LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA

Disusun oleh :
Nama

: Prasetyo Bayu Pamungkas

NPM

: E1G014057

Prodi

: Teknologi Industri Pertanian

Kelompok

: 3 (Tiga)

Hari / Jam

: Senin/10.00-11.40 WIB

Tanggal

: 14 Desember 2015

Ko Asst.

: 1. Syeba Zamardia
2. Novita Sari Sinambela
3. Novriani Br Surbakti

Dosen

: 1. Dra.Devi Silsia, M.Si

2. Drs.Hasan B Daulay, Ms
3. Fitri Electrika Dewis, STP., M.Sc

Objek Praktikum

: UJI AKTIVITAS ENZIM

LABORATORIUM TEKNOLOGI PERTANIAN

FAKULTAS PERTANIAN

UNIVERSITAS BENGKULU

2015
BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Enzim merupakan senyawa

berstruktur protein yang dapat berfungsi

sebagai katalisator dan dikenal sebagai biokatalisator. Enzim berperan sebagai

katalisator yang mengkatalisis reaksi-reaksi kimia yang terjadi di dalam sistem
biologis. Enzim dapat mengkatalisis sebuah reaksi yang secara reaksi kimia biasa
tidak mungkin terjadi dan seperti halnya biokatalisator biasa, enzim juga dapat
tidak ikut bereaksi ataupun terurai menjadi produk reaksi. Enzim dapat diperoleh
dari sel-sel hidup dan dapat bekerja dengan baik untuk reaksi yang terjadi di
dalam sel maupun di luar sel. Pemanfaatan enzim untuk reaksi-reaksi yang terjadi
di luar sel sekarang banyak diaplikasikan dalam dunia industri seperti industri
makanan, deterjen, penyamakan kulit, kosmetik, dll. Pemanfaatan enzim dapat
dilakukan secara langsung menggunakan enzim hasil isolasi maupun dengan cara
pemanfaatan mikroorganisme yang dapat menghasilkan enzim yang diinginkan.
1.2 Tujuan
1. Mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim.
2. Membuktikan bahwa derajat keasaman (pH) mempengaruhi aktivitas enzim.
3. Mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan substrat.
4. Mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim.

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA
Enzim tersusun atas protein yang berperan sebagai biokatalisator untuk
mempercepat reaksi kimia dalam tubuh. Enzim amilase terdapat pada saliva atau
air liur yang berfungsi memecah pati menjadi maltosa dan dekstrin-dekstrin
(Azhari dkk, 2015).
Enzim merupakan biokatalis yang terbentuk dari protein. Sebagai katalis,
enzim dapat mempercepat suatu reaksi kimia dengan cara menurunkan energi
aktivasi. Enzim berkerja secara selektif dan spesifik pada substrat-substrat
tertentu. Setiap sel membuat dan menghasilkan banyak jenis enzim yang masingmasing mengkatalisis reaksi yang berlainan dan sangat spesifik. Oleh karena itu,
enzim memiliki bentuk yang spesifik yang secara khusus mengikat satu set
molekul tertentu. Dalam mempelajari tentang enzim, pengetahuan tentang substrat
perlu dimiliki. Substrat adalah reaktan yang diolah pada reaksi yang dikatalisasi
oleh enzim. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor antara lain konsentrasi
substrat, konsentrasi enzim, suhu, pH, dan inhibitor (McMurry, 2008).
Enzim amilase adalah enzim yang berfungsi memecah amilum menjadi
bentuk yang lebih sederhana, yaitu glukosa. Enzim ini sangat berperan dalam
sistem pencernaan. Amilase dihasilkan oleh pankreas dan kelenjar saliva. Enzim
amilase memiliki beberapa struktur, yaitu , , dan amilase. Enzim -amilase
adalah calsium metalloenzymes, yaitu enzim yang hanya dapat bekerja jika ada
ion kalsium. Enzim -amilase bekerja pada seluruh lokasi rantai amilum dan
amilopektin secara acak. Enzim -amilase disintesis oleh jamur, bakteri, dan
tanaman untuk mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan -1,4- glikosidik. Enzim amilase merupakan amilase yang berfungsi untuk memutus ikatan -1,6glikosidik. Enzim -amilase berbeda dengan yang lain karena dapat bekerja paling
optimum pada pH 3 atau lingkungan asam (Wahyuntari, 2011).
Aktivitas enzim amilase juga diamati berdasarkan pengaruh pH. Seperti
protein pada umumnya, enzim juga akan mengalami kerusakan struktur jika
berada di lingkungan dengan pH ekstrim. Struktur enzim yang rusak akibat pH
bersifat irreversible dan menyebabkan enzim tidak akan berfungsi lagi. Selain itu,

