Anda di halaman 1dari 36

KELOMPOK 2

ADI KURNIAWAN P17334119001


DEWI MUTIA RAHMA P17334119010
DINAR SURYA UTAMI P17334119012
ELSA FATIKASARI P17334119014
LIANI SAADATUS SANIYAH P17334119022
SINDI YUNI PRASETIANINGSIH P17334119033
SITI ERFANNY DARMAWANTI P17334119034
SOPIA NUR ASRI P17334119035
D3-3A
1. Pemeriksaan GGT

2. Pemeriksaan CK

3. Pemeriksaan LDH
Pemeriksaan
Gamma Glutamil
Transpeptidase (GGT)
Pengertian
Gamma Glutamyl Transferase (Gamma GT) adalah enzim yang dapat memindahkan
asam amino dan peptida ke dalam sel melalui membran sel dalam bentuk gamma
glutamil peptide. Enzim ini ditemukan dalam sitoplasma, namun dalam jumlah yang
yang lebih besar ditemukan di membran sel. Gamma GT terutama terdapat pada hati
dan ginjal, namun pada jumlah yang lebih sedikit juga ditemukan pada limpa,
kelenjar prostat dan otot jantung

Pemeriksaan Gamma GT merupakan pemeriksaan yang sensitif untuk mendeteksi


penyakit hepatobiliar karena keberadaan enzim tersebut di dalam serum terutama
berasal dari hati dan saluran empedu. Kadar Gamma GT akan meningkat lebih awal
dan tetap meningkat selama terjadi kerusakan.
Peningkatan Aktivitas GGT

Peningkatan aktivitas Gamma Glutamyl Transferase (Gamma GT)


sebagian besar disebabkan oleh penyakit hepatoseluler dan hepatobiliar.
Peningkatan Gamma GT berkorelasi lebih baik terhadap obstruksi dan
kolestasis daripada penyakit hepatoseluler murni. Penyakit hati
(hepatoma), Intoksikasi CCl4, alkohol dan obat-obatan, sirosis hati,
penyakit ginjal, metastase prostat, dan lainnya.
Tujuan Pemeriksaan Gamma GT

Pemeriksaan kadar Gamma GT bertujuan untuk mendeteksi adanya


gangguan hepatoseluler, memantau kadar Gamma GT selama terjadi
kerusakan hepar dan selama pengobatan. Kadar Gamma GT juga
digunakan sebagai pembanding dengan pemeriksaan fungsi hati yang
lain untuk menentukan disfungsi sel hati.
Metode Pemeriksaan GGT

Untuk pemeriksaan GGT yaitu dengan metode Gamma


Glutamil p-Nitroanilida / GPNA / Metode Kinetik
Prinsip Pemeriksaan GGT
Dalam suasana basa GGT mengkatalisis reaksi L-Gamma Glutamil p-
nitroanilida dengan glisilglisin menjadi L-Gamma Glutamil glisilglisin
dan p-nitroanilida. P-nitroanilida yang terbentuk sebanding dengan
aktivitas GGT yang ditentukan dengan mengukur Absorban peningkatan
P-nitroanilida pada panjang gelombang 405 nm.

REAKSI KIMIA :
Nilai Normal
Prosedur Kerja
ALAT BAHAN

Serum atau plasma


Prosedur Kerja
Persiapan Reagen

● Botol R1 PENYANGGA

● Glisilglisin 62 mmol/L

● TRIS pH 8.1 95 mmol/L

● Pengawet

● Botol R2 SUBSTRATE REF 80210: Tambahkan segera 10 mL vial


R1 (Buffer) ke dalam isinyadari botol R2
● L-G-glutamil-p-nitroanilide 2 mmol/L (Substrat).Lainnya REF : Tambahkan
segera isi vial R2 (Substrat) ke dalam
(GPNA) vialR1 (Penyangga).Aduk perlahan dan
tunggu hingga larut sempurna sebelum
menggunakan reagen(kurang lebih 2
menit).
Prosedur Kerja
Pemeriksaaan
Perhitungan
 
Dengan faktor teoritis :

