METABOLISME PROTEIN ASAM AMINO

STRUCTUR ASAM AMINO

Non-ionized form

H
Amino group

O
C
Carboxyl group

H2N

C R
Side chain

OH

POLYPEPTIDE CHAIN
N-terminus
H H H N C H O H H C N C CH3 O H C N H C O H H C N C CH2 C OH O OH O H C H O H H C N C O H H C N C CH2 O H H

C-terminus
O C OH

N C

C N C CH2 SH

CH2 OH

CH2

CH H3C CH3

Menurut Bond (1979), seperti hal hewan-hewan lain ikan membutuhkan komponen-komponen nutrisi seperti protein, karbohidrat, lemak, vitamin, mineral dan air. Berdasarkan Weatherly et al . (1987) kandungan nutrisi akan berpengaruh pasda tingkah laku, kesehatan, fungsi fisiologis, reproduksi dan pertumbuhan ikan. Zat-zat gizi oleh ikan akan digunakan untuk menghasilkan tenaga, mengganti sel-seltubuh yang rusak, dan juga untuk tumbuh.

Protein merupakan unsur yang sangat dibutuhkan oleh tubuh ikan, terutama untuk menghasilkan energi maupun untuk pertumbuhan(Watanabe, 1988) Menurut Fujaya (1999), kebutuhan protein untuk ikan berbedabeda menurut spesiesnya dan pada umumnya berkisar antara 20%--60% Suprayudi et al . (1994) variasi dan kebutuhan akan protein dipengaruhi oleh jenis ikan, umur ikan, daya cerna ikan, kondisi lingkungan, kualitas protein, temperatur air, dan sumber protein tersebut.

Ikan, terutama karnivora membutuhkan kandungan protein dalam pakannya mencapai sekitar 300% lebih tinggi dari pada kebutuhan protein pakan untuk hewan darat dan burung (NRC, 1983; Tacon & Cowey, 1985; Zonneveld et al ., 1991; Pillay, 1993) Tingginya kebutuhan protein pakan bagi ikan disebabkan karena ikan cenderung menggunakan protein sebagai sumber energi dibandingkan karbohidrat dan lemak (Tacon & Cowey, 1985; Halver, 1989).

Protein

Asam amino merupakan sumber utama untuk glukosa melalui jalur glukoneogenesis, tetapi gliserol dari trigliserida juga dapat digunakan. Glukoneogenesis dan glikogenolisis penting untuk memback up sumber glukosa pada saat puasa. Asam amino dalam tubuh terutama digunakan untuk sintesis protein. Tetapi, jika asupan glukosa rendah, asam amino dapat diubah menjadi glukosa melalui jalur yang disebut glukoneogenesis yaitu pembentukan glukosa baru dari prekursor nonkarbohidrat

Struktur supramolekul
Protein asam nukleat polisakarida lipid

Asam amino

nukleotida

gula sederhana*)

gliserol asam lemak

- ketoacids C3, C4, C5

ribosa nitrogen

pyruvat(C3)

asetat (C2) pyruvat (C3)

Karbon (C), hidrogen (H), oksigen (O) Nitogen (N), fosfor (P), sulfur (S)

ESENSIAL

Makanan
(protein)

Asam Amino

ASAM KETO SEL TUBUH

HATI

S. AS SITRAT

UREA

Protein dalam makanan pencernaan Asam Amino absorbsi A. A dalam darah

A.A. Dalam darah

A.A. dl HATI (ektrasel)

A. A. dl Hati (intra sel)

A. A. ektra sel

PROTEIN Senyawa N lain

A. A. intra sel

Sik. A. Sitrat

A. Keto

NH3

PROTEI N

A. Keto

Asam lemak

S urea

karbohidrat

lipid

protein

Mulut: pencernaan mekanik & cairan ludah (enzim saliva)

poli/oligo/disakarida

lipid

prot & polipeptida

Lambung: enzim pepsin & lipase; asam lambung (HCl)

poli/oligo/disakarida

lipid/trigliserida prot & polipeptida

Usus halus: cairan pankreas (tripsin, kimotripsin, karboksipeptidase, amilase, lipase, ribonuklease, deoksiribonuklease, kolesterol esterase); cairan empedu/hati; enzim kelenjar usus (aminopeptidase, dipeptidase, sukrase, mltase, laktase, fosfatase, glukosidase); bakteri usus halus

monosakarida (gluk,frukt,galaktosa)

gliserol,as.lemak as.fosfat

asam amino

Amino Acids

20 Amino Acids
Note: Variable R Group

Asam amino dalam darah

Jumlah asam amino dalam darah tergantung jumlah yang diterima dan jumlah yang digunakan Proses absorbsi asam amino dalam dingding usus adalah proses transport aktif yang memelukan energi Dalam keadaan berpuasa. Konsentrasi asam amino dalam darah 3.5-5 mg/ 100ml darah. Setelah ada asupan makanan menjasi 5-10mg/100ml darah. Dan turun kembali setelah 6 jam.

