadi asam
amino

• Asam amino yang terbentuk diserap oleh sel usus halus, selanjutnya masuk ke sistem tranport
darah

Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si

Proses penguraian protein
Pada vetebrata asam amino diperoleh dari penguraian protein
dengan menggunakan enzim proteolisis yaitu peptidase dan
protease.
Penguraian protein dimulai di dalam lambung yang
mengekskresikan pepsinogen, suatu zimogen (enzim in-aktif) yang
oleh pH lambung yang yang rendah diubah yang rendah diubah
menjadi pepsin (enzim aktif), selanjutnya pepsin meneruskan
katalisis pengaktifan pepsinogen menjadi pepsin (suatu
autokatalis).
Getah pankreas yang disekresikan ke dalam usus halus
menuyumbangkan zymogen kimotripsinogen; tripsinogen;
prokarboksipeptidase A dan B dan proelatase yang akan
menguraikan protein menjadi asam-asam amino.

Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si

 Reaksi katabolisme asam amino
1. Reaksi transaminasi
Contoh ;
alanin + α -keto glutarat piruvat + glutamat
Aspartat + α -keto glutarat OAA + glutamat

2. Reaksi Deaminasi
Contoh :
Glutamat + NAD+ + H2O α -KG+ NH3 + NADH

Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si

Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si
 Metabolisme asam amino
Pada hewan tingkat tinggi, asam amino berfungsi sebagai :
 Penyusun struktur protein
 Prekursor biomolekul seperti hormon; purin; pirimidin;
porfirin dan beberapa vitamin.
 Sumber energi terutama bila asam amino yang
dikonsumsi lebih banyak daripada yang dibutuhkan
untuk mengganti protein tubuh

Bila asam amino yang dipakai sebagai sumber energi, asam

amino tersebut kehilangan gugus aminonya, selanjutnya
kerangka karbonnya diproses menjadi :
 glukosa dengan proses glukoneogenesis (kebalikan proses
glikolisis),
 dioksidasi menjadi karbondioksida dan air dalam daur TCA.

Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si

Pada mamalia, sebelum asam amino diubah menjadi glukosa,
pertama-tama harus ditransformasi menjadi piruvat atau
dikarboksilat pada daur TCA. Sedangkan vetebrata mengoksidasi
asam amino eksogen (dari bahan makanan) dan asam amino
endogen (dari perombakan protein tubuh).

Contoh : Seorang laki-laki dengan berat badan 70 Kg dengan

bahan makanan kurang lebih 400 gram protein, ¼ protein diubah
menjadi glukosa dan sisanya ¾ protein didaur ulang.

Setiap hari, manusia menukar atau menggantikan 1-2% dari total

protein tubuh, khususnya protein otot. Dari asam amino yang
dibebaskan, 75-80% digunakan kembali untuk sintesis protein
yang baru. Nitrogen pada 20-25% dari asam amino sisanya
membentuk senyawa ureum. Untuk mempertahankan kesehatan,
seorang dewasa memerlukan 30 hingga 60 gram protein per hari
atau ekuivalennya dalam bentuk asam amino bebas.

Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si

 Laju pemakaian asam amino dan proporsi asam amino yang
berlainan yang dipakai tergantung pada berbagai faktor :
 tersedianya bahan bakar lain
 tersedianya asam amino eksogen
 kebutuhan organisme akan asam amino untuk sintesis protein
 ketergantungan nutrisi organisme akan asam amino
 kebutuhan asam amino spesifik sebagai prekursor biomolekul
lain.
Proses degradasi asam amino dimulai dengan pengambilan gugus
-amino dari asam amino yang akhirnya dieksresikan sebagai urea
dalam urine atau amonia atau asam urat tergantung pada spesies
organisme.
Kelebihan asam amino dari yang dibutuhkan untuk biosintesis
protein tidak dapat disimpan, tidak dapat juga diekstraksikan
sebagai asam amino. Pada umumnya, gugus amino dari kelebihan
asam amino dikeluarkan oleh deaminasi oksidatif dan rangka
karbonnya dirubah menjadi asetil atau aseto-asetil-KoA, piruvat
atau salah satu dari zat antara siklus asam sitrat.
Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si
Amonia dapat diekskresikan dalam beberapa cara seperti
dikeluarkan dalam bentuk amonia bebas oleh ikan yang disebut
amonotelik, dikeluarkan dalam bentuk asam urat oleh burung
yang disebut urikotelik dan dikeluarkan dalam bentuk urea
oleh mamalia yang disebut ureotelik.

Amonia merupakan senyawa toksik terhadap sistem syaraf pusat.

oleh karenanya amonia harus dikeluarkan. Pada mamalia amonia
diubah menjadi urea melalui siklus urea yang selanjutnya
dikeluarkan lewat urine.

Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si

 Reaksi katabolisme asam amino
1. Reaksi transaminasi
Contoh ;
alanin + α -keto glutarat piruvat + glutamat
Aspartat + α -keto glutarat OAA + glutamat

2. Reaksi Deaminasi
Contoh :
Glutamat + NAD+ + H2O α -KG+ NH3 + NADH

Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si

Semua asam amino dapat didegradasi menjadi senyawa
antara dari daur asam sitrat seperti terlihat di bawah
ini.

Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si

Asam amino merupakan prekursor biosintesis kerangka basa purin
dimana 3 asam amino berperan dalam pembentukannya yaitu asam
aspartat, format, glisin dan glutamin

Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si

 Ganguan metabolik berkaitan dengan setiap reaksi
pada siklus ureum.