perlakuan pH ini juga dapat digunakan untuk mengetahui pH optimum enzim

amilase dapat bekerja dengan baik (Rahayu et al, 2005).
Sifat fisik yang diamati berupa bobot jenis air liur dan susunan air liur
yang dilakukan dengan cara mereaksikan saliva dengan beberapa pereaksi, seperti
Biuret, Millon, Molisch, Klorida, Sulfat, dan Fosfat. Kemudian, enzim amilase
yang terdapat dalam saliva diuji aktivitasnya terhadap pengaruh suhu. Adapun
hasil uji pengaruh suhu terhadap aktivitas amilase tertera pada Tabel 2. Setelah
dilakukan perlakuan suhu, masing-masing sampel diuji dengan Iod dan Benedict.
Fungsi uji Iod ialah untuk mengetahui ada tidaknya amilum pada sampel. Uji
Benedict dilakukan untuk mengetahui ada tidaknya gula pereduksi pada sampel
(Dewi et al, 2005).
Kinetika enzim merupakan pengukuran dari suatu laju reaksi enzim dan
dampak dari berbagi kondisi reaksi enzimatis. Dengan mempelajari
enzim

ini

dapat

mengetahui

mekanisme

katalitik

kinetika

enzim, peran

enzim dalam metabolisme, skema aktivitas enzim dikendalikan dan skema

suatu

bahan dapat menghambat kerja enzim. Manfaat kinetika enzim adalah

untukmengetahui dan memahami fungsi katalitik dari suatu proses biologis.
Manfaatlain yang tidak kalah penting adalah untuk memahami suatu fenomena
biologiseperti pengaruh faktor lingkungan seperti cahaya, suhu, kelembaban
dansebagainya terhadap kinerja enzim. Selain itu, kinetika enzim juga
digunakansebagai prosedur pemurnian enzim (Page, 1981).
Enzim amilase adalah enzim yang mengkatalisis pemecahan pati menjadi
gula. Enzim amilase terbagi menjadi 3 macam yaitu -amilase, -amilase, amilase. Enzim -amilase mampu menghidrolisis pati dan glikogen melalui
pemotongan internal ikatan -1,4-glikosida

secara

acak,

menghasilkan

oligosakarida seperti maltosa dan glukosa. Dalam kehidupan manusia, enzim

-amilase digunakan dalam dunia industri pangan, tekstil, fermentasi, obat
obatan,kertas dan gula yang dimanfaatkan guna pengkatan produksi dan efisiensi
setiap proses produksi (Lestari dkk., 2011).
Suhu rendah mendekati titik beku tidak merusak enzim, namun enzim
tidak dapat bekerja. Dengan kenaikan suhu lingkungan, enzim mulai bekerja
sebagian dan mencapai suhu maksimum pada suhu tertentu. Bila suhu

