BAB 1 PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Sebagian besar struktur yang membentuk hewan, tumbuhan dan mikroba
yang dibuat dari tiga kelas dasar molekul, yaitu: asam amino, karbohidrat dan
lipid. Sebagai molekul ini penting bagi kehidupan, reaksi metabolik fokus
pada pembuatan molekul-molekul selama pembangunan sel dan jaringan dan
menggunakannya sebagai sumber energi dalam pencernaan dan penggunaan
makanan.
Protein terbuat dari asam amino yang diatur dalam rantai linear dan
bergabung bersama-sama oleh ikatan peptida. Banyak protein adalah enzim
yang mengkatalisis reaksi kimia dalam metabolisme. Protein lain memiliki
fungsi struktural atau mekanis, seperti protein yang membentuk sitoskeleton,
sistem perancah yang mempertahankan bentuk sel. Protein juga penting dalam
isyarat sel, tanggapan imun, sel, transpor aktif di seluruh membran, dan siklus
sel.
Protein merupakan suatu zat makanan yang amat penting bagi tubuh,
karena zat ini disamping berfungsi sebagai bahan bakar dalam tubuh juga
berfungsi sebagai zat pembangun dan pengatur. Protein adalah sumber asamasam amino yang mengandung unsur-unsur C, H, O, dan N yang tidak
dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Molekul protein mengandung fosfor,
belerang, dan ada jenis protein yang mengandung unsur logam seperti besi dan
tembaga. Selain itu protein juga merupakan komponen utama dalam sel hidup
yang memegang peranan penting dalam proses kehidupan. Protein berperan
dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Protein dalam
bentuk enzim beperan sebagai katalis dalam bermacam-macam proses
biokimia. Sebagai alat transport, yaitu protein hemoglobin mengikat dan
mengangkut oksigen dalam bentuk (Hb-O) ke seluruh bagian tubuh.

Protein juga berfungsi sebagai pelindung, seperti antibodi yang terbentuk

jika tubuh kemasukan zat asing, serta sebagai sistem kendali dalam bentuk
hormon.

1.2 Tujuan
Untuk mengetahui struktur , sifat-sifat dan proses metabolisme protein yang
terjadi di dalam tubuh manusia

BAB 2 TINJAUAN PUSTAKA

2.1

Definisi protein
Protein adalah sumber-sumber asam amino yang mengandung
unsur C, H, O dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat.
Protein merupakan ikatan antara asam amino yang membentuk rantai yang
panjang. Ikatan antara asam aminotersebut dinamakan ikatan peptide.
Ikatan peptide merupakan ikatan antara dua asam amino dimana gugusan
karboksil dan ikatan amina dari dua asam amino yang berlainan bereaksi.
Protein adalah makro molekul polipeptida yang tersusun dari sejumlah L
asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida, berbobot molekul
tinggi dari 5000 sampaiberjuta-juta. Protein terdiri dari bermacam-macam
golongan, makro molekul yangheterogen, walaupun demikian semuanya
merupakan turunan dari polipeptida dengan BM yang tinggi

2.2

Struktur Protein
Protein mempunyai struktur yang spesifik dan kompleks. Struktur
protein memegang peranan penting dalam menentukan aktivitas
biologisnya. Protein tidak hanya bervariasi dalam jumlah dan urutan asam
amino, tetapi juga dalam alur rantai peptidanya. Rantai itu mungkin lurus,
membelok, memutar, melilit dan melipat dalam tiga dimensi. Berdasarkan
alur tersebut, protein dapat dibagi sebagai berikut:
a. Struktur Primer
Struktur primer merupakan urutan-urutan asam amino yang
menyusun protein melalui ikatan peptida. Urutan asam amino akan
menentukan fungsi suatu protein. Struktur primer berupa rantai
pendek dari asam amino dan dianggap lurus. Protein pertama yang
berhasil ditentukan struktur primernya adalah insulin, yaitu
hormon yang berfungsi mengatur kadar gula darah

b.

