ENZIM

Dr. E. Bimo Aksono H, M.Kes Drh

FAKULTAS KEDOKTERAN HEWAN
UNIVERSITAS AIRLANGGA

1
 REFERENSI

Harper’s Illustrated Biochemistry.

Murray, R.K; D.K. Granner; P.A; Mayes.
V.W. Rodwell. 2003. Twenty-Seventh
Edition. International Edition. Mcgraw-Hill
Companies inc. Lange Medical Publication

2
 PENDAHULUAN
MAKANAN DICERNA DIMETABOLISME
dalam saluran dalam sel
pencernaan
METABOLISME :
 KATABOLISME
MOLEKUL YG LEBIH BESAR  MOLEKUL YG LEBIH KECIL
GLUKOSA  CO2 + H2O + ENERGI
 ANABOLISME = SINTESIS
MOLEKUL YG LEBIH KECIL  MOLEKUL YG LEBIH BESAR
GLUKOSA  GLIKOGEN

ENZIM

SEL JARINGAN ORGANISME

tersusun dari molekul2

REAKSI KIMIA
3
REAKSI KIMIA biasa dalam laboratorium
 

Mempercepat reaksi
 
 
- 
PERLU PEMANASAN
   PERLU KATALISATOR
 

4
Organisme

Suhu Tubuh Relatif Konstan

Perlu Katalisator

ENZIM

Biokatalisator
5
 Organisme sel molekul

enzim
Endoplasmik retikulum

ribosom
cytoskeleton

inti mitochondrion

Golgi app.

sitosol lisosom

peroxisom

Sel eukariot 6
  
LETAK ENZIM dalam SEL
 
BBerkaitan dengan FUNGSI ORGANEL SEL yang bersangkutan
-         ENZIM MITOKONDRIAL :
Reaksi pengadaan energi, reaksi oksidasi yang menghasilkan energi
-         ENZIM RIBOSOMAL :
Reaksi biosintesis protein
         ENZIM INTI :
Berkaitan dengan perangkat genetika
         ENZIM LISOSIM :

.Berkaitan dengan proses digestif intrasellular,

.Destruksi hidrolitik bahan yang tak diperlukan sel
-         Enzim mikrosomal :
. Reaksi hidroksilasi dalam sintesis hormon steroid
.Metabolisme dan inaktivasi obat
 

7
I. BIOKIMIA mempelajari :
SUSUNAN KIMIAWI DALAM ORGANISME
PROSES2 KIMIA
virus, bakteri, tumbuhan, hewan, manusia
ENZIM :
PROTEIN  BIOKATALISATOR
ALUR METABOLIK
E1 E2 E3 E4 E5 E6 E7
A B C D E F G P
 A = substrat awal
 P = produk akhir
 B,C,D,E,F,G = senyawa2 antara (intermediates)
 E1 searah
E. regulator

8
LETAK ENZIM DALAM SEL
 BERKAITAN DGN FUNGSI ORGANEL Ybs.
 E. MITOKONDRIAL  REAKSI PENGADAAN ENERGI
Reaksi oksidasi  Energi
Rantai respirasi  dalam mitokondria
 E. RIBOSOMAL  SINTESIS PROTEIN
KATALISATOR  mempercepat reaksi
IKUT SERTA DALAM REAKSI KIMIA & MEMPERCEPAT REAKSI
KIMIA, TETAPI PD. AKHIR REAKSI AKAN DIDAPAT KEMBALI
SEPERTI SEMULA
DIBUTUHKAN DLM. JUMLAH KECIL
CELAH AKTIF

E
+ S
+
P
KOMPLEKS [ES] E
9
 KATALISATOR INORGANIK ENZIM
1. H+, OH-, Pt 1. PROTEIN  biokatalisator
2. E. aktivasi  2. E aktivasi 
3. - 3. BEREAKSI SPESIFIK
4. - 4. TIDAK TAHAN PANAS

