Enzim

KIA 1222
Ni Wayan Martiningsih

Pokok Bahasan
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.

Katalisis reaksi oleh enzim

Klasifikasi dan penamaan enzim
Mekanisme katalisis enzim
Faktor-faktor penentu aktivitas enzim
Kinetika reaksi enzim
Pengendalian reaksi enzimatis
Enzim dalam bioteknologi dan industri

PENDAHULUAN
Sel sebagai reaktor kimia

PENDAHULUAN..(Lanjutan)
Sel makhluk hidup dengan ukuran sangat kecil
dipandang sebagai reaktor kimia.
Sel pusat metabolisme energi.
Dalam sel reaksi berjalan tidak secara acak,
tetapi sangat terarah.
Dalam sel terdapat suatu mekanisme dengan
berbagai subsistem yg bekerja secara khas
(spesifik) yg memungkinkan makhluk hidup
menghasilkan senyawa (produk) dengan
berbagai tingkat kerumitan struktur molekul.

PENDAHULUAN..(Lanjutan)
Sel menjalankan ratusan bahkan ribuan macam reaksi
sekaligus.
Dengan teknik histokimia, sitokimia, fraksinasi sel
diketahui distribusi & lokasi berbagai enzim dalam sel.
Mitokondria: enzim yang berhubungan dengan
reaksi oksidasi-reduksi
Siklus Krebs
Oksidasi lemak
Katabolisme asam amino
Fosforilasi oksidatif
Transport elektron

PENDAHULUAN..(Lanjutan)
Lisosom: enzim yang mengkatalisis reaksi
hidrolisis (ribonuklease, asam fosfatase)
Inti sel: enzim yang berperan dalam biosintesis
asam nukleat (DNA, RNA)
Sitoplasma: enzim glikolisis, glukonegenesis,
sintesis asam lemak
Ribosom: enzim biosintesis protein
Retikulum endoplasma: enzim sintesis lipid,
sintesis steroid.
Membran plasma: enzim ATPase (sistem
transpor bergantung energi), transpor Na+, K+.

PENDAHULUAN..(Lanjutan)
Perkembangan pengetahuan tentang enzim
Manusia telah lama mengenal enzim: dalam
bentuk pengetahuan praktis empiris dan
disebarkan secara tradisional.
Mengolah bahan makanan dengan enzim
Kebiasaan membuat makanan yang diragikan
Pengolahan susu menjadi yoghurt, kefir, keju, dll
Pembuatan tape, tempe.

PENDAHULUAN..(Lanjutan)
Karakteristik dan sifat kimia dari enzim
Awalnya diantara peneliti enzim,
menggolongkan bahan ini ke dalam protein
ditentang keras.
Pekelharing dan Ringer (1900):
Banyak kesamaan antara enzim dan protein
(protein getah lambung dengan pepsin
mempunyai sifat-sifat sama).

Summer (1926):
Kristal, sifat fisikokimia enzim urease sama
dengan protein.

PENDAHULUAN..(Lanjutan)
Kunitz, Herriots, Anson dan Northrop (1931)
Berhasil mengkristalkan pepsis yang sama dengan
peneliti Summer.
Enzim adalah PROTEIN, telah diterima secara luas dan
tidak ada lagi pernyataan.
Emil Fischer (1894):
Sudah meneliti spesifisitas kerja enzim (meskipun
sifat kimia enzim sbg protein belum diakui). Hasil
gagasannya dikenal sebagai: MODEL KUNCI DAN
ANAK KUNCI (Lock and Key).
Michaelis dan Menten (1913):
Pengetahuan tentang kinetka reaksi enzimatik yang
dikenal dengan persamaan Michaelis-Menten.

BAGIAN-BAGIAN ENZIM
Apoenzim adalah bagian enzim yg terdiri dari protein
saja.
Koenzim adalah molekul organik yg diperlukan enzim
untuk melakukan fungsinya.
Kofaktor adalah ion-ion anorganik yg dibutuhkan enzim
untuk melakukan fungsinya.
Gugus prostetik adalah koenzim/ kofaktor yg terikat
sangat kuat bahkan terikat dengan ikatan kovalen
dengan enzim.
Holoenzim adalah enzim aktif lengkap dengan semua
komponennya.