 Hiperamonemia Tipe I
Defesiensi karbamoil fosfat sintase I
 Hiperamonemia Tipe II
Defesiensi ornitin transkarboilase
 Sitrulinemia
Defesiensi argininosuksinat sintase
 Arginosuksinilkasiduria
Defesiensi argininosuksinase
 Hiperargininemia
Defesiensi sintesis ureum.

Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si

Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si
PENYAKIT YANG BERHUBUNGAN
DENGAN METABOLISME AS. AMINO
1. Alkaptonuria
Penyebab tidakadanya enzim homogentisat
dioksigenase
2. Phenilketonuria (PKU)
Penyebab : tidak adanya enzim fenilalanin 4-
monooksigenase atau fenilalanin hidroksilase
3. Albino
Penyebab : tidak adanya enzim tirosin 3-
monooksigenase
Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si
Metabolisme Porfirin dan Heme

Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si

Metabolisme Heme
Biosintesis Heme

Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si

 Metabolisme Heme lanjutan

Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si

Degradasi Heme

Biokimia Keperawatan /Syafrizayanti, M.Si Degradasi Heme

Metabolisme Asam amino (lanjutan)
Transport ammonia ke liver untuk sintesis urea
Saat puasa atau keadaan sangat
lapar, asam amino yang berasal dari
proteolysis protein otot mengalami
reaksi transaminasi menjadi glutamat.
Glutamat diubah menjadi alanin dan
masuk ke liver

Di liver alanin diubah menjadi

piruvat, yang kemudian bisa
digunakan untuk pembentukan
glukosa melalui jalur
glukoneogenesis

Dari proses penggunaan asam

amino sebagai sumber glukosa
ini, dihasilkan ion amonia.
Siklus Urea
Regulasi siklus Urea pada
enzim Carbamoyl phosphate
synthetase

Gangguan siklus urea terjadi

pada ornithine transcarbaoylase
(OTC)
Pada anak laki-laki
menyebabkan terjadinya
hyperammonaemia, bisa
menyebabkan kematian.
Deteksi dilakukan dengan
melihat kadar asam orotat pada
urin
 REAKSI PADA SIKLUS UREA
1. NH4+ + CO2 + 2 ATP Karbamoil Pospat
2. Karbamoil Pospat + Ornitin Sitrulin
3. Sitrulin + aspartat + ATP argino suksinat
4. Argino suksinat fumarat + arginin
5. Arginin + H2O Ornitin + Urea
Urea yang tebentuk dikeluarkan melalui urin
Reaksi pada siklus urea terjadi di hati
Ekskresi Nitrogen
 Metabolisme Porfirin dan Heme
Senyawa tetrapyrroles memiliki empat cincin pirol

Empat kelompok senyawa

tetrapyrrole:
1) Heme (besi porphyrin)
2) Chlorophylls
3) Phycobilins (pigment fotosintetis
alga
4) Cobalamins (Vitamin B12 dan
turunannya).
 Biosisnteisis Heme
Fungsi utama glisin dalam jalur metabolisme adalah untuk biosisntesis
senyawa tetrapyrrole. Biosintesis Heme
Semua senyawa tetrapyrrole disintesis dari asam aminolevulenat (ALA).

All of the nitrogen in heme is derived from glycine and all of the carbons are
derived from succinate and glycine. Thus, the process by which heme is
synthesized is also called the succinate-glycine pathway. The first step in the
process is catalyzed by a pyridoxal phosphate-containing enzyme,
-aminolevulinic acid synthetase (ALA synthetase) The next step is the
synthesis of a substituted pyrrole compound, porphobilinogen from ALA
 Metabolisme Heme lanjutan

The four porphobilinogen molecules condense to yield a porphyrinogen

Finally, the side chains are modified and the ring system is dehydrogenated
(Figure 21.30).
Note that uroporphyrinogen III is an asymmetric compound. It arises from
action of uroporphyrinogen I synthase and uroporphyrinogen III cosynthase.
If only the first enzyme is active, the symmetric compound,
uroporphyrinogen I is produced.

In the hereditary condition called congenital

erythropoietic porphyria, the uroporphyrinogen
III cosynthase is defective and the symmetric
type I porphyrins accumulate, causing the
urine to turn red, the skin to become
photosensitive, and the teeth to become
fluorescent. Because insufficient heme is
produced, anemia results.
The major regulatory step in heme synthesis is
the ALA synthetase reaction. Through
feedback inhibition, heme regulates the
enzyme. Heme also inhibits the translation of
ALA synthetase. At even higher levels, heme
blocks transport of ALA synthetase to the
mitochondrion - its site of action.
Hemoglobin is a heme containing protein responsible for transporting oxygen in
the bloodstream. The heme in hemoglobin is in the form of an iron complexed with
protoporphyrin IX. The protection of an oxygen-binding metal from irreversible
oxidation is the functional reason for the existence of myoglobin and hemoglobin.
These two molecules provide environments in which the first step of an oxidation
reaction (the binding of oxygen) is permitted, but the final step (oxidation) is
blocked.
Myoglobin is a heme containing protein responsible for storing oxygen. The heme
in myoglobin is in the form of an iron complexed with protoporphyrin IX. The
protection of an oxygen-binding metal from irreversible oxidation is the functional
reason for the existence of myoglobin and hemoglobin. These two molecules
provide environments in which the first step of an oxidation reaction (the binding of
oxygen) is permitted, but the final step (oxidation) is blocked.
Pengikatan oksigen