Anda di halaman 1dari 7

1.

Penggolongan (Klasifikasi) enzim


1. Hidrolase
Hidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air. Hidrolase
dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :
A. Karbohidrase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat.
Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misal :
a. Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida)
menjadi maltosa 9 suatu disakarida).
2 (C
6
H
10
O
5
)n + n H2O n C
12
H
22
O
11

b. Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa

C
12
H
22
O
11
+ H
2
0 2 C
6
H
12
O
6



c. Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi
glukosa dan fruktosa.
d. Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan
galaktosa.
e. Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida)
menjadi selobiosa ( suatu disakarida)
f. Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-
pektin.





B. Esterase, yaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester.
Contoh-contohnya :
a. Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan
asam lemak.
b. Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas
asam fosfat.

C. Proteinase atau Protease, yaitu enzim enzim yang menguraikan golongan
protein.
Contoh-contohnya:
a. Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam
amino.
b. Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatin.
c. Renin, yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu.

2. Oksidase dan reduktase , yaitu enzime yang menolong dalam proses oksidasi dan
reduksi.
Enzim Oksidase dibagi lagi menjadi;
a. Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam
mengubah zat-zat organik menjadi hasil-hasil oksidasi.
b. Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air
dan oksigen.
2. Desmolase , yaitu enzim-enzim yang memutuskan ikatan-ikatan C-C, C-N dan
beberapa ikatan lainnya.
Enzim Desmolase dibagi lagi menjadi :
a. Karboksilase : yaitu enzim yang mengubah asam piruyat menjadi
asetaldehida.
b. Transaminase : yaitu enzim yang memindahkan gugusan amine dari
suatu asam amino ke suatu asam organik sehingga yang terakhir ini berubah
menjadi suatu asam amino.
Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan tempat
kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya.Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya diluar sel.
Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel.
Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif. Enzim
konstitutif ialah enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa peduli apakah substratnya ada
atau tidak. Enzim induktif (enzim adaptif) ialah enzim yang dibentuk karena adanya rangsangan
substrat atau senyawa tertentu yang lain. Misalnya pembentukan enzim beta-galaktosida pada
escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa sebagai substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang
dapat menginduksi enzim tersebut walaupun tidak merupakan substarnya, yaitu melibiosa. Tanpa
adanya laktosa atau melibiosa, maka enzim beta-galaktosidasa tidak disintesis, tetapi sintesisnya akan
dimulai bila ditambahkan laktosa atau melibiosa.

C. MEKANISME KERJA ENZIM
Mekanisme katalis enzimatik sangat menyerupai mekanisme reaksi kimia. Meskipun demikian,
berbeda dengan katalisator anorganik atau organic yang lebih sederhana, enzim memperlihatkan
urutan spesifisitas substrat yang sangat tinggi dan efisiensi katalitik yang luar biasa- konsekuensi
perkembangan evolusioner tapak-tapak aktif yang sudah berlangsung sangat lama serta secara
khusus diselaraskan untuk katalisis reaksi indifidual yang cepatdan selektif.
Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan
Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory).

Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya
kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi
aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang
berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks
enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada
konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci gembok, menurut teori kecocokan induksi reaksi
antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif
enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling
melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.
Lintasan yang digunakan enzim untuk mengubah substrat menjadi produk melibatkan
serangkaian intermediate yang terikat enzim, dan bukan satu intermediate substrat-enzim
tunggal. Tujuan akhir penelitian mekanisme ini adalah untuk memahami, pada tingkat molekular,
mengapa enzim merupakan katalisator yang efisien dan spesifik. Tujuan ini memerlukan
pengidentifikasian langkah yang menentukan kecepatan keseluruhan reaksi, karakterisasi semua
intermediat yang terikat-enzim, serta identifikasi ion logam atau gugus fungsional mana pada
residu asam amino, koenzim, atau gugus prostetik yang turut terlibat di dalam pengikatan
substrat, produk serta intermediate pada tapak aktif dan berpartisipasi langsung dalam katalisis.
Berdasarkan analogi dengan metabolisme intermediate, penelitian terhadap intermediat dalam
lintasan metabolik, penelitian terhadap intermediate yang terikat-enzim yang terbentuk dalam
proses katalisis telah secara tepat disebut sebagai enzimologi-intermediat. Dalam bab ini, sifat
utama katalisis enzimatik digambarkan oleh enzim kimotripsin, suatu protein yang relatif
sederhana dan tidak mengandung koenzim, gugus prostetik, atau ion logam.
Protease kimotripsin (CT, chymotrypsin) melukiskan banyak sifat umum katalisisenzimatik.
Sifat-sifat ini mencakup pembentukan intermediat yang terikat-enzim (CT-PNPA dan CT-Ac),
sifat katalisis yang bertahap (tiga reaksi parsial), karakter yang menentukan kecepatan pada
reaksi parsial tunggal (hidrolisis CT-Ac), dan pelepasan produk secara sekuensial (fenol yang
diikuti oleh asetat). Fungsi asam amino tertentu pada tapak katalitik dilukiskan lewat peranan
residu Ser (Ser 195) sebagai akseptor gugus (Ac) yang menjalani pemindahan ke air, dan oleh
peranan residu Ser, His, serta Asp yang spesifik dalam membentuk jaringan pemancar muatan.
Di samping itu, jaringan pemancar ini melukiskan bahwa residu asam amino yang terletak jauh
terpisah dalam pengertian struktur primer (Ser 195, His 57, dan Asp 102) dapat membentuk
bagian yang barsambungan pada tapak katalitik enzim. Proteolisis selekif terhadap praprotein
kimotripsinogen inaktf akan menciptakan tapak aktif kimotripsin dan membawa ketiga residu
yang menyusun kompleks pemancar-muatan tersebut ke dalam jarak pembantukan-ikatan satu
sama lain.
Selama katalisis, residu tapak katalitik dapat bekerja sebagai asam umum (Glu, Asp) atau basa
umum (His, Arg, Lys). Penambahan substrat dan pelepasan produk dapat berlanjut dengan cara
yang tersusun teratur atau acak (random). Dalam mekanisme Ping-Pong (misal, transaminasi),
reaksi berlangsung lewat peristiwa penambahan substrat yang berselang-seling dengan pelepasan
produk.
Ion logam memfasilitasi pengikat substrat dan katalisis dengan membentuk beberapa jenis
komleks jembatan dari enzim, logam, serta substrat. Ion logam dapat berfungsi sebagai
katalisator asam umum atau dapat memudahkan mendekatnya reaktan.

Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat,
yaitu:
1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang
tepat
2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substrat.
3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah
kesetimbangan reaksi.
4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.
Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lain-lain.
D. MEKANISME PENGHAMBATAN BALIK dan PENGAKTIFAN
BALIK

Penghambatan Reaksi Enzimatis
Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau irreversible
Irreversible pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen dalam enzim
Reversible suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas kembali
Reversible inhibitor ini dpt dibagi :
competitive
non-competitive
un-competitive
penghambatan competitive
inhibitor bersaing dgn substrat untuk terikat pd sisi aktif
Biasanya inhibitor berupa senyawa yg menyerupai substratnya, & mengikat enzim membentuk
komplek EI karena terikat secara reversible penghambatannya biasa, yaitu ketika ditambah
substrat maka penghambatan berkurang
penghambatan non-competitive
inhibitor terikat pada sisi lain dari enzim (bkn sisi aktif) jadi tidak memblok pembtkan enzim-
substrat komplek. Enzim menjadi tidak aktif ketika inhibitor terikat walau enzim mengikat
substrat. Inhibitor mengurangi konsentrasi enzim yg aktif, sehingga mempengaruhi Vmax nya
Penghambatan un-competitive
Terikat pd sisi selain sisi aktif enzim
Berbeda dgn non-competitive inhibitor ini hanya terikat pd ES komplek. Sehingga tidak
terikat pd enzim bebas V
max
berubah, dan K
m
juga berubah

E. PEMBENTUKAN KOMPLEKS ENZIM-SUBSTRAT

Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka
pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Untuk dapat
terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara enzim dengan
substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian
aktif. Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung
sedikit substrat. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang
dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Dengan demikian,
konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin
besarnya kecepatan reaksi. Namun dalam keadaan ini, bertambah besarnya
konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks
enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.

