AMINOCIDOS, PPTIDOS Y PROTENAS

LCDO. CARLOS L. ROSARIO

AMINOCIDOS

Aminocidos
Es la unidad estructural de las protenas, estos se caracterizan por :

Grupo Carboxilo (-COOH) Grupo Amino (-NH2)

COOH H2N C
R H

TODOS LOS AMINOCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTENAS SON L-AMINOCIDOS

Grupo Carboxilo y Grupo Amino en la Cadena Peptdica

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS

AMINOCIDOS ESENCIALES

Existen aminocidos indispensables para la salud dado que el organismo es incapaz de sintetizarlos si no se ingieren. El ser humano necesita incluir en su dieta ocho aminocidos esenciales para mantenerse sano:

Leucina Isoleucina Lisina Mationina Fenilalanina Treonina Triptfano Valina.

AMINOCIDOS NO ESENCIALES

O C OH
H2N CH CH 2 CH 2

O C OH H2N CH CH 2 CH 2 CH 2

O
C OH

H2N

CH CH 2 HC

OH

HN

COOH O

CH 2 HC NH 2 OH

C
CH

OH
HN CH 3

HO

4-hidroxiprolina
O H2N CH CH 2 SeH C OH

5-hidroxilisina
H2N CH CH 2 CH 2 CH 2 NH 3

6-N-metil-lisina
O C OH
H2N

gamma-carboxiglutamato
O CH CH 2 CH 2 CH 2 NH CO C OH

selenocisteina

ornitina

NH 2

citrulina
4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la protena fibrosa llamada colgeno. N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (protena contrctil del msculo) Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulacin de la sangre. Selenocistena: en la glutatin peroxidasa. Ornitina y Citrulina: no se encuentran en protenas. Intervienen en la biosntesis de arginina y el ciclo de la urea.

Aminocidos esenciales y no esenciales en cerdos y pollos.

De esos 20 22 aminocidos existentes algunos pueden ser sintetizados en los tejidos a partir de otro A.A. y son llamados aminocidos no esenciales . Otros por el contrario, no pueden ser sintetizados o no en la calidad necesaria, por lo que tienen que ser absorbidos ya sintetizados y son denominados aminocidos esenciales .

AMINOACIDOS ESENCIALES

AMINOACIDOS NO ESENCIALES

Fenilalanina Isoleucina Lisina Metionina Treonina Valina Triptfano Arginina Histidina

Glisina Serina Asparagina Tirosina Cistina Acido asprtico Acido glutmico Citrulina Ornitina Prolina Alanina

PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

PROPIEDADES CIDO-BASE
-COOH
pK1

-COO- + H+

CIDO -NH2 + H+
pK2

BASE

-NH3+

pK1

pK2

ZWITTERIN

Punto isoelctrico

A pH cido: prevalece la especie con carga + A pH bsico: prevalece la especie con carga Hay un valor de pH para el cul la carga de la especie es cero. (zwitterin) pI = pK1 + pK2 para un aa neutro 2 Punto isoelctrico: valor de pH al cul la carga neta del aminocido es cero.

ELECTROFORESIS

Propiedades qumicas

Formacin de enlaces PEPTDICOS:

PUENTES DI SULFURO

Formacin de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO)

O C H 2N CH H2C SH2 OH

O C OH H2N

O C CH H2C S OH H2N S

O C CH CH2 OH

H2N SH2

CH CH2

CISTINA

OTRAS PROPIEDADES QUMICAS

Reaccin con cido ntrico: identificacin de aa aromticos. Reaccin con ninhidrina: compuestos coloreados Reaccin con Rvo. de Sanger ( 1-flor-2,4dinitro benceno): forma 2,4 dinitro fenilderivados de color amarillo a rojo.

