Sifat kimiawi dan fisik enzim

• Enzim dapat berupa protein murni dengan

gugusan kimiawi lainnya
• Apoenzim + Koenzim  Holoenzim
• Apoenzim: tidak aktif, protein berat molekul
tinggi
• Koenzim: tidak aktif, molekul organik berat
molekul rendah
• Holoenzim: aktif
• Dalam beberapa hal, bagian non protein
enzim berupa logam : Kofaktor
• Misalnya
pada katalase bagian non protein berupa Fe

2 Ciri menyolok tentang enzim:

1. Efisiensi katalitiknya tinggi
2. Derajat kekhususannya tinggi terhadap
substrat
A. CIRI UMUM ENZIM
• Terbuat dari protein/ gabungan protein
dengan gugus kimiawi yg lain
• Kerjanya spesifik dan diperlukan dalam
jumlah sedikit
• Enzim dapat dipakai berulang-ulang
• Suhu optimum 37 C
• Kerja enzim bisa bolak balik
B. PENAMAAN ENZIM
1. Enzim diberi nama berdasarkan substrat, dan diakhiri
kata ase (hanya untuk enzim tunggal, misalalnya
heksokinase)
2. Penamaan suatu kompleks yang terdiri dari beberapa
enzim berdasar reaksi keseluruhan yang dikatalisis
adalah Sistem.
Misalnya sistem suksinat oksidase, yaitu katalisis
oksidasi asam suksinat oleh oksigen dalam beberapa
langkah oleh beberapa enzim
Beberapa enzim tidak berakhiran ase, misalnya tripsin,
renin, dan pepsin.
3. Berdasarkan reaksi kimia yang dikatalisis
Memberi petunjuk apa substratnya dan macam reaksi
yang dikatalisis. Misalnya Heksokinase (nama biasa)+
ATP menjadi Heksose fosfotrasferase (menambahkan
gugus fosfat pada glukosa)
C. Faktor-faktor yang
mempengaruhi kerja enzim

1. Konsentrasi enzim (berbanding lurus)

2. Konsentrasi substrat ( awal tinggikonst subtrat --)
3. pH (tidak semua enzim memperlihatkan aktivitas optimum pada pH yang sama)
4. Suhu
 ENZIM
ENZIM merupakan substansi protein yang
mempercepat atau mengkatalis reaksi kimia
 Sifat dan mekanisme kerja enzim
• E + S  ES  Produk + E

Teori mekanisme kerja enzim:

Konsep aktivasi substrat yang terjadi setelah ES.
Aktivasi  substrat diubah enzim
Aktivasi: Afinitas kimiawi substrat yang tinggi
terdadap situs aktif - t egang molekul subtrat 
labil  berubah sesuai enzim ybs.
Molekul yang berubah tidak mempunyai afinitas
terhadap situs aktif  lepas
Fungsi Enzim
Mengurangi hambatan energi aktivasi (energi yang dibutuhkan untuk membawa
suatu subtansi ke status reaktif/transisinya) pada suatu reaksi kimiawi
D. PENGHAMBATAN KERJA ENZIM

1. Non reversibel (tidak dapat balik)

---menyangkut modifikasi atau menjadi tidak
aktifnya satu atau lebih gugusan fungsional
enzim tersebut
2. Reversibel
a. Kompetitif: kompetisi antara dua molekul yang
berbeda untuk mendapatkan tempat yang sama
pada enzim
b. Non kompetitif
Contoh : sianida dapat mengikat besi
Hubungan antara Konsentrasi Substrat dan
Kecepatan Reaksi
E. MEKANISME PENGENDALIAN ENZIM

1. Pengendalian katalisis secara langsung

yaitu dengan mengubah konsentrasi
substrat atau reaktan.
Misal, kalau substrat menumpuk laju
reaksi akan meningkat, sedangkan
kalau produk menumpuk laju reaksi
menurun. Konsentrasi koenzim dan
kofaktor juga mempengaruhi
pengendalian di dalam sel
2. Pengendalian genetis :
Induksi dan represi sintesis enzim
Terjadinya sintesis enzim dibutuhkan
suatu induser, yaitu subtansi berberat
molekul rendah dan bisa berupa
substrat atau senyawa yang sekerabat
dengan substrat dari reaksi yang
dikatalisis oleh enzim yang bersangkutan
 Struktur ATP (Adenosine Tri-Phosphate)
– Is the cell’s energy shuttle
– Provides energy for cellular functions NH2

Phosphate groups ADP N C

C
N
O O HC
CH
C

+ - O

O-
O

O-
O CH2
O
N
N
Adenine
H H

Gugus phosphate H H
OH OH Ribose
NH2

N C
C N
O O O HC
CH
C
-O O O N
O CH2 N
O
O-
Adenine
O- O-
H H
Phosphate groups H H
e 8.8 ATP OH OH Ribose