ENZIM

• Enzim merupakan senyawa organik

bermolekul besar yang berfungsi untuk
mempercepat jalannya reaksi
metabolisme di dalam tubuh tumbuhan
tanpa mempengaruhi keseimbangan
reaksi
• Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim
tidak berubah baik sebelum dan sesudah
reaksi tetap
• Enzim sebagai biokatalisator
• Bagian enzim yang aktif adalah sisi aktif
dari enzim
 Tata nama enzim

• Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan

reaksi yang dikatalisis
• Biasanya ditambah akhiran ase
• Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar
 Klas Tipe reaksi
Oksidoreduktase memisahkan dan menambahkan elektron atau
(nitrat reduktase) hidrogen
Transferase memindahkan gugus senyawa kimia
(Kinase)
Hidrolase memutuskan ikatan kimia dengan
(protease, lipase, penambahan air
amilase)

Liase membentuk ikatan rangkap dengan

(fumarase) melepaskan satu gugus kimia
Isomerase mengkatalisir perubahan isomer
(epimerase)
Ligase/sintetase menggabungkan dua molekul yang disertai
(tiokinase) dengan hidrolisis ATP
Polimerase menggabungkan monomer-monomer
(tiokinase) sehingga terbentuk polimer
 Susunan enzim
• Komponen utama enzim adalah protein
• Protein yang sifatnya fungsional, bukan
protein struktural
• Tidak semua protein bertindak sebagai
enzim
 Protein Enzim protein
sederhana

Enzim Konjugasi
Enzim

Protein +
Bukan Protein

Bukan protein =
Protein = apoenzim Gugus prostetik

Organik = Anorganik = kofaktor

Koenzim
• Enzim pada umumnya ialah senyawa protein
globular yang cukup besar. Struktur enzim
disebut sebagai holoenzim yang
menggambarkan penyusun enzim itu sendiri.
Holoenzim tersusun atas apoenzim dan
cofactor. Apoenzim ialah senyawa protein
globular yang menyusun sebagian besar enzim.
Sementara kofaktor merupakan senyawa
nonprotein yang akan berikatan secara
permanen atau tidak dengan apoenzim dalam
suatu enzim tertentu. Kofaktor dapat berupa
koenzim, gugus prostetik atau ion logam
 Macam kofaktor
1. Koenzim merupakan senyawa organik
non protein yang tidak berikatan secara
permanen dengan protein penyusun
enzim. Koenzim dapat berupa vitamin,
lemak, dan lainnya yang dapat diekstrak
atau dipisahkan dengan enzim pada suatu
waktu tertentu dalam reaksi kimia.
2. Gugus prostetik merupakan senyawa
organik non protein yang berikatan
permanen (kuat) dengan apoenzim
(protein). Sehingga gugus prostetik sulit
dipisahkan dengan komponen apoenzim.
3. Ion logam adalah senyawa non organik
berupa ion – ion logam yang bermuatan
seperti magnesium (Mg2+), besi (Fe2+),
dan lainnya yang berikatan pada sisi aktif
enzim. ion logam bertindak sebagai
aktivator enzim.
 Contoh koenzim
1. NAD (koenzim 1)
2. NADP (koenzim 2)
3. FMN dan FAD
4. Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f
5. Plastoquinon, plastosianin, feredoksin
6. ATP: senyawa organik berenergi tinggi,
mengandung 3 gugus P dan adenin
ribose
 Sifat enzim
• Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
• Enzim beraktifitas di dalam sel tempat
sintesisnya (disebut endoenzim) maupun
di tempat yang lain diluar tempat
sintesisnya (disebut eksoenzim)
• Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
1. Enzim bersifat koloid, luas
permukaan besar, bersifat hidrofil
2. Dapat bereaksi dengan senyawa
asam maupun basa, kation maupun
anion
3. Enzim sangat peka terhadap faktor-
faktor yang menyebabkan
denaturasi protein misalnya suhu,
pH dll
4. Enzim dapat dipacu maupun
dihambat aktifitasnya
5. Enzim merupakan biokatalisator yang
dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi
tanpa merubah keseimbangan reaksi
6. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi,
struktur enzim tetap baik sebelum
maupun setelah reaksi berlangsung
7. Enzim bermolekul besar
8. Enzim bersifat khas/spesifik
• Suhu: optimum 300C, minimum 0 0C, maksimum
400C
• Logam, memacu aktifitas enzim: Mg, Mn, Co, Fe
• Logam berat, menghambat aktivitas enzim: Pb,
Cu, Zn, Cd, Ag
• pH, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi masam, amilase kondisi netral, tripsin
kondisi basa)
• Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mula-
mula memacu aktifitas enzim, tetapi kemudian
menghambat karena: penumpukan produk (feed
back effect)
• Konsentrasi enzim, peningkatan
konsentrasi enzim memacu aktifitasnya
• Air, memacu aktifitas enzim
• Vitamin, memacu aktifitas enzim
Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe:
1. Kompetitif: zat penghambat mempunyai
struktur yang mirip dengan substrat
sehingga dapat bergabung dengan sisi
aktif enzim. Terjadi kompetisi antara
substrat dengan inhibitor untuk
bergabung dengan sisi aktif enzim (misal
feed back effect)
2.Non kompetitif: zat penghambat
menyebabkan struktur enzim rusak
sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi
dengan substrat
Sistem gembok dan kunci
• Menurut teori lock and key, cara kerja enzim
mirip dengan mekanisme kerja kunci dan
gembok. Enzim diibaratkan sebagai kunci
yang memiliki sisi aktif, sedangkan
substratnya diibaratkan sebagai gembok.
Substrat memasuki sisi aktif dari enzim
seperti halnya kunci memasuki gembok.
Substrat tersebut kemudian diubah menjadi
produk tertentu. Produk inilah yang kemudian
dilepaskan dari sisi aktif enzim untuk
kemudian enzim siap menerima substrat baru
Induksi pas
• Molekul enzim mempunyai sisi aktif
tempat menempelnya substrat sehingga
terbentuklah molekul kompleks enzim
substrat. Pengikatan substrat menginduksi
penyesuaian pada enzim sehingga
meningkatkan kecocokan antara
keduanya dan mendorong molekul
kompleks enzim-enzim substrat ada dalam
kondisi yang lebih reaktif.
• Saat substrat masuk ke dalam sisi aktif
enzim, bentuk sisi aktif akan termodifikasi
melingkupinya dan membentuk kompleks.
Saat produk sudah lepas dari kompleks,
enzim berubah menjadi tidak aktif lagi dan
menjadi bentuk yang lepas. Substrat lain
pun kemudian kembali bereaksi dengan
enzim tersebut. Begitu seterusnya.
• Spesifik: hanya cocok untuk satu macam
substrat saja atau sekelompok kecil substrat
yang susunanya hampir sama dan fungsinya
E5
sama

A E1 B E2 C E3 D

E4