BAB III

KINETIKA ENZIM

3.1

Kinetika Enzim

Enzim adalah molekul protein yang biasanya memanipulasi molekul lain - substrat
enzim. Ini target molekul mengikat ke situs aktif enzim dan diubah menjadi produk melalui
serangkaian langkah yang dikenal sebagai mekanisme enzimatik.
Kinetika enzim adalah studi reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim. Pada kinetika
enzim, laju reaksi diukur dan dampak dari berbagai kondisi reaksi. Mempelajari kinetika
enzim dalam hal ini dapat mengungkapkan mekanisme katalitik enzim, perannya dalam
metabolisme, bagaimana aktivitasnya dikendalikan, dan bagaimana suatu obat atau agonis
dapat menghambat sebuah enzim.
Analisis kinetik memungkinkan para ahli merekonstruksi jumlah dan urutan tahaptahap individual yang merupakan perubahan substrat oleh enzim menjadi produk.
Kinetika enzim juga mempelajari bagaimana laju rekasi suatu enzim dengan
substratnya. Terdapat dua persamaan kesetimbangan kinetika enzim, yaitu
1. Reversible (terbalikan)
Persamaan kesetimbangan ini menjelaskan rekasi satu molekul dari masing
masing substrat A dan B untuk membentuk satu molekul dari masing-masing produk
P dan Q.
A+B P+Q
Tanda panah ganda menunjukkan reversible (terbalikan). Jika A dan B dapat
membentuk P dan, maka P dan Q juga dapat membentuk A dan B. Dengan demikian
penentuan suatu reaktan sebagai substrat atau produk sedikit banyak bersifat
arbitrer karena produk suatu reaksi yang dituliskan dalam satu arah adalah substrat
bagi reaksi yang berlawanan. Namun, istilah produk sering digunakan untuk
menandai reaktan yang pembentukannya menguntungkan secara termodinamis.
2. Irreversible (tidak terbalikan)
Persamaan kesetimbangan ini menjelaskan rekasi satu molekul dari masing
masing substrat A dan B untuk membentuk satu molekul dari masing-masing produk
P dan Q.
A+B P+Q
Tanda panah satu arah menunjukkan irreversible (tidak terbalikan). Digunakan
untuk menjelaskan reaksi di dalam sel hidup tempat produk reaksi (ii) segera
dikonsumsi oleh reaksi selanjutnya yang dikatalisis oleh enzim. Oleh karena itu,

pengeluaran segera produk P atau Q secara efektif meniadakan kemungkinan

terjadinya reaksi kebalikan sehingga persamaan (ii) secara fungsional menjadi
irreversibel pada kondisi fisiologis. Contohnya adalah ketika kita bernapas.
Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kecepatan kinetika Enzim
1.

Suhu

Oleh karena reaksi kimia dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi yang
menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Pada suhu rendah reaksi kimia
berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih
cepat. Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu.
Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim
meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu tinggi dapat
menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi, sedangkan suhu yang terlalu rendah
dapat menghambat kerja enzim. Pada umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum,
yaitu antara 30 40C.
2.

PH

Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif
enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat
bekerja baik pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda.
Sebagai contoh :
-

enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa)

pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam).
(e-dukasi.2010)

3.2

Persamaan Michaelis-Menten
Persamaan Michaelis-Menten merupakan persamaan yang menggambarkan
hiperbola persegi panjang yang biasanya menyatakan data reaksi enzim.
v1 = Vmax[S] / Km + S

Keterangan:
v1
kecepatan reaksi.
Vmax

kecepatan maksimum.

substrat

Km
kadar substrat yang memberikan kecepatan reaksi separuh kecepatan reaksi
maksimal pada kadar enzim tertentu.
Tergantung pada kecepatan reaksi inisial kadar S dan K m dapat digambarkan dengan
mengevaluasi persamaan tersebut dibawah 3 keadaan:

1. Bagaimana kalau kadar S kadar Km

v sesuai kadar S
untuk menentukan aktivasi enzim digunakan substrat yang di bawah K m kata Prof. Sri
Rahajoe ^^
2. Bagaimana kalau kadar S > kadar Km
v=V
harus pada kondisi optimal kata Prof. Sri Rahajoe ^^
3. Bagaimana kalau kadar S = Km
v=V

(Gambar 8-5.
Plot timbalbalik ganda
atau plot
LineweaverBurk 1/v,
versus 1/[S]
yang
digunakan
untuk