PPTIDOS

Polmeros de aminocidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa) Dipptido: 2 aa Extremo N-terminal: comienzo de la Tripptido: 3 aa cadena Tetrapptido: 4 aa Extremo C-terminal: fin de la cadena Pentapptido: 5 aa

Los Pptidos y el Enlace Peptdico

Conformacin del Enlace Peptdico

NOMENCLATURA

Se nombran desde el extremo N-terminal al Cterminal, usando la terminacin il, excepto para el ltimo aa. Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cystena

Nomenclatura de los Pptidos

Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor de 10.

Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.

Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.
Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor de 10. Protena: nmero de aminocidos > 50

PEPTIDOS

EJEMPLOS:
OCITOCINA: hormona que estimula la contraccin del tero. GLUCAGN: hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina. ANTIBITICOS GLUTATIN: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la clula.

PROTENAS

(Del griego proteion, primero)

DEFINICIN Biopolmeros de aminocidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos. Estn formadas por C, H, O, N y S

Composicin
Las protenas son biomolculas formadas por Carbono (53%) Hidrogeno (7%) Oxigeno (23%) Nitrgeno (16%) Azufre (1%) Fsforo (menos del 1%) Hierro Magnesio Cobre, entre otros elementos.

Por su naturaleza qumica

CLASIFICACIN DE LAS PROTEINAS

SIMPLES CONJUGADAS

Por la forma que adopta

FIBROSA GLOBULAR

ENZIMAS PROTENAS

Por su funcin Biolgica

DE TRANSPORTE CONTRCTILES Y MTILES DE DEFENSA REGULADORAS NUTRIENTES HORMONAS

Clasificacin de las Protenas

Segn su naturaleza qumica: Simples: aquellas que solo contienen aminocidos (albumina srica y la queratina). (HOLOPROTENAS)
Conjugadas: protena simple con un grupo no proteico prostetico haloprotenas. (HETEROPROTENAS)

Protenas Conjugadas
Protena Glucoprotenas Lipoprotenas Fosfoprotenas Hemoprotena Flavoprotena Metaloprotena Gpo.Prosttico / Caracterstico Carbohidratos Lpidos Grupo fosfato Hemo Ncleo de Flavina Fe, Zn Ejemplo g-Globulina de la sangre b-Lipoprotena de la sangre Casena de la leche Hemoglobina Succinato Deshidrogenasa Ferritina Alcohol Deshidrogenasa

Clasificacin de las Protenas

Segn su forma:
Fibrosas Presentan cadenas polipptidas largas y una tpica estructura secundaria. Son insolubles en agua y en soluciones acuosas, forman complejos slidos y de gran tamao muy apropiados para servir de ladrillos.

Queratina Fibroina Colgeno Elastina

Piel Tej. Conjuntivo Fibras animales: pelo, seda

Queratinas
a -Queratina

b -Queratina
Estructura de lmina b

Plumas de Aves

Escamas de Reptiles

Fibrona

Colgeno

Fig.: Osteoblastos sobre un ribete de osteoide. El osteoide se observa como un material finamente fibrilar de color gris y por debajo del mismo se situa el hueso mineralizado en color negro (Microscopa electrnica x 3400).

Colgeno
Tropocolgeno

Elastina
Ligamentos Vasos Sanguneos
Edo. Relajado

Estiramiento
Monmero de elastina Entrecruzamiento

Actina y Miosina Tubulina

Clasificacin de las Protenas

Segn su forma:
Globulares

Molculas esfricas hidrosolubles, con funciones dinmicas. Enzimas, inmunoglobulinas y protenas de transporte (hemoglobina)

Clasificacin de las Protenas

Segn su funcin biolgica:

Enzimas

LOS BIOCATALIZADORES

Catalizadores

Las clulas poseen compuestos qumicos que controlan las reacciones que ocurren en su interior. La sustancia que controla la velocidad a la que ocurre una reaccin qumica sin que la clula sufra dao alguno ni se destruya se conoce como un catalizador. Las enzimas son protenas que actan como catalizadores en las clulas.

Enzimas

Hacen posibles las reacciones, disminuyendo la cantidad de energa de activacin que se necesita. Controlan la velocidad a la que ocurre la reaccin, para que la energa se libere lentamente. Permiten que las reacciones ocurran a unas temperaturas que no hagan dao al organismo. Cuntas enzimas habrn en un organismo?