BAGIAN-BAGIAN ENZIM(Lanjutan)
Tabel contoh beberapa enzim yg memiliki kofaktor

BAGIAN-BAGIAN ENZIM(Lanjutan)
Tabel contoh beberapa enzim yg mengandung koenzim

1. KATALISIS REAKSI ENZIM

Perbedaan enzim dengan
katalis non enzim
kead. transisi
tanpa katalisator

E. bebas

E. level

Enzim: Bersifat spesifik, hanya

digunakan untuk 1 reaksi saja
(1 enzim hanya untuk 1
reaksi); enzim menurunkan EA
lebih banyak dibanding katalis
non enzim.

Ea
dgn katalisator inorg
Ea'

dgn enzim

Ea''
kead. awal

G = Perubahan
E. bebas
kead. akhir

Katalis non enzim: Bersifat

umum ( 1 katalisator mampu
mereaksikan 2/3 bahkan lebih
reaksi)

Perjalanan
reaksi

1. KATALISIS REAKSI ENZIM(Lanjutan)

Reaksi tanpa enzim:
Lambat
Membutuhkan suhu yang tinggi
Tekanan yang tinggi

Reaksi enzimatis:
Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik di
dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi secara
energetik dapat lebih mudah terjadi

1. KATALISIS REAKSI ENZIM(Lanjutan)

Enzim mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah

keseimbangan reaksi atau G

Kecepatan reaksi tergantung energi aktivasi (G) suatu

pasokan energi dibutuhkan untuk mengawali suatu reaksi
Energi aktivasi untuk reaksi yg dikatalis dengan enzim lebih rendah
dari reaksi tanpa enzim.

1. KATALISIS REAKSI ENZIM(Lanjutan)

Enzim penting untuk menurunkan energi aktivasi untuk

memulai suatu reaksi.
Enzim mengikat substrat menciptakan jalan reaksi yg
berbeda yg mempunyai fase transisi lebih rendah dibanding
reaksi tanpa enzim.
Inti dari reaksi katalisis ikatan yg spesifik pd fase transisi.

2. KLASIFIKASI & PENAMAAN

ENZIM
Tata Nama Enzim
ase: - S + ase => urease, lipase
- jenis reaksi + ase => transferase
- S + jenis reaksi + ase => aminooksidase,
laktat dehidrogenase
International Union of Biochemistry and Molecular
Biology (IUBMB)

2. KLASIFIKASI & PENAMAAN

ENZIM
Tata cara pemberian nama enzim menurut IUBMB:
Nama sistematik: sesuai dengan reaksi yang dikatalisis;
misalnya:
fosfotransferase ATP: glukosa, yaitu enzim yang
mengkatalisis reaksi pemindahan gugus fosfat dari ATP ke
glukosa.
Kode numeric: penamaan dengan nomor kode klasifikasi
enzim (Enzyme Commission number (E.C.)). Misalnya:
2.7.1.1 menjelaskan bahwa enzim tersebut termasuk
kelas 2 (transferase), subklas fosfotransferase (7), sub-sub
klas gugus hidroksil sebagai penerima (1) dan sub-subsub klas glukosa sebagai penerima (1).

2. KLASIFIKASI & PENAMAAN

ENZIM.(Lanjutan)
Nama singkatan: nama yang disingkat dari nama
aslinya yang panjang. Misalnya: GST singkatan dari
Glutation-S transferase.
Nama umum atau nama trivial: nama yang sering
disebut. Misalnya heksokinase, amilase, tripsin,
pepsin.

2. KLASIFIKASI & PENAMAAN

ENZIM.(Lanjutan)
Tabel Klasifikasi enzim menurut IUBMB berdasarkan
reaksi yang dikatalisis

2. KLASIFIKASI & PENAMAAN

ENZIM.(Lanjutan)
1. Oksidoreduktase
Mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi
Enzim-enzim pada proses oksidasi biologis
Piruvat + NADH + H+

Laktat dehidrogenase

Laktat + NAD+

Yang termasuk enzim ini adalah enzim-enzim yg

mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi dari gugus
CH-OH, CH-CH, C=O, CH-NH2 dan CH=NH

2. KLASIFIKASI & PENAMAAN

ENZIM.(Lanjutan)
1.Oksidoreduktase
Beberapa subkelasnya:
1.1 Enzim yg bekerja pada gugus CH-OH sebagai donor
elektron. Misalnya:
1.1.1.1 Alkohol : NAD oksidoreduktase [alkohol dehidrogenase]

1.4 Enzim yg bekerja pada gugus CH-NH2 sebagai donor

elektron. Misalnya:
1.4.1.3 L-Glutamat : NAD (P) oksidoreduktase (deaminasi) [glutamat
dehidrogenase dari hati binatang]. NAD (P) berarti bahwa baik NAD
maupun NADP bekerja sebagai akseptor elektron.

