Interazione tra due dipoli non mobili

µ1µ 2
E=− 3
(3 cosθ 2 cosθ 3 − cosθ1 )
Dr

L’energia di interazione e’ minima quando I dipoli sono colineari

µ1µ 2
E = −2
Dr 3
Esempio: l’energia di interazione tra due molecole di emoglobina
con i dipoli allineati e distanti 2 nm (6 nm centro-centro) e’
dell’ordine di 0.1 Kcal/mole

Energia termica media: RT=0.6 Kcal/mol

Interazione tra carica e dipolo elettrico ruotante.

La carica tende a favorire l’orientamento del dipolo.

L’orientamento medio è influenzato da:

• Energia termica kBT

• Energia d’interazione carica – dipolo

Qµ 2
Q2µ 2
µ = E=−
( 3k BT ) Dr 2 ( 3k BT ) D 2 r 4
Interazione tra due dipoli elettrici ruotanti. Le forze tra dipoli
dove uno o entrambi sono liberi di ruotare si chiamano forze di
orientazione e l’energia di interazione si esprime come:

µ1µ 2
E = −2
( 3k BT ) D 2 r 6
Interazione tra gruppi polari e apolari:

una carica o un dipolo permanente possono indurre

polarizzazione elettrica in una molecola apolare vicina.

Le forze attrattive che si generano si dicono di induzione e

l’energia di interazione va come 1/r6
 Forze di dispersione
Le forze di dispersione agiscono su tutti i gruppi, carichi o neutri, di una molecola.
Sono sempre presenti e responsabili di fenomeni biofisici quali l’adesione, l’aggregazione
la tensione superficiale, la struttura spaziale di biomolecole.

Le forze di dispersione sono dovute al fatto che la distribuzione di carica elettronica in una
molecola A fluttua nel tempo con una frequenza di ca 1015 Hz. Quindi la si può vedere come un
dipolo elettrico ruotante che attraverso il suo campo elettrico induce la formazione di un
dipolo elettrico in una molecola B vicina. Tra i due dipoli vi è allora attrazione elettrostatica.

Il momento di dipolo elettrico indotto in B è proporzionale alla sua polarizzabilità αB, e l’energia
di interazione è proporzionale ad αB. Ma anche la molecola A può essere polarizzata dalla
molecola B, e quindi l’energia di interazione deve essere proporzionale anche ad αA.
Inoltre, si trova che l’energia di interazione è inversamente proporzionale alla sesta potenza
della distanza tra le due molecole. Essa quindi si esprime come:

E = -k αA αB / r6

Polarizzabilita α: µ=αE
Caratteristiche delle forze di dispersione:

3. Anisotropia

6. Effetti di ritardo

9. Interazione tra più molecole

12. Effetto del solvente

Le forze di dispersione tra due molecole sono sempre attrattive
nel vuoto. In un mezzo polarizzabile possono essere:

4. Attrattive, quando la polarizzabilità del mezzo è maggiore o

minore di quella delle due molecole. Molecole uguali si
attraggono sempre.

8. Nulle, quando la polarizzabilità di una delle molecole è

pari a quella del mezzo.

3. Repulsive, quando la polarizzabilità del mezzo è intermedia

tra quelle delle due molecole. Infatti in acqua proteine polari
respingono proteine apolari.
Le tre forze che hanno energia di interazione che va
come 1/r6 :

4. Induzione dipolo permanente-dipolo indotto

6. Dispersione dipolo transiente-dipolo indotto

8. Orientazione dipolo permanente-dipolo permanente

liberamente ruotanti

Esse sono responsabili delle interazioni di Van der Waals.

