Darah

Diah Navianti, S.Pd,MKes

Poltekkes Jurusan Analis Kesehatan
Palembang
SISTEM DARAH
DARAH

PLASMA SEL-SEL DARAH

(52-62%) (38-48%)

SOLVEN: AIR SOLUT:

ERITROSIT
(91,5%)

PROTEIN
LEKOSIT
(7%)

LAIN-LAIN
TROMBOSIT
(1,5%)
Darah - 1
 Pasokan Bahan Makanan dan oksigen
dibawa ke jaringan oleh darah, dan
limbahnya dibuang.
 Darah membantu menyamakan suhu tubuh
dengan menyebar rata kalor yang dihasilkan
oleh sel aktif.
 Darah membawa hormon yang membantu
mengkoordinasi kegiatan pada berbagai
organ tubuh.
 Antibodi dan sel yang melawan infeksi juga
merupakan komponen penting dari darah.
Darah - 2
 Di dalam darah terdapat sel darah merah (eritrosit),
sel darah putih (Leukosit), dan trombosit.
 Eritrosit membawa oksigen ke jaringan dan
membuang CO2. Leukosit memerangi bakteri
dengan menelan dan mencernanya. Trombosit
berperan dalam pembekuan darah. Ke-3 nya
disebut Unsur bentukan dari darah.
 Plasma adalah darah tak beku jika unsur
bentukannya telah dipisahkan. Plasma mengandung
zat pembeku dan protein lain, serta berbagai garam
dan glukosa. Jika seluruh darah dibiarkan dalam
tabung reaksi, darah membeku.
 Darah - 3
 Serum adalah cairan berwarna kuning yang
terpisah dari bekuan. Serum tidak
mengandung unsur bentukan dan zat
pembeku.
 Protein plasma adalah fibrinogen, albumin,
globulin, dan lipoprotein.

Hemoglobin
Lipoprotein α1 65.000
Albumin 200.000
Lipoprotein α1 69.000
1.300.000
Fibrinogen, 400.000
Darah - 4
 Fibrinogen penting sekali untuk pembekuan.
Albumin membantu mempertahankan volume
plasma dengan meningkatkan tekanan osmosis
darah. Jika konsentrasi albumin serum terlalu
rendah, tekanan osmosis darah tidak dapat
dipertahankan. Air mengalir dari darah ke jaringan.
Karena gaya gravitasi, kelebihan cairan jaringan
sering berkumpul pada kaki dan tangan,
mengakibatkan pembengkakan atau edema.
 Globulin melaksanakan berbagai fungsi. Globulin
gamma adalah antibodi. Globulin 1 membantu
pengangkutan ion logam seperti besi dan tembaga.
Darah - 5
 Lipoprotein membawa lipid dalam aliran
darah, dan kebanyakan lipid plasma
kedapatan berhubungan dengan nya.
 Hemoglobin(Hb) tidak terdapat dalam
plasma, tetapi tidak dapat diabaikan karena
Hb pembawa oksigen dan CO2 dalam darah.
Hb terkemas didalam eritrosit. Setiap eritrosit
berisi sekitar 70 juta molekul Hb.
Gambar Hemoglobin
Struktur hemoglobin
HB
MYOGLOBIN DAN HEME
Globular Protein - Structure
 Globular proteins have no systematic structures.
There may be single chains, two or more chains
which interact in the usual ways or there may be
portions of the chains with helical structures, pleated
structures, or completely random structures.
Globular proteins are relatively spherical in shape
as the name implies. Common globular proteins
include egg albumin, hemoglobin, myoglobin,
insulin, serum globulins in blood, and many
enzymes.
Globular Protein - Structure
 Myoglobin and hemoglobin are much alike in their
action toward oxygen. All body cells require oxygen
for metabolism, but unfortunately, oxygen is non-
polar and not soluble in the aqueous blood. The
problem then becomes, how do you get oxygen to
the tissue cells?
 Hemoglobin is used to transport oxygen in the blood
in red blood cells to tissue cells where it is used
directly. Myoglobin is present in skeletal muscles as
an extra storage protein to enable muscles cells to
have a readily available supply of oxygen.
HEME
 Hemoglobin and myoglobin both a have group
called "heme", which is at the heart of the protein
structure. The molecular structure is shown in the
left graphic. It is made from a a series of nitrogen
five member cyclic rings, that are further joined to
each other by more rings.
 At the center of the heme group is the iron +2 metal
ion. The nitrogen atoms bind to the iron ion through
what are called coordinate covalent bonds. This
means that ,unlike normal covalent bonds where
each atom contributes one electron for the bond,
that the nitrogen contributes both electrons for the
coordinate covalent bond. The oxygen molecule will
ultimately bind to this iron ion also using a
coordinate covalent bond.
Hemoglobin
 The structure for hemoglobin is very similar to
myoglobin except that it has a quaternary structure
due to the presence of four protein chain subunits.
Actually, there are two pairs of similar chains - two
alpha types and two beta types. Each protein chain
subunit contains a heme group with the iron
attached. Each hemoglobin molecule can bind to a
total of four oxygen molecules.
 Individually, each of the chains is not that much
different than that of myoglobin, so the same
principles apply that were discussed previously. The
diatomic oxygen molecules are shown bonded to
the heme group.
Hemoglobin