2. KLASIFIKASI & PENAMAAN

ENZIM.(Lanjutan)
1.Oksidoreduktase
Beberapa subkelasnya:
1.9 Enzim yg bekerja pada gugus hem dari donor
elektron. Misalnya:
1.9.3.1 Sitokrom C : O2 oksidoreduktase [sitokrom oksidase]

1.11 Enzim yg bekerja pada H2O2 sebagai akseptor

elektron. Misalnya:
1.11.1.6 H2O2 oksidoreduktase [katalase]

Nama sistematik ditulis menurut: donor:akseptor

oksidoreduktase

2. KLASIFIKASI & PENAMAAN

ENZIM.(Lanjutan)
2. Transferase
Mengkatalisis pemindahan suatu gugus yg bukan H
antara sepasang substrat.
S-G + S

S-G + S

Yg termasuk kelas ini enzim-enzim yg mengkatalisis

pemindahan gugus 1 karbon, residu aldehida/keton dan
gugus yg mengandung asil, alkil, glikosil, fosfor/ sulfur.

2. KLASIFIKASI & PENAMAAN

ENZIM.(Lanjutan)
2. Transferase
Beberapa subkelasnya:
2.3 Asiltransferase. Misalnya:
2.3.1.6 Asetil-KoA : kolin O-asetiltransferase [kolin asiltransferase]

2.4 Glikosiltransferase. Misalnya:

2.4.1.1 alfa-1,4-glukan : ortofosfat glikosil transferase [fosforilase]

2.7 Enzim-enzim yg mengkatalisis pemindahan gugus

yg mengandung fosfat. Misalnya:
2.7.1.1 ATP : D-heksosa-6fosfotransferase [heksokinase]

Nama sistematik ditulis menurut: donor:akseptor gugus

transferase

2. KLASIFIKASI & PENAMAAN

ENZIM.(Lanjutan)
3.Hidrolase
Mengkatalisis hidrolisis ikatan-ikatan ester, eter, peptida,
glikosil, anhidrida asam, C-C, C-halida atau P-N.
Misalnya:
3.1 Enzim-enzim yg bekerja pada ikatan ester.
Misalnya:
3.1.1.8 Asilkolin asil-hidrolase [pseudokolinesterase]

3.2 Enzim-enzim yg bekerja pada senyawa glikosil.

Misalnya:
3.2.1.23 beta-D-galaktosida galaktohidrolase [beta-galaktosida]

2. KLASIFIKASI & PENAMAAN

ENZIM.(Lanjutan)
4. Lisase
Enzim-enzim yg mengkatalisis pembuangan gugus dari
substrat dengan mekanisme yg lain daripada hidrolisis
dan meninggalkan ikatan rangkap.
Yang termasuk golongan ini adalah enzim yg bekerja
pada ikatan C-C, C-O, C-N, C-S dan C-halida.
Yang termasuk subkelasnya adalah:
4.1.2 Aldehida-liase. Misalnya:
4.1.2.7 Ketosa-1-fosfat = dehidroksoaseton fosfat + aldehida.

4.2 Karboks-oksigen liase. Misalnya:

4.2.1.2 L-malat hidroliase [fumarase]

2. KLASIFIKASI & PENAMAAN

ENZIM.(Lanjutan)
5. Isomerase
Yang termasuk kelas ini adalah semua enzim yg mengkatalisis
interkonversi isomer-isomer optik, geometrik atau posisi.
Beberapa subkelasnya adalah:
5.1 Rasemase dan epimerase. Misalnya:
5.1.1.1 Alanin rasemase
L-alanin + D-alanin

5.3 Enzim-enzim yg mengkatalisis interkonversi aldosa dan

ketosa. Misalnya:
5.3.1.1 D-gliseraldehida-3-fosfat ketol-isomerase [triosafosfat isomerase]
D-gliseraldehida-3-fosfat = dihidroksiaseton fosfat

2. KLASIFIKASI & PENAMAAN

ENZIM.(Lanjutan)
6. Ligase (ligare = mengikat)
Enzim yg mengkatalisis penggabungan 2 senyawa diikuti
oleh pemecahan ikatan pirofosfat pada ATP/ senyawa yg
sejenis.
Yang termasuk golongan ini adalah enzim-enzim yg
mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan C-O, C-S, C-N
dan C-C.
Nama sistematik X:Y ligase