Alanine carries amino groups from muscle to the liver for excretion

muscle protein

muscle
glucose

blood

liver
glucose

O H2N-C-NH2
urea

amino acids

NH4+
Glu

CO2C=O

CO2C=O CH3
pyruvate Glu

CH3 pyruvate
CO2-keto- +H N C H 3 Ala glutarate

CO2+H N 3

C H CH3

CH3

Ala

-ketoglutarate

Reaksi metabolisme asam amino

Meliputi reaksi pelepasan gugus asam amino Kemudian perubahan kerangka karbon A1. transaminasi : Proses katabolisme asam amino berupa pemindahan gugus amino darisuatu asam amino ke senyawa lain (keto. Asam piruvat, ketoglutarat atau oksaloasaetat). Sehingga (keto)senyawa tersebut dirubah menjadi asam amino. Sedangkan asam amino dirubah menjadi senyawa keto)

The first step in catabolism of most amino acids is transamination

CO2+H N-C-H 3

CO2C=O

amino acid

-keto acid

CO2C=O CH2 CH2 -ketoglutarate CO2-

CO2+H N C H 3 CH2 CH2

CO2-

glutamate

The main function of transamination is to funnel amino groups into a small number of amino acids, particularly Glu & Asp. Some amino transferases (transaminases) are specific for -ketoglutarate and Glu; others use oxaloacetate and Asp.

Enzim utama rekasi transaminasi adalah: Alanin transaminase alanin Glutatamat transaminase glutamat A.2 Deaminasi oksidatif: Asam glutamat dapat mengalami deaminasi oksidatif mengunakan glutamat dehidrogenase, menghasilkan NH4+ NADP NAD sebagai akseptor elektron

cellular protein ingested protein

The amino groups of glutamic acid and glutamine can be released as ammonia in liver mitochondria

CO2+ amino H3N C H acids R

transaminases

CO2C=O -keto R
acids

-ketoglutarate

CO2C=O CH2 CH2 CO2-

glutamate dehydrogenase

CO2+H N C H 3 CH2 CH2 Glu CO2-

NADH or NADPH + H+

NAD+ or NADP+
NH4+ NH4+

CO2+H N C H 3 CH2 H2O CH2 CONH2

Gln from muscle & other tissue

But ammonia is toxic, particularly to neural tissue. Organisms must get rid of it.

Pembentukan Asetil koenzim A

Merupakn senyawa penghubung antra metabolisme asam amino dengan sikulus asam sitrat(merubah menjadi energi) 1. jalur asam piruvat 2. jalur asam asetoasetat

AMINO ACID DEGRADATION INTERMEDIATES

Glucogenic Ketogenic

* Both Glucogenic and Ketogenic Purely Ketogenic

Ala Cys Gly

Ser Thr* Trp*

Ile* Leu Lys Thr*

CO2

Pyruvate Acetyl-CoA Acetoacetate

Leu Lys Phe* Trp* Tyr*

Glucose Asn Asp

Oxaloacetate

Citrate

Asp Phe* Tyr*

Fumarate

Citric Acid Cycle

Isocitrate
CO2

Ile* Met Val

Succinyl-CoA

-ketoglutarate
CO2

Arg Glu Gln

His Pro

JALUR BIOKIMIA PRODUKSI ENERGI

amino acids
Most mammals convert aminoacid nitrogen to urea for excretion

The carbon chains are broken down to molecules that feed into the TCA cycle.
Some animals excrete NH4+ or uric acid.

NH4+

most terrestrial vertebrates

fish & other aquatic vertebrates

birds & reptiles

O
O H2N-C-NH2
urea uric acid O

NH4+
ammonium ion

HN N H

H N O N H

AMINO ACID BIOSYNTHESIS OVERVIEW (USE OF COMMON INTERMEDIATES)

GLUCOSE GLUC-6-PHOSPHATE RIB-5-PHOS HIS 3-PHOSPHOGLYCERATE SERINE GLYCINE E-4-PHOS + PEP CYSTEINE PHETYR PYRUVATE ALA TRP VAL CITRATE LEU, ILE OXALOACETATE, -KETOGLUTARATE ASP, ASN, GLU, GLN, PRO, ARG, LYS, THR, MET

Biosintesa protein
transkripsi DNA RNA translasi Protein

Replikasi

RNA terdiri atas : mRNA (mesenger RNA)(5%)

rRNA (ribosomal RNA) (70%) t RNA ( transfer RNA

Protein Synthesis

Gene

Copyright 2008 John Wiley & synthesize a producta protein or a molecule of RNA. 6-18 Sons, Inc.

expression: information coded in a gene is used to

FORMATION OF A DIPEPTIDE BY WAY OF A PEPTIDE BOND

H H2N C H C

O + OH H2N

H C C

O H2N OH

H C H

O C

H N

H C CH3 C

O + OH H2O

Carboxyl group

Amino group

CH3

Peptide bond

SUMMARY OF PROTEIN STRUCTURE

H
H2N C H C OH Carboxyl group O + H2N Amino group H C C OH O H2N H C H O C H N

H
C C

O + OH H2O

CH3

Peptide bond

CH3

N-terminus
H H N H C H O C H N H C O C H N H C CH2 OH O C H N H C CH2 C O OH OH O C H N H C CH2 H3C O C H N H C CH CH3 O C H N H C CH2 O C H N H C

C-terminus
O C OH

CH3

CH2 SH

N-terminus

C-terminus Gly Ala Ser Asp Phe Val Tyr Cys

H2N

COOH

PROTEIN STRUCTURE
TABLE 3.2 A Summary of Protein Structure
Level
Primary

Description
The sequence of amino acids Formation of -helices and -pleated sheets

Stabilized by:
Peptide bonds

Example: Hemoglobin
Gly Ser Asp Gls

Secondary

Hydrogen bonding between peptide groups along the peptide backbone

Tertiary

Overall threedimensional shape of a polypeptide

Bonds and other interactions between R-groups, or between R-groups and the peptide backbone

Quaternary

Shape produced by combinations of polypeptides

Bonds and other interactions between R-groups, and between peptide backbones of different polypeptides

Several common functional groups in a single biomolecule.