ENZIM

Sistiana Windyariani, Pend Bio

UMMI

Pendahuluan
Enzim adalah protein yang mengkatalisis
reaksi-reaksi biokimia. Enzim biasanya
terdapat dalam sel dengan konsentrasi
yang sangat rendah, dimana mereka
dapat meningkatkan laju reaksi tanpa
mengubah posisi kesetimbangan; artinya
baik laju reaksi maupun laju reaksi
kebalikannya ditingkatkan dengan
kelipatan yang sama. Kelipatan ini
biasanya di sekitar 103 sampai 1012

Enzim
Apakah yang dimaksud situs aktif dan
bagaimana hubungannya dengan struktur
enzim?

Degradation reactions

animation

Degradation reactions
Starch

Maltose

Degradation reaction
Substrate Enzyme

Product

Hydrogen Catalase
peroxide
Starch
Amylase

Oxygen and
water
Maltose

Maltose

Maltase

Glucose

Protein

Pepsin

Peptides

Peptides

Protease

Amino acids

Fats

Lipase

Fatty Acids
and Glycerol

Synthesis Reaction
es

Active site

Synthesis reaction
Glucose-1phosphate

Starch

Synthesis reactions
phosphorylase
Glucose-1-phosphate
Starch
(Substrate)
(enzyme) (product)

Karakteristik Enzim
Enzim mempercepat reaksi kimia tetapi
tidak mempengaruhi keseimbangan akhir.
Enzim hanya diperlukan dalam jumlah kecil
untuk mengubah sejumlah besar molekul.
Enzim hanya akan berfungsi pada kondisi
pH, temperatur, konsentrasi substrat,
kofaktor tertentu.
Enzim bersifat spesifik (khusus) artinya
enzim hanya mengkatalisis reaksi dalam
skala kecil atau dalam beberapa kasus
hanya mengkatalis satu reaksi.

Istilah
Untuk aktivitasnya enzim sering
memerlukan adanya gugus non protein
yaitu ko-faktor. Istilah gugus prostetik
digunakan untuk ko-faktor yang terikat
kuat oleh ikatan kovalen terhadap protein
enzim, sedangkan koenzim untuk
senyawa yang ikatannya kurang kuat
terhadap enzim. Bagian protein dari enzim
dinamakan apoenzim, sedangkan enzim
yang lengkap dinamakan holoenzim.

Klasifikasi Enzim
Klasifikasi enzim terutama didasarkan
atas jenis reaksi yang dikatalis. Klasifikasi
berikut menurut versi yang diusulkan oleh
Komisi Enzim dari Uni Biokimia
International (Commision on Enzymes of
the International Union of Biochemistry)
tahun 1961. Setiap enzim terdiri atas
kode yang terdiri atas empat angka.
Pertama menunjukkan kelas utama dari
enzim yaitu ada 6 kelompok utama:

Golongan Enzim Utama

1. Oksidoreduktasa, mengkatalisis reaksi
reduksi oksidasi. Donor hidrogen atau donor
elektron adalah salah satu substratnya.
2. Transferasa, mengkatalisis reaksi transfer
(pemindahan) gugus. Dengan bentuk umum
A - X + B, A + B -X
3. Hidrolasa, mengkatalisis reaksi hidrolisis.
Pada C-C, C-N, C-O, dan ikatan lainnya.
4. Lyasa, pemutusan (bukan hidrolitik) Pada CC, C-N, C-O, dan ikatan lainnya, menyisakan
ikatan rangkap dua; atau, penambahan
gugus pada ikatan rangkap dua.
5. Isomerasa, perubahan, susunan geometris
(spasial) pada suatu molekul.
6. Lygasa atau sintetasa, mengkatalisis reaksi
penggabungan dua molekul.

Penamaan Enzim
Setiap enzim memiliki satu nama
sistematik yang menunjukkan kelompok
dan sub kelompok. Contoh laktat: NAD
oksidoreduktase, mempunyai nomor
sistematik 1. 1. 1. 27. Angka pertama
menunjukkan bahwa enzim itu termasuk
kelompok satu yaitu oksidoreduktase.
Angka kedua menunjukkan sub kelompok
yaitu gugus kimia yang diubah CHOH.
Angka ketiga menunjukkan sub-sub
kelompoknya yang menunjukkan bahwa
NAD atau NADP sebagai hidrogen akseptor.

Lanjutan Penamaan Enzim

Angka keempat menunjukkan enzim.
Selain nama sistematik, juga dikenal
nama trivial yang lebih pendek dan
lebih mudah dibanding nama
sistematik, contoh enzim di atas
lebih umum dikenal sebagai laktat
dehidrogenase.