Struktur Sekunder
Struktur sekunder berkaitan dengan bentuk dari berbagai rangkaian
asam amino pada protein, oleh ikatan hidrogen antara atom
hidrogen dari gugus amino dengan atom oksigen dari gugus
karboksil. Struktur sekunder merupakan rangkaian lurus (struktur
primer) dari rantai asam amino. Namun, karena setiap gugus
mengadakan ikatan hidrogen, rantai polipeptida menggulung
seperti spiral (alfa helix), lembaran kertascontinues form (betapleated sheet), atau triple helix.Struktur Sekunder

c.

Struktur Tersier
Struktur tersier protein merupakan bentuk tiga dimensi dari suatu
protein. Struktur tersier terbentuk jika rangkaian heliks (struktur
sekunder) menggulung atau melipat karena adanya tarik-menarik
antarbagian polipeptida sehingga membentuk satu subunit protein
tertentu yang disebut struktur tersier. Bentuk tiga dimensi protein
sangat berperan dalam menentukan fungsi biologis protein
tersebut.

d. Struktur Kuartener
Sebagian protein hanya mengandung rantai tunggal polipeptida,
tetapi ada juga yang disebut protein oligomer, yaitu protein yang
terdiri dari dua atau lebih rantai polipeptida. Sebagai contoh,
hemoglobin yang mempunyai empat rantai. Masing-masing rantai
merupakan satu subunit protein. Susunan subunit dalam protein
oligomer disebut struktur kuartener. Struktur kuarterner terbentuk
jika antarsubunit protein (dari struktur tersier) berinteraksi
membentuk struktur kuarterner. Struktur kuartener mempunyai
molekul yang sangat besar.

2.3

Sifat-sifat Protein
a. Ionisasi
Protein yang larut dalam air akan membentuk ion yang mempunyai
muatan positif dan negative. Dalam suasana asam molekul protein
akan membentuk ion positif, sedangkan dalam suasana basa akan
membentuk ion negative. Protein mempunyai isolistrik yang
berbeda-beda.
b.

Denaturasi
Beberapa

jenis

protein

sangat

peka

terhadap

perubahan

lingkungannya.Suatu protein mempunyai arti bagi tubuh apabila

protein tersebut di dalam tubuh dapat melakukan aktivitas
biokimiawinya yang menunjang kebutuhan hidup. Aktivitas ini
banyak tergantung pada struktur dan konformasi molekul protein
berubah,misalnya oleh perubahan suhu,Ph atau karena terjadinya
suatu reaksi dengan senyawa lain,ion-ion logam,maka aktivitas
biokimiawinya akan berkurang.perubahan konformasi alamiah
menjadi suatu konformasi yang tidak menentu merupakan suatu
proses yang disebut denaturasi.Proses denaturasi ini kadangkadang

dapat

berlangsung

secara

reversible,kadang-kadang

tidak.Penggumpalan protein biasanya didahului oleh proses

denaturasi yang berlangsung dengan baik pada titik isolistrik
protein tersebut. Protein akan mengalami koagulasi apabila
dipanaskan pada suhu 50 atau lebih.

c. Viskositas
Viskositas adalah tahanan yang timbul oleh adanya gesekan antara
molekul-molekul di dalam zat cair yang mengalir.Suatu larutan
protein dalam air mempunyai viskositas atau kekentalan yang
relative lebih besar daripada viskositas air sebagai pelarutnya. Pada
umumnya viskositas suatu larutan tidak ditentukan atau diukur
secara absolute, tetapi ditentukan viskositas relatif, yaitu

dibandingkan terhadap viskositas zat cair tertentu. Alat yang

digunakan untuk menentukan viskositas ini ialah viscometer
Oswald. Pengukuran viskositas dengan alat ini didasarkan pada
kecepatan aliran suatu zat cair atau larutan melalui pipa
tertentu.Serum darah misalnya, mempunyai kecepatan aliran yang
lebih lambat dibandingkan dengan kecepatan aliran air.Apabila
viskositas air diberi harga satu, maka viskositas serum darah
mempunyai harga kira-kira antara 1,5 sampai 2,0. Viskositas
larutan protein tergantung pada jenis protein, bentuk molekul,
konsentrasi serta larutan.Viskositas berbanding lurus dengan
konsentrasi tetapi berbanding terbalik dengan suhu.Larutan suatu
protein yang bentuk molekulnya panjang mempunyai viskositas
lebih besar daripada larutan suatu protein yang berbentuk bulat.
Pada titik isolistrik viskositas larutan protein mempunyai harga
terkecil.

d.