10
 kead. transisi

G E. level tanpa katalisator

Ea
=

dgn katalisator inorg

E. bebas
Ea'
dgn enzim

Ea''
kead. awal  G = Perubahan
E. bebas

kead. akhir

Perjalanan
reaksi

11
keadaan awal  pd suhu tertentu
Reaksi kimia : A  P
Lab kimia : dipanasi
di + katalisator
Sistem biologis : - suhu konstan
- + Enzim
A+B C+D
ΔG = 0  seimbang
ΔG < 0  Rx ke kanan bersifat eksergonik
ΔG > 0  Rx ke kanan bersifat endergonik
 
KESIMPULAN :

- KATALISATOR MENURUNKAN ENERGI AKTIVASI

- ENZIM MENURUNKAN ENERGI AKTIVASI LEBIH
BANYAK 12
 Ea = ENERGI AKTIVASI
 JUMLAH ENERGI YG DIPERLUKAN UNTUK MEMBAWA SEMUA
MOLEKUL DLM. 1 MOLE SUATU BAHAN PD. SUATU SUHU TERTENTU
DR. KEADAAN AWAL MENUJU KEADAAN TRANSISI
 MENGATASI HAMBATAN ENERGI
ΔG : PERUBAHAN ENERGI BEBAS
 TIDAK DIPENGARUHI KATALISATOR
ENZIM BEREAKSI SPESIFIK artinya :
SUATU ENZIM HANYA DAPAT BEREAKSI DGN. SUATU SUBSTRAT
TERTENTU atau PD. SEJUMLAH KECIL SENYAWA SEJENIS
CONTOH :
Laktase
 LAKTOSA GLUKOSA + GALAKTOSA
 Heksokinase : - GLUKOSA
- HEKSOSA LAIN: FRUKTOSA
 DAYA IKAT (AFINITASNYA) BEDA
Km

13
KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM

NAMA ENZIM
 DULU  SEDERHANA
Mis: EMULSIN, PTYALIN
 ‘S’ + ASE
Mis: UREASE, LIPASE
JENIS REAKSI + ASE
Mis: TRANSFERASE, DEHIDROGENASE
‘S’ + JENIS REAKSI + ASE
Mis: MALAT DEHIDROGENASE
‘S’ Jenis reaksi
 TATANAMA ENZIM IUBMB:
1. REAKSI & ENZIMNYA DIBAGI DALAM 6 KELAS UTAMA
2. NAMA ENZIM T.D. 2 BAGIAN:
Bgn. 1  NAMA SUBSTRAT
Bgn. 2  JENIS REAKSI + ASE

14
KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM

Mis:
1.1.1.1 Alkohol : NAD Oksidoreduktase
= alkohol dehidrogenase
3. INFORMASI TAMBAHAN DALAM ( )
Mis:
 1.1.1.37 L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASE

(decarboxylating)
L-MALAT + NAD+  PIRUVAT + CO2 + NADH + H+
 1.1.1.37 L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASE

L-MALAT + NAD+  OKSALOASETAT + NADH + H+

 NOMOR KODE SISTEMATIK
Mis : EC.2.7.1.1 enzim yg dimaksud : heksokinase
Transferase Akseptor gugus alkohol
Transfer fosfat

 -D-GLUKOSA Heksokinase/Glukokinase -D-GLUKOSA 6-P

Mg++
ATP ADP
15
16
 KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB

ADA 6 KELAS (GOLONGAN) UTAMA :

1. OKSIDOREDUKTASE :
 MENGKATALISIS REAKSI OKSIDASI – REDUKSI.
P.U. : ENZIM2 PD. PROSES OKSIDASI BIOLOGIS
Laktat dehidrogenase
PIRUVAT + NADH + H+ LAKTAT + NAD+
2. TRANSFERASE :
 MENGKATALISIS TRANSFER/PEMINDAHAN GUGUS FUNGSIONAL
(BUKAN HIDROGEN) ANTARA SEPASANG SUBSTRAT
S–G + S’ S’–G + S

Mg++
-D-GLUKOSA+ATP -DGLUKOSA-6-P +ADP
Heksokinase
Glukokinase
HIDROLASE :
1. MENGKATALISIS PEMBELAHAN HIDROLITIK
Contoh : Enzim - Amilase
- Lipase
- Karboksi peptidase A