ditingkatkan terus, jumlah enzim yang aktif akan berkurang karena mengalami
denaturasi. Kecepatan reaksi enzimatik mencapai puncaknya pada suhu optimum.
Enzim dalam tubuh manusia mempunyai suhu optimum sekitar 37 C. Sebagian
besar enzim menjadi tidak aktif pada pemanasan sampai 60 C, karena terjadi
denaturasi (Soewoto,2000).
Kadang-kadang terjadi penyimpangan dari persamaan ini, sehingga
diperoleh garis agak melengkung. Biasanya, penyimpangan ini terjadi jika enzim
yang dipelajari tidak dalam keadaan murni, sehingga mungkin terdapat senyawasenyawa penghambat reaksi dalam jumlah yang sangat kecil. Sebaliknya,
penyimpangan juga terdapat dalam sediaan enzim dengan kemurniaan yang
tinggi. Dalam keadaan ini, penyimpangan disebabkan oleh senyawa pengaktif
(aktivator), misalnya tidak adanya ion tertentu, meskipun ph yang diperlukan
sudah dipastikan dengan menggunakan larutan dapar dan tidak hanya sekedar
larutan dengan ph yang diperlukan tersebut (Sadikin, 2002 ).
Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu. Jika dilakukan pengukuran
aktivitas enzim pada beberapa macam pH yang berlainan, sebagian besar enzim di
dalam tubuh akan menunjukkan aktivitas maksimum antara pH 5,0 sampai 9,0.
Kecepatan reaksi enzimatik mencapai puncaknya pada pH optimum. Ada enzim
yang mempunyai pH optimum yang sangat rendah, seperti pepsin, yang
mempunyai pH optimum 2. pada pH yang jauh di luar pH optimum, enzim akan
terdenaturasi. Selain itu pada keaadan ini baik enzim maupun substrat dapat
mengalami perubahan muatan listrik yang mengakibatkan enzim tidak dapat
berikatan dengan substrat (Soewoto,2000).

BAB III
METODOLOGI
3.1 Alat dan Bahan
Alat yang digunakan :
1. Tabung reaksi
2. Penjepit tabung reaksi
3. Rak tabung reaksi
4. Pipet ukur
5. Gelas kimia
6. Alat pemanas

Bahan yang digunakan :

1. Larutan amilium
2. Enzim amilase (saliva)
3. Larutan iodin
4. Pereaksi benedict
5. Larutan HCl 0,4%, pH 1

3.2 Cara kerja

3.2.1 Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim
1. Menyediakan 5 tabung reaksi yang bersih dan kering. Mengisi masingmasing dengan 2ml larutan amilum.
2. Menambahkan 1ml enzim amilase pada setiap tabung.
3. Memasukan tabung 1 pada gelas piala berisi es.
3.3 Memasukkan tabung 2 ke dalam suhu kamar.
3.4 Memasukkan tabung 3 kedalam penangas air suhu 37-40o C.
3.5 Memasukkan tabung 4 kedalam penangas air suhu 75-80o C.
3.6 Memasukkan tabung 5 kedalam air mendidih.
4. Membiarkan semuanya pada tempatnya selama 15 menit.
5. Menguji dengan larutan iodium.
6. Menguji dengan larutan benedict.
7. Mencatat dan mengamati perubahan warna yang terjadi.
3.6.1 Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim
1. Menyediakan 3 tabugn reaksi yang bersih, kemudian mengisikan tabung 1
dengan 2ml larutan HCl, tabung 2 dengan 2ml aquadest, dan tabung 3
2.
3.
4.
5.
3.6.2
1.

dengan 2ml Na2CO3.

Menambahkan kedalam setiap tabung 2ml amilum dan 1ml enzim.
Mencampurkannya sampai homogen, biarkan selama 15 menit.
Selanjutnya menguji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict.
Mengamati dan mencatat perubahan warna yang terjadi.
Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Aktivitas Enzim
Menyiapkan 3 buah tabung reaksi yang bersih, kemudian pada tabung 1,2,
dan 3 berturut-turut mengisikannya dengan dengan enzim amilase 0,5 ml,

1ml, dan 1,5ml.

2. Menambahkan kedalam tiap tabung larutan amilum 2ml.
3. mencampurkannya dengan baik, kemudian membiarkannya selama 15
4.
5.
3.6.3
1.

menit.
Selanjutnya menguji dengan larutan odium dan pereaksi benedict.
Mengamati dan mencatat perubahan warna yang terjadi.
Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Aktivitas Enzim
Menyiapkan 4 tabung reaksi yang bersih, kemudian mengisikannya

dengan larutan amilum 1ml, 2ml, 4ml, 6ml.