F. FAKTOR-FAKTOR YANG BERPENGARUH TERHADAP
AKTIVITAS ENZIM
1. Temperatur atau suhu
Umumnya enzim bekerja pada suhu yang optimum. Apabila suhu turun, maka aktivitas akan
terhenti tetapi enzim tidak rusak. Sebaliknya, pada suhu tinggi aktivitas menurun
dan enzim menjadi rusak.
2. Air
Air berperan dalam memulai kegiatan enzim. Contoh pada waktu biji dalam keadaan kering
kegiatan enzim tidak kelihatan. Baru setelah ada air, melalui imbibisi mu-lailah
biji berkecambah.
3. pH
Perubahan pH dapat membalikkan kegiatan enzim, yaitu mengubah hasil akhir kembali
menjadi substrat.
4. Hasil akhir
Kecepatan reaksi dalam suatu proses kimia tidak selalu konstan. Misal, kegiatan pada awal
reaksi tidak sama dengan kegiatan pada pertengahan atau akhir reaksi. Apabila
hasil akhir (banyak), maka akan menghambat aktivitas enzim.

5. Substrat
Substrat adalah zat yang diubah menjadi sesuatu yang baru. Umumnya, terdapat hubungan
yang sebanding antara substrat dengan hasil akhir apabila konsentrasi
enzim tetap, pH konstan, dan temperatur konstan. Jadi, apabila substrat yang tersedia dua kali
lipat, maka hasil akhir juga dua kali lipat. Zat-zat penghambat Zat-zat penghambat adalah
zat-zat kimia yang menghambat aktivitas kerja enzim. Contoh, garam-garam dari logam
berat, seperti raksa.


BAB III
PERTANYAAN dan PEMBAHASAN
1. Jelaskan mengenai peran enzim dan penggolongan enzim beserta contohnya!

Enzim merupakan protein yang bertindak sebagai katalis di dalam tubuh makhluk hidup. Karena
bekerja sebagai katalis di dalam tubuh makhluk hidup, enzim disebut biokatalisator.
Penggolongan enzim :
1. Hidrolase
Hidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air. Hidrolase
dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :
A. Karbohidrase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat.
Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misal :
a. Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida)
menjadi maltosa 9 suatu disakarida).
b. Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa
c. Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi
glukosa dan fruktosa.
d. Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan
galaktosa.
e. Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida)
menjadi selobiosa ( suatu disakarida)
f. Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-
pektin.
B. Esterase, yaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester.
Contoh-contohnya :
a. Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan
asam lemak.
b. Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas
asam fosfat.
B. Proteinase atau Protease, yaitu enzim enzim yang menguraikan golongan
protein.
Contoh-contohnya:
a. Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam
amino.
b. Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatin.
c. Renin, yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu.

2. Oksidase dan reduktase , yaitu enzime yang menolong dalam proses oksidasi dan
reduksi.
Enzim Oksidase dibagi lagi menjadi;
a. Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam
mengubah zat-zat organik menjadi hasil-hasil oksidasi.
b. Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air
dan oksigen.
2. Desmolase , yaitu enzim-enzim yang memutuskan ikatan-ikatan C-C, C-N dan
beberapa ikatan lainnya.
Enzim Desmolase dibagi lagi menjadi :
a. Karboksilase : yaitu enzim yang mengubah asam piruyat menjadi
asetaldehida.
b. Transaminase : yaitu enzim yang memindahkan gugusan amine dari
suatu asam amino ke suatu asam organik sehingga yang terakhir ini berubah
menjadi suatu asam amino.