Kristalisasi
Banyak protein yang telah dapat diperoleh dalam bentuk Kristal.
Meskipun demikian proses kristalisasi untuk berbagai jenis protein
tidak selalu sama, artinya ada yang dengan mudah dapat
terkristalisasi, tetapi ada pula yang sukar. Beberapa enzim antara
pepsin, tripsin, katalase, dan urease telah dapat diperoleh dalam
bentuk Kristal. Albumin pada serum atau telur sukar dikristalkan.
Proses

kristalisasi

protein

sering

dilakukan

dengan

jalan

penambahan garam ammoniumsulfat atau NaCl pada larutan

dengan pengaturan pH pada titik isolistriknya. Kadang-kadang
dilakukan pula penambahan asetonatau alcohol dalam jumlah
tertentu.Pada

dasarnya

semua

usaha

yang

dilakukan

itu

dimaksudkan untuk menurunkan kelarutan protein dan ternyata

pada titik isolistrik kelarutan protein paling kecil, sehingga mudah
dapat dikristalkan dengan baik.

e. Sistem koloid
Pada tahun 1861 Thomas Graham membagi zat-zat kimia dalam
dua kategori, yaitu zat yang dapat menembus membran atau kertas
perkamen dan zat yang tidak dapat menembus membran. Oleh
karena yang mudah menembus membrane adalah zat yang dapat
mengkristal, maka golongan ini disebut kristaloid, sedangkan
golongan lain yang tidak dapat menembus membrane disbut
koloid. Pengertian koloid pada waktu ii lebih banyak dihubungkan
dengan besarnya molekul atau pada bobot molekul yang besar.
Molekul yang besar atau molekul makro apabila dilarutkan dalam
air mempunyai sifat koloid, yaitu tidak dapat menembus membrane
atau kertas perkamen, tetapi tidak cukup besar sehigga tidak dapat
mengendap secara alami.System koloid adalah system yang
heterogen, terdiri atas dua fase, yaitu partikel keci yang terdispersi
dan medium atau pelarutnya.Pada umumnya partiel koloid
mempunyai ukuran antara 1 milimikaro-100 milimikro, namun
batas ini tidak selalu tetap, mungkin lebih besar.Bobot molekul
beberapa

protein

pengendapan

telah

dengan

ditentukan

berdasarkan

menggunakan

kecepatan

ultrasentrifuga

yang

mempunyai kecepatan putar kira-kira 60.000 putaran per menit.

2.4

Fungsi dan Sumber Protein

FUNGSI

JENIS

CONTOH

Katalik

Enzim

Katalase pepsin

Struktural

Protein struktural

Kalogen(pengikat
jaringan

dan

tulang,

elastin, keratin (rambut,

kulit)

Motil (mekanik)

Protein kontraktil

Aktin, miosin (otot)

Penyimpanan (dari zat Protein angkutan

Kasein (susu), ovalbumin

makanan)

(telur), feritin (penyimpan

besi)

Pengangkutan (dari zat Protein angkutan

Albumin

makanan)

lemak),

serum

(asam

hemoglobin

(oksigen).
Pengatur

(dari Protein

metabolisme sel)

hormon

Insulin

Enzim pengatur

Fosfofruktokinase

Perlindungan (kekebalan, Protein penggumpal

Imun

darah)

Trombin, fibrinogen

Tanggap toksik

Protein toksik

globulin

Toksin bakteri

Berdasarkan fungsinya protein dapat dikelompokkan menjadi :

a.

Protein transport (hemoglobin, albumin serum)

b. Protein enzim (tripsin, pepsin)

c.

