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INMUNOGLOBULINAS O ANTICUERPOS

Los anticuerpos inician su efecto biolgico al unirse a los antgenos. Los anticuerpos son una familia de glucoproteinas estructuralmente relacionadas Mediante electroforesis se ha demostrado que los anticuerpos estn presentes en la fraccin -globulnica del suero.

ESTRUCTURA
Todas las molculas de inmunoglobulinas, poseen una estructura comn que consta de 4 cadenas polipetidicas: -2 cadenas grandes, denominadas cadenas H (pesadas) -2 cadenas pequeas, denominadas cadenas L (ligeras)
H L

H
L

Las cadenas polipeptdicas estn unidas entre s, mediante puentes disulfuro y enlaces no covalentes.

Para su estudio se han empleado diferentes procedimientos. Por ejemplo, tras la rotura de los puentes disulfuro por sustancias de carcter reductor, como el mercaptoetanol, se individualizan las cuatro cadenas polipeptdicas Atendiendo a su tamao, son de dos tipos:
-Alto Peso Molecular (50-70 KD) -Bajo Peso Molecular (22 KD)

CLASES Y SUBCLASES DE IgS


Las inmunoglobulinas humanas estn clasificadas en 5 clases, basadas en la estructura primaria de sus respectivas cadenas pesadas (H):
Inmunoglobulina 1 2 3 4 5 IgM IgG IgA IgD IgE Tipo de cadena H (mu) (gamma) (alpha) (delta (epsilon)

Subclases de Inmunoglobulinas.Las diferentes subclases de inmunoglobulinas difieren en las posiciones y nmero de enlaces disulfuro, entre cadenas pesadas: IgG1; IgG2; IgG3; IgG4

IgA1; IgA2
Las cadenas H de las diferentes inmunoglobulinas, difieren en su estructura primaria y en su funcin.

Respecto a las cadenas ligeras L, se conocen dos tipos que son estructuralmente diferentes: (Aprox. 200 aa) -Cadenas ligeras (Kappa) -Cadenas ligeras (Lambda) En el suero humano, aproximadamente, el 65% de las Inmunoglobulinas tienen 2 cadenas ligeras Kappa, y el restante 35%, tiene 2 cadenas ligeras Lambda, observadas en IgG, IgM e IgA. En las IgD e IgE no se han establecido an relacin entre las cadenas ligeras Kappa y Lambda. En cada molcula de inmunoglobulina las dos cadenas ligeras son del mismo tipo, k o bien l, pero nunca existe una de cada tipo en la misma inmunoglobulina.

Esta estructura bsica de las inmunoglobulinas puede ser fraccionada mediante la utilizacin de enzimas (papana, pepsina, etc.), como fue efectuado por Porter en 1959, obtenindose diferentes tipos de fragmentos

El tratamiento con papana produce la ruptura especfica de las cadenas H, en el espacio comprendido entre el puente disulfuro que las une entre s y los que las unen a las cadenas ligeras. Se obtienen tres fragmentos:

-Fragmento Fc (cristalizable), que determina la actividad biolgica, contiene el alotipo y determina la clase y subclase de cadena pesada. -Fragmentos Fab (antigen-binding), que contienen el idiotipo y es por donde la molcula se une al antgeno.

Fab

Fab

--------------------

PAPAINA

Fc

Cuando el anticuerpo se une al antgeno, la sensibiliza y entonces llegan Macrfagos Clulas NK, quedando la fraccin Fc expuesta, para precisamente establecer la unin.

La capacidad de una molcula de anticuerpo, de combinarse con un solo determinante antignico, recide en la fraccin Fab de la molcula, mientras que ciertas propiedades biolgicas, que determinan la posterior disposicin del antgeno, recide en la fraccin Fc.

Determinantes antignicos de las Igs


Determinantes isotpicos

Se muestra la localizacin de cada tipo de determinante, dentro de una molcula de anticuerpo bsica y dos ejemplos ilustrativos.
Determinante isotpico: son epitopos de las regiones constantes de las cadenas L y H que distinguen a las clases y subclases dentro de una especie. Igual en todos los individuos de la especie. Determinante alotpico: puntuales diferencias en los aminocidos de las regiones constantes de las cadenas L y H, codificados por diferentes alelos de esos genes. Presentes en diferentes individuos de una misma especie Determinante idiotpico: formado por la secuencia de aminocidos de las regiones variables de las cadenas L y H. Cada determinante diferente en una Ig es un idiotopo, y el conjunto de ellos en la molcula forma el idiotipo

IgG1 ratn

IgM ratn

Determinantes alotpicos

IgG1 ratn
(lnea A)

IgG1 ratn
(lnea B)

Determinantes idiotpicos
idiotopes idiotopes

IgG1 ratn
contra Ag- A

IgG1 ratn
contra Ag- B

Isotipos diferentes

Alotipos diferentes

Idiotipos diferentes

Funciones de las Inmunoglobulinas


Inmunoglobulina IgG
-Neutralizacin de toxinas -Traccin quimiotctica de polimorfonucleares -Fagocitosis -Recubre y sensibiliza .

Inmunoglobulina IgA
-Saliva, lgrimas, lquidos nasales, sudor, calostro, pulmn, tubo digestivo. -Bloquea la adherencia de los m.o. a las mucosas. -Se une a PMN y activa al sistema de complemento (va alterna). -Recubre y sensibiliza .

Inmunoglobulina IgM
-Macroglobulina (PM 900,000 D). -Tiene una valencia de 10 con haptenos. -Tiene una valencia de 5 con antgenos de elevado PM. -Son potentes aglutinantes y citolticas. -Circulacin restringida -Inmunoglobulina principal en la respuesta inmune primaria -Principal inmunoglobulina del complemento.

Inmunoglobulina IgD
-De vida media corta (susceptible a la degradacin proteoltica) -Receptor de algunos linfocitos como receptor para el Ag. -Con actividad ante la insulina, penicilina y toxoide diftrico. -Su funcin an es desconocida.

Inmunoglobulina IgE
-Tiene la propiedad de unirse a receptores presentes en Mastocitos, Clulas Cebadas y/ Basfilas. -Mediadora de la liberacin de Histamina y Serotonina. -Responsable de los sntomas de enfermades alrgicas (Fiebre del Heno y Asma). -Su concentracin aumenta considerablemente en infecciones parasitarias.

Actividades biolgicas de las Inmunoglobulinas


Neutralizacin de Toxinas
Aglutinacin Agregacin de bacterias, hongos,

levaduras, virus y algunos parsitos. La aglutinacin favorece la fagocitosis. Opsonizacin, se refiere a la preparacin del Ag para ser fagocitado. Activacin del Complemento. Las inmunoglobulinas tienen receptores en la porcin Fc para el complemento, cuya principal funcin es la Lsis Celular.