Anda di halaman 1dari 2

1. Transpor oksigen Hemoglobin mempunyai kemampuan untuk mengikat oksigen dengan lemah dan secara reversibel.

Fungsi hemoglobin di dalam tubuh tergantung pada kemampuan untuk berikatan dengan oksigen dalam paruparu dan kemudian melepaskan oksigen ini ke kapiler jaringan dimana tekanan gas dari oksigen jauh lebih rendah dari pada dalam paru-paru. Setiap molekul hemoglobin mengandung empat atom besi dan dapat mengangkut empat molekul oksigen. 2. Transportasi karbondioksida dan ion hidrogen Pada konsentrasi karbondioksida tinggi dan pH relatif rendah, seperti yang terdapat di dalam jaringan, beberapa bagian karbondioksida akan diikat oleh hemoglobin, dan daya ikat terhadap oksigen akan turun, sehingga oksigen dibebaskan. Sebaliknya pada saat diikat di dalam paru-paru, daya ikat hemoglobin bagi karbondioksida menurun. Jadi, kejenuhan hemoglobin dipengaruhi oleh pH dan konsentrasi karbondioksida

Hb : Hb dewasa normal.000. •Dua molekul ALA berkondensasi menjadi satu molekul porfobilinogen. Eritrosit juga mengandung sejumlah kecil protoporfirin bebas . mempunyai dua rantai α globin dan dua rantai β globin. •Kemudian keempat molekul porfobilinogen berkondensasi membentuk cincin tetra purinol yang disebut uroporfirinogen. Beberapa jenis rantai polipeptida globin bisa mengambil bagian di dalam molekul.Sintesis hemoglobin •Suksinat (sebagai suksinil Koa) dan glisin mula-mula bergabung di dalam organ hemopetik kemudian berkondensasi membentuk asam amino levulonat (ALA) yang merupakan enzim pengatur kecepatan bagi keseluruhan sintesa hemoglobin. HbA. •Akhhirnya protoporfirin akan berikatan dengan besi (II) (ion Fero) yang dibantu enzim ferokatalase (heme sintesis) untuk membentuk hem. •Tiap molekul hem bergabung dengan satu molekul globin dan semua molekul Hb mengandung 4 pasang hem dan globin dengan BM total sekitar 68. •Uroporfirinogen akan mengalami konveksi menjadi koproporfirinogen yang kemudian akan diubah menjadi protoporfirin.

0.3/:.4-3/.8 .× 4-3 797489:.7.57494547173-0-.203.3/:380:2.39.