ASRIANI SUHAENAH

PENDAHULUAN
Enzim merupakan protein globular yang umumnya
berfungsi sebagai biokatalis pada semua proses kimia
dalam makhluk hidup
Disebut life is enzyme
Enzim mampu meningkatkan reaksi kimia tetapi tdk
diubah oleh reaksi yang dikatalisnya serta tidak
mengubah kedudukan normal dari kesetimbangan
kimia

Biasanya terdapat dalam sel dengan konsentrasi
sangat rendah
Dapat meningkatkan laju reaksi 1.000 hingga
1.000.000.000.000 kali lipat tanpa mengubah posisi
kesetimbangan
Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat
hidrofil
Peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan
denaturasi protein misalnya suhu dan pH
Enzim dibuat dalam cytoplasma


Enzim
Protein
Enzim protein
sederhana
Protein +
Bukan Protein
Protein = apoenzim
Enzim Konjugasi
Bukan protein =
Gugus prostetik
Organik =
Koenzim
Anorganik = kofaktor
KOFAKTOR
Senyawa yang tidak terlibat langsung dalam reaksi
katalisis, tetapi sangat dibutuhkan oleh enzim agar
dapat berfungsi sebagai katalis
Contoh : fosfolipid penting untuk mempertahankan
beberapa protein enzim agar tetap dalam konformasi
tertentu
KOENZIM
Merupakan molekul-molekul organik yang biasanya
turunan vitamin yang penting untuk kegiatan
sejumlah enzim
Beberapa koenzim terikat erat dengan bagian protein
enzim tertentu, sehingga kemungkinan enzim akan
mengalami denaturasi jika dipisahkan dari enzim
tersebut
PENGGOLONGAN ENZIM
Untuk mempermudah penyelidikan tentang enzim
Penggolongan berdasarkan fungsinya
Nama enzim melukiskan reaksi yang dikatalisis
Nama-nama ini biasanya diturunkan dari nama
reaktan spesifik yang utama dengan tambahan akhiran
-ase
1. OKSIDOREDUKTASE
Mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi
Sering menggunakan koenzim sebagai NAD
+
, NADP
+
,
FAD, atau lipoat
Donor hidrogen atau donor elektron salah satu
substratnya
Nama trivial umum : dehidrogenase, oksidase,
peroksidase, reduktase
2. TRANSFERASE
Mengkatalisis reaksi pemindahan berbagai gugus
fungsi seperti amino, karboksil, karbonil, metil, asil,
glikosil, atau fosforil
A X + B A + B X
Nama trivial yang umum seperti aminotransferase
(transaminase), transkarboksilase
3. HIDROLASE
Mengkatalisis pemutusan ikatan secara hidrolitik pada
C-C, C-N, C-O dan ikatan lainnya
Nama-nama trivial seperti esterase, peptidase,
amilase, fosfatase, urease, pepsin, tripsin, kimotripsin
4. LIASE
Mengkatalisis pemecahan ikatan non hidrolitik pada
C-C, C-N, C-O dan ikatan lainnya, menyisakan ikatan
rangkap dua atau penambahan ikatan pada ikatan
rangkap dua
Nama-nama trivial seperti : dekarboksilase, aldolase,
sintase, sitrat liase, dehidratase
5. ISOMERASE
Mengkatalisis perubahan susunan geometris (spasial)
suatu molekul
Nama-nama trivial seperti epimerase, resemase, dan
mutase
6. LIGASE
Mengkatalisis pengikatan (penggabungan) dua
molekul, disertai dengan hidrolisis senyawa yang
mempunyai G besar untuk hidrolisis
Energi yang diperlukan untuk pembentukan ikatan
tersebut sering berasal dari hidrolisis ATP
Nama trivial : tiokinase dan karboksilase
Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe:

1. Kompetitif: zat penghambat mempunyai struktur
yang mirip dengan substrat sehingga dapat
bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi
kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk
bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back
effect)