17
 KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB

Reaksi ––– -D-GALAKTOSIDA + H2O = suatu alkohol + D-galaktosa

4. LIASE (LYASE) :
 MENGKATALISIS REAKSI PEMBENTUKAN ATAU PEMECAHAN
IKATAN RANGKAP DUA, ATAU PEMBELAHAN LAIN YG.
MENYANGKUT PENYUSUNAN KEMBALI ELEKTRON
Contoh :
 ALDOLASE : KETOSA-I-P ALDOSA + DIHIDROKSI ASETON-P
 FUMARASE :
HO – CH – COOH H – C – COOH
| = || + H2 O
CH2 – COOH HOOC – C – H
MALAT FUMARAT
 PIRUVAT DEKARBOKSILASE :
O O
|| ||
– OOC – C – CH + H+ CO2 + H – C – CH3
3

PIRUVAT ASETALDEHID

18
 KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB

5. ISOMERASE :
 MENGKATALISIS PENYUSUNAN KEMBALI INTRAMOLEKULER
All Trans – retinin 11 – cis – retinin

6. LIGASE :
 MENGGABUNGKAN 2 MOLEKUL, DISERTAI PEMUTUSAN IKATAN
PIROFOSFAT PD. ATP ATAU SENYAWA SEJENIS
Mis :
~ PIRUVAT KARBOKSILASE :
O O
|| ||
– OOC – C – CH + CO – OOC – C – CH – COO –
3 2 2

PIRUVAT ATP ADP+Pi OKSALOASETAT

19
 MEKANISME KERJA ENZIM

ENZIM PROTEIN TERSUSUN DARI ASAM AMINO

ASAM AMINO DALAM LARUTAN SELALU berbentuk ion tergantung pH larutan

R - C - COOH RUMUS UMUM ASAM AMINO

I
NH2

AKTIVITAS KATALITIK ENZIM ERATHUBUNGANNYA DENGAN

STRUKTUR ENZIM (PROTEIN)

20
 

R - C - COOH R - C - COO
I I
NH3+ NH3+
 

 
_
R - C - COO
I
NH2

21
 LIGAND
 MOLEKUL KECIL YG BISA TERIKAT PADA MOLEKUL
BESAR

E
S=SUBSTRAT
I=INHIBITOR
E
A=AKTIVATOR
A E=ENZIM

E
S
I LIGAND
I A

22
 STRUKTUR PROTEIN

H O H O H O H O
| || | || | || |

||
+
H3 N – C – C – N – C–C–N–C–C–––N– C–C
|
| | | | | | | O–
R1 H R2 H R3 H R
ujung
ujung karboksil bebas
amino bebas IKATAN PEPTIDA
» H
|
R – C – COOH • ASAM AMINO DALAM LARUTAN SELALU BERMUATAN
| •  PROTEIN JUGA SELALU BERMUATAN
NH2
asam amino
» +
H3N COO–
aa1 aa2 aa3 aa4 aa5 aa6

RANTAI PEPTIDA  20 jenis a.a. dasar

23
 STRUKTUR PRIMER PROTEIN :
URUTAN ASAM AMINO PD. RANTAI PEPTIDA DR. UJUNG
AMINO BEBAS SAMPAI UJUNG KARBOKSIL BEBAS
(awal) (akhir)

 URUTAN a.a PD. TIAP JENIS RANTAI PROTEIN TIDAK

JUMLAH a.a SAMA (BERBEDA)

letak ujung NH3+

letak ujung –COOH–
letak suatu a.a

H H H
| | +OH– |
R – C – COOH R – C – COO– R – C – COO–
| +H+ | |
NH3+ NH3+ NH2
pH < iep iep pH>iep
muatan=0 pKa COOH < NH3+

24
 STRUKTUR SEKUNDER :

H H O R
| | || |
–N–C–C– C–C–N–
| || | |
CH2 O H H
| : :
S ikatan : : ikatan
disulfida : : Hidrogen
|
: :
S
H H O
|
| | ||
CH2 –N–C–C
| |
–N–C–C– R
*  Helix
| | ||
H H 2O
* Lain : * LIPIT  =  - PLEATED
* KUMPARAN ACAK = RANDOM COIL