Faktor-Faktor yang Mempengaruhi

Aktivitas Enzim

Four Variables

Enzyme activity
Enzyme Concentration
Four Variables

Substrate Concentration
pH
Temperature

1. Pengaruh konsentrasi
enzim
Bila jumlah enzim dalam satu reaksi
menjadi dua kali lipat maka jumlah
substrat yang diubah menjadi produk
(hasil) adalah dua kali lipat juga.

V= kecepatan
(jumlah substrat
yang diubah
persatuan waktu)
E= Konsentrasi
Enzim

2. Pengaruh konsentrasi
substrat
Kecepatan sebanding dengan
konsentrasi substrat. Jumlah substrat
2 kali lipat maka kecepatannya 2 kali
lipat sampai waktu tertentu dengan
catatan konsentrasi enzim tetap
konstan.

Active sites full- maximum turnover

V sebanding S.
Penggandaan S maka v
dua kali lebih cepat.
Kecepatan tidak
dipengaruhi S.
Penggandaan S tidak
mempengaruhi V

Kompleks enzim substrat

Aktivitas enzim tidak meningkat lagi pada
konsentrasi substrat tertentu, Brown (1902)
menduga bahwa enzim di dalam mengikat molekul
substrat mempunyai kemampuan terbatas yaitu
menjadi jenuh. Michaelis menten mengusulkan
suatu persamaan yang didasarkan kepada asumsi
sehingga memungkinkan diadakannya pengujian
hipotesis. Salah satu asumsinya yaitu:
E
+
S
ES E + P
enzim + substrat Enzim substrat Enzim +
Produk

 Namun tidak semua reaksi enzim dapat

dirumuskan seperti di atas. Pada beberapa
peristiwa sering terdapat lebih dari satu
kompleks ES (Enzim Substrat). Skema yang
paling umum dituliskan sebagai berikut:
E + S ES ES EP E + P
Dimana ES adalah bahan antara yang tidak
stabil, ES merupakan kompleks substrat
yang diaktivasi dan EP merupakan
kompleks Enzim Produk (hasil).

3. Pengaruh pH
pH ekstrim dapat mengakibatkan
enzim mengalami denaturasi.
Perubahan pH yang tidak ekstrim
mempengaruhi enzim secara
temporer. Setiap enzim mempunyai
pH tertentu dimana enzim memiliki
aktivitas maksimum pH tersebut
disebut pH optimum untuk enzim
tersebut

Rate of Reaction

pH

1
2
3
4
5
6
7
8
9

pH

Rate of Reaction

Narrow pH optima

Disrupt Ionic bonds - Structure

Effect charged residues at active
site

Rate of Reaction

Temperature

10

20

30

40

50

60

4. Temperature

5- 40oC
Increase in Activity

Rate of Reaction

40oC - denatures

0
<5oC - inactive

10

20

30

40

50

60

Effect of heat on enzyme activty

If you heat the protein above its optimal temperature
bonds break
meaning the protein loses it secondary and tertiary structure

Effect of heat on enzyme activty

Denaturing the protein

Effect of heat on enzyme activty

Denaturing the protein

ACTIVE SITE CHANGES SHAPE
SO SUBSTRATE NO LONGER FITS
Even if temperature lowered enzyme

cant regain its correct shape

Energi Aktivasi
Mengapa reaksi
kimia yang
mungkin terjadi
secara
termodinamis
kadang-kadang
tidak terjadi tanpa
bantuan enzim?

Energi Aktivasi
Bagaimana kecepatan
reaksi dalam sel dapat
ditingkatkan tanpa
peningkatan suhu dan
konsentrasi reaktan?

Lock and Key

Perbandingan model Induce fit,

kunci dan anak kunci
Perbandingan
model induced fit
dan kunci dan
anak kunci pada
pengikatan
substrat oleh
enzim?

Inhibitors
Inhibitor adalah bahan kimia yang
mengurangi rata-rata reaksi enzim
Spesifik dan bekerja pada
konsentrasi rendah
Memblok kerja enzim tp biasanya
tidak merusak enzim
Banyak obat dan racun merupakan
inhibitor

The effect of enzyme

inhibition
Irreversible inhibitors: bergabung
dengan kelompok asam amino di
aktive site, tdk dapat balik
Examples: nerve gases and
pesticides, containing
organophosphorus, combine with
serine residues in the enzyme
acetylcholine esterase

The effect of enzyme

inhibition
Reversible inhibitors: dapat balik
dengan cara dialisis
There are two categories:
1)Competitive
2)Non Competitive

Apakah yang membedakan penghambatan

kompetitif dengan penghambatan bukan
kompetitif?