Protein struktural (keratin, kolagen)

d.

Protein pertahanan (antibodi, trombin)

e. Protein nutrien (kasein, ovalbumin)

f. Protein pengatur (insulin, hormonpertumbuhan)

Menurut daya larut protein dapat dibedakan :

a. Albumin.
Albumin

larut

dalam

air

dan

mengendap

dalam

garam

berkonsentrasi tinggi melalui proses yang disebut penggaraman

atau salting aut.Contohnya : albumin telur dan albumin serum.

b. Globulin
Globulintidak larut dalam air, tidak larut dalam garam encer, juga
tidak larut dalamgaram pekat dengan kejenuhan 30-50 %. Pada
temperatur rendah, pengendapanglobulin dan albumin dapat
dilakukan dengan hati-hati

( mengaduk sesedikitmungkin)

memakai metode salting out. Dengan cara ini protein murni bahkan
dapatdikristalkan. Contoh : globulin serum dan globulin telur.
c. Glutelin
Protein tidak larut dalam larutan netral,tetapi larut dalam asam dan
basa encer. Contoh :protein gandum ( glutenin) dan protein padi (
orizenin)
d.

Gliadin ( prolamin)
Gliadin larut dalam 70 80 % etanol,taklarut dalam air dan etanol
100%. Contoh : protein gandum (gliadin) dan protein jagung
(zein).

e.

Histon
Sangat

basa

dibandingkan

dengan

protein

lain

dan

cenderungberikatan dengan nukleat di dalam sel. Contoh: Histon

timus, disebut juga nukleohistonsebab bergandengan dengan
histon. Protein globin bersenyawa dengan heme (senyawa asam)
membentuk hemoglobin.
f. Protamin
Dibanding dengan protein lain, protamin relatif mempunyaibobot
molekul rendah. Protamin larut dalam air dan bersifat basa.
Biasanyadidapatkan bergandengan dengan asam nukleat. Di dalam
sperma ikan, disebutnukleoprotamin contoh: salmin.

Hidrolisis Protein
Suatu polipeptida atau protein dapat mengalami hidrolisis jika dipanaskan
dengan asam klorida pekat, sekitar 6 M. Dalam hal ini, ikatan peptida

diputuskan sehingga dihasilkan asam amino-asam amino bebas. Dalam

tubuh manusia atau hewan, hidrolisis polipeptida atau protein terjadi
karena pengaruh enzim. Ikatan peptida yang membangun rantai
polipeptida dalam protein dapat diputus (dihidrolisis) menggunakan
asam, basa, atau enzim. Pemecahan ikatan peptida dalam kondisi asam
atau basa kuat merupakan proses hidrolisis kimia dan pemecahan ikatan
peptida menggunakan enzim merupakan proses hidrolisis biokimia.
Reaksi hidrolisis peptida akan menghasilkan produk reaksi yang berupa
satu molekul dengan gugus karboksil dan molekul lainnya dengan gugus
amina

Denaturasi Protein
Denaturasi protein adalah kondisi di mana struktur sekunder,
tersier maupun kuartener dari suatu protein mengalami modifikasi tanpa
ada pemecahan ikatan peptida. Jika suatu larutan protein, misalnya
albumin telur, dipanaskan secara perlahan-lahan sampai kira-kira 60-70C,
lambat laun larutan itu akan menjadi keruh dan akhirnya mengalami
koagulasi atau penggumpalan. Protein yang telah terkoagulasi tidak dapat
larut lagi pada pendinginan. Perubahan seperti itu disebut denaturasi
protein. Denaturasi protein juga dapat disebabkan perubahan pH yang
ekstrim oleh beberapa zat pelarut seperti alkohol atau aseton, beberapa zat
terlarut seperti urea, lalu oleh detergen, logam berat, ataupun oleh
pengguncangan yang intensif. Protein yang terdenaturasi memiliki
struktur yang tidak teratur, sehingga menyebabkan perubahan yang
drastis dalam molekul protein dan membuat protein hampir selalu
kehilangan fungsi biologisnya. Dari penelitian terhadap protein yang
terdenaturasi, diketahui bahwa struktur primer protein (rangkaian urutan
asam amino) tidak ada yang rusak, sedangkan struktur protein yang rusak
adalah struktur sekunder, struktur tersier, atau struktur kuartenernya.
Secara singkat, ikatan peptida dalam struktur utama tidak terhidrolisis,
tetapi struktur heliks protein hilang. Maka dapat disimpulkan bahwa

