Asam Amino dan Protein

Woro Anindito Sri Tunjung, Ph.D

Lab. Biokimia
Fakultas Biologi UGM
Protein
 Molekul yg sangat vital untuk
organisme  terdapat di semua sel
 Merupakan Polimer  disusun oleh
20 mcm asam amino standar
 Rantai asam amino dihubungkan dg
ikatan kovalen yg spesifik
 Struktur & fungsi ditentukan oleh
kombinasi, jumlah dan urutan asam
amino
 Sifat fisik dan kimiawi  dipengaruhi
oleh asam amino penyusunnya
 Urutan asam amino ditentukan oleh
DNA nya
Carbohydrates, Lipids, and Proteins

Figure
Asam Amino

 merupakan unit penyusun

protein
 Struktur:
satu atom C sentral yang
mengikat secara kovalent:
 gugus amino,

 gugus karboksil,

 satu atom H dan

 rantai samping (gugus R)

• Gugus R  rantai samping yang berbeda-beda pada
setiap jenis asam amino
• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
-. Struktur
-. Ukuran
-. Muatan elektrik
-. Sifat kelarutan di dalam air
Asam amino standar
 Asam amino yang menyusun
protein organisme ada 20 macam
disebut sebagai asam amino
standar
 Diketahui asam amino ke 21
disebut selenosistein (jarang
ditemukan) Terdapat di beberapa
enzim seperti gluthatione
peroxidase
 Selenenosistein mempy kode
genetik: UGA  biasa utk stop
kodon  tjd pd mRNA dgn
struktur 2nd yg banyak.
Klasifikasi Asam amino
 Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)
 Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non
polar, ada/tidaknya gugus terionisasi

 Non Polar
 Polar : bermuatan & tidak bermuatan

 Alifatik
 Aromatik
 Basa
 Asam
Asam amino non polar
 Memiliki gugus R alifatik
 Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
 Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a spt
Ile (I)  biasa terdapat di bagian dlm protein.
 Prolin berbeda dgn a.a  siklis. Tapi mempunyai
byk kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini.
 Umum terdapat pada protein yang berinteraksi
dengan lipid
Asam amino polar
 Memiliki gugus R yang tidak bermuatan & bermuatan
 Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin
 Bersifat hidrofilik  mudah larut dalam air
 Cenderung terdapat di bagian luar protein
 Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi
pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami
oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide
 (-S-S-)  sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena
selalu tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode
oleh DNA)
Asam amino dengan gugus R aromatik

 Fenilalanin, tirosin dan triptofan

 Bersifat relatif non polar  hidrofobik
 Fenilalanin bersama dgn V, L & I  a.a plg
hidrofobik
 Tirosin  gugus hidroksil , triptofan  cincin indol
 Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen 
penting untuk menentukan struktur ensim
 Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ
280 nm  sering digunakan utk menentukan kadar
protein
Absorption of UV Light by Aromatic
Amino Acids
Asam amino dengan gugus R bermuatan positif
 Lisin, arginin, dan histidin
 Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai
sampingnya
 Bersifat polar  terletak di permukaan protein dapat
mengikat air.
 Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd
gugus imidazol) dibanding
 lisin  gugus amino
 arginin  gugus guanidino
 Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH
fisioligis  sering berperan dlm reaksi ensimatis yg
melibatkan pertukaran proton
Asam amino dengan gugus R
bermuatan negatif
 Aspartat dan glutamat
 Mempunyai gugus karboksil pada rantai
sampingnya  bermuatan (-) / acid pada pH 7
 Classification Based on Chemical
Constitution

Small amino acids – Glycine, Alanine

Branched amino acids – Valine, Leucine, Isoleucine
Hydroxy amino acids (-OH group) – Serine, Threonine
Sulfur amino acids – Cysteine, Methionine
Aromatic amino acids – Phenylalanine, Tyrosine, Tryptophan
Acidic amino acids and their derivatives – Aspartate,
Asparagine, Glutamate, Glutamine
Basic amino acids – Lysine, Arginine, Histidine
Imino acid - Proline
 Essential Amino Acids in Humans