2. Menambahkan kedalam setiap tabung enzim amilase 1ml.
3. Mencampurkannya dengan baik, kemudian membiarkannya selama 15
menit.
4. Selanjutnya menguji dengan larutan iodium.
5. Mengamati dan mencatat perubahan warna yang terjadi.
3.7
3.8
3.9
3.10
3.11

3.12
3.13
3.14
3.15
3.16
3.17
3.18
3.19
3.20
3.21
3.22 BAB IV
HASIL DAN PENGAMATAN

3.23

4.1 Hasil Pengamatan

4.1.1 Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim
3.24
No
3.32

3.25

uhu (Oc)
3.33

3.37

3.38

5-30

3.42

3.43

7-40

3.47

3.48

5-80

3.26
Perlakuan 1
3.34 Amilum

Perubahan Warna
3.30 Uji
3.31 Uji Benedict
Iodium
3.35 Terdapat 3.36 Amilum

mengendap dan

sedikit warna

mengendap, larutan

larutan lebih

ungu, lartuan

warna biru dan terdapat

keruh

mengendap

sedikit benedict

3.40

mengapung
3.41 Amilum

3.29

3.39

Setelah

Amilum

Terdapat

mengendap

sedikit warna

mengendap larutan

dibawah larutan

ungu dan yang

warna biru

warna putih keruh lain mengendap

3.44 Amilum
3.45 Terdapat

3.46

mengendap warna sedikit warna

mengendap larutan

laruta putih keruh

ungu amilum

warna biru

3.49

mengendap
3.50 Terdapat

3.51

Amilum

Amilum

Amilum

mengendap warna banyak warna

mengndap larutan

agak bening

ungu di atas

berwarna biru dan

amilum

terdapat benedict

mengendap

mengendap di bawah.

3.52
4.1.2 Pengaruh PH Terhadap Aktivitas Enzim
3.53

3.54

p
3.58

3.55
Uji iodium

Perubahan Warna
3.59 Uji Benedict

No
3.60

3.62

3.61

3.65

2
3.68

3.69

3
3.72

3.63

berwarna putih.
3.66

3.64

Terdapat endapan

Terdapat endapan

berwarna putih, berwarna biru

muda.
3.67 Warna biru bening ada

Ada endapan warna

putih dibawah lapisan

endapan putih.

bening dan putih.

3.70 Warna putih ,

3.71

terdapat endapan.

Sedikit endapan, warna

biru muda.

4.1.3

Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Aktivitas Enzim

3.73

N
o

3.74

sentrasi

Ta

3.76
3.75

3.83

Amil

3.84

um 2ml

Uji Iodium

3.85

Warna putih 3.86

Amil

3.87

Amil

3.89

um 2ml

3.92

Amil

um 2ml

Benedict

3.94

Warna

menjadi biru

ase 0,5

terdapat

pekat dan

ml

endapan

terdapat

Amil

endapan putih
Warna putih 3.91 Larutan

susu dan

menjadi biru

ase 1,0

terdapat

keputihan dan

ml

endapan

terdapat

3.95
3.93

Uji

keruh dan

3.90
3.88

3.81

3.80

Enzim

ng

Perubahan Warna

Kons
entrasi

Substra

bu

3.82

Kon

Amil

endapan putih
Warna putih 3.96 Dihasilkan

keruh, terdapat

larutan putih

ase 1,5

endapan yang

bening dan

ml

sangat kental

membentuk
endapan putih

3.97
4.1.4

Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Aktivitas Enzim

3.98

N 3.99
o

Kons
entrasi

3.100 Kon
sentrasi

3.101 Perubahan Warna

3.105 Uji Iodium
3.106 Uji

Tab
Substrat
3.107
ung1 3.108 Amil
um 1ml

3.112 2 3.113 Amil

um 1ml

Enzim
3.109 Amil
ase 1ml

3.114 Amil
ase 1ml

Benedict
3.110 Gumpalan

3.111 Amilum

semakin

mengendap

mengendap ke

larutan warna

bawah dan

biru tua

amilase ke atas
3.115 Amilum

3.116 Amilum

mengendap

mengendap

kebawah

larutan warna

amilase ke

biru

atas(tidak
3.117 3 3.118 Amil
um 1ml

3.119 Amil
ase 1ml

bercampur)
3.120 Amilum

3.121 Amilum

mengendap

mengendap

kebawah

warna biru

amilase ke

bening

atas(tidak
3.122 4 3.123 Amil
um 1ml

3.124 Amil
ase 1ml

bercampur)
3.125 Amilum

3.126 Amilum

mengendap

mengendap

kebawah

larrutan warna

amilase ke

niru langit

atas(tidak
bercampur)
3.127
4.2 Pembahasan
3.128 Pada praktikum kali ini dipraktikumkan mengenai uji
aktivitas enzim. Yang diiujicobakan mengenai pengaruh berbagai hal yang
dapat