Enzimas y sustratos

La sustancia sobre la cual acta una enzima se conoce como sustrato. El sustrato se convierte en uno o ms productos nuevos. Las enzimas son reutilizables y cada una puede catalizar de 100 a 30,000,000 de reacciones por min. Pero, una enzima particular acta solo sobre un sustrato especfico. Cada enzima particular puede controlar solo un tipo de reaccin.

ENZIMA

SUSTRATO

Enzimas y coenzimas

Una enzima recibe el nombre del sustrato sobre el cual acta. A una parte del nombre del sustrato se le aade el sufijo asa. Cul ser el sustrato de una proteasa? En algunas reacciones, pequeas molculas, llamadas coenzimas, se unen a las enzimas para controlar las reacciones. Las coenzimas no son protenas pero no sufren cambios durante las reacciones. Algunas vitaminas son coenzimas. B1, B2, B6, K. Una reaccin no ocurrir si la coenzima no est presente.

Los modelos de enzimas

La forma y la estructura de una enzima determinan la reaccin que puede catalizar. La enzima se une al sustrato (S) mediante un rea especial, el sitio activo, para formar un complejo enzima-sustrato o E-S. En el sitio activo, la enzima y el sustrato se ajustan perfectamente.

Los modelos de enzimas

Modelo de la llave y la cerradura.

Modelo del ajuste inducido.

Las clulas regulan la cantidad y la actividad de sus enzimas

Inhibicin por retroalimentacin

Los factores que afectan la actividad enzimtica

La temperatura (desnaturalizacin) (Ej: albmina)

Los factores que afectan la actividad enzimtica

El pH (desnaturalizacin) (Ej: pepsina) La concentracin del sustrato Sustancias qumicas (inhibidores)

Enzimtica

Son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas.

ENZIMA-SUSTRATO

SITIO ACTIVO DE LA CARBOXILASA

PROTEASA DE ADENOVIRUS

Clasificacin:
Enzimas Transporte

Transporte

Hemoglobina Citocromos

Hemocianina Canales inicos

CITOCROMOS

Clasificacin:
Enzimas Transporte Defensa

Defensa

Inmunoglobulinas Trombina y fibringeno

ANTICUERPOS

Clasificacin:
Enzimas Transporte Defensa

Reserva o Nutritivas

FUNCIONES DE PROTENAS Y EJEMPLOS

Reserva
Ovoalbmina, de la clara de huevo Gliadina, del grano de trigo Lactoalbmina, de la leche Transferrina
TRANSFERRINA ALBMINA

Clasificacin:
Enzimas Transporte Defensa

Reserva o Nutritivas
Contrctiles y Mtiles
Actina

Clasificacin:
Enzimas Transporte Defensa

Reserva o Nutritivas
Contrctiles y Mtiles Estructurales

Estructural

Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis.

Receptor de LH

GLUCOPROTENAS MEMBRANALES

COLGENO

Clasificacin:
Enzimas Transporte Defensa

Reserva o Nutritivas
Contrctiles y Mtiles

Estructurales
Reguladoras

Hormonal

Insulina y glucagn Hormona del crecimiento Calcitonina Hormonas troficas (LH, FSH, TSH)

FSH

TRANSDUCCIN DE SEALES

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

PROPIEDADES CIDOS-BASE: punto isoelctrico. SOLUBILIDAD:

Forman dispersiones en agua Efecto del pH: hace variar la carga. Efecto de las sales:

Baja [ ]: aumenta la solubilidad Alta [ ]: disminuye la solubilidad

Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.

ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTENAS

 Las

protenas tienen 4 niveles de organizacin:

ESTRUCTURA

PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA

ESTRUCTURA PRIMARIA

Hace referencia a: La identidad de aminocidos. La secuencia de aminocidos. La cantidad de aminocidos. La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin biolgica. Los aa se unen por UNIONES PEPTDICAS.