2. KLASIFIKASI & PENAMAAN

ENZIM.(Lanjutan)
6. Ligase (ligare = mengikat)
Beberapa subkelasnya adalah:
6.2 Enzim-enzim yg mengkatalisis pembentukan ikatan C-S.
Misalnya:
6.2.1.4 Suksinat : KoA ligase (GDP) [suksinat tiokinase]

6.3 Enzim-enzim yg mengkatalisis pembentukan ikatan C-N.

Misalnya:
6.3.1.2 L-glutamat : amonia ligase (ADP) [Glutamin sintetase]

6.4 Enzim-enzim yg mengkatalisis pembentukan ikatan C-C.

Misalnya:
6.4.1.2 Asetil-KoA : CO2 ligase (ADP) [asetil-KoA karboksilase]

2. KLASIFIKASI & PENAMAAN ENZIM

Sistem penamaan secara lengkap dapat dilihat di URL:
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/
http://www.biochem.ucl.ac.uk/bsm/enzymes/index.html
Data base enzim:
EXPASY (Expert Protein Analysis System)
http://www.expasy.ch/
The Comprehensive Enzyme information system
http://www.brenda-enzymes.org/index.php3
KEGG: Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes
http://www.genome.jp/kegg

3. MEKANISME KATALISIS ENZIM

Enzim memiliki sisi aktif = bagian yang
berikatan dengan subtrat

3. MEKANISME KATALISIS ENZIM(Lanjutan)

E+S

ES

E+P

Dua model ikatan enzim

4. FAKTOR-FAKTOR PENENTU
AKTIVITAS ENZIM
1.
2.
3.
4.

Pengaruh konsentrasi enzim dan substrat

Pengaruh pH
Pengaruh suhu
Pengaruh inhibitor

4. FAKTOR-FAKTOR PENENTU
AKTIVITAS ENZIM.(Lanjutan)
1. Pengaruh konsentrasi enzim dan substrat
Kecepatan reaksi
bergantung pada
konsentrasi enzim yg
berperan sebagai
katalisator.
Pada Gambar terlihat
banyaknya substrat
ditransformasikan
sesuai dengan tingginya
konsentrasi enzim yg
digunakan.

Grafik hubungan antara [E] dengan V

apabila [S] berlebihan

4. FAKTOR-FAKTOR PENENTU
AKTIVITAS ENZIM.(Lanjutan)
1. Pengaruh konsentrasi enzim dan substrat
Jika [E] tetap, sedangkan
[S] dinaikkan maka
hubungan yg didapat
seperti pada Gambar
disamping.
Pada Gambar terlihat,
pada penambahan
pertama V reaksi naik
dengan cepat, tapi jika
penambahan [S]
dilanjutkan, V mulai
menurun sampai pada
suatu ketika tidak ada
tambahan V reaksi.

4. FAKTOR-FAKTOR PENENTU
AKTIVITAS ENZIM.(Lanjutan)
1. Pengaruh konsentrasi enzim dan substrat

4. FAKTOR-FAKTOR PENENTU
AKTIVITAS ENZIM.(Lanjutan)
2. Pengaruh pH
Sifat ionik gugus karboksil & gugus
amino mudah dipengaruhi pH, sehingga
berpengaruh terhadap aktivitas enzim.
pH ekstrim dapat mengakibatkan enzim
mengalami denaturasi => hilangnya
aktivitas enzim.
Perubahan pH yang tidak ekstrim
mempengaruhi enzim secara temporer.
Setiap enzim mempunyai pH tertentu
dimana enzim memiliki aktivitas
maksimum pH tersebut disebut pH
optimum untuk enzim tersebut.

4. FAKTOR-FAKTOR PENENTU
AKTIVITAS ENZIM.(Lanjutan)
2. Pengaruh pH

4. FAKTOR-FAKTOR PENENTU
AKTIVITAS ENZIM.(Lanjutan)
2. Pengaruh pH

4. FAKTOR-FAKTOR PENENTU
AKTIVITAS ENZIM.(Lanjutan)
3. Pengaruh suhu
Reaksi yg dikatalis oleh enzim
peka terhadap suhu.
Adanya perubahan suhu dapat
mengusik ikatan-ikatan
intramolekul enzim sehingga
dapat mengubah bentuk
konformasinya => perubahan
sifat katalitiknya/ aktivitasnya.
Suhu optimum reaksi tubuh
37 C