mempengaruhi

enzimkinerja

enzim

itu

sendiri

didalam

memetabolisme atau membantu prosen penguraian suatu zat karena

sifatnya sebagai biokatalisator.
3.129
Pada pengujian pertama mengenai uji pengaruh kinerja enzim oleh
perubahn suhu yang terjadi. Diujikan 4 tabung reaksi(karena tidak adanya air

yang mendidih) yang masing-masing berisikan bahan campuran antara enzim

dan substrat berupa pati yang diberi air. Pada tabung pertama didapatkan hasil
warna ungu yang sedikit setelah pemberian iodium. Namun setelah diberikan
larutan benedict amilum mengendap larutan menjadi warna biru dan sedikit
pereaksi benedict yang mengapung. Pada tabugn kedua setelah perlakuan
pertama amilum mengendap dibawah larutan putih keruh, setelah itu diujikan
dengan menggunakan pereaksi iodium yang menghasilkan warna ungu yang
sedikit dan yang lain mengendap, dan setelah dilakukan perlakauan terhadap
uji benedict amilum mengendap dan larutan berwarna biru. Selanjutnya pada
tabung yang ke-3 pada suhu 37-40o setelah ditiriskan terdapat endapan amilum
larutannya berwarna keruh, kemudian setelah larutan itu direaksikan dengan
pereaksi iodium larutan ,menjadi berwarna ungu sedikit dan amilum tetap
mengendap, dan setelah larutan tersebut direaksikan dengan benedict, larutan
menjadi warna biru dan terdapat endapan amilum dibawah. Pada tabung ke-4
pada suhu 75-80o setelah ditiriskan amilum mengendap warna agak bening,
setelah direaksikan dengan iodium menjadikkannya mayoritas berwarna ungu
di atas, dan amilum sebagian mengendap, dan setelah perlakuan dengan
benedict, amilum mengendap berwarna biru dan terdapat benedict yang
mengendap di bawah. Menurut soewoto (2000) Dengan kenaikan suhu
lingkungan, enzim mulai bekerja sebagian dan mencapai suhu maksimum
pada suhu tertentu. Bila suhu ditingkatkan terus, jumlah enzim yang aktif akan
berkurang karena mengalami denaturasi. Kecepatan reaksi enzimatik
mencapai puncaknya pada suhu optimum. Enzim dalam tubuh manusia
mempunyai suhu optimum sekitar 37 C. Sebagian besar enzim menjadi tidak
aktif pada pemanasan sampai 60 C, karena terjadi denaturasi.
3.130
Pada pengujian kedua mengujikan pengaruh pH terhadap aktivitas
enzim. Pada tabung pertama setelah dimasukkan amilum dan enzim didalam
suasana asam, larutan ditunggu hingga 15 menit kemudian setelah
ditambahkan pereaksi iodium terdapat endapan berwarna putih, yang
menandakan pada reaksi ini tidak terjadi perubahan yang optimum. Pada saat
di reaksikan dengan benedict terdapat endapan berwarna biru muda
endapannya berwarna putih. Pada tabung kedua diujikan aquades dengan
amilum+enzim, setelah 15 menit diuji dengan pereaksi iodium yang

menghasilkan endapan berwarna putih dibawah lapisan putih dan bening.