10

denaturasi protein adalah pecahnya ikatan-ikatan dalam protein yang

mengakibatkan protein menjadi terurai dan tidak bisa kembali ke kondisi
awal. Faktor yang dapat menyebabkan denaturasi protein adalah:
a. Panas
b. Goncangan
c. Penambahan bahan
d. Aktifitas biologi
2.5

Metabolisme Protein
Asam amino yang dibuat dalam hati, maupun yang dihasilkan dari proses

katabolisme protein dalam hati, dibawa oleh darah kedalam jaringan untuk
digunakan.proses anabolik maupun katabolik juga terjadi dalam jaringan diluar
hati.asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber, yaitu
absorbsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil
sintesis asam amino dalam sel. Banyaknya asam amino dalam darah tergantung
keseimbangan antara pembentukan asam amino dan penggunaannya. Hati
berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam amino dalam darah.
Dalam tubuh kita, protein mengalami perubahanperubahan tertentu dengan
kecepatan yang berbeda untuk tiap protein. Protein dalam dara, hati dan organ
tubuh lain mempunyai waktu paruh antara 2,5 sampai 10 hari. Protein yang
terdapat pada jaringan otot mempunyai waktu paruh 120 hari. Rata-rata tiap hari
1,2 gram protein per kilogram berat badan diubah menjadi senyawa lain.
Protein dalam makanan diperlukan untuk menyediakan asam amino yang akan
digunakan untuk memproduksi senyawa nitrogen yang lain, untuk mengganti
protein dalam jaringan yang mengalami proses penguraian dan untuk mengganti
nitrogen yang telah dikeluarkan dari tubuh dalam bentuk urea. Ada beberapa asam
amino yang dibutuhkan oleh tubuh, tetapi tidak dapat diproduksi oleh tubuh dalam
jumlah yang memadai. Oleh karena itu asam amino tersebut,yang dinamakan
asam essensial yang dibutuhkan oleh manusia.
Jumlah asam amino dalam darah tergantung dari jumlah yang diterima dan
jumlah yang digunakan. Pada proses pencernaan makanan, protein diubah

11

menjadi asam amino oleh beberapa reaksi hidrolisis serta enzimenzim yang
bersangkutan. Enzim-enzim yang bekerja pada proses hidrolisis protein antara lain
ialah pepsin, tripsin, kimotripsin, karboksi peptidase, amino peptidase,
tripeptidase dan dipeptidase.
Setelah protein diubah menjadi asam-asam amino, maka dengan proses
absorpsi melalui dinding usus, asam amino tersebut sampai kedalam pembuluh
darah. Proses absorpsi ini ialah proses transpor aktif yang memerlukan energi.
Asam-asam amino dikarboksilat atau asam diamino diabsorbsi lebih lambat
daripada asam amino netral.
Dalam keadaan berpuasa, konsentrasi asam amino dalam darah biasanya
sekitar 3,5 sampai 5 mg per 100 ml darah. Segera setelah makan makanan sumber
protein, konsentrasi asam amino dalam darah akan meningkat sekitar 5 mg sampai
10 mg per 100 mg darah. Perpindahan asam amino dari dalam darah kedalam selsel jaringan juga proses tranpor aktif yang membutuhkan energi.
Tahap awal pembentukan metabolisme asam amino, melibatkan pelepasan
gugus amino, kemudian baru perubahan kerangka karbon pada molekul asam
amino. Dua proses utama pelepasan gugus amino yaitu, transaminasi dan
deaminasi.
1. Transaminasi
Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan
pemindahan gugus amino dari satu asam amino kepada asam amino lain. Dalam
reaksi transaminasi ini gugus amino dari suatu asam amino dipindahkan kepada
salah satu dari tiga senyawa keto, yaitu asam piruvat, a ketoglutarat atau
oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini diubah menjadi asam amino, sedangkan
asam amino semula diubah menjadi asam keto. Ada dua enzim penting dalam
reaksi transaminasi yaitu alanin transaminase dan glutamat transaminase yang
bekerja sebagai katalis dalam reaksi berikut :