4. FAKTOR-FAKTOR PENENTU
AKTIVITAS ENZIM.(Lanjutan)
3. Pengaruh suhu

4. FAKTOR-FAKTOR PENENTU
AKTIVITAS ENZIM.(Lanjutan)
4. Pengaruh inhibitor

4. FAKTOR-FAKTOR PENENTU
AKTIVITAS ENZIM.(Lanjutan)
Inhibitor kompetitif

4. FAKTOR-FAKTOR PENENTU
AKTIVITAS ENZIM.(Lanjutan)
Inhibitor kompetitif
5. Konsentrasi ES, EI bergantung pada beberapa faktor:
a. konsentrasi substrat
b. konsentrasi inhibitor
c. aktivitas enzim terhadap S dan I

4. FAKTOR-FAKTOR PENENTU
AKTIVITAS ENZIM.(Lanjutan)

Hubungan antar V dan [S] dengan atau tanpa inhibitor

4. FAKTOR-FAKTOR PENENTU
AKTIVITAS ENZIM.(Lanjutan)
Inhibitor non-kompetitif

4. FAKTOR-FAKTOR PENENTU
AKTIVITAS ENZIM.(Lanjutan)
Inhibitor non-kompetitif
4. Inhibitor non-kompetitif tidak dapat
dihilangkan dengan penambahan substrat.
Inhibitor berikatan dengan permukaan enzim
tanpa lepas lagi dan tempatnya tidak dapat
pula diganti oleh substrat.

4. FAKTOR-FAKTOR PENENTU
AKTIVITAS ENZIM.(Lanjutan)
Inhibitor uncompetitive

5. KINETIKA REAKSI ENZIM

Aktivitas enzim = kecepatan enzim untuk
melakukan katalis pada subtrat, satuannya
Unit (U)
1 U = Jumlah enzim yang melakukan katalis
sehingga terjadi perubahan 1 mikromol
subtrat per menit pada suhu 25oC

5. KINETIKA REAKSI ENZIM.(Lanjutan)

Dalam mengkatalisis suatu reaksi, diasumsikan enzim
berikatan lebih dulu dengan substrat. Akibat ikatan ini
terbentuklah apa yang dinamakan:
KOMPLEKS ENZIM-SUBSTRAT
Reaksi ini dapat terdiri dari beberapa fase:
Pembentukan kompleks substrat (ES), dimana E=enzim;
S=substrat
Modifikasi dari substrat membentuk produk (P), yg masih
terikat enzim(EP)
Pelepasan produk dari molekul enzim

5. KINETIKA REAKSI ENZIM.(Lanjutan)

Ketiga fase tersebut dapat ditulis dengan persamaan
reaksi:

5. KINETIKA REAKSI ENZIM.(Lanjutan)

Reaksi enzimatik diperlakukan seolah-olah satu produk dan satu

substrat
Produk reaksi sebenarnya menghasilkan lebih dari satu produk dengan
substrat yang banyak pula jumlahnya.
Kecepatan awal yang terjadi pada substrat yang meningkat,
Vi
tetapi belum banyak. Reaksi berjalan terus, substratpun
bertambah sampai didapatkan kecepatan yang konstan. Titik
pertemuan antara Substrat dengan Vmaks reaksi balik terjadi.

5. KINETIKA REAKSI ENZIM.(Lanjutan)

Gambar di atas dimanfaatkan oleh Michaelis-Menten untuk
menjelaskan tentang mekanisme reaksi enzimatik.
Km adalah Konstanta Michaelis-Menten
Persamaan Michelis-Menten
Vmaks . [ S ]
vi = -----------------------Km + [ S ]
Bila nilai Km = [ S ]
vi = Vmaks

Nilai vi ditunjukkan sebagai nilai kecepatan awal pada nilai

konstanta Michaelis-Menten = [ S ].
Nilai Km di sini menggambarkan konsentrasi
fisiologik substrat.

54

5. KINETIKA REAKSI ENZIM.(Lanjutan)

Parameter nilai kecepatan awal vi reaksi yang dikatalisis enzim
sangat bervariasi, sehingga nilai kecepatan awal dapat untuk
menentukan sifat reaksi enzimatik yang terjadi.
1. Bila [ S ] <<< Km
Nilai [ S ] pada
keadaan seperti ini,
pada penyebut
persamaan MM,
dapat diabaikan.