 Required in diet
 Humans incapable of forming requisite
carbon skeleton

Arginine* Lysine
Histidine* Methionine
Isoleucine Threonine
Leucine Phenylalanine
Valine Tryptophan

* Essential in children, not in adults

 Non-Essential Amino Acids in Humans

 Not required in diet

 Can be formed from a-keto acids by transamination and
subsequent reactions
Alanine Glycine
Asparagine Proline
Aspartate Serine
Glutamate Cysteine (from Met*)
Glutamine Tyrosine (from Phe*)

* Essential amino acids

 Ninhydrin Reaction

This strong oxidizing agent bring about the

oxidative decarboxylation of amino acid.
The ammonia and hydrindantin forme
ninhydrin, a purple pigment.
Asam amino non standar
 Merupakan asam amino
diluar 20 mcm as. Amino
standar
 Terjadi karena modifikasi
yang terjadi setelah suatu
asam amino standar
menjadi protein.
 Kurang lebih 300 asam
amino non standar modifikasi serin yang
dijumpai pada sel mengalami fosforilasi
oleh protein kinase
• modifikasi prolin  dlm proses
modifikasi posttranslasi, oleh
prokolagen prolin hidroksilase.

• Ditemukan pada kolagen untuk

menstabilkan struktur

• Dari modifikasi Glu oleh vit K.

•  karboksi glutamat mampu
mengikat Ca  penting utk
penjendalan darah.
• Ditemukan pd protein protombin
• Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein
kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya
polisakarida
• Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak
menyusun protein  merupakan senyawa antara
metabolisme (biosintesis arginin dan urea)
STEREOISOMER PADA ASAM AMINO

 Semua asam amino

kecuali Gly  mempyai
atom C asimetris  C
chiral atau stereocenter
 Stereoisomer :
 Asam amino lefo (L)  kiri
 Asam amino dekstro (R) 
kanan
 D-asam amino terdapat
di alam tapi tidak
menyusun protein.
 Beberapa diantaranya
mempunyai fungsi yang
sangat penting tetapi
tidak pernah ditemukan
menyusun protein.
 Contoh D alanin dan D
glutamat terdapat pada
dinding sel bakteri
 Ionisasi Asam Amino
 Di dalam larutan dgn pH fisiologis (mendekati netral)
 asam amino dgn gugus amino dan gugus karboksil
 terionisasi

Zwitterion
 Ala  larut dalam air,
akan berbentuk dipolar ion
atau zwitterion yang dpt
bersifat :
Asam (donor proton)
Basa (aseptor proton)

amfoterik atau amfolit (amfoterik

elektrolit)
KURVA TITRASI ASAM AMINO

Asam amino sederhana spt alanin bersifat diprotik 

jika terprotonasi dengan sempurna

gugus karboksil maupun aminonya menerima

proton.

dapat terionisasi menghasilkan 2 group / bentuk

yang menghasilkan proton
 Titrasi

penambahan / pengurangan
proton secara gradual

Glisin
menunjukkan kurva diprotik.
mempunyai 2 fase
pelepasan proton yang
berbeda

Pada kond pH sgt

rendah btk mana yg
plg dominan?
 Fase titrasi I
 asam amino sbg donor
proton,
-COOH kehilangan proton
Pada titik tengah fase titrasi
tjd kesimbangan [ ] molar
antara proton donor : proton
akseptor pada kondisi ini,
pH =pKa