Stelah direaksikan dengan benedict menghasilkan warna biru bening ada
endapan puih. Pada tabung ketiga direaksikan antara Na2CO3 dengan amilum
dan enzim, setelah 15 menit direaksikan lagi dengan iodium menghasilkan
warna putih dan terdapat endapan, setelah direaksikan dengan benedict
didapatkan sedikit endapan, warna biru muda. Sesuai dengan Soewoto(2000),
Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu. Jika dilakukan pengukuran aktivitas
enzim pada beberapa macam pH yang berlainan, sebagian besar enzim di
dalam tubuh akan menunjukkan aktivitas maksimum antara pH 5,0 sampai
9,0. Kecepatan reaksi enzimatik mencapai puncaknya pada pH optimum. Ada
enzim yang mempunyai pH optimum yang sangat rendah, seperti pepsin, yang
mempunyai pH optimum 2. pada pH yang jauh di luar pH optimum, enzim
akan terdenaturasi. Selain itu pada keaadan ini baik enzim maupun substrat
dapat mengalami perubahan muatan listrik yang mengakibatkan enzim tidak
dapat berikatan dengan substrat.
3.131
Pada pengujian ketiga mengenai perubahan aktivitas enzim oleh
konsentrasi enzim. Pada uji kali ini terdapat 3 sampel yang semuanya berisi
masing-masing 0,5ml, 1,0ml, dan 1,5ml enzim amilase. Setelah semuanya
direaksikan dengan amilum 2ml pada setiap tabungnya, setelah 15 menit hasil
reaksi tadi diujikan dengan pereaksi iodium.dan mendapatkan hasil Warna
putih keruh dan terdapat endapan dan setelah diberi pereaksi benedict larutan
menjadi berwarna biru pekat dan terdapat endapan putih. Pada tabung kedua
setelah direaksikan dengan pereaksi iodium dihasilkan larutan berwarna putih
susu dan terdapat endapan kemudian setelah direaksikan dengan pereaksi
benedict larutan menjadi biru keputihan dan terdapat endapan putih. Pada
tabung ketiga setelah dimasukkan pereaksi iodium menghasilkan warna putih
susu dan terdapat endapan pada larutan. Setelah direaksikan dengan benedict,
larutan menjadi biru keputihan dan terdapat endapan putih. Pada uji ketiga
setelah dimasukkan iodium pada larutan didapatkan hasil berupa warna larutan
yang menjadi putih keruh dan terdapat endapan yang sangat kental. Setelah
larutan tersebut direaksikan dengan benedict dihasilkan larutan putih bening
dan membentuk endapan putih.

3.132

Pada pengujian keempat dilakukan pengujian terhadap pengaruh

konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim. Pada pengujian kali ini terdapat
4 tabung yang masing-masing tabung diisikan secara berturut-turut dengan
1ml amilum, 2ml, 4ml, dan 6ml. Pada tabung pertama setelah dilakukan
pengujian terhadap iodium dihasilkan gumpalan yang mengendap dibawah
dan amilase diatas. Setelah dimasukkan pereaksi benedict dihasilkan larutan
warna biru tua dan terdapat endapan amilum. Pada tabung kedua terdapat
endapan amilum diatas dan amilase dibawah, setelah direaksikan dengan
iodium. Setelah dimasukkan benedict dihasilkan endapan amilum dan warna
biru. Pada tabung ketiga setelah dimasukkan iodium dihasilkan endapan
amilum dibawah dan amilase diatas, tidak terjadi pencampuran. Setelah
dimasukkan benedict dihasilkan warna biru bening danendapan amilum. Pada
tabung keempat setelah dimasukkan pereaksi iodium didapatkan hasil berupa
pengendapan amilum pada lapisan bawah, dan amilase di bagian atasnya. Pada
saat direakssikan dengan benedict dihasilkan endapan amilum dan larutan
berwarna biru langit.
3.133
3.134 BAB V
3.135 PENUTUP
3.136 6.1. Kesimpulan
1. Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu
rendah atau terlalu tinggi. Jika suhu lingkungan mencapai 0 C atau lebih
rendah lagi, enzim tidak aktif. Jika suhu lingkungan mencapai 40 C atau
lebih, enzim akan mengalami denaturasi (rusak). Untuk hewan berdarah
dingin, suhu optimal enzim adalah 25 C, sementara suhu optimal hewan
berdarah panas, termasuk manusia, adalah 37 C. Hasil pada pengamatan
tidak dapat didefinisikan, karena hasilnya sama, hanya sedikit perbedaan
tapi tidak menunjukkan pada suhu optimal.
2. Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing, sesuai dengan
"tempat kerja"-nya. Misalnya enzim pepsin, karena bekerja di lambung
yang bersuasana asam, memiliki pH optimal 2. Contoh lain, enzim ptialin,

karena bekerja di mulut yang bersuasana basa, memiliki pH optimal 7,5-9.