12

Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino yang
dilepaskan oleh asam amino diterima oleh asam keto. Alanin transaminase
merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin.
Glutamat transaminase merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap
glutamat-ketoglutarat sebagai satu pasang substrak .
Reaksi transaminasi terjadi didalam mitokondria maupun dalam cairan
sitoplasma. Semua enzim transaminase tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat
sebagai koenzim. Telah diterangkan bahwa piridoksalfosfat tidak hanya
merupakan koenzim pada reaksi transaminasi, tetapi juga pada reaksi-reaksi
metabolisme yang lain.

2. Deaminasi Oksidatif
Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam
glutamat. Dalam beberapa sel misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat
mengalami

proses

deaminasi

oksidatif

yang

menggunakan

glutamat

dehidrogenase sebagai katalis.

Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino dalam bentuk
NH4+. Selain NAD+ glutamat dehidrogenase dapat pula menggunakan NADP+
sebagai aseptor elektron. Oleh karena asam glutamat merupakan hasil akhir proses
transaminasi, maka glutamat dehidrogenase merupakan enzim yang penting dalam
metabolisme asam amino oksidase dan D-asam oksidase.
Asetil koenzim A merupakan senyawa penghubung antara metabolisme asam
amino dengan siklus asam sitrat. ada dua jalur metabolik yang menuju kepada

13

pembentukan asetil koenzim A, yaitu melalui asam piruvat dan melalui asam
asetoasetat. Asam-asam amino yang menjalani jalur metabolik melalui asam
piruvat ialah alanin, sistein, serin dan treonin. alanin menghasilkan asam piruvat
dengan langsung pada reaksi transaminasi dengan asam a ketoglutarat. Treonin
diubah menjadi gllisin dan asetaldehida oleh enzim treonin aldolase. glisin
kemudian diubah menjadi asetil koenzim A melalui pembentukan serin dengan
jalan penambahan satu atom karbon, seperti metal, hidroksi metal dan formil.
koenzim yang bekerja disini ialah tetrahidrofolat.
Urea terbentuk dari ammonia dan karbondioksida melalui serangkaian reaksi
kimia yang berupa siklus, yang mereka namakan siklus urea. Pembentukan urea
ini terutama berlangsung didalam hati. Urea adalah suatu senyawa yang mudah
larut dalam air, bersifat netral, terdapat dalam urine yang dikeluarkan dari dalam
tubuh. Dalam reaksi pembentukan karbamil fosfat ini, satu mol ammonia
bereaksi dengan satu mol karbondioksida dengan bantuan enzim karbamilfosfat
sintetase. Reaksi ini membutuhkan energi, karenanya reaksi ini melibatkan dua
mol ATP yang diubah menjadi ADP. Disamping itu sebagai kofaktor dibutuhkan
mg++ dan N-asetil-glutamat.
Karbamil fosfat yang terbentuk bereaksi dengan ornitin membentuk sitrulin.
Dalam reaksi ini bagian karbomil bergabung dengan ornitin dan memisahkan
gugus fosfat. Sebagai katalis pada pembentukan sitrulin adalah ornitin
transkarbamilase yang terdapat pada bagian mitokondria sel hati. Selanjutnya
sitrulin bereaksi dengan asam aspartat membentuk asam argininosuksinat. Reaksi
ini berlangsung dengan bantuan enzim argininosuksinat sintetase. Dalam reaksi
tersebut ATP merupakan sumber energi dengan jalan melepaskan gugus fosfat
dan berubah menjadi AMP.
Dalam reaksi ini asam argininosuksinat diuraikan menjadi arginin dan asam
fumarat. Reaksi ini berlangsung dengan bantuan enzim argininosuksinase, suatu
enzim yang terdapat dalam hati dan ginjal. Reaksi terakhir ini melengkapi tahap
reaksi pada siklus urea. Dalam reaksi ini arginin diuraikan menjadi urea dan
ornitin. Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi penguraian ini ialah