Estructura Primaria

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Interacciones entre aa que se encuentran prximos en la cadena. La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio. Los aa interaccionan por puentes H. Estructura Secundaria
Hlice a
Lmina b

Tipos de estructuras secundarias:

HLICE ALFA HOJA PLEGADA BETA AL AZAR.

HELICE ALFA

Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior. Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares. Hay 3.6 aa por vuelta. Ej: queratina.

HOJA PLEGADA BETA

Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente. Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena. Ej. Fibrona (seda)

ESTRUCTURA TERCIARIA

Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispocin en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena. Protenas globulares: se pliegan como un ovillo. Protenas fibrosas: tiene aspecto alargado. Ej: mioglobina

ESTRUCTURA TERCIARIA

Surge de la asociacin de varias cadenas con estructuras terciarias. Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Estn formadas por varias cadenas polipeptdicas. Procesos moleculares elevados. Cada componente polipeptdico se denomina subunidad. Las subunidades se mantienen unidas por enlaces covalentes y no covalentes.

Desnaturalizacin de protenas
Proceso generalmente irreversible mediante el cul la protena pierde su estructura 2, 3 y 4, careciendo de importancia biolgica Agentes:
FSICOS:
Calor Radiaciones Grandes presiones

QUMICOS
Solventes orgnicos Soluc. de urea conc. Sales

Importancia de las Protenas

Intervienen en: La comunicacin (nervios) Defensas (anticuerpos) Regulacin metablica (hormonas) Catlisis bioqumica (enzimas) Transporte de oxigeno (hemoglobina) Se utiliza en la formacin de un nuevo tejido y en mantenimiento del tejido ya desarrollado.

Mal nutricin
Reduccin de la competencia inmune Reduccin de la sntesis del glutatin Reduccin de la capacidad de limpiar los productos de desechos radicales libres Produce vulnerabilidad a las infecciones en el organismo lo que se manifiesta en el pulmn y en el intestino delgado

Principales fuentes de protenas:

En nuestra dieta podemos distinguir las protenas de:

Origen Animal:
Presentes en las carnes, pescados, aves, huevos y productos lcteos (leche, queso, yogurt, etc...)

Origen Vegetal:
Presentes en los championes, Cereales (arroz, avena, maz, trigo, etc...) Legumbres (porotos, lentejas, soya, arvejas, etc...) Semillas y frutos secos (ssamo, nueces, almendras, man, etc...)

Enfermedades Relacionadas en la Sntesis de Protenas

Fallas en la respuesta inmunitaria Fallas en respuesta antiinflamatoria Alergias Mutaciones por carcingenos Alzheimer Esclerosis mltiple Hemofilia Fenilcetonuria Anemia Falciforme Enfisema pulmonar Fibrosis Qustica Hipercolesterolemia Talasemia Diabetes Mellitus

MIOGLOBINA

Es una protena conjugada (hemoprotena) formada por:

Fraccin proteica: globina Fraccin no proteica (grupo prosttico)

Porcin orgnica: grupo HEM Porcin inorgnica: tomo de Fe+2.

Funcin: transporte de O2 en el msculo

HEMOGLOBINA

Es una protena conjugada al igual que la mioglobina. Est formada por 4 subunidades (estructura 4)
2 cadenas a y 2 cadenas b (adulto) 2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)

Presenta fenmeno de cooperativismo positivo. Formas:

Oxihemoglobina Carboxihemoglobina Metahemoglobina: Fe+3

INMUNOGLOBULINAS

PROTEINAS DEL PLASMA

ALBUMINA: transporta ac. grasos. FIBRINGENO: prot. que interviene en la coagulacin. GLOBULINAS: a1, a2, b1, b2 y g IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig D.

L: cadenas livianas H: cadenas pesadas

Existen 5 tipos: a, b, g, m, e

Fc: con actividad biolgica, define la clase de cadena pesada. Fab: unin al Ag. Dominios ctes: (oscuros)

CH CL

Dominios variables: (claros) Responsables de la unin al Ag.

VH: definen los 5 tipos de cadenas H. VL

FIN