Pada pengamatan, hanya penambahan Na2CO3 pada uji iodium yang
memiliki atau mencapai pH optimal yakni 9.
3. Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya
reaksi. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
4. Jika sudah mencapai titik jenuhnya, maka konsentrasi substrat berbanding
terbalik dengan kecepatan reaksi.
3.137

3.138 6.2. Saran

3.139

Diharapkan pada praktikum-praktikum selanjutnya agar praktikan

lebih memperhatikan proses percobaan, agar hasil yang dicapai tepat dan jelas,
sehingga tidak terjadi kesalahan akibat pengamatan dan pengukuran yang
tidak sesuai.
3.140
3.141
3.142 JAWABAN PERTANYAAN
1. Jelaskan kegunaan uji iodium dan benedict dalam percobaan ini
3.143
Jawaban :
3.144 Uji Iodium bertujuan membuktikan adanya polisakarida, dalam hal
ini adalah amilum. Identifikasi ini didasarkan pada pembentukan kompleks
adsorpsi berwarna spesifik oleh polisakarida akibat penambahan iodium.
Reaksi amilum dengan Iodium menghasilkan berwarna biru kehitaman.
Uji Benedict bertujuan membuktikan adanya gula reduksi (monosakarida
maupun oligosakarida). Pengujian ini berdasarkan gula yang mempunyai
gugus aldehida atau keton bebas mereduksi ion Cu2+ dalam suasana
alakalis menjadi Cu+ yang mengendap sebagai Cu2O berwarna merah bata.
Reaksi positif ditandai dengan perubahan warna larutan menjadi hijau
kekuningan, dan setelah dilakukan pemanasan terbentuk endapan berwarna
merah bata, kepekatan warna sebanding dengan kandungan gula pereduksi
yang ada. Hasil dari uji Iodium dan benedict dijadikan sebuah indikator
dalam menunjukkan apakah terjadi aktivitas enzim amilase yang

menghidrolisis amilum (polisakarida) menjadi monosakarida maupun

oligosakarida pada rentang suhu tertentu.
3.145
2. Apakah suhu dan pH mempengaruhi aktivitas enzim? Mengapa?
3.146
Jawaban :
3.147 Iya, suhu mempengaruhi aktivitas kerja enzim karena tiap kenaikan
suhu 10 C, kecepatan reaksi enzimatis menjadi 1,1 s.d. 3,0 kali lipat lebih
cepat (Yazid, 2006). pH sangat mempengaruhi aktivitas kerja enzim.
Setiap enzim masing-masing memiliki rentang pH optimum yang berbedabeda, sesuai dengan pH lingkungan tempat enzim bekerja. Jika dilakukan
pengukuran aktivitas enzim pada beberapa macam pH yang berlainan,
sebagian besar enzim di dalam tubuh akan menunjukkan aktivitas
maksimum antara pH 5,0 sampai 9,0.
3.148
3. Pada suhu berapa diperoleh aktivitas enzim amilase paling optimal?
Mengapa?
3.149
Jawaban :
3.150 Rentang suhu optimum enzim amilase belum bisa ditentukan.
Rentang suhu optimal suatu enzim tidak dapat dilakukan hanya dengan
perlakuan pada satu rentang suhu non-ekstrim saja, melainkan pada
berbagai rentang suhu. Namun, pada suhu kamar (25-30 oC) terjadi
aktivitas enzimatis yang cukup optimal.
3.151
4. Pada pH berapa diperoleh aktivitas enzim amilase paling optimal?
Mengapa?
3.152
Jawaban :
3.153 Berdasarkan referensi yang didapat diketahui bahwa rentang pH
optimum enzim amilase (ptialin) menyesuaikan dengan pH rongga mulut
yaitu antara 7,5 s.d. 8,0 (Josua, 2010).
3.154
5. Pada konsentrasi enzim berapa diperoleh aktivitas enzim amilase paling
optimal? Mengapa?
3.155
Jawaban :
3.156 Aktivitas enzim amilase optimal pada konsentrasi enzim1,0 ml.
Karena pada konsentrasi ini, setelah di uji dengan iodium menghasilkan
warna ungu pekat. Akan tetapi pada uji benedictnya enzim tidak dapat
bekerja secara optimal karena amilum tidak terhidrolisis oleh enzim.