14

arginase yang terdapat dalam hati. Ornitin yang terbentuk dalam reaksi hidrolisis
ini bereaksi dengan karbamilfosfat untuk membentuk sitrulin.
Biosintesis protein yang terjadi dalam sel merupakan reaksi kimia yang
kompleks dan melibatkan beberapa senyawa penting, terutama DNA dan
RNA.molekul DNA merupakan rantai polinukleutida yang mempunyai beberapa
jenis basapurin dan piramidin, dan berbentuk heliks ganda. Dengan demikian akan
terjadi heliks gandayang baru dan proses terbentunya molekul DNA baru ini
disebut replikasi, urutan basa purin dan piramidin pada molekul DNA
menentukan urutan asam amino dalam pembentukan protein. Peran dari DNA itu
sendri sebagai pembawa informasi genetik atau sifat-sifat keturunan pada
seseorang dua tahap pembentukan protein:
1. Tahap pertama disebut transkripsi, yaitu pembentukan molekul RNA
sesuai pesan yang diberikan oleh DNA.
2. Tahap kedua disebut translasi, yaitu molekul RNA menerjemahkan
informasi genetika kedalam proses pembentukan protein.

15

BAB 3 PEMBAHASAN
Protein merupakan makromolekul, asam amino merupakan satuan
pembentuk protein. Protein yang dimakan atau dicerna akan dipecah menjadi
asam amino yang kemudian diabsorbsi dan digunakan untuk membentuk protein
lainnya. Umumnya terdapat 20 asam amino berbeda dalam makanan dari asam
amino ini 10 diataranya tidak esensial karena dibuat oleh tubuh. Sisanya adalah
asam amino esensial karena hanya diperoleh dari makanan. Protein dalam
makanan diperlukan untuk menyediakan asam amino yang akan digunakan untuk
memproduksi senyawa nitrogen yang lain, untuk mengganti protein dalam
jaringan yang mengalami proses penguraian dan untuk mengganti nitrogen yang
telah dikeluarkan dari tubuh dalam bentuk urea.
Jumlah protein pada makanan bervariasi, jika makanan mengandung
semua asam amino esensial maka disebut sebagai protein komplit, sedangkan jika
ganya memiliki sedikit asam amino esensial berarti disebut asam amino
inkomplet. Asam amino yang jumlahnya sedikit dibandingkan kebutuhan disebut
asama amino terbatas. Secara umum protein hewani seperti daging dan telur
adalah protein komplet. Protein dari tumbuhan cenderung mengandung sedikit
asam amino tertentu misalnya pada gandum, lisin merupakan asam amino
terbatas. Namun jika seorang vegetarian mengonsumsi diet yang bervariasi, maka
semua asam amino esensial akan didadapat.
Polipetida mengandung 10 atau lebih protein asam amino yang saling
berikatan melalui ikatan peptida akan tetapi ada yang sebagian besar mengandung
ribuan asam amino karena merupakan makromolekul. Setiap protein memiliki
jumlah dan urutan asam amino yang spesifik. Perubahan posisi asam amino dalam
rantai akan menghasilkan protein baru dengan struktur dan fungsi yang berbeda.
Pada anemia sel sabit struktur hemoglobin hanya sedikit berbeda dari hemoglobin
normal yaitu asama amino valin menggantikan asam amino glutamate. Hal ini
akan mengubah bentuk sel darah merah menjadi bentuk sabit dan menurunkan
kemampuannya dalam mengangkut oksigen.