IU/L = (ΔAbs/mnt) x 2121

µkat/L =

Dengan multikalibrator seri :

GGT Activity = Calibrator Contrentation


Pemeriksaan Creatine
Kinase (CK)
Pengertian
Creatine phosphokinase (CPK), dikenal juga dengan nama creatine kinase (CK) merupakan
enzim yang bekerja mengkatalisis reaksi creatine dengan adenosine triphosphate (ATP)
menjadi phosphocreatine adenosine diphosphate (ADP).
Kreatin fosfokinase (CKP) atau yang dikenal juga dengan nama kreatin kinase (CK) adalah
enzim yang berada pada otot rangka, otot jantung, dan jaringan otak. Terdapat 3 isoenzim
Creatine Kinase, yaitu :
○ Isoenzim BB (CK-BB atau CK1), terdapat dalam otak, tiroid.
○ Isoenzim MB (CK-MB atau CK2), terdapat dalam miokardium
○ Isoenzim MM (CK-MM atau CK3), terdapat dalam otot skelet dan jantung
Peningkatan Aktivitas CK

Peningkatan aktivitas Creatine Kinase (CK) di dalam serum ini disebabkan


jika terjadi kerusakan atau penyakit apapun pada jaringan infark miokard,
penyakit serebrovaskular akut, dan penyakit distrofi otot. Atau dapat juga
meningkat setelah cedera otot, olahraga berat, konsumsi alkohol berlebih,
atau konsumsi obat-obatan tertentu. Setelah infark miokard, aktivitas CK
mulai meningkat dalam 4 hingga 6 jam, puncaknya antara 18 dan 30 jam dan
kembali normal dengan hari ketiga
Tujuan Pemeriksaan CK

Tes Creatin Kinase adalah pemeriksaan yang dilakukan untuk mengukur kadar
enzim tersebut dalam tubuh. Tes ini juga digunakan untuk mendiagnosis dan
memantau cedera dan penyakit yang menyerang otot dan membantu dokter
dalam mendiagnosis serangan jantung dan mengevaluasi penyebab nyeri dada
yang dirasakan oleh pasien.
Metode Pemeriksaan CK

Metode enzimatik
Prinsip Pemeriksaan CK

Peningkatan absorbansi, sebanding dengan aktivitas


CK dalam spesimen, diukur pada panjang gelombang
340 nm.
Nilai Normal
Aktivitas CK dewasa, diukur pada 37oC
 

Pria Dewasa >19 Tahun 20-200 IU/L


   

Wanita Dewasa >19 20-180 IU/L


 
Tahun
Setiap laboratorium harus menetapkan kisaran
normalnya sendiri untuk populasi yang dilayaninya.
 

Ada pula Heterogenitas aktivitas serum CK telah dijelaskan di antara kelompok ras;

Populasi IU/L
Pria Afrika-Amerika 520
Pria Kaukasia 370
Wanita Afrika-Amerika 290
Wanita Kaukasia 145
Prosedur Kerja

ALAT BAHAN

Serum
Prosedur Kerja
Persiapan Reagen
1. Substrat-Enzim (R1): 2. Buffer (R2): Siap digunakan
Gunakan instrumen yang tidak tajam untuk melepas tutup
aluminium dari vial.

3. Reagen kerja:
REF 92307: Segera Pindahkan isi R1 ke R2
REF 92207: Pindahkan segera 3 mL R2 ke dalam R1.
Aduk perlahan dan tunggu hingga larut sempurna.
Prosedur Kerja
Pemeriksaaan
Prosedur Kenza 240TX terperinci tersedia berdasarkan permintaan
Panjang gelombang : 340 nm
Suhu : 37°C
Diamkan reagen dan sampel pada suhu kamar
Perhitungan
 Dengan multikalibrator seri :

