Katalisator mempercepat reaksi kimia, mengalami perubahan selama reaksi, tetapi berubah kembali

kepada keadaan semula setelah reaksi-reaksi selesai. Enzim merupakan biokatalisator yang bekerja
spesifik. Aktivitas katalis yang dimiliki enzim merupakan alat ukur yang selektif dan sensitif terhadap
aktivitas enzim. Aktivitas enzim dapat diamati dari sisa substrat, pH, suhu, dan indikator. Aktivitas
enzim dapat diamati dari sisa substrat atau produk yang terbentuk. Faktor yang mempengaruhi
pengukuran aktivitas enzim antara lain konsentrasi enzim dan substrat, suhu, pH, dan indikator.
Aktivitas enzim meningkat bersamaan dengan peningkatan suhu, laju berbagai proses metabolisme
akan naik sampai batasan suhu maksimal. Prinsip biologis utama adalah homeostatis, yaitu keadaan
dalam tubuh yang selalu mempertahankan keadaan normalnya. Perubahan relatif kecil saja dapat
mempengaruhi aktivitas banyak enzim. Adanya inhibitor non kompetitif irreversibel dan antiseptik
dapat menurunkan aktivitas enzim.
Kecepatan reaksi mula-mula meningkat dengan menaiknya suhu, hal ini disebabkan oleh
peningkatan energi kinetik pada molekul-molekul yang bereaksi. Akan tetapi pada akhirnya energi
kinetik enzim melampaui rintangan energi untuk memutuskan ikatan hidrogen dan hidrofobik yang
lemah, yang mempertahankan struktur sekunder-tersiernya. Pada suhu ini terjadi denaturasi enzim
menunjukkan suhu optimal. Sebagian besar enzim suhu optimalnya berada diatas suhu dimana
enzim itu berada.
Aktivitas enzim maksimal diperoleh pada pH optimal, untuk saliva (enzim amilase) pHnya 7. Bentuk
kurva aktivitas pH ditentukan oleh denaturasi enzim (pada pH tinggi atau rendah) dan penambahan
status bermuatan pada enzim dan atau substrat. Enzim dapat pula mengalami perubahan bentuk
bila pH bervariasi. Gugus yang bermuatan yang jauh dari daerah terikat substrat diperlukan untuk
mempertahankan struktur tersier-kuartener yang aktif. Dengan perubahan muatan pada gugus ini
maka protein dapat terbuka sehingga aktivitasnya berubah.
Kecepatan awal suatu reaksi merupakan kecepatan yang diukur sebelum terbentuk produk yang
cukup untuk memungkinkan suatu reaksi, kecepatan awal suatu reaksi yang dikatalisis enzim harus
sebanding dengan konsentrasi enzim. Untuk menentukan kecepatan reaksi, sebenarnya pengaruh
konsentrasi substratlah yang sangat berarti. Namun, konsentrasi substrat yang menunjukkan
kecepatan maksimal aktivitas enzim akan mencerminkan jumlah enzim aktif yang ada.
Inhibitor non kompetitif irreversibel adalah suatu zat yang menghambat kerja enzim dengan cara
berikatan dengan enzim tetapi bukan pada active sidenya, karena inhibitor tidak memiliki kesamaan
dengan struktur substrat, maka peningkatan konsentrasi substrat umumnya tidak menghilangkan
inhibitor tersebut. Banyak racun yang bekerja sebagai inhibitor non kompetitif irreversibel terhadap
aktivitas enzim, antara lain ion logam berat, iodosetamida, dan zat-zat pengoksidatif.
Pembahasan:
Aktivitas enzim dipengaruhi oleh kadar enzim. Aktivitas enzim dan kadar enzim memiliki
hubungan perbandingan yang lurus. Hal ini berarti semakin besar kadar enzim, semakin besar
aktivitas enzim dan semakin cepat reaksi yang dikatalisis enzim. Apabila kadar substrat tetap
dan kadar enzim turun, maka kecepatan rekasi yang dikatalisis enzim akan menurun karena
enzim yang tersedia tidak cukup banyak untuk bereaksi dengan substrat. Reaksi enzimatik
yaitu:
k1 k2
Enz + S Enz-S Enz + P

Semakin banyak enzim yang berikatan dengan substrat, kecepatan reaksi semakin meningkat
dan semakin banyak kompleks enzim-substrat yang terbentuk. Maka produk yang terbentuk
pun semakin banyak.
Pada percobaan kali ini dibuat larutan enzim dengan berbagai macam konsentrasi untuk dapat
membandingkan kerja enzim pada berbagai konsentrasi. Kadar enzim yang bervariasi dibuat
dengan pengenceran dengan aquadest.
Pada hasil percobaan, aktivitas enzim tertinggi (kecepatan reaksi enzimatik tertinggi)
seharusnya diperoleh pada kadar enzim terbesar, yaitu saat saliva tidak diencerkan. Hal ini
disebabkan banyak enzim yang bereaksi dengan substrat sehingga kecepatan reaksi tinggi dan
produk banyak yang dihasilkan. Semakin menurun kadar enzim, aktivitas enzim seharusnya
semakin menurun.
Selanjutnya pada pengenceran 10x seharusnya diperoleh kecepatan reaksi enzimatik yang
lebih kecil daripada tanpa pengenceran. Hal ini disebabkan jumlah enzim yang bereaksi
dengan substrat berkurang sehingga aktivitas enzim pun menurun. Begitupun pada
pengenceran seterusnya, seharusnya diperoleh bahwa semakin tinggi pengenceran (semakin
encer), semakin menurun pula aktivitas enzim (kecepatan reaksi menurun)
Akan tetapi, percobaan yang dilakukan praktikan tidak sesuai dengan hasil yang seharusnya
didapat. Terjadi penyimpangan-penyimpangan sehingga kecepatan reaksi enzimatik tidak
berbanding lurus dengan kadar enzim melainkan kecepatan enzim bervariasi naik turun
terhadap kadar enzim.
Penyimpangan tersebut dapat disebabkan oleh berbagai hal:
- Kurang teliti dalam melakukan pengenceran
- Kesalahan waktu atau suhu saat pengeraman
- Saliva sebagai sumber enzim telah dipengaruhi oleh zat warna atau kandungan dari permen
karet yang digunakan untuk memicu pengeluaran saliva