Cys Cys
– SH – SH 25
 STRUKTUR TERSIER :

celah
aktif

Dari satu untai rantai polipeptida monomer

- Contoh : MIOGLOBIN (MYOGLOBINE)  MONOMER

- Struktur Tersier :
• IKATAN HIDROGEN
• GAYA VAN DER WAALS
2 IKATAN 2
YG. LEMAH

26
STRUKTUR KUARTERNER :

 MONOMER T.D. SATU UNTAI RANTAI POLIPEPTIDA

PROTOMER
HANYA SAMPAI STRUKTUR TERSIER

 DIMER

subunit

 TETRAMER TERMASUK STRUKTUR

KUARTERNER
subunit

OLIGOMER
POLIMER

27
 STRUKTUR KUARTERNER :

SATU MOLEKUL T.D. > 1 RANTAI PEPTIDA

T.D. 2 SUBUNIT ATAU LEBIH
 1 SUBUNIT ~ 1 RANTAI PEPTIDA
DIIKAT OLEH :
 IKATAN HIDROGEN IKATAN2 YG
 IKATAN ELEKTROSTATIK LEMAH
KEGUNAAN :
 SUPAYA MOLEKULNYA LEBIH STABIL
 UNTUK MENDAPAT FUNGSI TERTENTU

ENZIM CELAH AKTIF

(ACTIVE SITE)

28
 RANTAI POLIPEPTIDA 

ADA YG SAMA SEMUA, ADA YG. BEDA

gen rantai   
Hb : 22 susunan a.a rantai   
LDH : M4
H4
ISOZIM
M3H MENGKATALISIS REAKSI
M2H2 YG SAMA
MH3

29
 DENATURASI

RUSAKNYA STRUKTUR PROTEIN TETAPI TIDAK SAMPAI MERUSAK

STRUKTUR PRIMER (IKATAN PEPTIDA)

 
IKATAN PEPTIDA tidak rusak
IKATAN DISULFIDA

30
KERUSAKAN DAPAT DISEBABKAN :

 
SUHU TINGGI

PH TERLALU TINGGI ATAU TERLALU

RENDAH (PH EKSTREM)

LOGAM BERAT Hg++ mengikat

gugus -SH

sehingga enzim inaktif

31
 CARA KERJA ENZIM
celah aktif = celah katalitik
= celah pengikat substrat
~
E
+ S
E
+
P
Kompleks
E : ENZIM E-S
S : SUBSTRAT
P : PRODUK
~ UKURAN MOLEKUL E : BESAR
UKURAN MOLEKUL S : KECIL
~ DALAM SISTEM BIOLOGIS :
 KADAR E << KADAR SUBSTRAT

~ IKATAN E–S  IKATAN YG, LEMAH

32
 KEKHUSUSAN ENZIM

BILA ADA KESESUAIAN ANTARA CELAH AKTIF DGN.

SUBSTRAT PD. STRUKTUR 3 DIMENSINYA MAUPUN
GUGUS REAKTIF YG. DIMILIKI KEDUANYA.

33
 ~ GUGUS REAKTIF ASAM AMINO  GUGUS YG. PUNYA POTENSI UNTUK
BEREAKSI, TDP. PD. RANTAI ‘R’.
H
SH R – C – COO– OH
| R | R
|
CH2 CH2
NH3+ |
|
H3+N – C – COO– H3+N – C – COO–
| |
H H
Cysteine (Cys) C Serin (Ser) S
SISTEIN
S
~
E

• GUGUS REAKTIF YG. BERPERAN LANGSUNG PD. PROSES KATALISIS ADALAH

GUGUS REAKTIF PD. CELAH AKTIF
• – LOGAM BERAT  MENGIKAT GUGUS –SH  E MENJADI INAKTIF
Hg++
34
 CELAH AKTIF (ACTIVE SITE)
• CELAH KATALITIK
• CELAH PENGIKAT ‘S’

CELAH AKTIF TERBENTUK O. K. ADANYA STRUKTUR TERSIER

PD. CELAH AKTIF DIDAPATKAN GUGUS2 REAKTIF DARI ASAM2
AMINO YG. AKAN MELAKUKAN REAKSI KATALITIK.
ASAM2 AMINO TSB. MUNGKIN BERJAUHAN DLM. STRUKTUR
PRIMERNYA, TTP. BERDEKATAN DLM. STRUKTUR TERSIERNYA.
GUGUS2 REAKTIF DI CELAH AKTIF :
GUGUS2 PENGIKAT S
GUGUS2 KATALITIK

