Las protenas son macromolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos.

Formacin del enlace peptdico

La clasificacin de las aminocidos

De acuerdo al nmero de aminocidos que las constituyen es: Dipptidos: Cadenas formadas por dos aminocidos. Tripptidos: Cadena formadas por tres aminocidos. Oligopptidos: Menos de 10 aminocidos Polipptidos: Ms de 10 hasta 30 o 40 aminocidos. Protena: Una cadena se considera propiamente protena cuando su peso moleculares mayor de 10000.

Protenas simples

Protenas conjugadas

Clasificacin de acuerdo a su funcin

Clasificacion de acuerdo a las cadenas polipeptdicas

-Las protenas pueden estar formadas por una o varias cadenas polipeptdicas, que pueden ser iguales o diferentes, segn los casos. - Se clasifican en dos grupos: 1)Holoprotenas: Estn constituidas slo por aa. Las protenas simples pueden clasificarse por su conformacin en fibrosas y globulares. 2)Heteroprotenas: Formadas por polipptidos (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prosttico).

Clasificacin de las heteroprotenas de acuerdo a la naturaleza del grupo prosttico

Nucleoprotenas (Ac. Nucleco) Metaloprotenas (Metal) Fosfoprotenas (Fosfato) Glucoprotenas (Glucosa) Lipoprotenas (lpidos )

Estructura primaria
La secuencia de los aminocidos, nos dice qu aminocidos componen la protena y el orden en que se encuentran. Una caracterstica de esta estructura es la disposicin en zigzag de los radicales R. El primer aminocido tiene siempre libre el grupo amino. El ltimo aminocido siempre tiene libre el grupo carboxilo.

Estructura secundaria
Hace referencia a la disposicin espacial de los aminocidos que componen una protena. Mediante estudios de difraccin de rayos X, se ha determinado que la estructura primaria de los pptidos se pliega segn dos estructuras secundarias posibles, denominadas -hlice y -laminar (u hoja plegada).

La ordenacin -hlice.
La cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s misma, la estructura se mantiene estable gracias a los enlaces de hidrgeno intracatenarios entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue. Las cadenas laterales de los aminocidos quedan hacia el exterior de la hlice.

La ordenacin -laminar o de hoja plegada.

La cadena polipeptdica conserva su estructura en zigzag y se asocian entre s estableciendo uniones mediante puentes de hidrgeno intercatenarios, entre grupos C=O y -N-H. Los radicales R van quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo.

La ordenacin -laminar o de hoja plegada.

Las cadenas polipeptdicas se pueden unir de forma paralelas, las cadenas se disponen en el mismo sentido, y antiparalelas, en sentido contrario (N-C y C-N). Las cadenas laterales de los aminocidos se encuentran situadas por encima y por debajo del plano en zigzag de la lmina plegada. Esta ordenacin forma grandes regiones en la mayora de las protenas globulares, y constituye una especie de trama laminar sobre la que se construye la protena.

La ordenacin -laminar o de hoja plegada.

Una molcula no tiene que estar constituida exclusivamente por un tipo de conformacin. Lo normal es que las molculas proteicas presenten porciones con hlices , otras partes con conformaciones y partes que no tienen una conformacin definida y que se llaman zonas irregulares.

Estructura terciaria
Es la configuracin definitiva que adopta la estructura secundaria de la protena en el espacio. Esta estructura es estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales R de los diferentes aminocidos que se sitan en posiciones muy alejadas el uno del otro.

Estructura terciaria: Uniones

Enlaces de hidrgeno entre grupos peptdicos. Atracciones elctricas entre grupos con carga opuesta. Atracciones hidrofbicas. Fuerzas de Van der Waals entre radicales aromticos. Puentes disulfuros entre radicales de aminocidos que contienen azufre (cistena). Son enlaces covalentes entre dos grupos (-SH) de dos cistenas.

Izquierda: Representacin CPK de la estructura molecular de una protena presente en la membrana celular de neuronas en el sistema nervioso central. Esta formada por 374 aminocidos y un total de 6700 tomos. Ntese la complejidad de la estructura en dicha representacin. Derecha: Representacin en cintas de la misma protena. Aqu la cadena principal de la protena se representa de forma continua. Ntese la presencia de unas hlices a modo de sacacorchos. Son las estructuras secundarias denominadas -hlices.

Estructura cuaternaria
Son protenas que contienen 2 o ms cadenas diferentes de polipptidos que estn sostenidas en asociacin por las mismas fuerzas no covalentes que estabilizan las estructuras terciarias de las protenas.

Estructura cuaternaria

Protenas oligomricas
Se pueden componer de cadenas polipeptdicas idnticas mltiples o de cadenas polipeptdicas distintas mltiples. Las protenas con las subunidades idnticas se llaman homooligomeros. Las protenas que contienen varias cadenas distintas polipeptdicas se llaman heterooligomeros.

Funcin enzimtica
Las protenas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular.

 http://www.youtube.com/watch?v=VDEPrUJq _Vo&feature=related http://www.youtube.com/watch?NR=1&v=iZa 6XWUNPhI