16

Di dalam protein terdapat beberapa tingkatan struktur. Struktur primer

adalah urutan asam amino dalam rantai. Struktur sekunder dibentuk oleh ikatan
hydrogen pada rantai. Struktur protein merefleksikan fungsi biologisnya. Protein
juga ddiklasifikasikan menurut bentuknya yaitu globular dan fibrosa. Protein
fibrosa memiliki peran structural dan terdiri dari rantai-rantai panjang asam amino
berpasanagan seperti serat tali misalanya kolagen atau keratin. Protein globular
memiliki peran fungsional seperti gulungan tali berbentuk bulatmisalnya
hemoglobin dan enzim.
Enzim merupakan katalis biologi. Katalis mempercepat kecepatan reaksi
tetapi tidak digunakan atau berubah dalam reaksi. Beberapa enzim berupa protein
murni. Sedangkan enzim lain terdiri dari 2 bagian yaitu apoenzim(protein) dan
kofaktor. Kofaktor dapat berupa logam seperti besi atau vitamin(disebut
koenzim). Tidak adanya koenzim dapat mengakibatkan beberapa penyakit
misalnya tidak adanya asam folat dapat menyebabkan anemia megaloblastik.
Salah satu kelainan genetik tersering adalah fenilketonuria yang
disebabkan oleh kurangnya enzim fenilalanin hidroksilase. Hal ini menyebabkan
tubuh tidak mampui menggunakan asam amino fenilalanin yang terdapat pada
semua makanan berprotein. Fenilalanin akan terakumulasi dalam tubuh dan dan
dapat menyebabkan retardasi mental. Semua bayi baru lahir diperiksa terhadap
kemungkinan

adanya

kelainan ini dengan menggunakan tes darah atau tes

Guthrie
Enzim seringkali digunakan dalam bidang kedokteran untuk tujuan
diagnostik. Enzim dapat bereaksi dengan substrat yang spesifik sehingan dapat
mendeteksi substrat dalam konsentrasi yang rendah sekalipun, enzim glukosa
oksidase digunakan untuk mendeteksi glukosa dalam darah atau urin. Aktivitas
enzim spesifik dapat menunjukkan kejadian terbaru dalam tubuh. Misalnya
setelah infark miokard (serangan jantung) terjadi peningkatan kadar tiga ezim
yaitu laktat dehidrogenase (LDH), Aspartam transaminase (AST) dan keratinin
kinase. (CK). Enzim-enzim ini terdapat dalam jaringan otot jantung dan jika
terjadi kerusakan jaringan tersebut, maka enzim akan dilepaskan dalam darah.

17

BAB 4 PENUTUP
4.1 Kesimpulan
Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusun dari
sejumlah L-asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida, berbobot
molekul tinggi dari 5000 sampai berjuta-juta
Protein merupakan makromolekul. asam amino merupakan satuan
pembentuk protein. Protein yang dimakan atau dicerna akan dipecah
menjadi asam amino yang kemudian diabsorbsi dan digunakan untuk
membentuk protein lainnya. Umumnya terdapat 20 asam amino berbeda
dalam makanan dari asam amino ini 10 diataranya tidak esensial karena
dibuat oleh tubuh. Sisanya adalah asam amino esensial karena hanya
diperoleh dari makanan.

4.2 Saran
Demikian penyusunan makalah tentang metabolism protein,
penulis sadar bahwa makalah ini jauh dari kesempurnaan dikarenakan
keterbatasan pengetahuan penulis. Dengan demikian, kritik maupun saran
sangat dibutuhkan demi kesempurnaan makalahs.

18

DAFTAR PUSTAKA

Guyton AC, Hall JE, 1996, Buku Ajar Fisiologi Kedokteran, Edisi IX,
Penerjemah: Setiawan I, Tengadi LMAKA, Santoso A, Jakarta: EGC
Murray RK, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW, 2003, Biokimia
Harper, Edisi XXV, Penerjemah Hartono Andry, Jakarta: EGC
Stryer L, 1996, Biokimia, Edisi IV, Penerjemah: Sadikin dkk (Tim
Penerjemah Bagian Biokimia FKUI), Jakarta: EGC

19