2. Non kompetitif: zat penghambat menyebabkan
struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak
cocok lagi dengan substrat
REAKSI KIMIA
Eksoterm (Exergonic)
Jika reaksi melepaskan energi bebas yang digunakan
untuk bekerja
Endoterm (Endergonic)
Jika reaksi membutuhkan input energi bebas agar
reaksi dapat berjalan

Dalam sistem kehidupan reaksi eksoterm dan endoterm
terjadi secara bersama-sama
Reaksi eksoterm menyediakan energi untuk
menjalankan reaksi endoterm

FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI
Energi Aktivasi
Suatu energi ekstra sementara yang dibutuhkan
untuk memulai suatu reaksi eksoterm
Misalnya panas dari suatu nyala korek api dibutuhkan
untuk memulai reaksi oksidasi (pembakaran) kertas
Ea mencegah molekul-molekul energi tinggi seperti
karbohidrat dari penguraian secara spontanitas. Ea
memperkuat ikatan kimia
Suatu Reaksi Eksoterm
Ea
G
Keadaan Akhir Reaksi
Keadaan
Awal
Reaktan
Keadaan
Teraktivasi
E
n
e
r
g
i

B
e
b
a
s

Peningkatan Reaksi
Pemanasan
Mempercepat pergerakan molekul, sehingga akan
meningkatkan :
- the number of molecular collisions
- the force of molecular collisions
pada suhu fisiologis, reaksi berjalan lambat
Konsentrasi reaktan
konsentrasi tinggi akan meningkatkan kemungkinan
molecular collisions
Jika produk terakumulasi, konsentrasi reaktan
berkurang, maka reaksi akan berjalan lambat
Katalis
Suatu substansi yang mempercepat reaksi kimia,
tetapi tidak diubah reaksi
Menurunkan Ea
Contoh
H
2
+ O
2

Pt
H
2
O
Enzim sebagai Katalis
0
0.5
1
1.5
2
2.5
3
3.5
4
4.5
5
0 1 2 3 4 5
Ea tanpa
enzim
G
E
n
e
r
g
i

B
e
b
a
s

Peningkatan
Reaksi
Ea dengan
enzim

FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
Suhu
pH
Konsentrasi Enzim
Konsentrasi Substrat
Pengaruh Suhu
Berbagai enzim tidak tahan panas
Sebagian besar enzim terdenaturasi pada suhu 60
o
C
Sebagian besar enzim mempunyai suhu optimum,
yaitu suhu yang diperlukan agar enzim berada dalam
keadaan maksimal
Pengaruh Suhu
0
0.5
1
1.5
2
2.5
3
3.5
4
4.5
5
0 1 2 3 4 5
Suhu
Optimum Aktivitas
Meningkat
dengan
Meningkatnya
Suhu
A

k

t

i

v

i

t

a

s

Suhu
Peningkatan Suhu
Menyebabkan
Denaturasi
Pengaruh pH
Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu
Sebagian besar enzim dalam tubuh akan
menunjukkan aktivitas pada pH 5.0 sampai 9.0
Kecepatan reaksi enzim mencapai puncak pada pH
optimum
Pengaruh pH
0
0.5
1
1.5
2
2.5
3
3.5
4
4.5
5
0 1 2 3 4 5
pH Optimum
A

k

t

i

v

i

t

a

s

pH
Pengaruh Konsntrasi Enzim
Peningkatan konsntrasi Enzim akan meningkatkan
kecepatan reaksi enzimatik
Kecepatan reaksi enzimatik (v) berbanding lurus
dengan konsntrasi enzim E
0
0.5
1
1.5
2
2.5
3
3.5
4
4.5
5
0 1 2 3 4 5
pH Optimum
V

E
Pengaruh Konsentrasi Substrat
Jika konsentrasi substrat diperbesar, sedang kondisi
lainnya tetap, maka kecepatan reaksi (v) akan
meningkat sampai suatu batas maksimum
Pada titik maksimum ini enzim jenuh dengan substrat
0
2
4
6
8
10
12
0 1 2 3 4 5
V

[S]