Struktur enzim pada hewan

Struktur enzim e.coli dng subtrat

Struktur enzim

Enzim yang lengkap disebut holoenzim atau enzim konjugasi. Secara kimia, holoenzim tersusun
atas 2 bagian yaitu:

1. Bagian protein disebut Apoenzim yang bersifat labil (mudah berubah) yang dipengaruhi
oleh suhu dan keasaman.
2. Bagian yang bukan protein yang disebut dengan gugus prostetik (gugusan aktif). Gugus
prostetik dibedakan menjadi koenzim dan kofaktor. Koenzim berupa gugus organik yang
pada umumnya merupakan vitamin, seperti vitamin B1, B2, NAD + (Nicotinamide
Adenine Dinucleotide), NADP, FMN dan FAD, Cytokrom (cytokrom a, a3, b, b6, c dan
f), plastoquinon, plastosianin dan feredoksin. Kofaktor berupa gugus anorganik yang
biasanya berupa ion-ion logam, seperti Cu2+, Mg2+, dan Fe2+. Beberapa jenis vitamin
seperti kelompok vitamin B merupakan koenzim. Koenzim dan kofaktor tahan terhadap
panas dan mudah terdisosiasi dari protein serta dapat dihilangkan dengan cara dialisis.

Gambar. Haloenzim adalah enzim yang terdir dari struktur Apoenzim dan kofaktor

Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Enzim
umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino sampai
dengan lebih dari 2.500 residu (pada asam lemak sintase). Tiap-tiap urutan asam amino
menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai protein tunggal
kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein.

Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian kecil asam
amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Daerah
yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi
ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor
yang diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil,
yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi.
Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia
berfungsi sebagai regulasi umpan balik.

Macam macam enzim

1.Pepsin adalah sebuah enzim yang berfungsi untuk memecahkan protein.

2.Lipase adalah sebuah enzim yang berfungsi untuk memecahkan lemak.

3.Amylase adalah sebuah enzim yang berfungsi untuk memecahkan karbohidrat.

4.Getah lambung yang berupa asam klorida(HCL) yang diproduksi oleh sel-sel
mukosa.
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.[1][2] Molekul
awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut
produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut
promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup
cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.

Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa
intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah,
sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi
membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:

X + C → XC (1)
Y + XC → XYC (2)
XYC → CZ (3)
CZ → C + Z (4)

Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis
akan kembali ke bentuk semula.

Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja
pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap
enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses
perombakan pati menjadi glukosa.

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman,
kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang
berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu
dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara
optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim
kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor
adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang
meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

Kofaktor

Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya.
Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan
dengan enzim dan menjadi aktif.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam)
ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang
mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim
semasa reaksi.

Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut
sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim
(bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat
dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya
tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat digunakan
untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, seperti DNA polimerase.
Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang
diperlukan agar menjadi aktif.

Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng
terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.[39]

[sunting] Koenzim

Model pengisian ruang koenzim NADH

Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau
elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.[38][40][41] Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH
dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa
oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil
yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa
koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.

Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim
merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim
diketahui menggunakan koenzim NADH.[42]

Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH
diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina
adenosiltransferase.

inhibisi

Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim.

Inhibisi kompetitif

Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim.
Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim.
Sebagai contoh, metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase.
Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping
bawah. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan
substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim, sehingga menghalangi
pengikatan substrat. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal reaksi tidak berubah, namun
memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut,
sehingga meningkatkan Km.

Inhibisi tak kompetitif

Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas, namun hanya
dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jenis
inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.

Inhibisi non-kompetitif

Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan
enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan
peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun, karena substrat masih dapat
mengikat enzim, Km tetaplah sama.

Inhibisi campuran

Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif, kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas
enzimatik residual.

Pada banyak organisme, inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Jika
enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor
bagi enzim tersebut. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Bentuk
umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering
kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak
berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S.

Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur yang
sangat mirip. Oleh sebab itu, metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang
menggunukan folat.
Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Inaktivasi ini
bersifat ireversible. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina, obat yang digunakan untuk
mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis.[57] Penisilin dan
Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif, dan
enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel
dengan satu atau lebih residu asam amino.

Kegunaan inhibitor

Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai obat.
Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin menginhibisi enzim
COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin, sehingga ia
dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang
beracun. Sebagai contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan
bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok
pernafasan sel.[5