6. Pada konsentrasi substrat berapa diperoleh aktivitas enzim amilase paling

optimal? Mengapa?
3.157
Jawaban :
3.158 Seharusnya aktifitas enzim amilase optimal pada konsentrasi
substrat 2 ml. Karena pada konsentrasi ini, setelah diuji dengan iodium
menghasilkan warna bening dan setelah di uji dengan benedict
menghasilkan warna biru kehijauan. Sedangkan pada percobaan hasil
semua konsentrasi substrat dengan penambahan iodium maupun benedict
sama.
3.159
7. Tulis 3 enzim lain yang dapat menghidrolisi karbohidrat, masing-masing
dengan sumbernya.
3.160 Jawaban :
1. Enzim seperti amilase dan protease memecah Amilase mempunyai
kemampuan untuk memecah molekul-molekul pati dan glikogen.
Molekul pati yang merupakan polimer dari alfa-D-glikopiranosa akan
dipecah oleh enzim pada ikatan alfa-1,4- dan alfa-l,6-glikosida
3.161

Sumber : http://biogen.litbang.deptan.go.id/

2. Enzim karbohidratase berupa amilase pankreas yang berfungsi untuk

memecah karbohidrat. sumbernya berada di kelenjar pankreas.
3.162

Sumber

http://dokumen.tips/documents/sebutkan-3-

macam-enzim-yang-dapat-menghidrolisis-karbohidrat558f2db843dce.html
3. Produk-produk yang dihasilkan dari pemecahan gula akan
dipengaruhi
mikroorganisme

oleh jenis organisme.

Enzim

yang ada

di sel

akan memecah komponen karbohidrat kompleks

menjadi lebih sederhana, yaitu:

3.163
Sukrosa invertaseglukosa + fruktosa
3.164
Maltosa maltase glukosa + glukosa
3.165
Laktosa -galaktosidase glukosa + galaktosa
3.166
Sumber :
3.167https://www.academia.edu/4750946/Pemecahan_Komponen_Ma
kanan.

3.168
3.169
3.170
3.171
3.172
3.173
3.174
3.175
3.176
3.177 DAFTAR PUSTAKA
3.178 Azhari, Muhammad A dkk. 2015. Enzim Pencernaan. Bogor : Departemen
Biokimia FMIPA IPB.
3.179 Dewi T, Purwoko T, Pangastuti A. 2005. Produksi gula reduksi oleh
Rhizopus oryzae dari substrat bekatul. Solo : Universitas Sebelas Maret.
3.180 Lestari P., N. Richana., A. Darwis, K. Syamsu dan U. Murdiyatmo. 2011.
Purifikasi

dan

Karakterisasi

AmilaseTermostabil

dari

Bacillus

stearothermophilus TII-12.
3.181 McMurry J. 2008. Organic Chemistry Eight Edition. New York (US):
W.H. Freeman and Company.
3.182 Page D. 1981. Prinsip-Prinsip Biokimia. Terjemahan Soendoro, 1989.
Jakarta: Erlangga.
3.183 Rahayu A, Suranto, Purwoko T. 2005. Analisis karbohidrat, protein, dan
lemak pada pembuatan kecap lamtoro gung (Leucaena leucocephala)
terfermentasi Aspergillus oryzae. Solo: Universitas Sebelas Maret.
3.184 Sadikin, Mohamad. 2002. Biokimia Enzim. Jakarta : Widya

Medika.Soewoto.
3.185 Trismilah, Wahyuntari B. 2009. Pemanfaatan berbagai jenis pati sebagai
sumber karbon untuk produksi -amilase ekstraseluler Bacillus sp. SW2.
Bogor: Jurnal Sains dan Teknologi Indonesia.