35
MOLEKUL ENZIM BESAR ,
SUBSTRAT UMUMNYA KECIL

SEHINGGA TIDAK SELURUH

PERMUKAAN ENZIM TERLETAK DALAM
PENGIKATAN SUBSTRAT

36
 MEKANISME KATALISIS ENZIM

+ E
+
S
MOLEKUL MOLEKUL P
BESAR KECIL Kompleks ES

 ACTIVE SITE (BENTUK CELAH)

= CATALYTIC SITE
= SUBSTRATE BINDING SITE

GUGUS2 PENGIKAT ‘S’
GUGUS2 KATALITIK

GUGUS REAKTIF ASAM2 AMINO DI DAERAH TSB.

37
 TEORI KUNCI & ANAK KUNCI  FISHER

 TEORI KESESUAIAN IMBAS (KOSHLAND)

PENGIKATAN S PERUBAHAN KONFIRMASI

(SUSUNAN ATOM DLM RUANG)

• BENTUK BERPASANGAN TERJADI SETELAH E MENGIKAT S

38
 KOFAKTOR

ENZIM :
 SEDERHANA  PROTEIN SAJA
 YG. LEBIH KOMPLEKS  PROTEIN + KOFAKTOR
KOFAKTOR :
 LOGAM
 SENYAWA ORGANIK NON PROTEIN YG. SPESIFIK (KOENZIM)
IKATAN ENZIM – KOFAKTOR :
 ADA YG. KUAT (KOVALEN)
 ADA YG. LEMAH
ENZIM YG. PERLU KOFAKTOR HARUS MENGIKAT
KOFAKTORNYA TERLEBIH DAHULU SEBELUM
MELAKUKAN PROSES KATALISIS.
Mg++
Ex. : GLUKOSA + ATP Heksokinase GLUKOSA–6P + ADP

39
 KOFAKTOR LOGAM

~ IKATAN KUAT / KOVALEN : METALLO-ENZIM

~ IKATAN YG. LEMAH
FUNGSI :
1. IKUT LANGSUNG PD. PROSES KATALISIS
~ GUGUS KATALITIK
1. STABILISATOR TEMPAT KATALISIS
2. IKATAN DGN. ‘S’ DAN ‘E’ (MENDEKATKAN ‘S’ DAN ‘E’)
 E–S–L L
| |
 L–E–S  E |
 E–L–S S
 Zn++  KARBOKSIPEPTIDASE
 Mg++  HEKSOKINASE
 Fe++ / Fe+++  SISTEM SITOKROM

40
 KOENZIM

 KOENZIM + APOENZIM HOLOENZIM

KOFAKTOR BERUPA BGN PROTEIN KATALITIK AKTIF

SENYAWA ORGANIK
NON PROTEIN YG. SPESIFIK

 APOENZIM : - BAGIAN PROTEIN DR. ENZIM

- JK. SENDIRIAN  TIDAK AKTIF
 IKATAN :
• KUAT / KOVALEN : GUGUS PROSTETIK
Katalase
H2O2 + H2O2 2H2O + O2
 KATALASE : GUGUS PROSTETIKNYA SUATU HEME
 SELAMA E BEKERJA, HEME MENGALAMI OKSIDASI DAN REDUKSI
mengandung Fe
• LEMAH : KO-SUBSTRAT (di slide berikutnya)

41
• LEMAH : KO-SUBSTRAT
PIRUVAT + NADH + H+ LAKTAT + NAD+
Laktat Dehidrogenase
S Ko-substrat

- MENGHUBUNGKAN 2 MACAM REAKSI DGN. 2 MACAM ENZIM

Pd GLIKOLISIS :
Gliseraldehid 3-P 1,3-Bisfosfogliserat
S + NAD+ P + NADH + H+
+ Pi
KE R.R. (O2)
Bila O2  / anaerob :

