KINETIKA REAKSI ENZIMATIK

Konsentrasi substrat mempengaruhi kecepatan reaksi yang reaksi yang dikatalisis oleh
enzim. Pengaruh berbagai konsentrasi substrat terhadap kecepatan reaksi awal jika
konsentrasi enzim dijaga konstan dapat dilihat pada gambar berikut :
Gambar : Pengaruh konsentrasi substrat terhadap kecepatan awal reaksi enzimatik
Pada konsentrasi substrat yang sangat rendah, kecepatan
reaksi pun sangat rendah pula, tetapi kecepatan ini akan
meningkat seiring dengan meningkatnya konsentrasi
substrat. Jika kita menguji pengaruh konsentrasi substrat
yang terus meningkat, setiap saat kita mengukur
kecepatan awal reaksi yang yang dikatalisis ini, dan
menemukan bahwa kecepatan ini meningkat dengan nilai
yang semakin
kecil. Pada akhirnya, akan tercapai suatu titik batas yang
disebut yang disebut kecepatan maksimum (Vmaks). Dimana, enzim akan menjadi jenuh
dengan substratnya. Pengeruh kejenuhan ini diperlihatkan oleh hampir semua enzim.
Berdasarkan hukum Leonor Michaelis-Maud Menten, menyatakan bahwa enzim E
pertama-tama bergabung dengan substratnya S dalam reaksi dapat balik dan sangat cepat,
membentuk kompleks enzim-substrat ES.
E + S ES
Kompleks ES lalu terurai dalam reaksi dapat balik kedua, yang lebih lambat dan merupakan
tahap yang membatasi kecepatan, menghasilkan produk reaksi P dan enzim bebas E.
ES P + E
Kecepatan reaksi katalitik ini menjadi maksimum jiak semua enzim terdapat sebagai
kompleks ES dan konsentrasi enzim bebas E menjadi sangat kecil. Keadaan ini akan tercapai
pada konsentrasi substrat tinggi, karena menurut hukum aksi massa, kesetimbangan reaksi
pertama akan digeser ke kanan jika konsentrasi S meningkat.
Namun, akibat sulitnya menyatakan konsentrasi substrat yang diperlukan untuk
mencapai Vmaks (kurva berbentuk parabola), maka Michaelis-Menten mendefinisikan suatu
tetapan, yang dinyatakan sebagai km dalam mendeskripsikan hubungan yang tepat diantara
konsentrasi substrat dan kecepatan reaksi enzimatik. Secara sederhana, km didefinisikan
sebagai konsentrasi substrat tertentu pada saat enzim mencapai setengah kecepatan
maksimumnya. Nilai km ini sendiri pun sangat dipengaruhi oleh kondisi pH dan temperatur.
Vmaks[ S]
Persamaan Michaelis-Menten, dinyatakan sebagai berikut : vo = Km +[S ]
Persamaan Michaelis-Menten dapat ditransformasi secara aljabar menjadi bentuk lain
1
yang lebih umum digunakan untuk menyatakan percobaan, sebagai berikut : Vo =
Km +[S ]
Vmaks[ S]
Kemudian, disederhanakan lagi menjadi :

1
Vo

Km 1
Vmaks [ S]

1
Vmaks

Persamaan ini dikenal dengan persaman Lineweaver-Burk. Bagi enzim-enzim yang

1
1
mengikuti hubungan Michaelis-Menten secara benar, pemetaan Vo terhadap [S ] akan
menghasilkan kurva garis lurus, sebagai berikut :

Gambar

Grafik

pemetaan

kebalikan

ganda

(Lineweaver-Burk)

Selain itu, dikenal pula persamaan Eadie Hofstee dan persamaan Hanes dengan
aljabar penurunan sebagai berikut :
v
Persamaan Eadie Hofstee
+Vmaks

v
=
-Km
[S]
Vmaks[ S]
v = Km +[S ]
Persamaan Hanes
Vmaks[ S]
Vmaks

v
=
Km +[S ]
v = Km +1 , sehingga Vmaks =
[ S]
Km 1
1
1
+

=
Vmaks
[S]
Vmaks
v
Km
+1
v [S]

Vmaks =

1
[ S ] = Km 1 [ S ] + 1 [S ]
v
Vmaks [S ]
Vmaks

v
Km+ v
[S ]

[S]
Km
1
=
+
[S ]
v Vmaks Vmaks

Di dalam proses katalisis menggunakan enzim, faktor keberhasilan dari

kecepatan reaksi ditentukan juga oleh ada atau tidaknya inhibitor. Inhibitor adalah
senyawa yang dapat merusak atau menghambat kinerja enzim. Inhibitor terbagi dalam
3 jenis yakni :
Inhibitor kompetitif : inhibitor berkompetisi dengan substrat untuk berinteraksi dengan
sisi aktif enzim.

Sistematika kinetika Enzimatis :

Inhibitor Unkompetitif : inhibitor yang menghambat kerja enzim disisi yang berbeda dari
interaksi substrat enzim terikat pada ES

Sistematika Kinetika Enzimatis :

Inhibitor Non-kompetitif : Inhibitor yang menghambat di sisi yang berbeda,

tidak menghasilkan produk terikat pada E atau ES

Sistematika Kinetika Enzimatis