Gly  pH titik tengah fase

titrasi I :2.34

pKa  ukuran kecenderungan suatu

grup melepaskan proton
Titrasi terus berlanjut 
Mencapai pH 5,97

titik dimana pelepasan

proton fase I telah komplet
dan mulainya pelepasan
proton fase II

Bentuk Gly yang dominan 

+H3N-CH2-COO-
 Fase titrasi II

pelepasan proton dari –

NH3+

Titik tengah  pH 9.60 =

pKa –NH3+

Titrasi selesai pada pH 12 

bentuk paling dominan
H2N-CH2-COO-
 Gly terdpt dlm bentuk
dipolar
 terionisasi sempurna
tdk mempunyai muatan
elektris net

titik isoelektris / pH
isoelektrik
pI / pHI

pI = ½ (pK1 + pK2)
pI = ½ (2.34 + 9.60) = 5.97
Asam amino
memiliki sifat
asam dan basa
yang berbeda
tergantung gugus
R – nya
Titration of Amino Acids with Ionizing
Side Chains

Isoelectric point (pI) for amino acids with ionizable side chains:
Take average pKa for the two ionizations involving the neutral (net charge of
zero) species.
pI of Glu = (2.19 + 4.25)/2 = 3.22
pI of His = (6.0 + 9.17)/2 = 7.59
Properties of Different Amino
Acid Side Chains
Formation of a Peptide
penggolongan

 Peptides: kurang dari 50 aa

 Dipeptides: 2 amino acids
 Tripeptides: 3 amino acids
 Polypeptides: lebih dari 10 aa

 Proteins: lebih dari 50 amino acids

 Typically 100 to 10,000 amino acids linked
together
Fungsi Protein

 Katalisator utama dalam biokimia enzymes

 Komponen struktural sel (tendons, membrane,
kartilago, rambut, kulit dll)
 Regulator proses fisiologis (kapan suatu gen
terekspresi)
 Transpor dan pembawa ion / molekul kecil :
hemoglobin, transferin, lipoprotein
 Vision  eye lens
 Protein nutrien dan penyimpan
Fungsi protein

 Protein kontraktil (motil protein) : aktin ,

tubulin, otot
 Protein untuk pertahanan diri : antibodi
Levels of Protein Structure
 Primary Structure urutan asam amino
 Secondary Structure – pengaturan lokal
kerangka atom polipeptida (tanpa
mempertimbangkan gugus R)
 Tertiary Structure – struktur 3 dimensi protein
 Quaternary Structure – pengaturan subunit
yang menyusun protein kompleks
 Ikatan kimia yang membangun struktur protein

08/14/21 RarastoetiP/FBio-UGM 47
Stuktur primer
 Ikatan peptida dapat dihidrolisis (dipecah)
dengan cara pemanasan, dengan asam
kuat (6 M HCl) atau basa kuat.

 Hidrolisis merupakan reaksi penting untuk

menentukan asam amino yang menyusun
protein. Hidrolisis peptida dapat dilakukan
secara enzimatik dengan protease
Jenis protease

•memiliki sisi
pemotongan yang
spesifik

•membebaskan
ujung residu
yang spesifik pula

08/14/21 RarastoetiP/FBio-UGM 50
 Beberapa polipeptida rantai pendek mempunyai aktivitas
biologis, misalnya:
ohormon insulin (30 asam amino),
ohormon glukagon (29 asam amino).

 aspartam  zat manis buatan,

 enkafalin yakni senyawa yang mampu mengontrol rasa
sakit dan ditemukan pada sel syaraf (reseptor), zat ini
dapat berikatan dengan orfin, heroin dan senyawa adiktif
lainnya.

08/14/21 RarastoetiP/FBio-UGM 51
Primary Structure of Bovine
Insulin
First protein to be fully sequenced (by
Fred Sanger in 1953). For this, he won his first
Nobel Prize (his second was for the Sanger
dideoxy method of DNA sequencing).
The Genetic Code
Ikatan kovalen disulfida oleh asam amino yang mempunyai unsur S (sistein) 
sering ditemui pada polipeptida dan protein  menentukan struktur dan fungsi
protein (misalnya: hormon insulin, imunoglobulin atau antibodi)

08/14/21 RarastoetiP/FBio-UGM 54