CK Activity = Calibrator Concentration


 
Dengan factor teoritis :
Aktivitas (IU/L) = (ΔAbs/mnt) x Factor
factor =
Ket :
VR = Total volume reaksi (mL)
VE = Volume spesimen (mL)
6,22 = Koefisien pemadaman molar untuk
NADPH pada 340 nm
P = Panjang jalan (cm)
Pemeriksaan Laktat
Dehidrogenase (LDH)
Pengertian
Laktat Dehidrogenase (LDH) merupakan enzim yang dibutuhkan untuk mengkatalisasi
perubahan dari asam piruvat menjadi asam laktat pada kondisi glikolisis anaerob. LDH adalah
enzim intraseluler yang terdapat di hampir semua sel hidup. LDH dibutuhkan untuk
mempertahankan glikolisis dan produksi adenosine trifosfat (ATP) pada kondisi minim
oksigen dengan cara meregenerasi nikotinamida adenine dinukleotida bentuk teroksidasi
(NAD+) dari nikotinamida adenine dinukleotida bentuk tereduksi (NADH).

LDH berfungsi mengkatalisis proses reduksi piruvat menjadi laktat dan menghasilkan NAD+.
Produknya, yaitu laktat merupakan hasil samping dari reaksi ini. Konsentrasi tertinggi
ditemukan di jantung, otot rangka, hati, ginjal, otak, dan sel darah merah (SDM).
Ada 5 bentuk isoenzim terdiri 4 rantai polipeptida (tipe M = Muscle,
tipe H = Heart)

Pemisahan isoenzim dilakukan secara elektroforesis

Isoenzim-isoenzim tersebut memiliki spesifisitas jaringan yang sangat berguna dalam


menentukan organ asal.

 LDH1 (tipe 4H, HHHH), terdapat dalam otot jantung, otak dan SDM
 LDH2 (tipe 3H1M, HHHM), terdapat dalam otot jantung, otak dan SDM
 LDH3 (tipe 2H2M, HHMM), terdapat dalam otak, ginjal, paru
 LDH4 (tipe 1H3M, HMMM), terdapat dalam hati, otot rangka dan ginjal
 LDH5 (tipe 4M, MMMM), terdapat dalam hati, otot rangka dan usus
Peningkatan Aktivitas LDH

Dalam plasma normal aktivitasnya berturut-turut adalah : LDH2, LDH1, LDH3, LDH4, LDH5
• Peningkatan LDH1 dan LDH2 : gangguan jantung dan SDM
• Peningkatan LDH4 dan LDH5 : gangguan hepar, penyakit otot dan lekemia
• Peningkatan LDH total : multiple myeloma, polisitemia vera
• Peningkatan LDH total dengan sangat tinggi : Anemia megaloblastik
Tujuan Pemeriksaan

● Untuk mendiagnosis kerusakan otot miokardium atau otot rangka.


● Untuk membandingkan temuan uji dengan uji enzim jantung lainnya
(misal CPK, AST).
● Untuk memeriksa temuan isoenzim LDH, guna menentukan keterlibatan
organ.
Prinsip Pemeriksaan

●  

●Akan mengoksidasi secara langsung dengan bantuan aktivasi


LDH dan diukur dengan pada λ 340 nm.
Nilai Normal

Aktivitas LDH Dewasa Pada 37ºC : 200-400 IU/L

Metode SFBC Pada 30ºC : 140-280 IU/L

Catatan : Nilai untuk anak-anak semuanya lebih tinggi karena anak-anak masih kecil

Setiap laboratorium menetapkan kisaran normalnya sendiri untuk populasi yang dilayaninya.
Prosedur Kerja
ALAT BAHAN

Serum atau plasma


Prosedur Kerja
Persiapan Reagen
●  
1. Reagen 1 (Substrat-Buffer) berisi :

- Buffer Tris pH 7.2 80 mmol/L

- Pyruvate 1.6 mmol/L

2. Reagen 2 (Koenzim) berisi :

- NADH 0.20 mmol/L

- NaCl 200 mmol/L


Prosedur Kerja
PEMERIKSAAN
Perhitungan
 
 Dengan faktor teoritis :

IU/L = (ΔAbs/mnt) x 8095 pada 340 nm

µkat/L =

 Dengan multikalibrator seri :

LDH Activity = Calibrator Concentracion


TERIMAKASIH

Anda mungkin juga menyukai