PIRUVAT + NADH + H+ LAKTAT + NAD+

LDH

42
 FUNGSI KOENZIM
 PERANTARA PEMBAWA GUGUS, ATOM TERTENTU ATAU
ELEKTRON
R.R
CONTOH:
S  NAD+  FAD
• NAD+ 
• NADP+ KoQ
• FMN ATOM H 
• FAD Sistem sitokrom

• KoQ
½ O2
• ELEKTRON : HEME
• GUGUS LAIN :  ATP  FOSFAT
 PIRIDOKSAL FOSFAT  –NH2
 VITAMIN B TERMASUK KOENZIM
• TPP  THIAMIN
• NAD  NIASIN
• NADP  NIASIN
• FAD  RIBOFLAVIN
• KoA  ASAM PANTOTENAT

43
 PROENZIM=ZYMOGEN
ENZIM YG. DISEKRESI DALAM BENTUK YG. BELUM AKTIF
TUJUAN :
 MELINDUNGI ORGAN TUBUH
 MENYEDIAKAN BAHAN SETENGAH JADI
CONTOH : PEPSINOGEN
UNTUK MENGAKTIFKAN DIGUNAKAN ENZIM PROTEOLITIK ATAU
H+

PEPSINOGEN PEPSIN
H+ / PEPSIN
H+ / Enzim proteolitik

PEPSINOGEN

PEPSIN

44
 ISOZIM
 MENGKATALISIS REAKSI YG. SAMA
 CONTOH : LAKTAT DEHIDROGENASE (LDH)

• T.D. 4 RANTAI POLIPEPTIDA

• 2 JENIS RANTAI : M
H

 ISOZIM LDH ADA 5 :

I1=H4 I2=H3M I3=H2M2 I4=HM3 I5=M4

 M & H : SUSUNAN ASAM AMINO BERBEDA

 DISTRIBUSI ISOZIM DLM. JARINGAN BERVARIASI
 DAPAT MEMBANTU DIAGNOSIS PENYAKIT
 SIFAT FISIK, KIMIA, IMUNOLOGIS  SEDIKIT BEDA
45
 Katoda Anoda
(-) (+)
+ –
A
Jant A

N B B

Hati C C
5 4 3 2 1
5 4 3 2 1
I5: M4 I1=H4 A – Infark miokard
B–N LDH
Elektroforesis C – penyakit hati
Selulosa asetat
pH 8,6

46
 KINETIKA ENZIM
 

UNTUK : - FAHAMI FUNGSI KATALITIK ENZIM

  - GEJALA BIOLOGIK

SISTEM BIOLOGI (SEL)

PEKA PERUBAHAN : - SUHU

- pH

 
 
SIFAT ENZIM
(PROTEIN)

47
 PENGUKURAN AKTIVITAS ENZIM

BERDASARKAN AKTIVITAS KATALITIKNYA YAITU:

KECEPATAN REAKSI YANG DIKATALISISNYA
DIBANDINGKAN KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK
YANG DIKATALISIS OLEH ENZIM MURNI YANG
KADARNYA DIKETAHUI g

48
IUBMB :

1 IU ENZIM
JUMLAH ENZIM YANG MENGKATALISIS
PEMBENTUKAN 1 MIKROMOL
PRODUK PERMENIT PADA KONDISI TERTENTU

MENGUKUR KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK

DINYATAKAN DALAM :
- JUMLAH SUBSTRAT YANG DIUBAH ATAU
- JUMLAH PRODUK YANG TERBENTUK PERSATUAN WAKTU

49
 KURVA PERJALANAN SUATU REAKSI ENZIMATIK

S
atau
P

0 t

50
KURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK
GRAFIK BERBELOK DENGAN BERTAMBAHNYA WAKTU
OLEH KARENA :

- JUMLAH SUBSTRAT MAKIN LAMA MAKIN KURANG

- PRODUK YANG TERBENTUK HAMBAT KERJA ENZIM UNTUK
MENCEGAH PENUMPUKAN PRODUK

51
KECEPATAN SESAAT
KECEPATAN SESAAT PADA SUATU TITIK MERUPAKAN TANJAKAN (SLOPE)
YAITU :
TANGENS DARIPADA GARIS SINGGUNG
TERHADAP GRAFIK PADA TITIK TERSEBUT