 C
E= n
r

Interazione tra due cariche puntiformi: n=1

Interazione tra carica e dipolo elettrico: n=2
Interazione tra due dipoli fissi: n=3
Interazione tra carica e dipolo ruotante: n=4

Forze di Van der Waals

Interazione tra dipoli ruotanti: n=6 Interazione per orientazione

Forze di dispersione: n=6 Interazione tra dipoli
reciprocamente indotti
Forze di induzione: n=6 Interazione per induzione
 Effetto “salting out”

Le biomolecole polari vengono idratate in soluzione acquosa, la sfera di idratazione attorno alle
biomolecole è formata da molecole di acqua a da ioni di segno opposto alle cariche presenti nella
biomolecola (controioni). Lo spessore della sfera di idratazione diminuisce man mano che in essa
aumenta la concentrazione di controioni.
Quando la concentrazione di Sali nella soluzione diventa molto elevata, le biomolecole diventano
meno solubili e tendono ad aggregarsi e precipitare. Questo effetto si chiama “salting out”.
il salting out è dovuto a tre fattori:

11. Gli ioni provenienti dalla dissociazione del sale si idratano fortemente, per cui un minor
numero di molecole d’acqua sono disponibili per idratare la biomolecola. Essa diventa perciò
meno solubile.
14. La sfera di idratazione attorno alla biomolecola diminuisce di spessore, dato che contiene più
controioni povenienti dalla dissociazione del sale. Ciò comporta la possibilità di avvicinare
maggiormente le biomolecole.
17. Il campo elettrico generato dalle cariche delle biomolecole diminuisce in seguito alla presenza
di controioni. Diminuisce perciò la repulsione elettrostatica tra biomolecole uguali, per cui
esse possono ulteriormente avvicinarsi.

L’effetto salting out è tanto maggiore quanto maggiore è il diametro e la valenza degli ioni
componenti il sale. Infatti ambedue le condizioni comportano un aumento della capacità di
accomodare molecole d’acqua attorno allo ione. Un’alta valenza inoltre è più efficace nel
neutralizzare il campo elettrico creato dalla proteina e nel ridurre la sua sfera di idratazione.
Gli anioni, in generale più grandi dei cationi, producono un effetto salting out maggiore.
 Legame a idrogeno
Il legame a idrogeno ha in biologia un ruolo importante, in quanto le proteine possono formare un
numero molto lato di ponti a idrogeno. Una funzione biologica del legame a idrogeno è di
Stabilizzare la struttura secondaria delle proteine, contro l’agitazione termica. L’energia di un ponte
A idrogeno è infatti ca 4-10 volte maggiore dell’energia termica.

Nel legame a idrogeno, un atomo di idrogeno legato covalentemente ad un atomo elettronegativo

X1, è messo in compartecipazione con un atomo elettronegativo X2 appartenente ad un gruppo
X2-A:
X1δ- – Hδ+ …. X2δ- – Aδ+
Il carattere elettronegativo degli atomi Xi induce una carica frazionale δ- sugli stessi atomi Xi.
Il legame a idrogeno è quindi, in prima approssimazione, un’interazione elettrostatica dipolo-dipolo.
Tuttavia, l’energia di tale legame è più alta di quella che si avrebbe se fosse una vera interazione
Elettrostatica dipolare.
Infatti l’atomo di idrogeno H, in seguito alla larga rimozione della carica elettronica dal nucleo nel
Legame X1-H, rimane approssimativamente come un protone senza elettrone.
Date le piccole dimensioni del protone, i due atomi X1 e X2 possono avvicinarsi tra loro a un punto
Tale che il legame non può più essere descritto come pura interazione tra dipoli.

I legami a ponte di idrogeno sono estremamente direzionali: il legame è più forte quando i gruppi
X1-H e X2-A sono colineari e si indebolisce con l’aumentare dell’angolo θ formato tra i due gruppi.
A
X2
X1 - H θ
 Interazioni tra gruppi apolari: Il legame idrofobico
La tendenza delle molecole apolari ad associarsi acqua
è chiamata legame idrofobico. Più molecole d’acqua
ordinate attorno alla molecola apolare richiedono
un’energia maggiore e quindi le molecole apolari
tendono ad unirsi offrendo alle molecole d’acqua una
minor superficie totale.

’
Alcuni ioni (es. SCN-, ClO4-) creano un campo elettrico debole
che orienta le molecole d’acqua in un primo strato di idratazione
ma nel secondo strato le molecole d’acqua sono più disordinate
che nel solvente puro. Tali ioni sono detti caotropici.

L’effetto degli ioni caotropici sul legame idrofobico si manifesta

come una minore energia del legame.

4. Maggiore solubilità in acqua della parte apolare delle

biomolecole. Es.: srotolamento e denaturazione delle proteine.

2. Dissociazione tra biomolecole apolari.