Vmaks . [ S ]
vi = -----------------------Km + [ S ]
Vmaks . [ S ]
vi = -----------------------Km
Vmaks
vi = ---------- . [ S ]
Km

5. KINETIKA REAKSI ENZIM.(Lanjutan)

Vmaks dan Km keduanya adalah suatu konstanta, maka kedua

konstanta tersebut dapat dinyatakan menjadi bentuk lain,
misalnya K, jadi persamaan di atas dapat diekspresikan lebih
lanjut menjadi :
vi = K . [ S ]
Keadaan ini menggambarkan reaksi enzimatik mengikuti orde
PERTAMA, yang berarti bahwa kecepatan kerja awal nilainya
sangat tergantung pada konsentrasi substratnya.

56

5. KINETIKA REAKSI ENZIM.(Lanjutan)

2. Bila [ S ] >>> Km
Nilai Km dalam penyebut sangat kecil, maka nilai Km
dapat diabaikan
Vmaks . [ S ]
vi = -----------------------Km + [ S ]
Vmaks . [ S ]
vi = -----------------------[S]
vi = Vmaks
Dalam keadaan ini nilai vi (kecepatan awal) = Vmaks
Keadaan ini menggambarkan reaksi enzimatik mengikuti orde
nol, di mana nilai kecepatan awalnya tidak lagi tergantung pada
konsentrasi substratnya.

5. KINETIKA REAKSI ENZIM.(Lanjutan)

3. Bila [ S ] = Km

Nilai [ S ] pada kondisi reaksi ini nilainya sama dengan Km

maka dapat ditentukan pada penyebut persamaan MM,
dapat diganti dengan 2 [ S ].
Vmaks . [ S ]
vi = -----------------------Km + [ S ]
Vmaks . [ S ]
vi = -----------------------2[S]
vi = Vmaks
Keadaan ini menunjukkan bahwa kecepatan awal ( vi )
adalah Vmaks

5. KINETIKA REAKSI ENZIM.(Lanjutan)

Dalam penetuan nilai Vmaks dan Km bila menggunakan persamaan
MM di atas sangat membutuhkan konsentrasi substrat yang
banyak untuk mencapai kondisi jenuh.
Cara lain penentuan nilai Vmaks dan Km adalah dibuat
persamaan yang linier, yang dikemukakan oleh
LINEWEAVER BURK.

6. PENGENDALIAN REAKSI ENZIMATIS

Berbagai reaksi enzimatis tidaklah berjalan secara mekanis
begitu saja, tanpa ada pengendalian.
Reaksi enzimatis berjalan secara sangat terkoordinasi satu
sama lain.
Pengendalian reaksi enzimatis berlangsung pada berbagai
tingkat di dalam sel, semenjak dari gen sampai molekul enzim
itu sendiri.
Regulasi aktivitas enzim dilakukan oleh:
1. Pengendalian pada tingkat gen
2. Pengendalian di tingkat molekul enzim oleh produk
3. Pengendalian enzim melalui perubahan struktur molekul.

6. PENGENDALIAN REAKSI
ENZIMATIS.(Lanjutan)
1. Pengendalian pada tingkat gen
Sebagai protein, informasi genetik enzim
terekam dalam gen
Sel hanya akan mensintesis suatu enzim, jika sel
mengandung gen yg menyandikan enzim yg
dimaksud.
Contoh: manusia tidak bisa mensintesis vitamin
C karena tidak mempunyai gen yg menyandikan
enzim utk mensintesis vitamin C.

6. PENGENDALIAN REAKSI
ENZIMATIS.(Lanjutan)
Terdapat 2 mekanisme pengaturan secara genetik:
1. Inducible enzyme (enzim terbangkitkan)
2. Represi enzyme (pembungkaman enzim)
3. Enzim konstitutif
Inducible enzyme: jika sel memerlukan enzim dalam
keadaan tertentu untuk metabolisme, maka sel akan
membuat enzim tersebut => enzim tersebut dalam keadaan
normal tidak ada, baru dibuat setelah diperlukan oleh sel.

6. PENGENDALIAN REAKSI
ENZIMATIS.(Lanjutan)

6. PENGENDALIAN REAKSI
ENZIMATIS.(Lanjutan)
2. Pengendalian di tingkat molekul enzim oleh produk
Pengendalian dilakukan melalui alosterik kontrol/
feedback inhibition. Regulasi alosterik mengatur
aktivitas enzim melalui hasil akhir (end product).
Pada sistem ini end product akan menghambat
pembentukan enzim pertama (enzim alosterik) yg
mengawali jalur reaksi tersebut bilamana hasil akhir
melebihi kebutuhan sel.

6. PENGENDALIAN REAKSI
ENZIMATIS.(Lanjutan)
3. Pengendalian enzim melalui perubahan struktur
molekul