KECEPATAN SESAAT A  B  C
KECEPATAN SESAAT TITIK A KECEPATAN AWAL

S C

atau tg 
P B

A t
52
KECEPATAN RATA-RATA KECEPATAN AWAL

V RATA-RATA = S
t
V0 = tg  = b
a
S


t

PADA SAAT PROGRESS CURVE MASIH LURUS PENGARUH

BERKURANGNYA KADAR SUBSTRAT ATAU BERTAMBAHNYA
PRODUK TERHADAP KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK MASIH
DAPAT DIABAIKAN

53
 PENGARUH KADAR ENZIM PADA KECEPATAN
REAKSI ENZIMATIK

GAMBAR KANAN
GRAFIK HUBUNGAN V RATA-RATA PADA t0 , t1 , t2 dengan jumlah enzim

GAMBAR KIRI
KURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK YANG BERBEDA DALAM JUMLAH ENZIM
KETERANGAN :
I 1 UNIT
II 2 UNIT
III 3 UNIT
54
- KECEPATAN RATA-RATA TIDAK BERBANDING
LURUS DENGAN KADAR ENZIM

KECEPATAN AWAL BERBANDING LURUS DENGAN

KADAR ENZIM

55
PENGARUH KADAR SUBSTRAT PADA REAKSI
ENZIMATIK

S C
atau tg 
P B

A t
56
GRAFIK HUBUNGAN (S) DENGAN (V)
BERBENTUK HIPERBOLA
DI TITIK A  B ENZIM BELUM JENUH DENGAN
SUBSTRAT
DI TITIK C ENZIM SUDAH JENUH DENGAN
SUBSTRAT
PENINGKATAN KADAR SUBSTRAT TIDAK
MENAIKKAN HARGA V

57
PERSAMAAN MICHAELIS MENTEN

VMAX . [S] V= V0 = kecepatan awal

V=
Km + [S] V MAX = kecepatan awal maksimum
= V0 MAX
[S] = kadar substrat
Km = konstanta Michaelis Menten

58
BILA [S]  Km , MAKA V BERBANDING LURUS
DENGAN (S)
BILA [S] = Km , SEHINGGA V = 1/2 VMAX
BILA [S]  Km , MAKA V = VMAX

59
HARGA Km
MENUNJUKKAN AFFINITAS (DAYA IKAT) ENZIM
TERHADAP SUBSTRAT
APABILA SUATU ENZIM BEKERJA TERHADAP LEBIH
DARI 1 MACAM SUBSTRAT HARGA Km UNTUK
MASING-MASING SUBSTRAT BERBEDA, CONTOH :
ENZIM HEKSOKINASE

60
ENZIM HEKSOKINASE :
SUBSTRAT Km (mM)
Glukosa 0,15
Fruktosa 1,15
ARTINYA HEKSOKINASE MEMPUNYAI AFFINITAS
TERHADAP GLUKOSA LEBIH BESAR DARIPADA
TERHADAP FRUKTOSA

61
 PENGARUH PH PADA REAKSI ENZIMATIK

+ H+ + OH-
R-C-COOH R-C-COO- R-C-COO

NH3+ NH3+ NH2

PHPH PH PHPH
ISOELEKTRIK ISOELEKTRIK ISOELEKTRIK

62
- PH TERLALU TINGGI  RENDAH DENATURASI
- PH PENGARUHI MUATAN ENZIM  SUBSTRAT
- PH PENGARUHI KONFORMASI ENZIM

63
KURVA BERBENTUK GENTA (BELL-SHAPED CURVE)
KARENA :

1. PH TERLALU TINGGI ATAU RENDAH DENA-

TURASI ENZIM
2. PENGARUH PH PADA MUATAN ENZIM ATAUPUN
SUBSTRAT
3.PERUBAHAN KONFORMASI / STRUKTUR ENZIM
KARENA PERBAHAN MUATAN

64
65
PENGARUH SUHU PADA STABILITAS DAN
AKTIVITAS ENZIM

REAKSI KIMIA BERJALAN LEBIH CEPAT DENGAN

NAIKNYA SUHU

DISEBABKAN KENAIKKAN Ek MOLEKUL-

MOLEKUL

SUHU YANG MENINGKAT :

-KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK MENINGKAT (V0)
-TETAPI DENATURASI LEBIH MUDAH TERJADI

66
ENZIM MERUPAKAN MOLEKUL PROTEIN KOMPLEKS
JIKA MENGABSORPSI ENERGI TERLALU BANYAK

STRUKTUR ENZIM TERGANGGU

DENATURASI

GANGGUAN /HILANGNYA AKTIVITAS KATALITIK

ENZIM

67
-SUHU OPTIMUM 50 derajat Celsius PADA KURVA TERSE
-SUHU OPTIMUM TERGANTUNG WAKTU
PENENTUAN
-ENZIM STABIL PADA SUHU RENDAH (DINGIN) 
LABIL SUHU TINGGI (PANAS) 68
69
70
71
72
73
74
75
76
77
78
79
80
81
82
 PENGUKURAN KADAR ENZIM DLM. PLASMA
 UNTUK MEMBANTU DIAGNOSIS

ENZIM PLASMA FUNGSIONAL ENZIM PLASMA NON FUNGSIONAL

(YG. BERFUNGSI DLM. PLASMA) (YG. BERFUNGSI DI JARINGAN LAIN,
TIDAK DLM. PLASMA)

MIS. :
N : PERGANTIAN SEL (SEL MATI
 ENZ.2 PROSES PEMBEKUAN DIGANTI SEL BARU)
DARAH
DIFFUSI PASIF
 LIPOPROTEIN LIPASE

 : SEL MATI 
KADAR  :  RADANG
 GANGGUAN PROSES SINTESIS DI  Ca
HATI  TRAUMA
 / (-) : KELAINAN GENETIK  PENYAKIT GENETIK
 DEFISIENSI F VIII : HEMOFILIA (CONTOH: DMD)

 GEN : SUATU SEGMEN DNA YG. BERISI INFORMASI/KODE

GENETIK SUSUNAN ASAM AMINO, SUATU RANTAI POLI-
PEPTIDA/PROTEIN  mRNA  POLPEPTIDA/PROTEIN
83
 PEMERIKSAAN ENZIM PD. PENYAKIT GENETIK :

 DEFISIENSI FENILALANIN HIDROKSILASE

FENIL KETON URIA

 DMD = DUCHENNE MUSCULAR DISTROPHY
BMD = BECKER M. DISTROPHY
GEN DISTROFIN CACAT x°y
DISTROFIN CACAT
SEL OTOT RUSAK

CREATIN KINASE 

PEMERIKSAAN [E]  DALAM SERUM

84
 KELAINAN GENETIK : DEFISIENSI G6PD

PD. ORANG NORMAL ENZIM G6PD >> TDP. PD : KELENJAR

ADRENALIS, JARINGAN LEMAK, ERITROSIT & KELENJAR
MAMMAE (LAKTASI) DLM. SERUM SEDIKIT SEKALI
DEFISIENSI G6PD : ERITROSIT MUDAH HEMOLISIS BILA
TERPAPAR BAHAN OKSIDAN (Mis : PRIMAQUIN)
PEMERIKSAAN KADAR G6PD : DLM. ERITROSIT  DEFISIEN-
SI G6PD  KADAR G6PD DLM. DARAH .
G6PD  NADPH (HMP SHUNT)  GSH  MENGHILANGKAN H2O2

85
 CACAT ENZIMATIK GENETIK

Enz.1 Enz.2 Enz.3 Enz.4

• A B C D E P

BILA GEN ENZ. 4 CACAT  [ENZ. 4] <  PENUMPUKAN METABOLIT D,C,B,A 

• FENIL KETON URIA : DEFISIENSI ENZ. FENILALANIN HIDROKSILASE


PENUMPUKAN METABOLIT ()

KERUSAKAN SEL2 SARAF

MENTAL RETARDASI
KELAINAN GENETIK ?
 PREMARITAL COUNSELLING
 PRENATAL COUNSELLING
 HAMIL  amniosintesis dsb
 NEONATUS  SCREENING TEST (UJI SARING)

PERAWATAN KHUSUS
DIET KHUSUS mis : FENIL KETONURIA
TERAPI GEN ? MASIH TAHAP PENELITIAN 86