 The specific intrachain and interchain

bonding interactions, are well known at this
time. There are some changes in the
structure of the deoxyhemoglobin when
oxygen reacts to form oxyhemoglobin which
is shown in the graphics on the left.
Myoglobin
 Hemoglobin consists of four protein chains and four
heme groups that carry oxygen from the lungs to the
tissue cells. Myoglobin consists of a single protein
chain with 153 amino acids and one heme group
that stores oxygen in the muscle cells. Myoglobin
has a stronger affinity for oxygen then hemoglobin,
which enables the oxygen to shift from one to the
other.
 The presence of myoglobin gives meat its bright red
color. The tertiary structure is such that it forms a
"box-like" structure around heme. Heme is a series
of flat, planar heterocyclic five-member nitrogen
rings attached to iron as shown in the above
graphic.
Myoglobin
 The heme is held in position by the bonding of a
nitrogen on a histidine side chain from the protein to
iron in heme. This histidine is shown in blue-gray on
the left side of the heme. A second histidine is in the
vicinity on the opposite side of the heme but is not
bonded.
 There is one bonding position on iron ion for the
attachment of oxygen diatomic molecule (red). Note
also that the oxygen is bonded at an angle to the
plane of the heme.
Myoglobin
 Oxygenation of the hemoglobin occurs in the blood
as it passes through the lungs. Oxygen in the air
diffuses through the walls of the lungs into
surrounding blood capillaries. As oxygen binds to
the deoxyhemoglobin, a hydrogen ion is released.
The hydrogen ion in turn causes the release of
carbon dioxide from the blood into the lungs.
 As the first oxygen is bond to one of the four heme
groups, the protein begins to undergo small shifts in
the structure, but sufficient to expel BPG (2,3-
bisphosphoglycerate ion). This molecule resides in
the "cleft" between the protein chains. See whether
you can see this in the Chime model.
Myoglobin
 As soon as the BPG is expelled, a cascade of
events causes the other three heme groups to bind
to three more oxygen molecules in fast succession.
 When the oxyhemoglobin reaches the vicinity of the
tissue cells, carbon dioxide, in excess from
metabolism which has used up the oxygen supplies,
causes an increase in hydrogen ions. The increase
in hydrogen ions then initiates the process for the
hemoglobin to release the oxygen to the cells. Again
BPG begins to work its way into the hemoglobin and
causes faster loss of the oxygen molecules.
 Heme Catabolism
 Heme to Bilirubin in liver to gall bladder to small intestine
 Converted to urobilinogen reabsorbed to blood, liver, kidney
Bilirubin
 Heme to bilirubin to bilirubin diglucuronide (soluble)
Darah - 6
 Pembekuan darah adalah proses faali yang
melibatkan pengaktifan zimogen. Pembekuan
darah harus dikendalikan dengan tepat karena
darah harus beku jika mencucur, namun tidak boleh
beku dalam pembuluh darah.
 Tahap dini dari proses yang menyebabkan
pembekuan darah sangat rumit. Pada akhir proses,
putusnya peptida dari zimogen protrombin
menghasilkan trombin, yang mengawali tahap
pembentukan bekuan :
Protrombin Trombin
(zimogen) (enzim aktif)
Darah - 7
 Trombin adalah peptidase yang mempercepat
pembentukan bekuan dengan mengkatalis
perubahan fibrinogen menjadi fibrin. Pembentukan
bekuan dimulai ketika trombin memutus ikatan
peptida pada empat pasang Arg – Gly milik
fibrinogen, yaitu protein darah yang besar dan larut
(BM 340.000). Putusnya ikatan Arg – Gly ini
melepaskan empat peptida bermuatan tinggi yang
dapat mempertahankan kelarutan fibrinogen. Seusai
lepasnya peptida ini, hasil molekul
fibrinnyamembentuk serat panjang yang tidak larut
yang mengendap sebagai massa yang bersatu
karena ikatan hidrogen. Akhirnya, pembentukan
ikatan kovalen diantara sesama molekul fibrin,
menghasilkan bekuan yang mantap.
Darah - 8
 Setelah bekuan darah menjalankan
fungsinya, bekuan ini dilarutkan dan diserap
kembali ke dalam aliran darah. Plasmin, yaitu
peptidase yang diaktifkan dari zimogen.
Proplasmin, bertindak dalammenghancurkan
bekuan. Bekuan yang hancur terlalu dini
akan lepas dari tempat pembentukannya dan
memasuki pembuluh darah serta dapat
mengakibatkan embolisme, yaitu
penyumbatan aliran darah menuju jaringan
atau organ. Embolisme dapat pula
disebabkan oleh gelembung udara,
bongkahan bakteri, atau peluru…
Darah - 9
 pH darah normal di antara 7.35 – 7.45,
dengan nilai normal rata rata 7.40
 Asidosis adalah setiap geseran pH darah ke
bawah nilai normal. Alkalosis adalah geseran
pH di atas nilai normal. pH di bawah 6.8 atau
di atas 7.8 mengancam kelangsungan hidup.
Sistem Penyangga Darah
 Tubuh kita dapat berfungsi dengan benar jika kisaran pH
berbagai cairannya tidak lebar.
 Untuk mempertahankan agar cairan berada pada pH
yang diinginkan, tubuh kita memiliki sistem penyangga.
 Tiga sistem penyangga yang tidak saling bergantung ini
menjaga pH normal darah di antara 7.35 – 7.45 dengan
nilai normal rata rata 7.40.
 Asidosis adalah setiap geseran pH darah ke bawah nilai
normal
 Alkalosis adalah geseran pH di atas nilai normal
 pH di bawah nilai 6.8 atau di atas nilai 7.8 mengancam
kelangsungan hidup.